Гликопротеины связанные

Гликопротеины имеются почти во всех белковых фракциях сыворотки крови. При электрофорезе на бумаге гликопротеины в большом количестве выявляются в О - и а,-фракциях глобулинов. Гликопротеины, связанные с а-глобулиновыми фракциями, содержат небольшое количество фруктозы, а гликопротеины, выявляемые в составе 3- и особенно у-глобулиновых фракций, содержат фруктозу в значительном количестве. [c.573]

В технике борьба с трением и износоустойчивость — проблема фундаментального значения. В живых системах, где механическое движение распространено универсально, та же проблема решается не менее универсально — при помощи гликопротеиновой смазки. Гликопротеины — биополимеры, включающие белковую и пептидную компоненты, ковалентно связанные с углеводной. Они выстилают в животных организмах все трущиеся поверхности кости в суставах, кровеносные сосуды, мочеполовые пути, поверхность тела рыб и т. д. Л у антарктических рыб определенные гликопротеины играют роль антифризов, препятствующих замерзанию крови и других биологических жидкостей при отрицательных температурах. [c.6]

Глобулины, представленные а -фракцией, содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Глобулины, мигрирующие при электрофорезе в виде а,-фракции, содержат глобулин и неизвестный гликопротеин. 3-Глобулины включают ряд важных в функциональном отношении белков, в частности трансферрин — белок, ответственный за транспорт железа. С этой же фракцией связан церулоплазмин — белок, транспортирующий ионы меди. Отсутствие этого белка приводит к развитию гепатоцеребральной дистрофии, при которой наблюдается отравление организма ионами свободной меди. В основе болезни лежит врожденный дефицит синтеза церулоплазмина. Наконец, во фракции 13-глобулинов содержится протромбин, являющийся предшественником тромбина-белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови. [c.74]

У метода метилирования есть ряд недостатков, связанных с техникой его выполнения. Он не всегда применим для установления положения неуглеводных заместителей, в первую очередь ацильных групп, отщепляющихся частично или полностью под действием оснований при метилировании при этом, например в случае сульфированных полисахаридов, могут происходить глубокие изменения моносахаридов. Вообще накопление неуглеводных заместителей снижает ценность метода метилирования, так как увеличивается число возможностей при воссоздании структуры полисахарида. Ьто одна из причин незначительного применения метода метилирования при изучении мукополисахаридов и гликопротеинов. Даже довольно устойчивые к щелочам полисахариды при метилировании часто претерпевают деструкцию так что количество концевых мо- [c.497]

Гликопротеины — содержат в своем составе гликозидные компоненты различной природы, ковалентно связанные с белком. Небольшие олигосахарид-ные группы могут присоединяться к белкам через О-гликозидную связь к гидроксилам остатков серина или треонина, а также через Л -гликозидную связь к [c.48]

Гликопротеины, входящие в протеин-полисахаридные комплексы. К ним относятся нерастворимые гликопротеины, связанные с протеогликанами и, по-видимому, являющиеся посредниками в агрегации последних с коллагеновыми фибриллами [Shipp D. W., Bownese J. M., 1975]. [c.80]

ТРОМБИН, фермент класса гидролаз. Гликопротеин состоит из связанных между собой связью S—S легкой цепи (49 аминокислотных остатков у Т. быка и 36 у Т. человека) и тяжелой (259 остатков), в к-рой локализован активный центр. Образуется при огранич. протеолизе неактинного предшественника — протромбина. Катализирует превращение с5>ибринотена в фибрин при свертывании кровп, стимулирует агрегацию тромбоцитов. Обладает мито] енпой а]стив-ностью по отношению к фибробластам, что обусловливает заживление раневой пов-стц сосудов. [c.599]

Между этими крайностями имеются всевозможные системы, содержащие больше или меньше белковой компоненты и больше или меньше полисахаридной. Такие соединения называют гликопротеинами, а также протеогли-канами (гликаны — общее название полисахаридов). Точного определения у этих терминов нет, и те или иные классы биополимеров называют либо гликопротеинами, либо протеогликанами, руководствуясь при этом скорее традицией, чем какими-либо четкими критериями. Аналогично обстоит дело с ковалентно связанными углеводами и липидами их называют гликолипидами, а также линонолисахаридами. Весь же тип природных высокомолекулярных соединений, включающих ковалентно связанные фрагменты полимеров более чем одного класса, называют смешанными биополимерами, а в последнее время — гликоконъюгатами. [c.44]

Полипренилфосфатсахара-промежут. соединения при переносе остатков моно- или олигосахаридов на строящуюся углеводную цепь при биосинтезе полисахаридов и др. углеводсодержащих биополимеров (напр., гликопротеинов, липополисахаридов). Углеводный фрагмент связан с остатком полипренола через остаток фосфорной или пирофосфорной к-ты. В клетках эукариот полипренолы содержат от 14 до 24 изопреновых единиц, из к-рых концевая, несущая группу ОН, является насыщенной (долихолы), а бактериальные-10-12 единиц, среди к-рых нет насыщенных. В полипренилмонофосфатах углеводная часть обычно представляет собой остаток маннозы или глюкозы, в поли-пренилпирофосфатах-остаток глюкозы, галактозы или N-ацетилглюкозамина, а в нек-рых случаях - остаток олигосахарида. [c.581]

К.- гликопротеин и в зависимости от источника содержит на 1000 аминокислотных остатков от 2 до 80 углеводных остатков (в осн. в виде моно- или дисахаридов), связанных О-гликозидной связью с НО-гругшой НО—Lys. Моносахариды представлены D-галактозой, к-рая связана с остатком аминокислоты Д-гликозидной связью. В дисахаридах D-глюкоза связана а-1-> 2-связью с D-галактозой. [c.433]

Р.-гликопротеин (мол. м. ок. 40 тыс. полипептидная цепь состоит из 348 аминокислотных остатков), содержащий хромофорную группу (хромофор). В молекуле Р. находится ок. 60% гидрофобных аминокислотных остатков. В N-концевой области Р. расположены две олигосахаридшае цепи, ковалентно связанные с остатками аспарагина. Известна первичная структура Р., выделенных из разл. источников. Хромофор большинства Р.-остаток 11-1/г/с-ретиналя (см. Витамин А), связашшй альдиминной связью с е-амино-грушюй остатка лизина (у быка он находится в положении [c.272]

ТИПОВ ТЕОРИИ см. Органическая химия. ТИРЕОТРбПНЫЙ ГОРМОН (ТТГ, тиреотропин), гликопротеин, молекула к-рого состоит из 2 различных по структуре субъединиц аир, нековалентно связанных друг с другом (мол. м. гормона ок. 30 тыс.). Обе субъединицы характеризуются выраженной межвидовой гомологией структуры. Так, пд)вичная структура а-субъединицы человека и крушого рогатого скота идентичны на 70%, рч убъедини-цы-на 90%. [c.589]

Полисахариды - высокомол. соед., линейные или разветвленные молекулы к-рых построены из остатков моносахаридов, связанных гликозвдными связями. В состав полиса-х ШДов могут входить также заместители неуглеводной природы (остатки алифатич. к-т, фосфат, сульфат). В свою очередь цепи высших олигосахаридов и полисахадидов могут присоединяться к полипептидным цепям с образованием гликопротеинов. [c.23]

ХГ - гликопротеин (мол. м. ок. 38 тыс.), молекула к-рого состоит из двух разл. субъединиц (а-ХГ и Р-ХГ), нековаиент-но связанных друг с другом. Молекулы ХГ человека и разных ввдов животных, обладая значит, гомологией, совпадают не полностью. [c.307]

От обычных белков, состоящих исключительно из протеиногенных аминокислот, следует отличать сложные белки, называемые также конъюгированными белками или протеидами. Это вещества, содержащие помимо белковой части небелковый органический или неорганический компонент, необходимый для функционирования, могущий быть связанным с полипептидной цепью ковалентно, гетерополярно или координационно и вместе с аминокислотами присутствующий в гидролизате. Важнейшие представители сложных белков гликопроТеины (простетическая группа — нейтральные сахара (галактоза, манноза, фукоза), аминосахара (N-aцeтилглюкoзa-мин, N-aцeтилгaлaктoэaмин) или кислые производные моносахаридов (уро-новые или сиаловые кислоты)), липопротеины, содержащие триглицериды, фосфолипиды и холестерин, металлопротеины с ионом металла, связанным ионной или координационной связью, фосфопротеины, связанные эфирной связью через остаток серина или треонина с фосфорной кислотой, нуклеопротеины, ассоциирующиеся с нуклеиновыми кислотами в рибосомах или вирусах, а также хромопротеины, содержащие в качестве просте-тической группы окрашенный компонент. Обзор структур важнейших белков см. в разд. 3.8. [c.345]

В качестве последнего примера белков, связывающих малые молекулы, уместно рассмотреть лектины. Эти белки, чаще всего встречающиеся в растениях (но не только в них), связывают производные углеводов со значительной степенью стереоспецифичности. Впервые лектины привлекли внимание исследователей своей способностью агглютинировать эритроциты посредством связывания гликопротеинов мембран. Некоторые лектины специфичны к индивидуальным групповым веществам крови. Интерес к ним увеличился после того, как было обнаружено, что некоторые из лек-тинов агглютинируют преимущественно злокачественные клетки. Посредством иммобилизации на нерастворимом носителе типа агарозы лектины могут быть использованы для очистки гликопротеинов методом афинной хроматографии. Наиболее изученным лек-тином является конкавалин А для этого белка определены аминокислотная последовательность из 238 остатков и трехмерная структура. Конформация конкавалина А весьма примечательна. Семь участков его единственной полипептидной цепи формируют антипараллельную складчатую структуру, а шесть последующих участков образуют другую антипараллельную структуру, перпендикулярную первой. Ион Mn + координирован с двумя молекулами воды и боковыми радикалами Н18-24, 01и-8, Азр-Ш и Азр-14, образуя октаэдр. Ион Са +, расположенный на расстоянии 0,5 нм от Мп +, делит с ним два последних лиганда, а также связан с карбонильным кислородом Туг-12, боковым радикалом Айп-14 и двумя молекулами воды и также образует октаэдрическую конфигурацию. Остатки глюкозы и маннозы связываются в глубоком кармане размером 0,6 X 0,75 X 1,8 нм, образованным, как это ни удивительно, гидрофобными остатками. [c.562]

Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

Гликопротеины отличаются от протеогликанов, как видно уже из их названий, числом углеводных звеньев на единицу длины (или молекулярной массы) основной белковой цепи в гликопротеинах преобладает белок, а в протеогликанах — углеводы. Термин углевод-белковый комплекс применяется для молекул, которые содержат белок и углеводы, связанные нековалентными (обычно ионными) связями. О номенклатуре гликозаминогликанов и гликопротринпв см. [7]. [c.216]

Поскольку многие гликопротеины содержат лишь небольшое количество углеводов, для их анализа могут быть использованы протеолитические ферменты (например, проназы) при обработке этими ферментами образуются гликопептиды с небольшим числом аминокислотных остатков, к которым присоединены интактные углеводные звенья. Такие гликопептнды анализируют [188] классическими методами периодатного окисления [189] и метилирования, а также последовательным ферментативным гидролизом (см. разд. 26.3.2.11) для идентификации моносахаридных звеньев, в результате которого получают единственный аминокислотный остаток, связанный с моносахаридным звеном. Установлено, что осуществляются только два типа такой связи 0-гликозидная связь с серином, треонином, гидроксипролином и гидроксилизином, и Л -гликозидная связь с аспарагином. Показано, что в образовании таких связей могут участвовать только пять моносахаридов -арабиноза, D-ксилоза, D-галактоза, 2-ацетамидо-2-дезокси-0-глюкоза и 2-ацетамидо-2-дезокси-0-галактоза. [c.265]

Иммуноглобулинами называют группу сывороточных гликопротеинов, выполняющих функцию антител и продуцируемых в ответ на стимулирующее действие антигенов. В настоящее время известно пять классов иммуноглобулинов 1 0, 1 А, 1дМ, IgD и IgE. Основу структуры всех изученных иммуноглобулинов (в мономерной форме) составляют четыре полипептидные цепи, связанные дисульфидными мостиками. Обнаружены полипептидные цепи двух типов, так называемые легкие и тяжелые, причем каждый мономер содержит по две цепи каждого типа (рис. 26.3.6). Существуют два типа легких цепей — каппа (и) и лямбда (к), общие для всех классов иммуноглобулинов, причем индивидуальные иммуноглобулины в мономерном виде содержат 3 качестве легких цепей либо две х-, либо две > -цепи. Тяжелые цепи специфичны для иммуноглобулинов и определяют их класс. Каждый класс иммуноглобулинов содержит характерное для него количество углеводов, которое может колебаться от 22 моносаха-Ридных остатков в до 82 остатков в мономерном 1 М. Из полимерных форм иммуноглобулинов описаны димерный 1 А и пентамерный 1 М. Макромолекулярный 1 М, как полагают, со- бржит пять мономерных единиц, соединенных в виде кольца, из которого радиально выступают пять клешней . [c.269]

Характер связи между полисахаридными и пептидными цепями. Поскольку от характера связи между полисахаридными и пептидными цепями и ее устойчивости к разного рода воздействиям в значительной мере зависит химическое поведение гликопротеина, вопрос о типе связи является центральным вопросом химии этих биополимеров. Типы такой связи вследствие полифункциональности моносахаридов и аминокислот могут быть Достаточно многообразными. В принципе возможны сложноэфирная связь гидроксильной группы сахара с карбоксилом аминокислоты (/4), ацилгликозидная связь гликозидного гидроксила сахара с карбоксилом аминокислоты (В), амидная связь аминогруппы аминосахара с карбоксилом аминокислоты (С), гликозиламинная связь, образованная аминогруппой аминокислоты, связанной с гликозидным центром (D), N-ацил-гликозиламидная связь, образующаяся при ацилировании аминогруппы гликозиламина карбоксильной группой двухосновной аминокислоты (Е), О-гликозидная связь, образованная гликозилированием восстанавливающим концом олиго- или полисахаридной цепи гидроксила оксиаминокислоты (F). Менее вероятна простая эфирная связь гидроксильных групп моносахарида и оксиаминокислот (G) и амидная связь аминогруппы аминокислоты с карбоксильной группой уроновой кислоты (Я). [c.570]

Частичный кислотный гидролиз, проводимый обычно разбавленными минеральными кислотами на холоду или при нагревании, приводит к разрыву гликозидных связей и отщеплению углеводных фрагментов пептидные цепи в этих условиях, как правило, устойчивы. Этим путем трудно получить мелкие гликопептиды, содержащие узловую гликопептидную связь, однако метод имеет важное значение для получения олигосахаридных фрагментов гликопротеинов. Кислотный гидролиз сыграл важную роль при изучении групповых веществ крови Этот метод не специфичен, хотя в отдельных случаях удается осуществить преимущественный разрыв какой-либо из связей, например отщепление фукозных остатков, связанных более лабильной гликозидной связью . [c.572]

Полисахариды соединительных тканей (хондроитинсульфаты, гепарин и др., см. стр. 541) образуют с белками этих тканей комплексы, которые долгое время считали комплексами ионного типа, образованными сульфогруппами сульфированных углеводов и основными группами белка. В настоящее время, однако, установлено, что в действительности это белково-углеводные соединения, связанные ковалентной, хотя и довольно лабильной, связью. Комплекс хондроитинсульфата с белком, который был выделен из гиалинового хряща в условиях, исключающих гидролитический разрыв связей , имеет молекулярный вес, достигающий нескольких миллионов. Он содержит, по-видимому, около 20 цепей хондроитинсульфата, присоединенных к белковой цепи , т. е. относится к гликопротеинам типа П1. Результаты мягкого щелочного гидролиза свидетельствуют о наличии 0-гликозидных связей в этом гликопротеине , однако возможно, что они не являются единственным типом связи . После обработки гиалуронидазой, расщепляющей углеводные цепи, и папаином, расщепляющим белковую цепь, выделены гликопептидные фрагменты, содержащие галактозу, ксилозу, а также аминокислоты, в том числе серин . Исследования, проводимые в настоящее время, должны дать окончательный ответ на вопрос о природе связи в комплексе. [c.580]

Третий механизм подтверждается многими наблюдениями. Но в то же время известны клетки, которые проявляют нормальную адгезию (и контактное ингибирование) в клеточной культуре, хотя у них и не удается обнаружить наличие мембранно-связанных галактозилтрансфераз. Таким образом, эта элегантная гипотеза теряет некоторую долю привлекательности, и вопрос о клеточном узнавании и адгезии остается открытым. Именно здесь нейрохимик может найти ключ к решению таких проблем, как специфичность структуры 10 синапсов центральной нервной системы, так как ни в пре- или постсинаптических мембранах, ни в промежуточных базальных пластинках недостатка в гликопротеинах не наблюдается. [c.60]

Биосинтез и метаболизм. Сигнал, запускающий синтез тиреоидных гормонов, формируется в гипоталамусе в виде тиреолиберина, который, воздействуя на гипофиз, стимулирует синтез и секрецию тиреотропина. Последний взаимодействует с рецепторами на поверхности клеток щитовидной железы и опосредованно, через вторичные посредники, стимулирует синтез ряда белков, в том числе тиреоглобулин — предшественник тиреоидных гормонов. Тиреоглобулин представляет собой гликопротеин с молекулярной массой 660 кВа и необьмно большим числом тирозиновых остатков в полипептидной цепи (около 120). Углеводная часть составляет до 10% от массы тиреоглобулина. Как и все секреторные белки, тиреоглобулин синтезируется на мембран-но-связанных рибосомах, причем гликозилирование полипептидной цепи начинается в цистернах эндоплазматического ретикулума, а завершается в аппарате Гольджи. Тиреоидные гормоны являются единственной группой гормонов, для функционирования которьгх необходим микроэлемент иод. [c.151]

Главную роль в этом процессе играет мембрано-связанный гликопротеин — фермент у-глутамилтрансфераза (ГГТФ), который катализирует перенос у-глутамильного остатка глутатиоиа на транспортируемую аминокислоту, т. е. [c.366]

Смотреть страницы где упоминается термин Гликопротеины связанные: [c.190] [c.242] [c.466] [c.625] [c.230] [c.585] [c.618] [c.28] [c.111] [c.182] [c.162] [c.220] [c.310] [c.209] [c.228] [c.263] [c.264] [c.269] [c.271] [c.272] [c.90] [c.482] [c.575] [c.14]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология