Валин определение от аланина

Для анализа предложено превращать аминокислоты в соответствующие альдегиды (окисление нингидрином) или декарбо-ксилировать до аминов. Реакция окисления при.менена при определении аланина, 2-ами-номасляной к-ты, валина, лейцина, изолей-ципа, норлейцина, метионина и фенилаланина. [c.133]

Этот метод обычно используется для количественного определения аминокислот методом жидкостной хроматографии. Вместе с тем полученные из аминокислот альдегиды могут быть определены и методом ГЖХ [110—113]. Однако имеются сведения о том, что глицин окисляется нингидрином до формальдегида, который в условиях газохроматографического анализа полимеризуется 1114], а альдегиды, полученные из фенилаланина и метионина, обладают низкой летучестью [115]. При окислении нингидрином валина, лейцина, изо лейцина, аланина были получены соответственно изомасляный альдегид, 3-метилбутанол, 2-метилбутанол и ацетальдегид [110 . [c.41]

Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности цистеин > гистидин > аспарагин > метионин > глицин, аланин, валин, фенилаланин. Определен состав твердых соединений, выделенных из золотосодержащих растворов гистидина и фенилаланина золото в них находится в состоянии окисления (I), состав соединений отвечает формулам с соотношением золота к аминокислоте 1 1. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [c.154]

Аминокислоты анализируют также, превращая сначала альдегиды, полученные при окислении нингидрином, в эфиры [3]. Летучие альдегиды отгоняют в щелочной раствор перманганата и окисляют до соответствующих карбоновых кислот. Кислоты извлекают в виде натриевых солей и затем подвергают этерификации. Эфиры разделяют методом ГЖХ на колонке с поли-(пропиленгликольадипатом) при 150° и скорости потока азота 10 мл/мин. Метилтиопропионовый альдегид, полученный из метионина, при окислении расщепляется, а эфиры, образовавшиеся из лейцина и изолейцина, не отделяются друг от друга. При таких условиях приготовления определяют только аминокислоты, образующие летучие альдегиды. Поэтому метод ограничен определением аланина, валина, норвалина, лейцина с изолейцином и фенилаланина. Перед хроматографическим разделением эти вещества выгодно превратить в эфиры, поскольку они химически устойчивее альдегидов. Однако их лучше превращать в метил ацетали, если только будет найден простой метод получения безводных альдегидов. [c.539]

В отличие от углеводов, первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, белок инсулин, построенный из 51 остатка одинаковых и различных а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидным мостиком, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Трехчленные звенья в определенном месте молекулы инсулина содержат следующие аминокислотные остатки у быка аланин-серин-валин у свиньи треонин-серин-изолейцин у лощади треонин-глицин-изолейцин у овцы аланин-глицин-валин. [c.339]

Разработаны хроматографические количественные методы определения лейцина, валина, пролина, аланина, лизина в белковых материалах с применением нерасслаивающейся системы растворителя (н-бутиловый спирт -вода—уксусная кислота в отношен 1и 3 2 1). [c.103]

Далее было постулировано, что если кислотный протон и его акцептор находятся в молекуле на должном расстоянии друг от друга, то каждое вкусовое окончание, ответственное за восприятие сладости, содержит пару комплементарных центров донор протона — льюисовское основание, такую, как пептидная связь —N14—С( = 0)— в протеиновой цепи. Эти центры образуют сильную водородную связь со сладкой молекулой по ее протонодонорному и основному центрам, например по гидроксильной группе и атому кислорода сахара или глицерина. Энантиомеры простой аминокислоты — аланина — идентичны по сладости, но энантиомеры валина различаются между собой. Возможно, что причиной этого является требование определенной [c.637]

Необходимо, чтобы растворы А и В имели строго определенный pH, поскольку даже небольшое изменение pH вызывает значительное ухудшение разделения. При элюировании раствором А маркером на хроматограмме может служить цистин. В идеальном случае он выходит между аланином и валином. Если же pH выше 3,28, пик цистина смещается ближе к пику аланина или даже сливается с ним. С другой стороны, если pH раствора ниже 3,28, пик цистина смещается к пику валина, перекрывает его или даже предшествует ему на хроматограмме. В первом случае буфер подкисляют добавлением 0,5—1,0 мл концентрированной НС1 на 1 л раствора. [c.175]

Смешивают 1 мл раствора, содержащего 0,02—0,4 мг а-аминокислоты [127], с 0,5 мл буферного раствора (рН = 5,3— 5,4) и 0,5 мл 3%-ного раствора нингидрина в метилцеллозольве. Нагревают 15 мин при 100 С, после чего добавляют 5 мл 50%-ного изопропилового спирта и взбалтывают. После охлаждения до комнатной температуры измеряют оптическую плотность красного раствора при 570 нм. Таким способом определяют аланин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, валин, глицин, глутамин, глутаминовую кислоту, гистидин, изолейцин, лизин, метионин, орнитин, серии, таурин, тирозин, треонин, фенилаланин, этаноламин, а также аммиак. При определении пролина и оксипролина получают раствор, оптическую плотность которого измеряют при 440 нм. [c.169]

Значительная неоднородность структуры шерсти делает ее полное исследование обычными методами очень трудной задачей. Основную часть доступных для определения Й-концевых аминокислот, которые были идентифицированы путем динитро-фенилирования (т. 4, стр. 320), составляют серин, треонин, глицин, аланин и валин. [c.289]

В настоящее время триплеты (тройки) нуклеотидов, кодирующие при белковом синтезе аминокислоты, известны более чем для половины всех аминокислот, образующих белковую полипептидную цепь. Так, например, для валина это сочетание ГУУ, для аланина — ГЦУ, для серина — УЦУ и т. д. Но затем выяснилось, что каждая аминокислота, как правило, кодируется не одним, а несколькими триплетами (кодонами). Кроме ГУУ, валин кодируется также триплетами ГУЦ, ГУА, ГУГ, аланин, кроме ЦГУ, закодирован также триплетами ГЦЦ, ГЦА. ГЦГ, серин, кроме УЦУ, —также УЦЦ, УЦА, УЦГ и т. д. у этих кодов есть, по-видимому, то общее, что два первых нуклеотида чаще всего одинаковы. Сочетание УАА и УАГ не соответствует какой-либо определенной аминокислоте, это так называемые бессмысленные кодоны . [c.206]

В определенный момент, устанавливаемый опытным путем, элюирование буферным раствором с pH 3,25 прекращают и переходят к элюированию раствором с pH 4,25. Из фиг. 32 видно, что при элюировании раствором с pH 4,25 пик цистина хорошо отделяется от аланина, а пик валина заостряется. Это обычно достигается, если замену буферного раствора производят после вытекания жидкости в количестве, превышающем объем, при котором выходит пик аспарагиновой кислоты, в 2,15 раза это составляет примерно 260—280 лл. Диаметр трубки оказывает влияние на скорость элюирования всех [c.72]

Порядок чередования аминокислот в небольших полипептидных цепях, содержащих 5—10 аминокислотных остатков, может быть установлен прн помощи весьма трудоемких и сложных аналитических методов. Таким путем была установлена, например, структура циклопептида — грамицидина С (см. гл. XV). Структура различных пептидов, получаемых при частичном гидролизе инсулина и гемоглобина, была установлена главным образом путем метки концевых групп динитрофторбензолом [17,89]. Результаты этих анализов показали, что как инсулин, так и гемоглобин построены из гетерогенных фрагментов. Так, например, пептид А, полученный из инсулина, содержал глицин, изолейцин, валин и тирозин. Определение аргинина, гистидина, лизина, фенилаланина и треонина в этом пептиде дало отрицательные результаты. Пептид В, выделенный из того же препарата инсулина, содержал фенилаланин, валин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, лизин, треонин и аланин [89] (см. гл. 111 и ХП1). Полученные данные указывают на то, что в пептидах, выделенных из инсулина, нет того периодического чередования аминокислот, о котором говорит Бергман [90]. [c.135]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

В отличие ох углеводов первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, гормон инсулин, построенный из 51 остатка а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидными мостиками, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Трехчленные звенья в определенном месте цепи А молекулы инсулина содержат следующие аминокислотные остатки у быка аланин—серир—валин у свиньи треонин—серин—изолейцин у лошади треонин—глицин—изолейцин у овцы аланин—глицин—валин у человека треонин—серин—изолейцин (на схеме 9 они отмечены звездочками). Различия наблюдаются также в С-концевом остатке В-цепи в инсулине человека Это остаток треонина, а в инсулине быка — остаток аланина. [c.512]

Таким образом, изучение содержания отдельных аминокислот у видов рода копеечник позволило обнаружить, что они накапливают в преобладающих количествах аспарагиновую и глутаминовую кислоты, аланин, пролин, фенилаланин, метионин, валин и аспарагин, а также в отдельных органах растений гистидин, глицин, серии, лейцин, изолейцин, аргинин, треонин. Определение содержания свободных аминокислот и аминокислот белка у пяти видов рода копеечник в разные фазы вегетации позволило выявить их изменения в процессе индивидуального развития растения. Общим для всех видов является максимальное содержание [c.56]

Определение амфолитов, имеющих биполярное строение глицина, а-аланина, валина, лейцина и серима. Глицин, а-аланин, валин, лейцин и серии имеют биполярное строение, так как вследствие внутримолекулярной нейтрализации протоны переходят от кислотных групп к основным. Например, глицин (аминоуксусная кислота) [c.159]

Существует несколько аминопептидаз, причем каждая специфична для определенной аминокислоты. Так, лейцилпептидаза гидролизует только остатки лейцина, валина и аланина, а пролиназа — только остатки пролина и оксипролина у аминного конца пептидной цепи пролидаза гидролизует остатки пролина, а протаминаза — остатки аргинина у карбоксильного конца пептидной цепи. Вероятно., существует большое число и дипептидаз, специфичных для различных аминокислот. [c.428]

Минимальный молекулярный вес пептида можно рассчитать, если известна его приближенная формула. Например, пептид, в котором обнаружены лей-дни, валин и аланин в молярном отношении 1 1 1, всегда содержит п основных единиц (лей.вал. ала), причем если этот пептид является открытым , то его молекулярный вес равен 301 п— 18 (п— 1). Трудность заключается в определении п. Бблышая часть пептидов относится к интервалу между областью малых молекул (для которых хорошие результаты дают стандартные методы, основанные на законе Рауля) и областью м-анромолекул (для которых имеются специальные методы). [c.163]

Что же такое ГПГ Напомним, что вся информация об организме — от бактерии до человека — хранится (точнее, кодируется) в его ДНК. Знаменитая двойная спираль молекулы ДНК состоит всего из 4 оснований А (аденин), Т (тимин), Г (гуанин) и Ц (цитозин). Две нити ДНК связаны углеводородными мостиками , соединяющими между собой (по принципу ключ — замок ) соответствующие друг другу по химическому строению концы оснований (А — Т и Г — Ц). Допустим, нить ДНК представлена последовательностью ТТТАТТГТТГЦТ. Разобьем ее на слова из трех букв ТТТ АТТ ГТТ ГЦТ — это и есть генетический код, в котором каждое слово (триплет, или кодон) кодирует определенную аминокислоту. Так, выбранная последовательность кодирует короткий пептид (небольшой белок) из четырех аминокислот фенилаланина, изолейцина, валина и аланина. Когда говорят об экспрессии генов (реализации в клетке закодированной в ДНК информации), подразумевают, что кодоны считываются специальными ферментами клетки с образованием промежуточной информационной молекулы и-РНК (этап транскрипции), считывание триплетов которой (этап трансляции) происходит в рибосомах с образованием белков. [c.81]

Один из видов РНК, так называемая РНК-посредник, или информащон-ная РНК переносит информацию на рибосому, где собственно и происходит синтез белка. В рибосому к информационной РНК поступает набор транспортных РНК, каждая из которых связана с определенной аминокислотой (о последовательности оснований в одной из этих 20 транспортных РНК, а именно об РНК, переносящей аланин, и шла речь на стр. 1062). Порядок поступления молекул транспортной РНК в рибосому, а следовательно, и последовательность включения аминокислотных остатков в белковую цепь зависит от последовательности оснований в цепи информационной РНК- Так, ГУА является кодовым словом для аспарагиновой кислоты, УУУ — для фенилаланина, УГУ — для валина. Существует 64 трехбуквенных слова (64 кодона) и лишь двадцать аминокислот, и поэтому одной и той же аминокислоте могут соответствовать несколько кодонов для аспарагина — АЦА и АУА, для глутаминовой кислоты — ГАА и АГУ. [c.1065]

Хотя из всего набора спектроскопических методов — инфракрасной и рамановской спектроскопии, ДОВ, КД, ЯМР, флуоресцентной и ЭПР-спектроскопии, часто лишь одна (лучше остальных) подходит для определенного конформационного исследования, все же полученная с ее помощью информация почти неизменно успешно дополняется данными, полученными с использованием другого метода. В предыдущих разделах неоднократно указывалось на множество примеров применения более чем одного спектроскопического метода примерами этого из области олигопептидов могут служить исследования защищенных олигомеров -аланина (ИК и КД) [15, 70], аналогов -валина и -норвалина [70] и грамицидина А [56] (ЯМР и КД). Хороший растворитель для олигопептидов, полипептидов и белков, гексафторизопропанол, используется для сравнительных исследований с применением ИК, ДОВ и КД [c.443]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

При подборе оптимальных условий определения варьировались условия опыта и системы растворителей. Потенциометрическое титрование проводилось как в водно-формоловой среде, так и в различных смешанных водно-органических средах в присутствии формалина. Применявшаяся трехкомпонентная система растворителей состояла из воды, органического растворителя и формалина в соотношении 40 40 20 объемн. %. В качестве среды для титрования карбоксильных групп были использованы следующие классы органических растворителей спирты (метанол, этанол, пропанол и бутанол), кетоны (ацетон и метилэтилкетон), нитрилы (ацетонитрил), амиды (диметилформамид). Указанным методом были проанализированы следующие аминокислоты аланин, серии, лейцин, валин, а-фенил-Р-аланин, трип- [c.104]

Основы метода. При обработке аминокислот белкового гидро-лизата нингидрином летучие альдегиды образуются из валина. лейцина, изолейцина, аланина, фанилаланина и метионина. Для определения иоследних трех аминокислот существуют отдельные метч>ды (см. гл. II, III и VII) следовательно, мо кно определить сумму аминокислот группы лейцина . [c.289]

Скорость инициирования полимеризации сильными первичными аминами велика, поэтому суммарная скорость процесса в этом случае определяется скоростью роста цепи. Последняя будет тем больше, чем больше положительный заряд на карбоксильном углероде 5 молекулы К. и чем меньше стерич. затруднений создает радикал К аминокислоты. Поэтому скорость полимеризации падает в ряду глицин, аланин, лейцин, валин, С-трет-бутилглицин, а-метилаланин (таблица). Скорость процесса в неполярных растворителях (бензол) выше, чем в полярных (диметилформамид). Кинетику К. а. п. изучают титрованием ненрореагировавшего К., определением количества выделяющейся СО5, а также исследованием ИК-спектров реакционной смеси. Реакция имеет первый порядок по К. и по инициатору энергия активации невелика и составляет в случае карбоксиангидрида -бензил-Ь-глутамата 27,6 кдж молъ (6,6 ккал/моль). [c.471]

Однако в большом числе экспериментов показано, что в пределах одного опыта и даже большой серии опытов, проведенных в одном строго определенном режиме работы, отношения С для разных аминокислот имеют вполне определенную величину. Если в качестве стандартной аминокислоты выбрать лейцин и его цветовой показатель при 570 ммк принять за 100, то по отношению к нему остальные аминокислоты имеют следующие значения цветового показателя оксипролин — 8 (при 440 ммк), аспарагиновая кислота — 94, треонин — 94, серин — 95, глутаминовая кислота — 99, пролин — 22,5 (нри 440 ммк), глицин — 95, аланин — 97, полуцистин — 55, валин — 57, метионин — 102, изолейцин — 100, тирозин — 100, фенилаланин — 100, триптофан — 94, гистидин — 102, лизин — 110, аммиак — около 97 и аргинин — 101. Пользуясь этими соотношениями, можно калибровать прибор, используя лишь одну аминокислоту, например лейцин, с известной степенью чистоты. Обращает на себя внимание очень низкий цветовой показатель для оксипролина. В связи с этим предлагается определять оксипролин, а также пролин с помощью нингидриновой реакции в кислой среде [20]. [c.140]

Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

С высоким сродством к электронам устраняет необходимость калибровки при детектировании и сводит к минимуму очистку образцов перед их хроматографическим определением, что особенно важно при анализе природных продуктов. ]У1етиловые эфиры ДНФ-производных были использованы для идентификации аминокислот, образующихся при гидролизе полипептида грамицидина А [58] (рис. 10). Аланин, валин, глицин, лейций и изолейцин определялись количественно с точностью до 2 % при хроматографическом разделении на двухметровой колонке с силиконовой жидкой фазой ЗЕ-ЗО. Наиболее полное разделение некоторых нейтральных алифатических и дикарбоновых аминокислот в виде фенилтиоги-дантоинов и метиловых эфиров ДНФ-производных получено при анализе на колонке с фторированным силиконовым полимером РР-1 и низким содержанием стационарной жидкой фазы [59]. [c.268]

Букингем, Марцилли и Саржесон [И] использовали метод ЯМР для определения разности конформационной энергии между о- и ь-аланином и о- и L-валином в комплексе D-[ oen2am] . Для приведения в равновесие [c.374]

Аспарагиновая игслота треонин + серин + глутаминовая кислота аланин глицин пролин-f валин цистин- - метионин-]- лейцин - -изолейцин I гистидин I лизин (д6]) Все аминокислоты, кроме основных I (дбз) лизин I (дба) гистидин (Фi) аргинин. Выделение и определение [c.270]

Новая аминокислота тирозин триптофан I фенилаланин [ метионин лейцин I изолейцин валин 1 новая аминокислота пролин треонин гистидин I аланин новая аминокислота I серинI глицин аргинин лизин I глутаминовая кислота ] аспарагиновая кислота. Идентификация и определение (порядок — в первой, коллидиновой, хроматограмме) [c.271]

Подобным же образом для определения D-аминокислот сконструированы и испытаны электродные системы, состоящие из катионоселективного стеклянного электрода Весктап 39137 и энзимного слоя D-аминокислотной оксидазы [49]. Определяли следующие D-аминокислоты D-фенилаланин, -аланин, -валин, -метионин, -лейцин и изолейцин, которые могут вступать в реакции типа (XI.12) и (XI.13) в присутствии Ь-аминокислотной оксидазы. [c.337]

В главе 25 уже было дано определение незаменимых аминокислот — кислот, которые человек получает из пищи. Сам организм не может синтезировать эти кислоты или синтезирует их слишком медленно в количестве, недостаточном для построения гормонов, ферментов и других специфических молекул. Эти кислоты не способны к восстановительному аминированию или переаминирова-нию. Лизин и треонин, очевидно, необратимо дезаминируются. В молекулах валина, лейцина и изолейцина содержатся разветвленные цепи, в молекуле фенилаланина — бензольное кольцо, в молекуле триптофана — ядро индола. Такие разветвленные цепи и кольца необходимы организму, но не могут быть синтезированы в нем. Не происходит в животном организме и конденсации индола с аланином. [c.346]

Возможности кондуктометрического титрования сильным основанием индивидуальных цвиттер-ионов, имеющих р/Сб > 4, подтверждены многочисленными примерами титрования — глицина, а-аланина, валина, норвалина, лейцина, норлейцина, серина, аспарагина, метионина, триптофана, р-фенил-а-аланина, р-фенил-р-аланина и др. Кондуктометрическое титрование этих амфолитов сильной кислотой невозможно, так как значение рКа кислотных групп <4. Описано кондуктометрическое титрование п-аминофенолов как сильными основаниями, так и сильными кислотами. Значения р/Са и р/Сь кислотных И ОСНОВНЫХ групп этих амфолитов удовлетворяют критериям, приведенным в приложениях 21,22. Исследованы условия титрования щелочью амфолитов, имеющих в растворах обе изоэлектрические формы м- и п-бензойной и никотиновой кислот. При взаимодействии этих амфолитов со щелочью параллельно протекают две реакции — нейтрализация кислотных групп в незаряженных молекулах и вытеснение основных групп в цвиттер-ионах. Кондуктометрическое определение этих соединений возможно, так как значения р/Са незаряженных молекул значительно С 10, а р/(ь цвиттер-ионов >4. Кривые титрования имеют резкие изломы, соответствующие точкам эквивалентности. Изучены также условия титрования амфолитов, имеющих две кислотные и одну основную группу или, наоборот, одну кислотную и две основные группы. [c.178]

Некоторые бациллы и клостридии способны сбраживать аминокислоты (без дезаминирования), но только в виде определенных пар. Одна аминокислота при этом служит донором, а другая — акцептором водорода реакция Стикленда). Донорами могут быть аланин, лейцин, изолейцин, валин, серии, акцепторами — глицин, пролин, аргинин, триптофан. В реакции [c.131]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология