Аминирование транс-Аминирование

Обратимый перенос группы ЫНз от аминокислот нли аминов к оксокислотам (т. ц. транс-аминирование) [c.429]

Обратимый перенос группы ЫН от аминокислот илп аминов к оксокислотам (т. н. транс-аминирование) [c.429]

Организм человека ограничен в своих возможностях превращать одну аминокислоту в другую. Превращение происходит в печени с помощью процессов транс-аминирования. Посредством трансаминаз аминогруппы переносятся с одной молекулы на другую. В то же время существуют аминокислоты, синтез которых в организме невозможен, и они должны быть получены с пищей это так называемые незаменимые аминокислоты лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин (для роста детей незаменимой аминокислотой является также гистидин). Только при поступлении таких аминокислот возможно со-.хранить азотистое равновесие. [c.7]

Для синтеза белков цитоплазмы очень важен процесс транс-аминирования (или переаминирования), который известен у многих грибов и требует в качестве кофактора пиридоксальфосфата (рис. 4.3). [c.109]

Более детализированная картина фермент-субстратного взаимодействия была получена при исследовании реакций аспартатаминотранс-феразы с модифицированными субстратами [44, 45]. Так, реакция транс-аминирования эритроизомера 3-1-оксиаспарагиновой кислоты протекает медленно и поэтому удалось обнаружить восемь времен релаксаций. В соответствии с этим простейший механизм релаксации должен включать семь промежуточных соединений и имеет вид [c.213]

Реакции трансаминирования были изучены в системе, содержащей ПАЛФ, ионы тяжелых металлов и субстраты. Добавление слабого основания к системе, содержащей пиридоксаль и аминокислоту, полностью подавляет все реакции, кроме расщепления Са—Н-связи в такой модели происходит только транс-аминирование [45, 46]. В работе [47] были определены индивидуальные константы скорости для стадии образования альди-мина. Их значения для реакции аминокислоты (глутамата) с анионной, биполярной и катионной формами модельного соединения З-оксипиридин-4-альдегида равны соответственно — — 80,2 моль мин- А бип = 1,12-Ю" моль мин , ккач— = 2,3-10 моль- минг . Константа скорости ферментативной реакции много больще, а именно к= 10 моль минг . Теоретический расчет показывает, что скорость нуклеофильного присоединения к карбонильной группе возрастает в 10 —Ю" раз, если бимолекулярная реакция трансформируется в мономолеку-лярную с надлежащим пространственным расположением взаимодействующих групп [48]. Можно предположить, что фермент обеспечивает такую ориентацию этих групп на всех последовательных стадиях процесса и стабилизует наиболее активные в соответствующих стадиях ионные формы субстратов, коферментов и функциональных групп активного центра [49]. [c.379]

С другой стороны, использование химических методов в исследовании непосредственно биологических процессов привело в самом конце прошлого века к рождению биохимии. Ее появление обычно связывают с открытием энзиматического катализа и самих биологических катализаторов — ферментов, идентифицированных несколько позднее в качестве особых веществ и выделенных в кристаллическом виде в середине 20-х — начале 30-х годов. Крупнейшими событиями в биохимии явились установление центральной роли АТР в энергетическом обмене, выяснение химических механизмов фотосинтеза, дыхания и мышечного сокращения, открытие транс-аминирования — а в итоге познание основных принципов обмена веществ в живом организме. В начале 50-х годов Дж. Уотсон и Ф. Крик расшифровали структуру ДНК, дав человечеству знаменитую двойную спираль, и ученый мир салютовал рождению новой науки о путях хранения и реализации генетической информаиии — молекулярной биологии. [c.9]

Коферментом трансаминаз является фосфопиридоксаль (стр. 168), который является промежуточным переносчиком аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту. Переаминированию подвергаются не только L-a-аминокислоты и а-кетокислоты. В реакцию вступают также NHa- и СО-группы, расположенные в ином положении (например, б NHa-rpynna орнитина, аминогруппа Р-аланина и т. д.). В настоящее время установлено, что все природные аминокислоты подвергаются ферментативному транс-аминированию, хотя и с различной скоростью. [c.352]

Интерес к реакциям гидролиза оснований Шиффа в значительной мере определяется тем обстоятельством, что реакции их образования и разложения щироко распространены в биохимии, например реакции переноса карбонила при участии пиридоксальфос-фата, альдольные конденсации, р-декарбоксилирование и транс-аминирование. Механизмы образования и гидролиза биологически важных оснований Шиффа и иминных интермедиатов обсуждаются в обзорных работах [158, 160]. В ходе интенсивных исследований механизм гидролиза не слишком сложных шиффовых оснований установлен достаточно точно [228—231]. Результаты кинетических экспериментов, охватывающих широкий диапазон pH (см., например, рис. 13), для случая мета- и ара-замещенных бензилиден- [c.289]

Трансаминазы (аминотрансферазы) — ферменты, катализирующие реакции транс-аминирования — перенос -аминогруппы аминокислот к -углеродному атому таких а-кетокислот, как пировииоградная, а-кетоглутаровая или щавелевоуксусная, в результате чего образуется а-кетокислота исходной аминокислоты, а а-ке-токислота превращается в соответствующую -аминокислоту. Трансаминазы открыты Браунштейном и Крицман в 1937 г. Наиболее важные из них аланин—аминотрансфе-раза (Ь-аланин 2-оксоглутарат—аминотраисфераза, К.Ф.2.6.1.2), катализирующа я реакцию [c.132]

Тишлер с сотрудниками (1949) обнаружил, что аминирование бром-метоксикислоты протекает без инверсии и что добавление гипобромита почти при всех условиях ведет в основном к транс-присоединению с образованием промежуточного вещества с алло-трео-конфигурацией. Позже эти же авторы обнаружили, что в случае превращения кислоты в третичный амид и последующего аминирования инверсия проявляется в значительно большей степени. Такая последовательность реакций является удобным методом синтеза треонина [c.664]

Об этом свидетельствуют многочисленные опыты. Прежде всего оказалось возможным заменить аминокислоты в питании а-кетокислотами. Кроме того, выяснилось, что если вводить в организм меченый азот в виде аммонийных солей, то он обнаруживается в а-аминогруппах всех аминокислот, за исключением лизина. Равным образом, вводя в организм меченную по азоту аминокислоту (например, лейцин), удается открыть изотоп азота в а-аминогруппах всех аминокислот, опять-таки за исключением лизина. Это означает, что а-кетокислоты, образующиеся при дезаминировании тех или иных аминокислот, в том числе и незаменимых, подвергаются вновь аминированию или трансами-нированию с образованием соответствующих аминокислот. Исключение составляют лизин, а-кето (окси-)кислота которого не аминируется и не трансаминируется, а также треонин и оксипролин, обмен которых в животных тканях протекает необратимо. [c.363]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология