Амидный азот, содержание в белка

Изучение изменчивости содержания форм азота в семенах гороха показало, что при созревании идет интенсивный синтез белков из поступающих в семена аминокислот и амидов. В одном из опытов с горохом сорта Аляска установлено, что за период созревания количество нерастворимого азота увеличивалось с 34,5 до 86,8% (общего азота в семенах), растворимого азота уменьщалось соответственно с 65,5 до 13,2%, в том числе аминного азота уменьшалось с 14,7 до 1%, а амидного азота — с 12,7 до 1%. [c.395]

Анализ белков.— Белки обычно гидролизуют кипячением с 20%-ной соляной кислотой или 35%-иой серной кислотой. Щелочной гидролиз сопровождается глубокой рацемизацией и применяется только при определении триптофана и тирозина, чувствительных к минеральным кислотам. Ферментативный гидролиз протекает медленно и, вероятно, не полностью, однако он не осложняется деструкцией лабильных продуктов, образующихся при гидролизе. Если аспарагиновая и глутаминовая кислоты присутствуют в белке в виде амидов, то кислотный гидролиз превращает амидный азот в соответствующие аммонийные соли. Методом Кьельдаля определяют количество общего азота содержание амидного азота устанавливают подщелачиванием аликвотной порции и отгонкой аммиака в отмеренный объем титрованной кислоты. В этом случае количество аммиака соответствует количеству присутствующих в белке амидов дикарбоновых аминокислот. [c.640]

Для того чтобы определить число концевых групп на 1 моль белка, необходимо точно знать содержание белка в ДНФ-производ-ном. Воздушно-сухие ДНФ-белки обычно содержат около 70% белка, но нужно получить точные данные на основании аминокислотного анализа или определения амидного азота. Последнюю величину можно просто и быстро определить для ДНФ-белка и исходного белка при помощи метода, описанного на стр. 271. Другой возможный путь состоит в сравнении содержания трех или четырех различных аминокислот. [c.142]

Дополнительные замечания. Следует ожидать, что количество амидного азота, найденное с помощью этого метода, должно быть близким к теоретически вычисленному. При анализе аспарагина и других трудно гидролизуемых амидов, экспериментально найденное количество азота всегда более занижено по сравнению с теоретически вычисленным чем при анализе глутамина, ацетамида, а также других малоустойчивых веществ. Имеются указания, что это относится также к анализу белков. Если анализируемый образец содержит большое количество мочевины, желательно предварительно выделить ее из раствора или ввести в результат анализа соответствующую поправку, которую вычисляют, определяя аммиак, образующийся в контрольном растворе, имеющем приблизительно такую же концентрацию мочевины. Вероятно, мочевину следует разлагать с помощью уреазы и удалять аммиак из раствора, пропуская через него пузырьки воздуха. Перед гидролизом раствор должен быть сделан щелочным путем добавления буры. Если в анализируемом образце содержится аммиак в виде ионов аммония, следует определить содержание азота аммиака и вычесть это количество из результата определения амидного азота. Кроме того, от аммиака, содержащегося в растворе в виде аммонийных солей, можно освободиться, добавляя к раствору щелочь и пропуская через него перед гидролизом струю воздуха. При этом следует иметь в виду, что при длительном нахождении амида в щелочной среде может иметь место также и его гидролиз, поэтому эту операцию следует проводить как можно быстрее и избегать избытка щелочи. [c.211]

Аналогично влияли разные формы азота и на качество семян хлопчатника. Аммиачные и амидные формы увеличили выход ядра, содержание жира, белка и углеводов в ядре по сравнению с нитратной формой азота (СУМ-Ж-5). [c.265]

Чибнолл и др. [25] указывают, что перед определением амидного азота в белках необходимо найти содержание свободного аммиака. Это можно сделать путем растворения 10 мг белка в 1 мл 0,033 н. раствора НС1 в метаноле и добавления 2 мл эфира для переосажде-ния белка. После отделения осадка центрифугированием присутствие NHg в надосадочной жидкости можно определить диффузионным методом Конвея [26]. [c.273]

В тканях животных обнаружен еще один ферментативный механизм обезвреживания аммиака — связывание его путем амидирования карбоксильных групп белков тканей (Д. Л. Фердман и С. Ф. Эпштейн). Белки содержат некоторое количество так называемого амидного азота. Этот азот сравнительно легко отщепляется при гидролизе белков он принадлежит амидным группам остатков глютамина и аспарагина, имеющихся в белковых молекулах. Установлено, что при введении в организм аммиачной соли содержание амидного азота в белках мышечной ткани увеличивается, а затем возвращается к норме. [c.413]

Серии и треонин в 12 н. соляной кислоте при 37° в течение 10 дней разлагаются незначительно, так что в виде аммиака освобождается меньше 0,1% общего азота. В тех же условиях из аспарагина освобождается 99% амидного азота. Этот метод, следовательно, дает возможность определять содержание амидного азота в белках, не содержащих сиаловых кислот или гексозаминов. [c.129]

Точные данные о содержании амидного азота в белках необходимы при определении в них общего азота и при изучении вопроса о том, не являются ли различия в содержании амидного азота причиной электрофоретической гетерогенности белков, как это показано для желатина [1] и предполагается для у-глобулина [2]. Для установления тонкой структуры гликопротеинов [3] очень существенно точное онределение амидного азота, но при выполнении такого анализа в этой группе веществ встречаются значительные трудности. Во-первых, при действии кислот, применяемых для освобождения амидного азота в виде аммиака из остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот белковой части, будут образовываться, по крайней мере частично, 2-ацетамидо-2-дезоксигексозы. Свободные гексозамины, образующиеся при деацетилпровапии, являются потенциальным источником аммиака в условиях его отгонки из щелочного раствора. Во-вторых, известно, что сиаловые кислоты, обычные компоненты гетеросахаридов гликонротеинов, даже в мягких кислотных условиях расщепляются с выделением части их азота в виде аммиака [4]. [c.159]

Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]

Определение азота, входящего в состав амидов, представляет интерес с точки зрения биохимического анализа в связи с изучением процессов метаболизма, когда приходится определять содержание амидов в физиологических жидкостях или в культурах- Кроме того, определение азота в амидах представляет интерес для химии белков, поскольку в молекулу белка входит (или образуется в процессе гидролиза) составная часть, определяемая на основании жоличества азота, содержащегося в амидах. Большая часть амидного азота входит в состав аспарагина и глутамина, связанного в мо- [c.208]

Задача определения азота, входящего в состав амидов, содержащихся в физиологических жидкостях (и тканях), отличается от задачи определения содержания амидного азота в молекуле белка. В физиологических жидкостях, вследствие присутствия мочевины, а также других соединений, содержащих азот, метод полного гидролиза исследуемых соединений использован быть не может. Поэтому анализируемый образец подвергают гидролизу в мягких условиях, в результате которого только амиды, входящие в состав образца, превращаются в аммиак. При анализе некоторых жидкостей, например мочи, серьезной помехой является аммиак, поскольку он присутствует в количествах, значительно превосходящих количество амидов, и определяется с помощью любого метода, который может быть использован для определения аммиака, образующегося в результате гидролиза амидов. Борсук и Дубноф [5] в общих чертах описали ультрамикрометод определения амидов. Однако они не привели никаких данных относительно пределов применения этого метода, его надежности, а также воспроизводимости получаемых с его помощью результатов. Исследования этого метода в лаборатории автора показали, что при анализе таких веществ, как аспарагин, глутамин и ацетамид, он дает несколько заниженные и плохо воспроизводимые результаты. [c.209]

Количество амидного азота белка определяли методом, с помощью которого можно было учесть содержание в белке аминосахара (том 1, гл. 6). В литературе сообщалось о величине амидного азота в альбумине, равной 31 1 [17] и 29,7 остатков на 45 ООО г белка [18]. В эту величину входят карбоксамидные остатки, образующие углевод-пептидную связь (том 1, 1 л. 10). Характер распределения амидных групп между остатками аспарагиновой и глутаминовой кислот остается неизвестным. [c.10]

Из содержащихся в свекле азотистых веществ в жоме остается общего азота 50%, белкового — 80, растворимого—30%. Амидный и аммиачный азот полностью переходят в диффузионный сок. К растворимому азоту относится азот аминокислотный, бетаина, пуриновых оснований и нитратный. Находящийся в жоме протеин представлен альбуминами и глобулинами. Кроме простых белков, в жоме содержится незначительное количество протеидов, главным образом в виде нуклеопро-теидов. В нуклеиновых кислотах этих соединений имеются азотистые структурные элементы, пурин, пиримидин, рибоза (пентоза) и фосфорная кислота. В сыром жоме общее содержание аминокислот колеблется в пределах 0,3—0,5%. В состав аминокислот входят аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая, глютаминовая кислоты, лизин, аргинин, фенилаланин, тирозин, пролин и триптофан. Амидный азот обнаруживается преимущественно в глютамине и аспарагине. Амиды в свекле и жоме содержатся в сравнительно небольшом количестве. Кроме аминокислот и амидов, жом содержит бетаин— растительное основание , включающее ряд азотистых соединений. [c.19]

Помимо рентгенограмм, характерных для а- и Р-форм белков, известен еще один тип рентгенограмм, а именно для коллагена — белка сухожилий и кожи. На уровне первичной структуры коллаген характеризуется высоким содержанием остатков пролина и оксипролина и частым повторением фрагмента 01у-Рго-Орг. Присутствие пирролидинового кольца в пролине и окси-пролине может несколькими способами воздействовать на вторичную структуру. Азот амидной группы не содержит водорода, способного к образованию [c.1060]

Азот (К ) является важнейшим элементом для развития растений, в частности для образования белковых веществ. Содержание азота в составе белка колеблется в пределах 15—19%. Азот входит в состав хлорофилла и, следовательно, принимает участие в фотосинтезе, а также ферментов — катализаторов жизненных процессов в организме растений и животных. В почву азот поступает в аммиачной, амидной и в нитратной формах эффективность этих форм азота зависит от биологических особенностей растений и содержания в них углеводов. При недостатке углеводов растение не может иопользовать аэот для образования а1Мино1К ислот и белков. [c.10]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология