Химотрипсин производные, ацетил

Рис. 115. Определение изокинетической температуры для гидролиза ряда ацил-химотрипсинов, производных Ы-ацетил-Ь-аминокислот

Рис. 12.3. Зависимость от pH при низкой ионной силе (Г/2 = 0,001) активности химотрипсина (1), полианионного производного химотрипсина на сополимере этилена с малеиновой кислотой (2) и поликатионного производного химотрипсина с поли-Ь-орнитином (3), определенной по гидролизу этилового эфира М-ацетил-Ь-тирозина [17].

Это позволяет предположить, что при гидролизе амида вторая стадия — ацилирование фермента —также должна являться стадией, которая определяет скорость процесса, так как третья стадия, по-видимому, идентична для эфиров и для амидов одних и тех же производных аминокислот. Зависимость гидролиза этилового эфира ацетил-Ь-тирозина и этилового эфира ацетил-Ь-фенилаланина. катализируемого химотрипсином, от рП среды указывает на то, что для этих реакций величины 2 и кз имеют один порядок и обе они характеризуют общую скорость, как показано в уравнении (4). [c.332]

Как видно из уравнения (4.50), характеристика реакционной способности нуклеофила, действующего в фермент-субстратном комплексе, зависит от природы сорбированного субстрата. В табл. 29 приведено значение/гц,Ез для.реакции ацилирования химотрипсина одним из наиболее специфических субстратов, производным фенилаланина. Интересно сравнить это значение с реакционной способностью алкоксильных ионов, поскольку головная группа ферментного нуклеофила — это алифатический гидроксил остатка 5ег-195, протон которого взаимодействует с имидазольной группой Н1з-57. Значение константы скорости реакции метилового эфира М-ацетил-1-фенилаланина с алкоксиль-ным ионом М-ацетилсеринамида [c.163]

Константы равновесия при образовании комплекса с активным центром химотрипсина производных Ы-ацетил-1-тирозина H0 aH4 H2 H(NH 0 Hз) (0)X [c.133]

У всех перечисленных ферментов гидроксильная группа серинового остатка является местом связывания ацильной группы. При изучении характера взаимодействия специфического парализатора ДФФ и химотрипсина были получены сведения о механизме действия активного центра последнего было найдено, что ацилфермент образуется как необходимый промежуточный продукт при взаимодействии фермента с субстратом. При действии химотрипсина, например на п-нитрофенилацетат, образуется ацильное производное фермента — ацетил-химотрипсин, а п-нит-рофенол освобождается. Поскольку он, в отличие от своего ацетата, интенсивно окрашен, то эту реакцию можно было детально исследовать фотометрически. [c.83]

Параллельно этим кинетическим исследованиям в некоторых важных препаративных работах было показано, что при низких значениях pH удается выделить устойчивое моноацетильное производное химотрипсина [395, 396]. Это моноацетильное производное является промежуточным соединением [FerS в уравнении (71)], образующимся при каталитическом разложении п-нитрофенилацетата химотрипсином. Оно не проявляет ферментативной активности, но легко отщепляет ацетильную группу. Ацетил-химотрипсин реагирует с водой, образуя уксусную кислоту, а со спиртами (предпочтительно с первичными)— даже в разбавленных водно-спиртовых растворах— образует соответствующие эфиры уксусной кислоты [397]. В обоих случаях ферментативная активность восстанавливается количественно- Было приготовлено [c.145]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология