Тиольные группы в белках, определение

Недостаточно полные сведения о химической природе эндогенных тиольных протекторов не позволяют оценивать конкретные механизмы их образования и противолучевого действия. Предполагается, что возрастание уровня эндогенных сульфгидрильных групп в значительной степени может зависеть от нарушения тиол-дисульфидного равновесия ч клетке. Так, в работе Донцовой и др. (1978) показано, что при гипоксии в клетках миэлоидного ряда костного мозга мышей наблюдается увеличение содержания белковых сульфгидрильных групп при сохранении количественного состава белков. Авторы предположили, что защитный эффект гипоксии может быть обусловлен переходом дисульфидных связей белковых молекул в сульфгидрильные. По данным Романцева и др. (1977), значительный вклад в противолучевой эффект серосодержащих радиопротекторов могут вносить те молекулы, которые вступают во взаимодействие с внутриклеточными белками, образуя смешанные дисульфиды. Предполагают также, что появление эндогенных низкомолекулярных сульфгидрильных групп может быть связано с разрывом связей смешанных дисульфидов (низкомолекулярный тиол-белок) или с отщеплением от белков серосодержащих остатков иным путем. Не исключено и новообразование тиольных протекторов в клетке. Определенный интерес могут представлять те индуцируемые протекторами изменения в клетке, которые активируют дисульфидредуктазы цАМФ-зависи-мыми протеинкиназами интенсификация дисульфидов способствует увеличению сульфгидрильных групп. Этот этап в опосредованном механизме радиопрофилактического эффекта может быть [c.287]

Если угнетение вызвано тем, что нуклеофильные центры не принимают участия в ряде важных биологических процессов, как это показано в уравнении (1), то растворитель, или биофаза, будет оказывать небольшое влияние, так как оно будет, па-видимому, одинаковым или почти одинаковым во всех организмах [121]. Системы энзимов, биологически активных белков, или пептидов (атакуемый реагент V), имеющие нуклеофильные центры (5Н. например), в различных организмах отличаются по количеству и (или) характеру, так что это будет оказывать определенное влияние на токсичность. Однако наиболее важные факторы, которые управляют токсичностью реагента НХ, зависят от характера остатка X и групп, соединенных с атомом углерода в К. В случае специфических видов, таких, как цитрусовая нематода, первые два фактора остаются постоянными и только последние два оказывают влияние на токсичность. Подтверждение этого было получено при испытании большого числа органических галоидопроизводных и других соединений в почве и оценке их влияния не только на цитрусовую нематоду, но также на грибы и бактерии [132]. Этот механизм является новым по отношению к нематодам, но не единственным, если рассматривать этот вопрос в свете многочисленных исследований, посвященных токсичности органических галоидопроизводных и других реакционноспособных соединений с использованием других организмов. Полагают, что алкилирование тиольных групп, присутствие которых, как известно, необходимо для многих энзимных систем 13], объясняет токсичность галоидированных кислот для комнатных мух [6], бактерицидные свойства винил-сульфонов [133], нарывные и лакриматорные свойства многочисленных органических галоидопроизводных [7, 44] и фунгицидную активность алкилизотиоцианатов [157]. [c.107]

Большинство белков содержит тиольные группы цистеиновых остатков. Такие группы, присоединенные к малым молекулам, легко окисляются под действием большого количества окислителей. Однако в нативных глобулярных белках такие тиольные группы часто настолько замаскированы , что их реакционная способность проявляется лишь при денатурации белка. Обширная литература, посвяш,снная этому эффекту, была рассмотрена Барроном [1026]. Типичным примером таких исследований является исследование Гринштейна [1027], который обнаружил, что яичный альбумин не восстанавливает типичный тиольный реагент — краситель порфпридин, пока белок не будет денатурирован такими реагентами, как мочевина или солянокислый гуанидин. Число тиольных групп, доступных для реакции, увеличивается со временем воздействия денатурирующих агентов и достигает четко определенного предела, который зависит от концентрации этих реагентов. В миозине [1028] некоторые тиольные группы реакционноспособны даже в нативном белке, однако число реакционноспособных тиольных групп после денатурации возрастает на 150%. [c.346]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология