Деградация ферментов

ЧТО модификация ферментов в процессе старения происходит не случайным образом, поскольку это привело бы к появлению набора ферментов с разными свойствами. На первых этапах, по-видимому, происходят совсем незначительные, едва заметные изменения ферментного белка. Интересно отметить, что большая часть вторичных изоферментов, описанных к настоящему времени, обнаружена в эритроцитах [1790]. Эти клетки нетипичны в том отношении, что после их созревания синтеа белка практически прекращается и находящиеся в них белки должны обладать какой-то особой кинетикой продолжения жизни , чтобы обеспечить клеточный метаболизм [3023]. В других тканях скорость деградации ферментов, по-видимому, значительно выше, и используемые методы не позволяют выявить промежуточные формы, которые могут быть идентифицированы как изоферменты. [c.120]

К числу основных достоинств этого метода иммобилизации можно отнести его простоту и универсальность (возможность включения не только индивидуальных ферментов, но и полиферментных систем, клеток и клеточных фрагментов, ферментов, предварительно иммобилизованных каким-либо иным способом, и т.п.). Применение систем мембранного типа позволяет получать иммобилизованные препараты с высоким содержанием включенного фермента например, в каждый грамм волокон, изготовляемых методом влажного прядения, можно включить свыше 200 мг фермента. Иммобилизованные в мембранных системах ферменты в значительной степени сохраняют свою каталитическую активность, а их стабильность часто существенно возрастает. Эффект стабилизации обеспечивается, в частности, за счет исключения деградации ферментов под действием микроорганизмов, которые не могут проникнуть сквозь мембрану. Кроме того, благодаря высокому отношению поверхности к объему и малой толщине мембраны удается избежать значительных диффузионных ограничений скорости ферментативных реакций. [c.72]

Д. Увеличение скорости деградации фермента. [c.401]

Долговременная регуляция опосредуется изменениями скорости синтеза и деградации ферментов, участвующих в синтезе жирных кислот. Этот тип регуляции известен также как адаптивный контроль. У животных, получающих в течение нескольких дней после голодания богатую углеводами и бедную жиром диету, наблюдается резкое увеличение количества ацетил-СоА-карбоксилазы и синтетазы жирных кислот в печени. [c.157]

Деградация ферментов в обычных условиях имеет, по-видимому, более случайный характер. Для каждого отдельного фермента суу1ествует своя скорость деградации, однако последняя [c.535]

Если остановить ферментативную реакцию, то после деградации фермента удается получить небольшое количество 5 -дезок-сиаденозина, образующегося из лиганда путем присоединения третьего атома водорода в положение Сз , что также подтверждает разрыв связи Со—С. [c.247]

Первые опыты подобного рода были проделаны в нашей лаборатории на двух ферментах — трипсине и альдолазе. Фрагменты этих белков с молекулярным весом 2500—3000, т. е. составлявшие не более чем 10% всей макромолекулы белка, оказались ферментативно активными. Далее Перлман показала, что ферментативная активность сохраняется в осколках пепсина, проходящих через диализациопную мембрану, а Смит обнаружил, что деградация фермента паиаина, вплоть до отщепления с помощью фермента амииопептидазы 122 аминокислотных остатков из 187 от его полипептидной цепи с К-конца, дает продукт с полной каталитической активностью. Следовательно, для осуществления акта ферментативного катализа вся макромолекула не нужна. Достаточна относительно небольшая область белка — полипептид, состоящий из 20—30 аминокислотных остатков. Важно, однако, сохранение вторичной и третичной структуры вблизи ферментативного центра. Это проявлялось весьма ярко при разрыве дисульфидного мостика в каталитически активном фрагменте трипсина. Восстановление [c.141]

По кинетике омыления связп в пятичленном циклическом эфире (ангидриде) можна легко измерять каталитическую активность фермента. Много данных получено путем деградации фермента РНК-азы. [c.143]

Иногда таким способом образуется большое число четко различимых изоферментов так, при электрофоретическом разделении пуриннуклеозидфосфорилазы эритроцитов на электро-.фореграмме выявляется до семи симметрично расположенных компонентов [1790]. Все эти компоненты обладают ферментативной активностью, но когда активность определяют с большой точностью, иногда удается обнаружить постепенное снижение удельной активности. Такое снижение наблюдается, в частности, для глюкозо-6-фосфат— дегидрогеназы эритроцитов человека при измерении отношения активности ферментативной к иммунологической активности, причем оно сопровождается появлением новых, более отрицательно заряженных форм фермента, которые, вероятно, поэтому обладают более низкой активностью [2292]. Такой способ образования вторичных изоферментов может быть просто связан с начальными этапами деградации фермента, предшествующими полной потере активности. [c.116]

Небольшие модификации фермента, такие, например, которые способствуют началу деградации, не всегда приводят к потере активности. О постепенном появлении новых изоферментов уже упоминалось в этой главе. Имеются данные о том, что скорость деградации ферментов увеличивается по мере достижения животным зрелости, а дальнейшее увеличение скорости ТОГО процесса, возможно, связано со старением. Однако это ни в коей мере не означает, что старые ткаыи всегда содержат дополнительные изоферменты с меньшей каталитической активностью. Гершон и др., исследуя ферменты у стареющих нематод [5289], установили, что, хотя удельная активность некоторых ферментов у более старых особей ниже, общее количество материала, дающего перекрестную иммунологическую реакцию, меняется мало и что старые ферменты состоят из смеси полностью активных и полностью неактивных молекул. При исследовании пероксид-дисмутазы из печени крысы оказалось, что тканях старых животных содержится фермент с более низкой удельной активностью в данном случае уменьшение удельной активности было связано с заменой активного фермента на несколько измененный фермент с другой чувствительностью к температуре [3887]. Гершон высказал предположение. [c.117]

Быстрая регуляция синтеза длинноцепочечных жирных кислот осуществляется путем алостериче-ской и ковалентной модификации ферментов, а медленная регуляция—путем изменения скорости синтеза и деградации ферментов. [c.288]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология