Протеины в кислом растворе

Обратимое осаждение. Белковые вещества осаждаются из растворов прибавлением небольшого определенного количества кислоты. Дальнейшее прибавление кислоты ведет к растворению осадка. Небольшое определенное количество щелочи, прибавленной в кислый раствор белка, также может вызывать образование осадка и так же дальнейшее прибавление ее ведет к растворению его. Концентрированные растворы нейтральных солей вызывают осаждение протеинов, — они их высаливают из раствора. Удаление соли, вызвавшей осаждение, ведет к растворению протеина. Таким образом этот ряд реакций имеет обратимый характер. [c.22]

В силу наличия в протеинах двух активных групп—карбоксильной и амминной — они являются амфотерными электролитами, т. е. могут отщеплять как водород-ион, так и гидроксил-ион. Если группы, отщепляющие отрицательный (ОН )-ион, будут в одинаковом числе с группами, отщепляющими положительный ион (Н ), протеин будет электрически нейтральным. В кислых растворах протеин в силу нейтрализации (ОН )-иона положительно заряженным (н ) ионом кислоты будет нести положительный заряд [c.24]

Получение аминокислот осуществлялось методом гидролиза белков активного ила с добавлением 15%-ного раствора соляной кислоты при температуре 127 °С в течение 8 ч. При этом режиме до 95% протеина расщепляется на свободные аминокислоты. Гидролизат после очистки от соляной кислоты вакуумной отгонкой осветляется от красящих веществ активированным углем. Вместе с углем сорбируется весь фенилаланин, который потом десорбируется и практически полностью выделяется с помощью 2%-ного раствора алкилфенола С8-12 в уксусной кислоте. В дальнейшем алкилфенол из раствора, содержащего фенилаланин, удаляется экстракцией. Оставшийся уксусно-кислый раствор фенилаланина упаривается при 45 °С до получения насыщенного раствора и ставится на кристаллизацию. Выпавшие кристаллы фенилаланина отфильтровываются, промываются на фильтре эфиром, а затем сушатся и фасуются как товарный продукт. [c.180]

Амперометрическое титрование меркаптанов проводят в кислых и в аммиачных растворах нитратом серебра с вращающимся платиновым микроэлектродом. При титровании в аммиачных растворах не мешают хлориды [1004]. Описано определение SH-групп в аминокислотах и протеинах [1007] и серы в углеводородах [844]. Косвенный метод определения SH-групп [892] применим для ана- [c.75]

В кислых растворах, наоборот, белок играет роль катиона например, с соляной кислотой получается хлористоводородная соль (протеин-хлорид) [c.31]

Из рис. 129 видно, что подвижность протеина в сравнительно кислом растворе положительна, т. е. в этом растворе частица имеет положительный заряд, чего и можно было ожидать ввиду амфотерного характера протеинов. При pH большем 4,9 частицы заряжены отрицательно и движутся в направлении, обратном направлению наложенного поля. При pH = 4,9 частицы протеина не обнаруживают электрофоретической подвижности, и, следовательно, значение pH, равное 4,9, соответствует изоэлектрической точке этого вещества (ср. стр. 553). Измерение электрофоретической подвижности при различных значениях pH является наиболее прямым методом определения изоэлектрической точки протеинов и родственных им веществ. [c.717]

Поскольку в области кислых растворов протеин содержит сво--бодные основные группы, а в щелочной области свободные кислотные группы, облегчение растекания может быть объяснено образованием солей из ионов раствора и молекул протеина в плёнке. Причина, по которой наименее гидратированные ионы являются наиболее эффективными, может заключаться в том, что они легче достигают поверхности, имея меньшее сродство к воде, чем более гидратированные ионы. [c.125]

С другой стороны, шерсть, представляющая собой амфотерный протеин с изоэлектрической точкой при pH = 4,8, почти не изменяется от действия даже довольно крепких кислот. В Германии получила распространение мойка шерсти в растворах кислот преимущественно при изоэлектрической точке, когда вредное действие кислоты является минимальным. Этот процесс возможен, конечно, только в случае применения моющих средств, эффективно действующих в интервале значений pH, соответствующих необходимой степени кислотности. Наиболее часто для этой цели применяют неионогенные вещества типа полиоксиэтиленовых эфиров и игепона [1, 2]. Были предложены также процессы, в которых мойка шерсти осуществляется в кислых растворах, по крепости пригодных для карбонизации. В этом случае шерсть передают непосредственно из моечных барок в ванны для карбонизации. В США эти методы, повидимому, не получили сколько-нибудь значительного распространения [3]. [c.405]

Окисление аскорбиновой кислоты происходит гораздо быстрее, если ее смешать с раствором оксигемоглобина и после этого уже добавить кислоту для денатурации протеина. В отсутствие аскорбиновой кислоты оксигемоглобин дает денатурированный протеин и кислый гематин, выделяя только 40% кислорода группы глобина, являющиеся донорами водорода, окисляются, а небольшая часть гематина также подвергается окислению с выделением входящего в ее состав железа. Если же присутствует аскорбиновая кислота, то она окисляется вместо глобина. Окисление протекает мгновенно, если аскорбиновая кислота добавляется перед подкислением, но если ее добавить после подкисления, то она окисляется значительно медленнее. Лемберг и Легг [5] предполагают, что аскорбиновая кислота реагирует непосредственно с активированным кислородом, содержащимся в комплексе оксигемоглобин-аскорбиновая кислота, причем этот кислород активируется в результате изменения связи кисло-род-гем под влиянием кислоты. [c.204]

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кро.ме а-амино-к Слот также другие неорганические или органические вещества. Протеины. Ниже перечислены важнейшие протеины. Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови, [c.626]

Если твердое вещество может ионизироваться, то знак и величина ( -потенциала могут определяться этой ионизацией. Так, например, кварц, вольфрамовая и оловянная кислоты, кислые красящие вещества, мыла и стекло при соприкосновении с водой заряжаются отрицательно, так как в этих случаях маленькие катионы, а именно ионы водорода или щелочного металла, стремятся переходить в раствор, а остающиеся большие комплексные анионы составляют положительно заряженную обкладку на твердой поверхности. С другой стороны, гидрат окиси алюминия и другие основные гидраты, а также красящие вещества основного характера, которые могут поглощать протоны из раствора, представляют собой примеры твердых веществ, несущих положительный заряд. Влияние ионов водорода и гидроксила на ( -потенциал этих веществ, а также на -потенциал амфотерных веществ, например протеинов, может быть объяснено с точки зрения обычного кислотно-щелочного равновесия. Присутствие других ионов влияет на -потенциал вследствие изменения заряда той части плотного двойного слоя, которая обращена к раствору, как это было объяснено выше . [c.711]

Физико-химические свойства белков изучаются с использованием самых разнообразных методов. Их электрохимические особенности определяются наличием карбоксилов, обладающих кислыми свойствами, и аминных групп со свойствами оснований. Благодаря этим (и некоторым иным) группам белки в растворах проявляют амфотерные свойства. При различных pH среды в белках преобладает диссоциация тех или иных группировок и это придает частицам белков соответствующий заряд, обусловливающий их движение в электрическом поле (электрофорез). Скорость такого движения — электрофоретическая подвижность белка, выражаемая в см -вольт сек , зависит от плотности заряда на поверхности молекулы. При соблюдении сравнимых условий опытов она является одной из величин, характеризующих различные протеины. [c.29]

Концентрация растворенных солей в растворе хроматографируемых веществ должна быть низкой. Для большинства биологических жидкостей и экстрактов необходим предварительный диализ. Некоторые протеины, например сыворотки, влияют на хроматографическое поведение кислых мукополисахаридов, поэтому их следует удалить перед хроматографированием [1]. Раствор, содержащий кислые мукополисахариды, нужно наносить на колонку, не применяя избыточного давления. [c.272]

Изоэлектрическая точка соответствует такому значению pH раствора, при котором подвижность ионов для некоторой концентрации соли равна нулю. В растворах более кислых, чем вблизи изоэлектрической точки, подвижность имеет положительный знак вследствие соединения ионов водорода с коллоидным электролитом. В растворах более щелочных, чем вблизи изоэлектрической точки, атомы водорода, способные ионизироваться, отделяются от карбоксильной или других кислотных групп, так что окончательно молекула имеет отрицательный заряд. Протеины обладают наименьшей растворимостью в их изоэлектрических точках. [c.624]

Метансульфокислота получена в небольших количествах окислением протеинов [57] и действием дымящей азотной кислоты на у-аминопропилметилсульфоп при температуре 200° [58]. Последняя реакция свидетельствует о большой устойчивости сульфокислоты по отношению к окисляющим агентам в кислом растворе. [c.115]

Если в кислый раствор протеина, несущий положительный заряд, осторожно прибавлять /ю N NaOH, вновь происходит нейтрализация заряда. При некотором точном прибавлении щелочи опять можно достигнуть изоэлектрической точки и вновь перешагнуть ее прибавлением большего количества щелочи, вновь изменить знак заряда, в этом случае с положительного на отрицательный. Схематически действие разбавленных кислот и щелочей изображено на рис. 34 [c.24]

Значения скачка потенциала и х, приведённые на рис. 24, показывают, что ни число, ни ориентация диполей в плёнке, по крайней мере на кислых и щелочных растворах, не изменяются при сжатии плёнки до 2 duHj M. Это может означать, что в ранних стадиях сжатие плёнки глиадина лишь сводит концы цепей R, не удаляя групп СООН или NHg, расположенных на их концах, с поверхности воды. Дальнейшее сжатие, однако, быстро понижает i, что означает либо удаление многих диполей с поверхности, либо радикальную переориентацию диполей. Не подлежит сомнению, что весьма высокие значения j. на молекулу с молекулярным весом 34 500 объясняются больщим числом групп СО, NH, СООН и NHg. Скачок потенциала весьма сильно понижается на щелочных растворах. Этого и можно было ожидать, поскольку в 21 было показано, что участие вполне ионизованной группы OONa в создании скачка потенциала либо весьма мало, либо отрицательно, а на щелочных растворах группы СОО должны быть в виде солей металлов. Амины не дают большого понижения скачка потенциала при образовании солей, вследствие чего скачок потенциала протеинов на кислых растворах с группой NHg в виде соли высок. [c.123]

Ч, стр. 480 8, стр, 404), растекание которых наблюдалось и на более щелочных растворах, причём максимум на щелочных растворах имел место при ря>12. Цеин (j) и пепсин (v) дают одинаковые максимумы на кислых растворах и в изоэлектрической точке. Некоторые протеины (например, оксигемоглобин и инсулин) имеют максимум на кислых растворах и подъём в изоэлектрической точке, но не до максимума. Желатин, глиадин и пептон не растекаются из водных растворов (y), причём плёнок желатина не удаётс олучить также и другими методами, вероятно, благодаря его большой растворимости. Кератин не растекается с твёрдой поверхности, очевидно, благодаря его большой внутренней когезии, которая обусювливает его нерастворимость. Склеропротеины, к счастью, также не растворяются и не дают плёнок, иначе волосы, копыта и т. п. быстро исчезали бы при частом смачивании. [c.124]

Роль энтропии активации. Считается, что высокие значения энтропии активации и их зависимость от pH обусловлены существо-ванием солевых мостнков, которые образуются в натуральном протеине между кислотными и основными группами и которые разрываются при денатурации. При значении pH, соответствующем наибольшей устойчивости, число этих связей, вероятно, наибольшее, и протеин имеет очень компактную структуру. При нагревании или при прибавлении небольшого количества кислоты или щелочи мостики разрываются, и в результате разрыхления структуры энтропия должна значительно возрасти. Если некоторое разрыхление происходит уже в активированном состоянии, то энтропия активации возрастает, что и обнаруживается экспериментально. В очень кислых растворах в результате нейтрализации основных групп протеина солевые мостики будут разрываться спонтанно. При этих условиях энтропия активации для реакции денатурации, измеренная по влиянию температуры на скорость реакции, будет мала. Свободная энергия активации не сильно зависит от pH раствора, [c.426]

Амперометрическое титрование нитратом серебра, описанное выше для определения меркаптанов, было применено для титрования сульфгид-рильных групп в тиогликолевой кислоте, цистеине, глютатионе и в некоторых протеинах . Кольтгоф и Стрикс получили также хорошие результаты при титровании цистеина в водном растворе. Цистин не реагирует с серебром, поэтому авторы восстанавливали его до цистеина амальгамой натрия (в кислом растворе) илк сульфитом натрия (в аммиачном растворе). Последний превращает одну половину цистина в цистеин, а другую половину—в сульфонат цистеина. [c.568]

При адсорбции неэлектролитов электроположительные вещества (краски вроде pon eau red и других) извлекаются более эффективно в щелочном растворе, тогда как электроотрицательные вещества (краски вроде метиленблау и большинства окрашенных примесей) удаляются углем более эффективно в кислых растворах. Амфотерные вещества, коллоиды, протеины, некоторые натуральные краски и т. п., которые в зависимости от pH раствора могут действовать или как кислоты или как основания, адсорбируются более эффективно вблизи изоэлектрической точки, в которой они не обнаруживают ни кислых, ни основных свойств. [c.795]

Нельзя согласиться, чтобы все перечисленные агенты действовали в одинаковом направлении и приводили к тождественным результатам. Можно считать, что все они действуют коагулирующе путем дегидратации и все, кроме спирта, ацетона и таннина, снимают с протеинового золя электрический заряд. Отметим здесь некоторые особенности действия, присущие вышеперечисленным агентам денатурации. По исследованиям Леба действие анионов и катионов обусловливается зарядом протеина в кислую сторону от изоэлектрической точки при положительном заряде протеина происходит присоединение к нему аниона. В щелочную сторону от изоэлектрической точки при отрицательном заряде протеина присоединяется катион. Таким образом рассматривая денатурирующее действие солей тяжелых металлов, надо всегда иметь в виду заряд раствора протеина, в зависимости от которого происходит присоединение к протеину или катиона или аниона. Процесс протекает следующим образом при прибавлении соли тяжелого металла к раствору отрицательно заряженного протеина происходит коагуляция с поглощением катиона. Заряд протеина нейтрализуется или даже возникает противоположный заряд,-—происходит коагуляция. Дальнейшее прибавление соли тяжелого металла ведет к растворению коагулированного протеина и одновременно с этим последний перезаряжается,-—он получает положительный заряд- Следующее прибавление соли поведет к новой коагуляции протеина, при которой будет поглощаться анион соли- Изоэлектрический протеин не соединяется ни с катионами, ни с анионами 4 Следовательно. протеин, приведенный в изо-электрическое состояние, легко может быть отмыт от сопровождающих его примесей. Несмотря на мнение Леба, что присоединение [c.28]

Нормальное значение pH свежей сыворотки равно - 6,5. Значение pH кислой сыворотки при производстве прессованного творога имеет значение 4,5. Смещение pH от иэоэлектрической точки вызывает денатурацию протеина. При более кислых по сравнению с изоэлектрической точкой значениях pH денатурированный протеин образует агломерат, представляющий собой нерастворимое вещество. При значениях pH выше изоэлектрической точки протеин также денатурируется. Однако в щелочнь1х условиях фракшга протеина полностью растворимы. Способность протеина растворяться при высоких значениях pH среды часто используется для очистки засоренных мембран. Смещение pH при превышении предельной плотности тока, сопровождающее концентрационную поляризацию и диссоциацию воды вблизи поверхностей мембран, приводит к отложению на поверхностях мембран тонких слоев денатурированного протеина. [c.72]

Адсорбция индикатора на протеине с противоположным зарядом. Тиль и Шульц обнаружили, что окраска метилового оранжевого в присутствии протеинов, например яичного белка, значительно сдвигается в сторону окраски основной формы. Положительно заряженный протеин образует комплекс с анионной формой индикатора, уменьшая тем самым концентрацию кислой формы индикатора в растворе. Даниэлли показал, что при использовании бромкрезолового синего, обе формы которого представляют собой анион, протеиновая ошибка имеет место лишь в растворах с pH ниже изоэлектрической точки протеина, т. е. когда протеин заряжен положительно. [c.71]

Целлюлозными ионитами называют такие производные целлюлозы, которые содержат кислые или основные функциональные группы, нерастворимы и ограниченно набухают в водных растворах кислот и щелочей. В 1956 г. они были предложены Петерсоном и Собером [1] как сорбенты для разделения белков хроматографическим методом. С тех пор целлюлозные иониты нашли широкое применение для хроматографии не только белков, по и высших полипептидов, нуклеиновых кислот, олигонуклеотидов, пуклео-протеинов и других природных высокомолекулярных соединений. [c.206]

Для исключения или снижения помех от галогенидных ионов при определении хлорид-ионов с помощью ионселективных электродов предложено добавлять в анализируемый раствор комплексы ионов Hg(II), Ag(I), РЬ(П), Bi(III), u(II) или d(H) с этилендиа-мином, н-бутиламином, триэтилентриамином, этилендиаминтетрауксусной кислотой, циклогександиаминтетрауксусной кислотой, этиленгликоль-быс-(2-аминоэтиловым эфиром) тетрауксусной кислоты или нитрилотриуксусной кислотой. Хорошие результаты получаются при использовании комплекса Hg(II) с этилендиаминтетрауксусной кислотой при pH 6,5 [739]. Эффективно отделенно бромид- и иодид-ионов при определении хлорид-ионов с хлорсе-лективным электродом на анионообменной колонке, заполненной анионитом Дауэкс-1Х10 [403] или Дауэкс-1Х8 [615] в NO3-форме. Отделение иодид-ионов возможно экстракцией после окисления их до Ja нитритом натрия в кислой среде [615]. Протеины не мешают потенциометрическому определению хлорид-ионов с мембранным хлорсеребряным электродом этот электрод перспективен для определения хлорид-ионов в биологических объектах [871]. [c.86]

Операцию можно проводить одним из двух путей. Раньше она состояла из пропускания раствора через Н-катионит и затем пропускания выводного раствора через ОН-анионит. Если деионизируемое соединение было нестойким в кислом или основном растворе, требовалось быстрое проведение операции с тщательным наблюдением за стабильностью pH. В последние годы процесс был усовершенствован введением так называемой обработки смесью смол, т. е. одновременным использованием катионита и анионита для деионизации. Преимущества такого процесса особенно ясны для случая, когда наиболее важная составная часть деионизуемого раствора чувствительна к изменениям pH, неизбежным при двухстадийной операции. Так, например, при обессоливании протеинов нельзя пропускать раствор протеина через слой сульфо-ионита в Н+форме понижение pH, получающееся при этом, лишает протеин естественных свойств. 37 [c.579]

Было обнаружено, что эти полимеры аминокислот обладают интересным свойством, которое могло иметь отношение к образованию протоклеток. Когда кислые протеино иды кипятили в воде и затем охлаждали, появлялись небольшие сфэрические структуры, названные микросферами [4Э—421. Типичный препарат микросфер представлен на фиг. 65. Обычный диаметр микросфер составляет около 2 мкм. При кипячении 15 мг протеиноида в 3 мл морской воды в течение 1 мин и последующем охлаждении раствора образовывалось от 10 до 10 микросфер. Препараты микросфер можно было хранить несколько недель, и в течение всего этого времени [c.280]

Отношение бактерий к окраске по Граму определяетея их способностью удерживать образовавшийся в процессе окраски комплекс генцианового фиолетового с йодом. Это зависит от различий в химическом составе и в проницаемости клеточной стенки грамположительных и грамотрицательных бактерий, а также от соотношения РНК и ДНК в их цитоплазме. В клеточной стенке грамположительных бактерий наиболее выражен муреиновый (мукопептидный слой), содержащий гликопептиды и тейхоевую кислоту. Пептидогликаны грамположительных бактерий структурно отличаются от грамотрицательных бактерий. Тейхоевые кислоты стабилизируют ионы магния на поверхности клеток. У грамположительных бактерий на поверхности клетки имеется комплекс протеин — рибонуклеат магния соотношение РНК и ДНК в их цитоплазме составляет 8 1 у грамотрицательных бактерий это соотношение равно 1 1. Изоэлектрическая точка цитоплазмы у грамположительных бактерий находится прн pH 2,0-3,0, у грамотрицательных — около 5,0. После обработки раствором йода, являющегося окислителем, происходит сдвиг изоэлектрической точки в кислую сторону, выраженный, у грамположительных бактерий в большей степени, чем у грамотрицательных. [c.25]

Протеинкиназы принято классифицировать по бел- ковым субстратам, фосфорилирование которых они катализируют. Свойства протеинкиназ, фосфорилирующих кислые (например, казеин) и щелочные (например, гистон Н ) белки, существенно разные. Удобна также классификация протеинкиназ по аминокислотным последовательностям, которые они узнают на белке-субстрате. При этом также удается объединить в одну группу ферменты со сходными физико-химическими и каталитическими свойствами. Подразделение протеин- киназ на растворимые и связанные с мембранами представляется целесообразным и удобным, однако после обработки мембран растворами высокой ионной силы или детергентами можно солюбилизировать протеинки-иазу, по всем критериям идентичную растворимой . Не исключено, что некоторые протеинкиназы образуют в клетке непрочную, обратимую связь с мембраной и существует динамическое равновесие между свободной и связанной формой одного и того же фермента. [c.193]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология