Оксидазы аминов

Процесс распада белков в растениях происходит под влиянием протеолитических ферментов и протекает с выделением энергии. Распад белков особенно интенсивно протекает в прорастающих семенах. Аминокислоты, образующиеся при рас--паде белков, подвергаются дезаминированию. Основным путем дезаминирования аминокислот в растениях является окислительное дезаминирование, протекающее через стадию образования иминокислоты под влиянием оксидаз амино-,кислот. [c.282]

Следует отметить, что оксидазы ь-аминокислот, катализирующие дезаминирование природных, входящих в состав белков ь-изомеров аминокислот, имеют оптимум pH действия в щелочной среде (pH 10,0) и при физиологических значениях pH среды их активность в 10 раз ниже, чем при pH 10,0. Поскольку в тканях животных и человека нет подобной среды, оксидазе ь-амино-кислот принадлежит ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В то же время оксидазы в-аминокис-лот имеют рН-оптимум при физиологических значениях pH. Учитывая, что природные аминокислоты являются ь-изомерами, функция высокоактивных О-оксидаз остается не до конца выясненной. [c.373]

Амины могут накапливаться в растениях только при некоторых неблагоприятных условиях развития. Обычно они подвергаются дальнейшим превращениям. Основной путь превращения аминов — их окисление. Окисление моноаминов катализируется под действием моноамин о оксидаз. Продуктами реакции являются соответствующий альдегид и аммиак [c.248]

Оксидаза-Ь-амино- д кислот [c.95]

Бертран нашел в некоторых растениях окислительный фермент, названный им тирозиназой, который отличается от обычной оксидазы (лакказы) тем, что он не окисляет ни фенолы, ни ароматические амины, но превращает тирозин в черный продукт окисления. С другой стороны, обычная оксидаза на тирозин не действует, так что здесь имеет место специфическое действие ферментов. [c.404]

Окисление D-аланина под действием оксидазы D-амино-кислот в присутствии акцептора электронов — феназинметасульфа-та (ФМС) проходит согласно следующей реакционной схеме [26] [c.299]

Таким образом, отдельные составные части белков способны повышать оксидазную активность меди. Все аминные комплексы иона железа неустойчивы в водных растворах. Кислородсодержащие комплексы, а именно салицилаты железа, обнаруживают резко выраженный эффект угнетения каталазной функции при введении в координационную сферу ьозрастаю-щего числа кислородных атомов. Неактивны и в каталазном и в оксидаз-ном процессе и комплексы железа с таннином, куркумином и рядом других кислородсодержащих соединений. Активатором оксидазной функции является ядро антипирина, сходство которого с порфириновыми соединениями очевидно. Еще ближе к ним комплексы железа с производными индиго, также обладающие заметным оксидазным действием. Эти комплексы удовлетворяют и чисто геометрическим требованиям. Порфириновые циклы—- это пример открытых комплексов. [c.218]

Пероксидазами называются ферменты, которые катализируют окисление некоторых фенолов, полифенолав и ароматических аминов перекисью водорода или органическими перекисями . Участвующая в реакции перекись водорода образуется в оргаяизме в результате действия некоторых оксидаз (см. стр. 121) флавиновой природы. [c.125]

Ирименение, В микроскопии в качестве субстрата для выявления специфического внутриклеточного фермента ДОФА-оксидазы [1, 2], под действ-ием-которого 3,4-дигидроксифенилаланин превращается в окрашенное в черный цдает вещество— дофа мел амин [3,4]. [c.141]

Применение. В микроскопии для блокирования реакции Щиффа с тканевыми альдегидами в гистохимии ферментов в качестве ингибитора мон амино-оксидазы [Берстон, 344] и кофактора для выявления НАД-диафоразы [Берстон, 389]. [c.356]

Тейбор и сотрудники [177] получили из бычьей крови амин-оксидазу, которую они подвергли 150—200-кратной очистке. Этот фермент окисляет спермин [М, Ы -бис(3-аминопропил)-1, 4-бутандиамин], спермидин [Н-(3-аминопропил)-1, 4-бутандиамин] и ряд других аминов, но не действует на адреналин следовательно, он отличен от моноаминоксидазы печени. [c.193]

Акцептором служит кислород L-аминокислота кисло- Оксидаза L-амино- j L-аминокислота+02 род—оксидорадукта- кислот -f HgO = 2-оксокисло- [c.191]

В 1938 г. Варбург и Кристиан обнаружили, что фермент, катализирующий окисление В-аминокислот молекулярным кислородом (оксидаза В-амино-кислот), является флавопротеидом и содержит простетическую группу, отличную от ФМН. Структура этого нового кофермента, флавинадениндинук- [c.231]

ОТ. 0-Метилпроизводные катехинаминов частично дезаминируются амино-оксидазой. Ингибиторы аминооксидазы не оказывают влияния на периферические реакции катехинаминов, хотя они воздействуют на центральные эффекты. [c.363]

В заключение необходимо остановиться еще на одном вопросе, а именно на механизме антибиотического действия аллицина. Хотя в этом направлении проведен ряд исследоЕаний, этот вопрос следует считать далеко не решенным. Некоторые исследователикладут в основу объяснения механизма действия этого антибиотика, а также его синтетических аналогов приведенную выше реакцию аллицина с цистеином. Как известно, ряд энзимов теряет свою активность (обратимо или необратимо) при обработке веществами, реагирующими с сульфгидрильной группой (окислители, соли меди, иодуксусная кислота и др.). К таким энзимам относятся, например, папаин уреаза , дегидрогеназа янтарной кислоты 27-2 р,,д энзимов, участвующих в обмене жиров и протеинов (трансаминаза, -амино-оксидаза и др.), а также углеводов (карбоксилаза, миозин), и другие энзимы Было показано, что активность подобного рода энзимов тесно связана с наличием в их молекулах свободных сульфги-дрильных групп, уничтожение которых и ведет к инактивации энзимов. [c.21]

КОВ, окисляющих фенолы и ароматические диамины Д10лекуляр-ным кислородом. Субстратная специфичность данных оксидаз весьма щирока. Кроме ароматических спиртов и аминов субстратами лакказ могут быть также и неорганические ионы. [c.143]

В первой реакции поглощается кислород, а во второй — выделяется двуокись углерода. Поэтому отнощение энантиомеров аминокислот может быть определено манометрическим методом с использованием прибора Варбурга (рис. 8-4). Отношение энантиомеров аминокислот может быть определено путем измерения радиоактивности продукта ферментативной реакции, если использованные субстраты содержали радиоизотопы. Так, ра-диоизотопным методом было определено отнощение энантиомеров в аланине [7]. Для этого о- или ь- С-аланин превращали в пировиноградную кислоту под действием оксидазы о-амино-кислот (ЕС 2.61.2) или под действием системы трансаминаза — L-глутаминовая кислота — пировиноградная кислота [схема (8.15)] соотнощение энантиомеров в аланине было определено путем измерения радиоактивности в образующемся пирувате. [c.269]

Известно, что первичные и вторичные амины чувствительны в биологических системах к окислению амин-оксидазами и выделяют при этом аммиак [5]. Шрадан (амид) окисляется в насекомых и растениях до моно-фосфорамидоксида [2], который обладает сильным анти-холинэстеразным действием. Есть основания ожидать, что аминная и амидная группы винилфосфатов и винилфосфонатов (табл. 4) также будут чувствительны к биологическому окислению. Конечные продукты могут быть малотоксичными или нетоксичными. Следовательно, сильное повышение токсичности в значительной степени можно объяснить подавлением указанных окислительных систем синергистами пиретринов. [c.31]

Выполнение анализа. Анализ состоит из следующих стадий деаминирование образца, отгонка аммиака и титрование раствора. С помощью длинной пробирки для микровзвешивания (см. рис. 5.6), помещая образец на дно реакционной колбы, точно отвешивают 5—10 мг аминокислоты, что соответствует приблизительно 0,05 мг-экв первичной амино-группы. В колбу добавляют приблизительно десятикратное (по массе) количество О-аминокис-лотной оксидазы, 5 мл пирофосфатного буферного раствора и 0,5 мл каталазы. Накрывают колбу алюминиевой фольгой и инкубируют реакционную смесь в сушильном шкафу при 35—37,5 °С. Во время инкубации осторожно встряхивают колбу через каждые 10 мин, пока содержимое колбы не станет гомогенным. Оставляют колбу в сушильном шкафу еще на 60—90 мин. [c.563]

Тот факт, что перекись водорода активируется пероксидазой при окислении трех различных классов соединений (фонолы, ароматические амины и иодистоводородная кислота), позволяет предположить, что в пероксидазе имеются три различных фермента, обладающие специфическим действием. Однако несмотря на все усилия, до сих пор не удалось разделить эти предполагаемые ферменты или хотя бы приостановить одну из функций пероксидазы, не уничтожая одновременно и обе другие . При современном состоянии наших знаний можно, таким образом, не без основания считать, что процесс активации определяется не химической природой вещества, окисляющегося перекисью водорода, а присутствием в нем подвижного водорода. Другими словами, пероксидаза ведет себя как неспецифический фермент. Принимая во внимание полную равноценность системы пероксидаза — перекись водорода и обыкновенной оксидазы, последняя также не должна обладать специфичностью. Этот вывод находится, однако, в противоречии с тем фактом, что тирозин не окисляется обычной оксидазой, а только определенной оксидазой, открытой Буркло и Бертраном и названной тирозиназой . В соответствии с этим и система пероксидаза — перекись водорода не оказывает никакого действия на тирозин . В данном случае, повидимому, имеет место специфическое действие фермента, связанное с химическим строением субстрата. Для выяснения этого противоречия мною были поставлены систематические опыты, результаты которых я вкратце привожу ниже. [c.433]

Переработанный сок из грибов содержал мпого оксидазы, а также фенолазу и тирозиназу, т. е. оп быстро окислял иодистоводородную кислоту, ароматические амины, фенолы (1-,2-и 3-валептиые) и тирозин. Исследование отдельных фракций показало, что фракции I и VI практически ие содержали оксидазы фракция II содер кала незначительное количество [c.439]

Аминооксидаза имеет большое количество названий, например адреналин-оксидаза, тираминоксидаза, оксидаза моноаминов и т. п, Она специфически катализирует окисление только моноаминов жирных, ароматических, замещенных при азоте и т. д. На аминокислоты она не действует. Этот фермент катализирует окисление субстрата непосредственно молекулярным кислородом, причем возникает перекись водорода. При окислении первичных, вторичных и третичных аминов образуются альдегид и амиак или менее сложные амины [c.356]

Окислительное дезаминирование аминокислот и восстановительное аминизирование а-кетокислот. В организме человека и животных в основном происходит окислительное дезаминирование аминокислот. Этот процесс катализируется оксидазами Ь- и 2)-аминокислот с простетиче-скими группами соответственно ФМН и ФАД. Окислительное дезаминирование аминокислот связано с пероксисомами. В тканях активны оксидазы /)-аминокислот при физиологических значениях pH. Однако в клетках млекопитающих О-аминокислот нет. Роль оксидаз 1)-амино-кислот до конца не понятна. Предполагают, что эти ферменты могут быть необходимы 1) для обезвреживания /)-аминокислот, случайно проникших во внутреннюю среду организма 2) при развитии опухолей возможно появление 1)-аминокислот в тканях, а следовательно, появление аномальных белков после включения -аминокислот в первич- [c.248]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология