Аспарагин содержание в тканях

Часть свободных аминокислот попадает в кровь в процессе пищеварения, другая — эндогенная — часть образуется в результате распада белков тканей. В сыворотке содержание свободных аминокислот составляет 2,7—4,6 ммоль/л. Аминокислотный спектр сыворотки соответствует аминокислотному спектру свободных аминокислот в органах и тканях, за исключением более низкого содержания аспартата и глутамата и повышенного содержания аспарагина и глутамина (25%). Изменение содержания общего аминного азота в сыворотке и моче может служить одним из показателей превалирования катаболических или анаболических процессов в организме, сопровождающих ряд патологических состояний. [c.409]

Это указывает, что фиксированный меченый азот попадает в тела бактерий из тканей высшего растения, которое является источником азотного питания для бактерий. Таким образом, фиксация атмосферного азота локализована не в теле клубеньковых бактерий, а в клубеньковой ткани высшего растения. Важная роль клубеньковых бактерий заключается в том, что они индуцируют образование этой специфической клубеньковой ткани. Дальнейшие исследования показали, что максимальное содержание меченого азота в отдельных азотистых фракциях клеточного сока клубеньков всегда приходится на амидную группу аспарагина и глутамина. Так как эта группа может рассматриваться как трансформированный аммиак, то именно аммиак и является конечным неорганическим продуктом биологической фиксации азота. [c.230]

Детальное исследование азотистых составных частей клеточного сока клубеньковой ткани с применением хроматографического анализа позволило установить, что почти весь водорастворимый небелковый азот в этом случае представлен аминокислотами и аспарагином. В общем же, как видно из данных таблицы 13, имеется значительное сходство аминокислотного состава небелковых фракций клубеньков и корней люцерны. Различие заключается в основном в более высоком содержании в клубеньках аргинина. Но что особенно нам кажется интересным,— это огромное содержание в клубеньках и корнях аспарагина. [c.284]

Так, при питании проростков кукурузы, вики и ряда других растений нитратами наблюдается увеличение содержания в и.х тканях аспарагина и белков. Очевидно, предварительно нитраты восстанавливаются до аммиака. Образование аммиака за счет восстановления нитратов доказано в опытах с растениями, у которых синтез аспарагина затруднен вследствие недостатка углеводов. В этих условиях в тканях растения накапливается аммиак. При избытке нитратов в питательном растворе аммиак даже выделяется корнями растений во внешнюю среду. [c.452]

Глюталшновая и аспарагиновая кислоты встречаются не только в сво-бод1ю.м состоянии, но и в виде своих амидов — глютамина и аспарагина. Эти амиды с давних пор обнаружены в растениях. Некоторые растения содержат преимущественно аспарагин, например, этиолировапные проростки бобовых, другие — глютамин (корни свеклы), третьи — аспарагин и глютамин (клубни картофеля). В тканях животного глютамин был обнаружен значительно позже (Д. Л. Фердман). Затем было установлено наличие в тканях позвоночных животных аспарагина (С. Р. Мардашев). Содержание аспарагина в тканях животных очень невелико — в десять раз меньше, чем глютамина. [c.378]

Задача определения азота, входящего в состав амидов, содержащихся в физиологических жидкостях (и тканях), отличается от задачи определения содержания амидного азота в молекуле белка. В физиологических жидкостях, вследствие присутствия мочевины, а также других соединений, содержащих азот, метод полного гидролиза исследуемых соединений использован быть не может. Поэтому анализируемый образец подвергают гидролизу в мягких условиях, в результате которого только амиды, входящие в состав образца, превращаются в аммиак. При анализе некоторых жидкостей, например мочи, серьезной помехой является аммиак, поскольку он присутствует в количествах, значительно превосходящих количество амидов, и определяется с помощью любого метода, который может быть использован для определения аммиака, образующегося в результате гидролиза амидов. Борсук и Дубноф [5] в общих чертах описали ультрамикрометод определения амидов. Однако они не привели никаких данных относительно пределов применения этого метода, его надежности, а также воспроизводимости получаемых с его помощью результатов. Исследования этого метода в лаборатории автора показали, что при анализе таких веществ, как аспарагин, глутамин и ацетамид, он дает несколько заниженные и плохо воспроизводимые результаты. [c.209]

Представления о механизмах, приводящих к устранению аммиака у животных, измеш1лись в связи с обнаружением амидов, главным образом, глютамина, в тканях и жидкостях животных. Оказалось, что глютамин, и в меньших количествах аспарагин, являются постоянными составными частями тканей животных. Глютамин также содержится в крови (в плазме и форменных элементах) и в спинномозговой жидкости. Представление о содержании глютамииа у животных дает следующая таблица. [c.412]

В тканях животных обнаружен еще один ферментативный механизм обезвреживания аммиака — связывание его путем амидирования карбоксильных групп белков тканей (Д. Л. Фердман и С. Ф. Эпштейн). Белки содержат некоторое количество так называемого амидного азота. Этот азот сравнительно легко отщепляется при гидролизе белков он принадлежит амидным группам остатков глютамина и аспарагина, имеющихся в белковых молекулах. Установлено, что при введении в организм аммиачной соли содержание амидного азота в белках мышечной ткани увеличивается, а затем возвращается к норме. [c.413]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология