Групповые вещества крови специфичность

Рис. 13. Строение олигосахаридов, определяющих антигенную специфичность групповых веществ крови А(/) и В(//) (эритроцитов человека) стрелками указаны остатки, которыми две детерминанты различаются между собой

Структура углеводных цепей групповых веществ крови изучалась иммунологическими методами для определения изменения серологической активности при кислотном гидролизе или обработке специфическими ферментами. Были определены терминальные углеводные остатки, ответственные за иммунологическую специфичность. С помощью щелочной деградации показано, что оли- [c.272]

Недавно был изучен аминокислотный состав 21 очищенного препарата групповых веществ, выделенных из жидкости кисты яичника [61]. Общее содержание аминокислот изменяется в разных препаратах от 7,4 до 27%, но, если количество каждой аминокислоты выразить в молях на 100 молей общего содержания аминокислот, то получатся величины, примерно одинаковые для всех препаратов, независимо от их групповой специфичности (табл. 4). Общее количество треонина, серина, пролина и аланина составляет примерно две трети общего содержания аминокислот. В групповых веществах обнаружены следы серусодержащих и ароматических аминокислот. По аминокислотному составу групповые вещества крови сходны с глико- [c.173]

Гликопротеины весьма сложного строения, так называемые групповые вещества крови, содержатся в оболочках эритроцитов, а также в других клетках и секреторных жидкостях организмов и определяют их групповую принадлежность . Гликопротеины в организме животных непосредственно связаны с явлениями оплодотворения, иммунитета, тканевой специфичности. Есть все основания предполагать участие гликопротеинов в образовании клеточных мембран. Ряд патологических состоянии сопровождается изменением содержания или свойств гликопротеинов [c.479]

Обнаружение у человека системы групп крови ABO [1, 2] и выяснение того факта, что групповая принадлежность наследуется по законам Менделя [3, 4], привели к появлению большого числа исследований, которые, как скоро выяснилось, оказались чрезвычайно важными для развития практической медицины и сыграли огромную роль для решения ряда проблем генетики и антропологии. Тем не менее химическая природа антигенов, соответствуюш,их групповым веществам крови системы ABO, долгое время оставалась неизвестной. Интенсивные исследования последних двух десятилетий позволили яснее представить взаимосвязь между тонким химическим строением антигенов и серологической специфичностью внутри системы ABO. Однако многие детали в строении их молекул пока еще не выяснены. [c.167]

В некоторых растениях содержатся белки, способные агглютинировать эритроциты. Эти белки были названы фитогемагглютининами. В качестве первого такого белка в 1919 г. Самнером был выделен кон-канавалин А. Самнер предположил, что данные белки связываются с углеводными остатками гликопротеинов или гликолипидов групповых веществ крови, содержащимися в оболочке эритроцитов. Это предположение в дальнейшем подтвердилось. Была установлена настолько высокая специфичность фитогемагглютининов, что при помощи их в серологических исследованиях определяют группы крови. Позже (в 1954) фитогемагглютинины вследствие их высокой специфичности стали называть лектинами (от лат. слова legere — различать, выбирать). [c.97]

Вещества, сходные по серологической специфичности с групповыми веществами крови системы ABO человека, были найдены у растений, что представляет значительный интерес с точки зрения эволюции. Однако по своему химическому строению они меньше сходны с групповыми веществами крови человека, чем вещества, полученные из источников животного происхождения [41]. [c.169]

Серологическая специфичность групповых веществ крови является чувствительным индикатором, по которому можно судить о возможной деградации молекулы на разных стадиях очистки. Сохранение первоначальной серологической специфичности после очистки указывает на то, что молекула группового вещества осталась неизменной и, наоборот, появление новой [c.169]

Можно считать установленным, что специфичность групповых веществ связана с углеводной частью молекулы, точнее определенными нередуцирующими углеводными остатками. В выяснении этого вопроса особенно большую роль сыграло применение иммунологического метода — торможения при помощи моно- и олигосахаридов известного строения реакции взаимодействия специфического гликопротеина данной группы крови со специфической антисывороткой (см. с. 102). [c.180]

Продукты протеолиза имели более низкое содержание азота, чем исходное вещество А, а также отличались друг от друга и от вещества А количественным содержанием аминокислот. Качественный состав углеводной части продуктов расщепления был идентичен, а количественный сходен с составом исходного вещества А. Аналогичные изменения наблюдались независимо от специфичности групповых веществ крови и это подтверждает, что при обработке фицином разрываются общие для всех веществ связи при этом ие затрагиваются те части углеводной цепи, которые ответственны за специфичность. Вызывает удивление то, что при разрушении пептидной части молекулы группового вещества наблюдается уменьшение серологической активности, измеренной по угнетению реакции гемагглютинации. По-видимому, хотя сама пептидная часть не определяет специфичность группового вещества, тем не менее для максимального эффекта специфических групп, очевидно, необходима целостность макромолекулярной структуры. [c.197]

Данные, полученные с помощью непрямых методов — торможения серологической и ферментативной активности простыми соединениями известного строения и последовательного ферментативного расщепления,— дают очень ценную информацию о природе детерминантных групп в веществах крови. Однако более однозначные данные можно получить путем выделения и идентификации активных фрагментов непосредственно из групповых веществ. Фрагменты, выделенные из продуктов частичного кислотного гидролиза групповых веществ крови человека. Отщепление от групповых веществ крови фукозы и сиаловой кислоты в условиях кислотного гидролиза, при которых происходит лишь незначительное отщепление других компонентов, указывает на то, что эти сахара являются концевыми или имеют латеральное расположение по отношению к основным углеводным цепям. При гидролизе групповых веществ крови человека 1 н. уксусной кислотой при 100° в течение 16 час независимо от их специфичности освобождается около 95% общей фукозы в виде свободного сахара [53]. Обработка групповых веществ Ье кислотой в очень мягких условиях (0,1 н. серная кислота, 80°, 1 час) приводит к освобождению всей сиаловой кислоты [68]. В продуктах частичного кислотного гидролиза групповых веществ олигосахариды, содержащие фукозу или сиаловую кислоту, не найдены если такие олигосахариды и образуются, то, очевидно, в очень незначительных количествах. [c.198]

Теперь уже ни у кого не вызывает сомнения, что иммунологическая специфичность групповых веществ крови определяется концевыми участками их углеводных цепей. Интересно выяснить, зависят ли иммунологические особенности других гликопротеинов также от углеводной части молекулы и какие именно моносахаридные остатки входят в их детерминантные группы. [c.296]

В качестве последнего примера белков, связывающих малые молекулы, уместно рассмотреть лектины. Эти белки, чаще всего встречающиеся в растениях (но не только в них), связывают производные углеводов со значительной степенью стереоспецифичности. Впервые лектины привлекли внимание исследователей своей способностью агглютинировать эритроциты посредством связывания гликопротеинов мембран. Некоторые лектины специфичны к индивидуальным групповым веществам крови. Интерес к ним увеличился после того, как было обнаружено, что некоторые из лек-тинов агглютинируют преимущественно злокачественные клетки. Посредством иммобилизации на нерастворимом носителе типа агарозы лектины могут быть использованы для очистки гликопротеинов методом афинной хроматографии. Наиболее изученным лек-тином является конкавалин А для этого белка определены аминокислотная последовательность из 238 остатков и трехмерная структура. Конформация конкавалина А весьма примечательна. Семь участков его единственной полипептидной цепи формируют антипараллельную складчатую структуру, а шесть последующих участков образуют другую антипараллельную структуру, перпендикулярную первой. Ион Mn + координирован с двумя молекулами воды и боковыми радикалами Н18-24, 01и-8, Азр-Ш и Азр-14, образуя октаэдр. Ион Са +, расположенный на расстоянии 0,5 нм от Мп +, делит с ним два последних лиганда, а также связан с карбонильным кислородом Туг-12, боковым радикалом Айп-14 и двумя молекулами воды и также образует октаэдрическую конфигурацию. Остатки глюкозы и маннозы связываются в глубоком кармане размером 0,6 X 0,75 X 1,8 нм, образованным, как это ни удивительно, гидрофобными остатками. [c.562]

Полисахариды входят в состав почти всех живых организмов и являются одним нз наиболее крупных классов природных соединений. Они играют роль источников энергии или структурных элементов в живых организмах. В качестве примера структурной роли полисахаридов можно привести целлюлозу (полимер D-глюкозы), являющуюся самым распространенным органическим веществом в природе и опорным материалом у растений, а также хитин (полимер 2-ацетамндо-2-дезокси-0-глюкозы)—основной компонент наружного скелета членистоногих. В качестве одного из основных источников энергии для живых организмов отдельные полисахариды участвуют в главном направлении энергообмена в большинстве клеток. Крахмалы н гликогены (полимеры D-глюкозы) являются аккумуляторами энергии в растениях и животных, соответственно. Полисахариды выполняют и более специфические функции например, они ответственны за групповую специфичность пневмококков. Другие природные макромолекулы, состоящие не только из углеводных остатков и содержащие в своем составе блоки из моносахаридных звеньев, необходимы для нормального развития и функционирования тканей животных. Групповые вещества крови, например, относятся к гликопротеинам, у которых расположение моносахаридных остатков в углеводных субъединицах ответственно за способность всей молекулы определять групповую принадлежность крови. [c.208]

Полный гидролиз групповых веществ крови показывает, что в их состав входит около 80—85% углеводов (галактоза, фукоза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин) и около 15—20% аминокислот, из которых пролин, треонин и серин составляют более половины. В некоторых образцах групповых веществ, в частности в групповых веществах из жидкости кисты, содержатся также N-ацетилнейраминовая кислота, которая, очевидно, в этом случае заменяет часть остатков фукозы. Групповые вещества различного типа А, В, Н я т. д.) очень мало отличаются друг от друга по составу, хотя некоторые детали все же можно отметить так, например, в групповом веществе Le содержание фукозы заметно понижено. В настоящее время установлено, что специфичность групповых веществ зависит от находящихся на периферии молекулы олигосахаридных цепей, которые являются иммунологическими детерминантами (см. ниже). Однако в целом структура групповых веществ, несмотря на значительное число исследований, остается неясной. При действии разбавленных кислот и оснований (щелочь, сода, гидроксиламин) групповые вещества отщепляют значительную часть углеводов Пептидная часть биополимера, напротив, отличается стойкостью и только в незначительной степени распадается под действием папаина и фицина . Эти данные позволяют отнести групповые вещества к гликопептидам типа III, в которых центральная пептидная цепь окружена присоединенными к ней олигосахаридными цепями , что было экспериментально подтверждено в самое последнее время полукинетическим методом исследования (см. стр. 569). При изучении хода гидролиза группового вещества А разбавленными кислотами и щелочами оказалось, что отщепляются лишь мелкие углеводные фрагменты, в то время как все аминокислоты остаются в высокомолекулярной части. Лишь в жестких условиях гидролиза, когда распаду подвергаются и пептидные связи, а также при избирательной деструкции пептидных связей высокомолекулярный фрагмент начинает дробиться и в гидролизате появляются аминокислоты. Подобная картина гидролиза может наблюдаться только в том случае, если пептидная часть составляет основу гликопротеина (тип III). [c.581]

Детальнее всего исследован вопрос о концевых группировках групповых веществ крови, для которых они являются иммунологическими детерминантами. Эти сведения получены при изучении кислотного и ферментативного гидролиза, а также иммунохимическими методами. При мягком кислотном гидролизе отщепляются фукоза и нейраминовая кисло-тa (если она содержится в биополимере), что доказывает их концевое положение. В несколько более жестких условиях гидролиза а также при гидролизе на сульфополистирольных мoлax отщепляется смесь других MOHO-, ди- и трисахаридов, набор которых оказывается различным для групповых веществ различной специфичности и позволяет сделать заключение о природе иммунологических детерминантов. [c.582]

Помимо системы АВО(Н), существует еще ряд систем групповых веществ крови — системы Т. Льюисв (Ье. Ье ), 1 и т. д., специфичность которых определяется сахарами. Гликопротеины с А-, В- и Н-специфичностью обнаружены и у многих видов животных. [c.504]

Сложные гетерополисахаридные цепи участвуют в построении групповых веществ крови и тканей, которые представляют собой гликопротеины, приблизительно на 80% состоящие из углеводных и на 20% — из аминокислотных фрагментов. Специфичность этих веществ определяется углеводными компонентами. [c.368]

Ингибирование осаждения или агглютинации послужило критерием для установления олигосахаридных структур, обусловливающих специфичность А-, В-, 0(H)-, Le - и ЬеЬ-антигенов груин крови. Как только из групповых веществ крови выделяют и идентифицируют новые олигосахариды или как только становятся доступными синтетические вещества, их испытывают на ингибирующую способность строение антигенных детерминант выводят затем из структуры наиболее сильного ингибитора. Изучение ингибирования показало, что среди олигосахаридов, выделенных из групповых веществ крови, до сих пор самым эффективным ингибитором системы А-анти-А является трисахарид a-N-ацетил-в-галактоз-аминил-(1 -> 3)-Р-в-галактозил-(1 3)-]М-ацетил-в-глюкозамин [46 [, а системы В-анти-В — дисахарид 0-а-в-галактоииранозил-(1 3)-в-галак-тоза [47]. См. исчерпывающие обзоры, посвященные роли иммунохимии в выяснении структуры групповых веществ крови [26, 48]. [c.436]

Группоспецифические вещества крови, или агглютиногены —вещества, покрывающие поверхность эритроцитов и обусловливающие их групповую специфичность. По, химической природе они являются гликопротеидами. Групповая специфичность обусловлена особенностями структуры отдельных участков цепей гетерополисахаридов. [c.20]

Установление точного содержания галактозы в групповых веществах крови в присутствии фукозы и двух аминосахаров несколько затруднено. Гиббонс и сотр. [53] вычислили количество галактозы в групповых веществах крови человека по разности между общим количеством редуцирующих сахаров и редукцией аминосахаров и фукозы. Было проведено также прямое определение галактозы по методу Дише с дифениламином [71]. Количество галактозы, определенное этим методом, было выше вычисленных по редукции значений, составлявших 19—24% для 5 препаратов с А-активностью, 36% для одного препарата с В-активностью и 34—36% для пяти препаратов с Н-активностью. Хияма [70] для анализа гексоз применил модифицированную реакцию с цистеином и серной кислотой [72]. Содержание галактозы в групповых веществах из кисты, определенное этим методом, составляло 21—26% для восьми препаратов вещества с А-специфичностью, 25—33% для 6 препаратов вещества В, 26% для двух препаратов Н-вещества, 25— 29% для трех препаратов АВ-вещества и 25—32% для трех неактивных [c.172]

Кроме способности всех групповых веществ крови реагировать с антисывороткой к пневмококку типа XIV, очень часто даже высокоочищенные препараты обладают более чем одной групповой специфичностью. Например, часто препараты, выделенные у индивидуумов с группами А и В, обладают также Н-, Ье и Ье -активноетями, причем дальнейшая очистка часто не дает препаратов со строгой специфичностью. Наиболее чистыми в серологическом отношении являются препараты с Ье -специфичностью. Вещество только с ЬеЬ-активностью не выделено эта активность проявляется в препаратах групповых веществ А, В и (или) Н. Возникает вопрос, является ли множественная специфичность следствием недостаточной очистки групповых веществ, или один тип молекул группового вещества может обладать несколькими специфичностями. [c.176]

Карбогидразы могут быть эндогликозидазами, отщепляющими олигосахариды от углеводных цепей, и экзогликозидазами, которые отщепляют моносахариды от терминальных нередуцирующих концов цепей. Кроме того, имеются другие ферменты, например оксидазы, дезацетилазы и т. д., которые осуществляют различные превращения индивидуальных сахаров. Применение ферментов для определения строения групповых веществ крови позволяет проводить исследование в мягких условиях (температура, pH) и благодаря высокой специфичности ферментов облегчает получение строго определенных фрагментов лабильных макромолекул по сравнению с кислотным гидролизом. Трудность заключается в том, что механизм действия многих ферментов, нарушающих серологическую специфичность групповых веществ, пока еще не выяснен. Кроме того, не все ферменты действуют ira групповые вещества, даже если в составе последних находится группировка, которая в обычных условиях является специфическим субстратом для фермента. Тем не менее были получены важные данные о структуре участков групповых веществ, связанных с их серологической активностью при использовании ферментов микробов, специфически разрушающих тот или иной тип группового вещества. Общие представления о структуре макромолекул могут быть получены при использовании хорошо известных протеолитических ферментов. [c.189]

Согласно схеме, все стадии превращения вещества-предшественника в групповые вещества крови под контролем гонов заключаются в присоединении к олигосахаридной цепи определенного нередуцирующего глико-зильного остатка, играющего решающую роль в серологической специфичности. Новые данные о строении детерминантных групп групповых веществ крови еще раз подтвердили правильность схемы биосинтеза и то, что для возникновения новой специфичности достаточно присоединения только одного гликозильного остатка. Особое значение имело выделение из групповых веществ А, В и Н (раздел 5, б) двух разных серологически активных трисахаридов, на основании чего был сделан вывод о существовании в веществе-предшественнике двух типов олигосахаридных цепей. Предполагаемое строение ценей для веществ Н и Ье без фукозных остатков (табл. 14) соответствует структуре цепей в веществе-предшественнике. [c.211]

Групповые вещества крови человека А, В, Н и Ье , встречающиеся в водорастворимой форме в тканевых жидкостях и секретах, и родственные им вещества с А-, В- и (или) Н-специфичностью ашвотных представляют собой макромолекулы, состоящие из углеводов, ковалентно связанных с пептидной частью. Углеводы составляют 80—90% всей молекулы, пептидная часть является, следовательно, минорным компонентом. [c.211]

Первые работы по изучению групповых веществ крови были посвящены главным образом выяснению особенностей их специфичности и только сравнительно недавно появился интерес к макромолекулнрным свойствам этих веществ и к их взаимосвязи с другими гликопротеинами. Пока еще не установлена полная структура молекул групповых веществ, однако, по имеющимся данным, они состоят из пептидного стержня, к которому через определенные интервалы присоединены в виде ветвей относительно короткие углеводные цепи. Возможно, что препарат с групповой активностью даже от одного индивидуума состоит из группы молекул, сходных по общему строению и отличающихся по содержанию отдельных компонентов. [c.212]

Высокая степень иммунологической специфичности молекул групповых веществ обусловлена генетическим контролем их биосинтеза. Все имеющиеся данные свидетельствуют о том, что специфичность групповых веществ определяется последовательностью сахаров на нередуцирующих концах углеводных цепей. Таким образом, групповые вещества крови — великолепный объект не только для изучения взаимосвязи между структурой углевода и иммунологической специфичностью, но и для выяснения путей, по которым идет образование этих структур под влиянием генов. Иммунологические свойства групповых веществ и их зависимость от структуры изучаются с помощью специальных методов, таких, как торможение реакции гемагглютинации и преципитации простыми сахарами и торможение активности ферментов, участвующих в деградации групповых веществ. Эти методы позволили получить данные относительно природы сахаров, играющих главную роль в специфичности, за несколько лет до их прямого выделения, а также помогли найти подходы к задаче получения фрагментов с различной серологической специфичностью. С помощью непрямых методов было убедительно показано, что a-N-ацетил-в-галактозаминоильный и сс-в-галактозильный остатки определяют соответственно А- и В-специфичности, а а-ь-фукозиль-ные остатки — Н- и Ье -специфичности. Эти данные были подтверждены при установлении строения активных фрагментов, выделенных из продуктов частичного кислотного гидролиза групповых веществ. Выяснение строения многих активных и неактивных фрагментов позволило предположить строение участков углеводных цепей, ответственных за серологическую специфичность А-, В-, Н- и Ье -веществ. [c.212]

Дезоксисахара широко распространены в составе различных природных соединений, в связи с чем представляет интерес выяснение их роли в специфичности и биологической активности этих соединений. Так установлено, что антигенная специфичность ряда групповых веществ крови определяется L-фукозой. Отщепление от этих высокомолекулярных соединений только фукозиль-ных остатков совершенно изменяет специфичность групповых веществ (Г. Я. Видершайн, 196в). [c.113]

Перечисленные функции углеводов (структурная, энергетическая и метаболическая) рассматривают как канонические. Однако в последнее время выяснено, что углеводам присущи многие другие, нестандартные, неканонические функции. Многие углеводы и углеводсодержащие биополимеры обладают уникальным строением и специфичностью. Так, групповые вещества крови, являющиеся гликопротеинами, где 80% молекулы представлены углеводами, именно за счет ассимметрических центров, стереоизомеров, таутомеров и кон-формеров последних приобретают поразительную специфичность взаимодействия. Олигосахаридные фрагменты гликопротеинов и гликолипидов клеточных стенок выдвинуты как антенны за пределы клеточных оболочек и служат локаторами, выполняющими рецепторные функции. В частности, при их посредстве с клетками связываются белковые токсины (например, холерный, ботулический, столбнячный, дифтерийный, шигатоксины и др.), бактерии (например, кишечная палочка с олигосахаридами, составленными из остатков [c.306]

Гликопротеины группоспецифических веществ крови. Одной из наиболее изученных антигенных систем организма являются эритроциты. Поверхность эритроцитов покрыта веществами, обусловливающими групповую опецифичность. Каждой группе крови присущ вещества вполне определенной структуры. Они являются комплексами полисахаридов, белков и, в ряде случаев, липидов и называются агглютиноге-нами. За групповую специфичность ответственны отдельные участки ге-терополисахаридных цепей. [c.93]

Смотреть страницы где упоминается термин Групповые вещества крови специфичность: [c.264] [c.273] [c.574] [c.606] [c.493] [c.89] [c.21] [c.22] [c.33] [c.205] [c.271] [c.180] [c.181] [c.187] [c.194] [c.197] [c.201] [c.213] [c.427] [c.4] [c.6]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология