Ферменты кинетика

Обычный качественный и количественный биохимический анализ, включая многочисленные > колориметрические исследования. Количественные определения ферментов и кинетические исследования. Разностные спектры, спектры действия, турбидиметрия и нефелометрия Обычный количественный анализ, исследование свойств ферментов, кинетики реакций, конформационной подвижности полимеров. Большая по сравнению со спектрофотометрией чувствительность. Качественный анализ Качественный анализ. Идентификация молекул среднего размера по спектрам. В основном применяется в исследовательских целях Качественное и количественное определение металлов, особенно в клинической биохимии. Эмиссионная методика [c.182]

Чтобы закончить с этой методической частью, следует добавить, что существуют и другие обычные, традиционные методы анализа множественных форм ферментов или белков и особенно всевозможные технические приемы хроматографии, иммунохимии или методы, основанные на биохимических свойствах ферментов (кинетика, сродство к субстрату, наличие кофакторов, стабильность при заданных pH или температуре). Однако очевидно, что благодаря весьма неплохой разрешающей способности, возможности одновременно анализировать много образцов (иногда в ничтожно малых количествах) и характеризовать молекулы с одинаковой активностью, электрофорез (и его основные разновидности — в градиенте акриламида и электрофокусирование) остается предпочтительным методом для изучения биохимического полиморфизма в том смысле, как он определяется. [c.41]

Рассмотрим кинетику процесса для ферментативной реакции, в которой инактивация фермента протекает через свободную форму фермента. Кинетику процесса в условиях стационарности по фермент-субстратному промежуточному соединению и избытка субстрата 5о>Ео описывает система уравнений [c.107]

Фермент субстрат 11 комплекс конечный продукт-Ь фермент. Кинетика такой реакции была изучена [c.71]

Стационарная кинетика. В стационарном состоянии по промежуточным соед. ( Х,/Л = 0, 1=1,. .., п) и при избытке субстрата [8]о >[Е]о, где [8](, и [Е]д - начальные концентрации соотв. с5Юстрата и фермента, кинетика процесса характеризуется постоянным, неизменным во времени уровнем [c.81]

Как показали К. Хиншельвуд и сотрудники [П, в случае растущих культур бактерий синтез любого компонента клетки зависит от функционирования остальных. Для соединений с относительно низкой молекулярной массой общая схема обмена веществ представляет собой, как мы видели, тесно переплетающуюся сеть реакций. Синтез макромолекул, например синтез ДНК, зависит от функционирования определенных ферментов, синтез которых в свою очередь зависит от ДНК и других ферментов. Кинетика такой системы, включающей клеточные компоненты Хь Х , Хд -> Хп, может быть приблизительно описана системой уравнений Хх/й/ = = 1X2 ХаШ =/ 2X3 Хз/ = 3X4 и т. д. Эту систему можно замкнуть , добавив к ней уравнение, описывающее зависимость Х от первого компонента Х1, т. е. йХп1(И = кпХи и мы получим математическое выражение процесса воспроизведения бактерией самой себя как целого, все части которого должны функционировать согласованно. При составлении уравнений, описывающих процесс роста у бактерий, необходимо иметь в виду следующие соображения. Во-первых, баланс между поступающими [c.52]

Следовательно, субъединнцы обладали более высокой степенью асимметрии, чем исходная ДНК (которая, находясь в свернутом состоянии, несомненно, отличается от субъединиц), а гибкие соединения (белок или неспаренные участки последовательности оснований) в надструктуре ДНК могут быть местом действия фермента. Кинетика ферментативного гидролиза указывает на одноцепочечный разрыв с образованием этих субъединиц (без индукционного периода), которые затем ведут себя как двухцепочечные молекулы [184]. [c.561]

Аллостерические и кооперативные свойства иммобилизованных олигомерных ферментов. Выше были рассмотрены в основном те ферменты, кинетика действия которых подчиняется уравнению Михаэлиса — Ментен. Однако в природе наиболее распространенными являются аллостерические ферменты. Основная особенность этих ферментов состоит в том, что регуляция их активности под действием субстратов, продуктов и других метаболитов клетки осуществляется по кооперативному механизму (подробно об этом явлении и его кинетическом описании см. в монографии Б. И. Курганова Аллостерические ферменты , 1978). [c.117]

Глава 8. Ферменты кинетика. Виктор Родуэлл 76 [c.376]