Ацетил тирозин, этиловый эфир

М-Ацетил-Ь-тирозина этиловый эфир [c.304]

N-Ацетил-ь-тирозина этиловый эфир, 1-водный "ч" [c.9]

В таблице 18 приведены кинетические данные по изучению ингибирования профлавином гидролиза этилового эфира Ы-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипсином. Исходя [c.125]

Влияние эриохрома черного Т на каталитическую константу гидролиза этилового эфира Ы-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипсином. [c.154]

Рис. 81. Обработка кинетических данных по неполному неконкурентному ингибированию эриохромом черным Т гидролиза этилового эфира К-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипсином

Гидролиз этилового эфира К-ацетил-Ь-тирозина, катализируемый а-химотрипсином, изучали методом остановленной струи в условиях [8 о2>[Е]о ло вытеснению профлавина из комплекса его с ферментом [7] (константа диссоциации комплекса фермент-профлавин в условиях эксперимента равна 4,4-10-5 М). Уменьшение оптической плотности раствора (А,=465 нм) во времени подчинялось кинетике первого порядка (табл. И). Из кинетических [c.197]

Рис. 105. рН-Зависимость каталитической константы скорости гид-)Олиза этилового эфира N-ацетил---тирозина, катализируемого а-химотрипсином кривая является теоретической с р/Со = 6,85 [c.238]

Рис. 12.3. Зависимость от pH при низкой ионной силе (Г/2 = 0,001) активности химотрипсина (1), полианионного производного химотрипсина на сополимере этилена с малеиновой кислотой (2) и поликатионного производного химотрипсина с поли-Ь-орнитином (3), определенной по гидролизу этилового эфира М-ацетил-Ь-тирозина [17].

Кинетические параметры гидролиза этилового эфира М-ацетил-Ь-тирозина ДЭАЭ-декстран — субтилизином, ДЭАЭ-сефадекс — субтилизином и субтилизином при различной ионной силе раствора [c.429]

ЭТИЛОВЫЙ ЭФИР N-АЦЕТИЛ 1-ТИРОЗИНА. 1-ВОДНЫЙ, Ч [c.460]

Это позволяет предположить, что при гидролизе амида вторая стадия — ацилирование фермента —также должна являться стадией, которая определяет скорость процесса, так как третья стадия, по-видимому, идентична для эфиров и для амидов одних и тех же производных аминокислот. Зависимость гидролиза этилового эфира ацетил-Ь-тирозина и этилового эфира ацетил-Ь-фенилаланина. катализируемого химотрипсином, от рП среды указывает на то, что для этих реакций величины 2 и кз имеют один порядок и обе они характеризуют общую скорость, как показано в уравнении (4). [c.332]

Рис.73. рН-Зависимости кинетических констант гидролиза этилового эфира Н-ацетил-Х-тирозина а-химотрипсином [c.214]

На основании последующих исследований был сделай вывод, что кз катализируемого химотрипсином гидролиза этилового эфира ацетил-/,-тирозина, этилового эфира ацетил-1.-трш1тс>фана и амида aцeтил-L-тиpoзинa зависит от ионизации группы с кажущейся р/Са, равной 6,7 (388, 389]. Эти данные можно объяснить участием имидазольной группы гистидина о каталитическом процессе. Применение метода, заключающегося в изучении влияния pH в стадии катализа, является само по себе важным достижением в деле изучения активной области гидролитических ферментов, так как ранее обычно рассматривалась только графическая зависимость общей скорости ферментативных реакций от pH, имеющая колоколообразную форму. [c.143]

В таблице 3 приведены кинетические данные для гидролиза этилового эфира К-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипоином в присутствии конкурентного ингибитора, метилового эфира М-ацетил-П-фенилаланил-Ь-аланина. Определить значение константы ингибирования фермента ОО-дипептидом, если начальная концентрация субстрата и начальное время реакции неизвестны. Определение концентрации непрореагировавшего субстрата в ходе ферментативной реакции проводилось в каждом случае через равные промежутки времени. [c.172]

Относительно активности свободного фермента. Активность химотрипсина и субтилизи-на была измерена на рН-стате в качестве субстрата использовался этиловый эфир ацетил-тирозина (pH 8), а для трипсина — этиловый эфир бензоиларгинина (pH 8). [c.423]

Этиловый эфир N-ацетил- L-тирозина (АТЭЭ) - синтезирован по описанной методике , Перекристаллизирован из смеси метанол-вода,т.пл,78-80°С (по литературным данным 79-80°С и 78-80°С ). [c.839]

Определение активности иммобилизованного а-химотрипси-на. Определение проводят потенциометрически, измеряя скорость ферментативного гидролиза специфического субстрата этилового эфира Ы-ацетил-Ь-тирозина на рН-стате. Для этого навеску иммобилизованного фермента (0,05—1,0 г) помёш,ают в ячейку рН-стата с 5—10 мл 5 мМ раствора субстрата в 0,1 М КС1 (pH 8,0) и измеряют активность препарата фермента, учитывая фоновую реакцию гидролиза субстрата в отсутствие фермента. [c.149]