Диафораза

Применение. В гистохимии ферментов в качестве субстрата длят выявления НАД-диафоразы [1]. [c.250]

Первичным продуктом восстановления, образующимся в результате получения атома водорода от донора О(На), является о-дигидропроиз-водное амида никотиновой кислоты (Л), которое далее отдает этот атом водорода желтому ферменту. Продукт гидрирования желтого фермента окисляется затем кислородом воздуха или другими ферментами (например, диафоразой или цитохромом). [c.895]

Выявилась локализация и активность следующих ферментов дегидрогеназ янтарной, яблочной, изолимонной, молочной, глютаминовое кислот, дегидрогеназ а-глицерофосфата, глюкозо-б-фосфата и 6-фосфоглюконата, дифосфопиридин-нуклеотид-диафоразы (ДПН-диафоразы) и трифосфопиридин-нуклеотид-диафоразы (ТПН-диафоразы). Нитро—ТС использован для качественных исследований, ИНТ—только для количественных (микрохимических). [c.144]

I) Для выявления ДПН-диафоразы или ТПН-диафоразы [c.146]

Для создания тест-систем удобны не нативные (в свободном состоянии), а иммобилизованные ферменты, притом наиболее устойчивые и относительно недорогие (хотя ферменты практически всегда дороже обычных химических реагентов). Известно применение пероксидазы, глюкозоксидазы, уреазы, холинэстеразы, моноаминоок-сидазы, алкогольоксидазы, лактатдегидрогеназы, липазы, эстеразы, диафоразы, каталазы, дегидрогеназы. [c.217]

Пороговые концентрации Н2О2 при однократном 4-часовом изолированном воздействии составляют при ингаляции 60, а при воздействии на кожу 110 мг/м . В результате ингаляционного воздействия у животных обнаруживалось повышение активности НАД-диафоразы в эпителии бронхов а после накожной аппликации наблюдались умеренная гиперемия и утолщение кожи вследствие разложения попавшего под кожу Н2О2 и образования пузырьков О2. [c.17]

Восемь отщепляющихся атомов водорода связываются с кодегидразой I и затем передаются последней дыхательной ферментативной системе, состоящей из диафоразы, цитохрома и цитохром-океидазы (см. главу Ферменты ). Перенос, двух атомов водорода на V2 О а при помощи этой ферментативной системы сопровождается освобождением примерно 52 ккал. Эта энергия достаточна для синтеза четырех высокоэргических фосфатных связей (по 11,5 кпал на каждую). Таким образом, в цикле лимонной кислоты в сочетании с окислением водорода образуются [c.257]

Несмотря на то что механизм действия витаминов в организме известен лили, в немногих случаях, можно утверждать, что они не служат источниками энергии, подобно углеводам и жирам, или материалом для построения клеток и скелета, как белки они представляют собой регуляторы жизнедеятельных функций клеток и в этом отношении похожи скорее на ферменты и гормоны. В дальнейшем мы увидим, что некоторые витамины служат организму для синтеза целого ряда ферментов, а именно витамин В является компонентом кокарбоксилазы, витамин Ва —компонентом диафоразы, никотинамид —компонентом кодегидраз I и II, витамин В, — кодекарбоксилазы аминокислот, пантотеновая кислота — компонентом кофермента А и га-аминобензойная кислота — компонентом фолиевой кислоты. [c.272]

Функция кодегидраз I и П в ферментативных реакциях состоит в том, что они фиксируют два атома водорода, отдаваемых субстратом, превращаясь в дигидрокодегидразы. Последние отдают водород акцепторам, к которым относится ферментативная система диафоразы (см. ниже), регенерируя соответствующие кодегидразы. Кодегидразы взаимодействуют таким образам только в присутствии некоторых специфических белков (ферментов), как будет указано ниже. [c.783]

Последующие исследования (О. Варбург, Д. Ф. Грин, X. Эйлер, 1938 г.) доказали существование нескольких ферментов, передающих водород (Г)-аминокислотная оксидаза, ксантипоксидаза, диафоразы I и [c.790]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве субстрата для выявления глутаматдегидрогеназы [Пирс, 846] и кофактора при выявлении НАД-диафоразы [Берстон, 388]. - [c.247]

Применение. В микроскопии для блокирования реакции Щиффа с тканевыми альдегидами в гистохимии ферментов в качестве ингибитора мон амино-оксидазы [Берстон, 344] и кофактора для выявления НАД-диафоразы [Берстон, 389]. [c.356]

Свойства. Аналог неотетразолия хлористого, отличающийся от него наличием двух метоксильных групп. Кристаллы в виде игл или желтый мелкокристаллический порошок. Температура плавления 245—247°С (с разлож.). Легко растворим в этиловом и метиловом спиртах и хлороформе, растворим в теплой воде, плохо растворим в холодной воде, практически не растворим в ледяной уксусной кислоте, диметилформамиде, ацетоне и диэтиловом эфире. Под действием редуктазных ферментов восстанавливается до диформазана синего цвета, практически нерастворимого в воде, с максимумом светопоглощения при 570 нм, Примене1 ие, В микроскопии для локализации и исследования окислительно-восстановительных ферментов [9, 12, 19] и в качестве витального красителя для определений всхожести семян. В гистохимии для выявления НАД-диафоразы Берстон, 388] и обнаружения 8Н- и 85-групп в тканевых белках [20], В аналитической химии для определения ос-кетостероидов [21] и сахаров. [c.367]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве кофактора для выявления НАДФ-диафоразы (К. Ф, 1.6,99.1) эффективный ингибитор щелочной фосфатазы (К. Ф. 3.1.3.1) активатор катепсина С (К. Ф. 3.4.4.9) и аденозинтрифосфатазы, Добавление цистеина препятствует дезактивации АТФ-азы, вызываемой тиолозыми ядами, например, 4-хлорртутъбензойноп кислотой [Пирс, 374]. [c.444]

Повторное отравление. Животные. При ингаляциях В. в течение 1—2 недель у крыс установлен ряд биохимических сдвигов — активности кислой протеиназы, глутатиониероксидазы, азо-редуктазы, НАДФ-диафоразы и др. (O Donoghue). [c.207]

Приготовление среды для инкубации. При выявлении дегидрогеназ и диафораз с помощью образцов нитро-ТС, полученных указанным выше способом, мы пользовались инкубационной средой, рекомендуемой Гессом, Скарпелли и Пирсом [10] и основанной на оригинальной технике Нахласа, Валькера и Зелигмана [8, 9]. При этом оказалось необходимым увеличить концентрацию нитро-ТС до 2—3 мг/.чл, особенно при работе со слабоактивными тканями. Кроме того, мы с успехом пользовались субстратами в начальной концентрации до 0,2—0,5 моль/л. При исследовании тканей с высокой дегидрогеназной активностью добавление к инкубационной среде цианида или других ингибиторов ферментов дыхания (амита-ла, азида натрия) оказалось необязательным, так как их присутствие не изменяло характера образования диформазана. [c.145]

При выявлении ДПН-диафоразы и ТПН-диафоразы мы пользовались нижеследующими прописями, рекомендованными Скарпелли, Гессом и Пирсом [10], а также Нахласом, Валькером и Зелигманом [8, 9], но с целью создания оптималь-10 Зак. 200 145 [c.145]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология