Коллаген сшивание

Механизм взаимодействия соединений хрома с белками голья полностью еще н изучен. В науке существуют различные точки зрения. Наиболее правильными являются представления, объясняющие процесс дубления как химическое взаимодействие между соединениями хрома и коллагеном. Дубящие соединения хрома образуют в структуре коллагена прочные поперечные связи между соседними молекулярными цепями, вследствие чего происходит связывание ( сшивание ) этих цепей. Главную роль в фиксации дубящих соединений. хрома играют карбоксильные группы и аминогруппы боковых цепей коллагена. Эти группы внедряются во внутреннюю сферу комплекса, образуя координационные связи с атомами хрома. Наряду с образованием координационных связей имеет, место электровалентное взаимодействие между ионизированными группами коллагена и комплексными ионами хрома противоположного знака. Пептидные группы коллагена в фиксации [c.244]

Наличие поперечных химических связей в белках сообщает им специфические свойства, такие, как нерастворимость, меньшая способность к набуханию под действием полярных растворителей и повышенная прочность в мокром состоянии. В небольших молекулах таких биологически активных белков, как инсулин и рибонуклеаза, поперечные дисульфидные мостики оказываются необходимыми для проявления этими белками биологической активности. При этом дисульфидные поперечные связи не участвуют непосредственно в биохимических процессах, а функции их заключаются в сохранении в неизменном состоянии такой конформации молекул белка, которая необходима для проявления биологической активности. Модификация дисульфидных поперечных связей шерсти, а также введение в нее новых поперечных связей часто придают новые интересные свойства этому белку. Такими свойствами могут быть повышение прочности на разрыв, уменьшение способности к свой-лачиванию, увеличение устойчивости к агрессивным химическим реагентам (щелочи, кислоты, окислители или восстановители), повышение устойчивости к моли и износостойкости, а также повышение прочности окрашивания. Было показано, что дубление коллагена, необходимое для превращения сырья в технический продукт, также является процессом образования поперечных связей. Поскольку коллаген не содержит цистеина или цистина, в сшивании, протекающем при дублении, участвуют, по-видимому, другие группы, возможно аминные и гидроксильные. В настоящем разделе будут рассмотрены в первую очередь поперечные химические связи упоминавшихся выше классов белков. Шерсть — типичный кератин, являющийся одним из наиболее детально изученных в этом плане белков, дает интересные и наглядные примеры образования, расщепления и поведения как дисульфидных, так и вводимых искусственно поперечных химических связей другого типа. [c.395]

Если блокировать такое сшивание, содержащие коллаген ткани становятся хрупкими и такие структуры, как кожа, сухожилия и кровеносные сосуды, легко разрываются. Ковалентные сшивки подобного типа встречаются только в коллагене и эластине и образуются в несколько этапов. Сначала внеклеточный фермент лизилоксидаза дезаминирует определенные остатки лизина и гидроксилизина, что ведет к образованию высокоактивных альдегидных групп. Затем эти группы образуют ковалентные связи между собой или с другими остатками лизина и гидроксилизина. Некоторые из таких связей сравнительно нестабильны и в конце концов видоизменяются с образованием более [c.227]

Сшивание при помощи лутарового альдегида с бычьим сывороточным альбумином на электроде Pd — PdO Сшивание при помощи глутарового альдегида с бычьим сывороточным альбумином на платине Реакция с нерастворимым коллагеном, медиатор диме-тилсуберимидат Захват в желатиновом слое Соиммобилизация [c.82]