Валин-трансаминаза

В биосинтезе фенилаланина, тирозина и лейцина принимают участие трансаминазы А и Б ферментный препарат А более активен в отношении ароматических аминокислот, однако активность фермента по отношению к лейцину также достаточно высока. Образование валина катализируется ферментами Б и В , изолейцин синтезируется только при участии фермента Б. Следовательно, образование каждой из перечисленных амино кислот, за исключением изолейцина, обеспечивается двумя трансаминазами. Не удивительно, что единственный мутантный штамм Е. соИ, у которого обнаружен дефект на стадии переаминирования, оказался неспособным синтезировать именно изолейцин. [c.236]

Организм человека ограничен в своих возможностях превращать одну аминокислоту в другую. Превращение происходит в печени с помощью процессов транс-аминирования. Посредством трансаминаз аминогруппы переносятся с одной молекулы на другую. В то же время существуют аминокислоты, синтез которых в организме невозможен, и они должны быть получены с пищей это так называемые незаменимые аминокислоты лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин (для роста детей незаменимой аминокислотой является также гистидин). Только при поступлении таких аминокислот возможно со-.хранить азотистое равновесие. [c.7]

Хотя лейцин, валин и изолейцин являются незаменимыми аминокислотами для человека, а также других высщих животных, в тканях млекопитающих имеются трансаминазы, катализирующие обратимые взаимопревращения всех трех указанных аминокислот и соответствующих а-кетокислот (см. гл. 31). Этим объясняется способность соответствующих кетокислот заменять рассматриваемые аминокислоты в диете. [c.305]

В названиях трансаминаз, катализирующих обратимые реакции, также указываются обе аминокислоты, являющиеся субстратами, например глутамат-аланин-трансаминаза. Если в реакцию могут вступать не две, а несколько аминокислот, то применяются такие обозначения, как глутамат-валин, лейцин, изолейцин-трансаминаза. Но если фермент катализирует реакции между любой из аминокислот, входящих в группу субстратов, и аналогичными а-кетокислотами, то наименования всех субстратов следует соединять дефисами, например глутамат-валин-дейцин-изолейцин-траисаминаза. Эта номенклатура в данное время представляется удобной после того как трансаминазы будут получены в высокоочищенном состоянии, возможно, окажется желательным и даже необходимым пересмотреть терминологию. [c.214]

Как видно из табл. 23, спектры трансаминазной активности фракций А и Б частично перекрываются. Но если принять, что у мутанта генетические изменения состоят в утрате одного-един-ственного фермента, то можно заключить, что фракция Б содержит в основном лишь один фермент. Во фракции А, по-видимому, присутствуют несколько трансаминаз, но разделить их при дальнейшем фракционировании не удалось. Как отмечено ниже (стр. 353), этот мутантный штамм Е. соЫ, способный к медленному росту на среде, не содерл ащей валина, синтезирует валин путем реакции переаминирования между аланином или а-аминомасляной кислотой и а-кетоизовалерьяиовой кислотой. [c.231]

Образование некоторых трансаминаз, по-видимому, носит приспособительный характер. У Е. соН активность валин-аланин-трансаминазы значительно возрастает при выращивании культуры на среде, не содержащей валина [319]. У N. rassa активность трансаминаз, осуществляющих реакции аланин-глутамат и асиартат-глутамат (в противоположность орнитин-глутамат-трансаминазе и некоторым другим), не зависит от содержания экзогенных аминокислот в питательной среде [320]. [c.233]

Широкое распространение реакций переаминирования и участие в йих многочисленных аминокислот свидетельствуют о существенном значении этих реакций в обмене веществ. Роль реакций переаминирования в процессах окислительного дезаминирования L-аминокислот и мочевинообразования у млекопитающих рассмотрена выше (стр. 171). Возможность замещения незаменимых а-аминокислот в пищевом рационе растущих животных соответствующими кетокислотами определяется наличием в организме активных трансаминаз (стр. 137). Сравнительно недавно было показано, что молодые крысы растут примерно с одинаковой скоростью при кормлении синтетической диетой, содержащей 10 незаменимых аминокислот и глутаминовую кислоту, и рационом, в котором 5 незаменимых аминокислот (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин) заменены соответствующими кетокислотами и эквивалентным источником азота [321]. Эти данные свидетельствуют о том, что общая активность трансаминаз в организме крысы очень велика поскольку для синтеза белков необходимо одновременное присутствие всех аминокислот, приведенные выше факты говорят о том, что указанные пять а-кетокислот быстро подвергаются переаминированию. [c.233]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология