Аспарагин содержание в белках

Таким образом, два вида бактерий, ДНК которых содержит одну и ту же информацию о последовательности аминокислот в белках, могут отличаться по содержанию [Г] + в ДНК на 33% только за счет исключительного использования того или иного из кодонов-синонимов. Разницу в содержании [Г] + [Ц] у бактерий более 33% следует относить на счет различной первичной структуры кодируемых белков. Как видно из табл. 27, более частое использование пролина, аргинина, аланина и глицина для построения белков соответствует более высокому содержанию [Г] + [Ц], тогда как в белках бактерий с более низким содержанием [Г]- -[Ц] следует ожидать более частой встречаемости фенилаланина, метионина, аспарагина, тирозина, изолейцина и лизина. Исследование суммарного аминокислотного состава белков разных видов бактерий подтвердило, что различное содержание [Г] + [Ц] в их ДНК может быть частично объяснено подобными различиями в первичной структуре белков. [c.441]

Содержание аминокислот и порядок их соединения в разных белках может сильно различаться. Но чаще всего в растительных белках встречается 20 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота (или аспарагин), валин, гистидин, глицин, глутаминовая кислота (или глутамин), изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин, цистеин и цистин Некоторых из перечисленных аминокислот нет в отдельных раститель ных белках, в некоторых белках содержатся другие аминокислоты не входящие в число перечисленных. Аминокислотный состав опре деляет полноценность белков при использовании их в питании или на корм. [c.430]

Гидролиз белков ЗМ /г-толуолсульфокислотой или АМ метан-сульфокислотой [7,8], содержащей 0,2% триптамина, в вакууме при 110°С, в течение 3 суток с хорощим выходом приводит к аминокислотам, включая триптофан, однако углеводы могут мешать. Триптофан можно определять также после щелочного гидролиза, но при этом разрушаются полностью аргинин, цист(е)ин, серин и треонин. Общее содержание амидов, обусловленное наличием аспарагина и глутамина, можно определить после гидролиза 10 М НС1 при 37°С в течение 10 суток и последующего анализа на аммиак с помощью микродиффузионной техники. Раздельное определение аспарагина и глутамина можно провести с помощью предварительной этерификации (метанол-уксусный ангидрид) свободных карбоксильных групп, последующего восстановления (борогидрид лития) образовавшихся сложноэфирных групп и определения аспарагиновой и глутаминовой кислоты после кислотного гидролиза соответственно в виде v-гидрокси-а-аминомасляной кислоты и б-гидрокси-а-аминовалериановой кислоты. Содержание аспарагина и глутамина получают путем вычитания этих величин из содержания аспарагиновой и глутаминовой кислот после полного гидролиза немодифицированного белка. Полный ферментативный гидролиз белков без деструкции аминокислот можно осуществить, используя смешанные конъюгаты Сефарозы с трипсином, химотрипсином, пролидазой и аминопептидазой М [9] [c.260]

Определение азота, входящего в состав амидов, представляет интерес с точки зрения биохимического анализа в связи с изучением процессов метаболизма, когда приходится определять содержание амидов в физиологических жидкостях или в культурах- Кроме того, определение азота в амидах представляет интерес для химии белков, поскольку в молекулу белка входит (или образуется в процессе гидролиза) составная часть, определяемая на основании жоличества азота, содержащегося в амидах. Большая часть амидного азота входит в состав аспарагина и глутамина, связанного в мо- [c.208]

Так, при питании проростков кукурузы, вики и ряда других растений нитратами наблюдается увеличение содержания в и.х тканях аспарагина и белков. Очевидно, предварительно нитраты восстанавливаются до аммиака. Образование аммиака за счет восстановления нитратов доказано в опытах с растениями, у которых синтез аспарагина затруднен вследствие недостатка углеводов. В этих условиях в тканях растения накапливается аммиак. При избытке нитратов в питательном растворе аммиак даже выделяется корнями растений во внешнюю среду. [c.452]

Часть свободных аминокислот попадает в кровь в процессе пищеварения, другая — эндогенная — часть образуется в результате распада белков тканей. В сыворотке содержание свободных аминокислот составляет 2,7—4,6 ммоль/л. Аминокислотный спектр сыворотки соответствует аминокислотному спектру свободных аминокислот в органах и тканях, за исключением более низкого содержания аспартата и глутамата и повышенного содержания аспарагина и глутамина (25%). Изменение содержания общего аминного азота в сыворотке и моче может служить одним из показателей превалирования катаболических или анаболических процессов в организме, сопровождающих ряд патологических состояний. [c.409]

Содержание азота в аргинине составляет 32,2%, т. е. значительно больше любой другой аминокислоты. Он может, наряду с амидами (аспарагином и глутамином), служить соединением, в виде которого связывается избыток азота, поступающий в растение и не используемый для синтеза белков. При азотном голодании растений большая часть свободного аргинина в растениях распадается, и его азот служит для построения других аминокислот, а затем белков. [c.199]

По данным С. А. Коновалова, азотистое питание, имеющееся в растворе, по питательной ценности можно расположить в такой последовательности мочевина, аспарагин, тирозин, аргинин, сернокислый аммоний. Хуже усваиваются гликоколь и мочевая кислота. Если в смеси присутствуют аминокислоты, то они усваиваются дрожжами соответственно содержанию их в белках дрожжей. [c.239]

Таким образом, изучение содержания отдельных аминокислот у видов рода копеечник позволило обнаружить, что они накапливают в преобладающих количествах аспарагиновую и глутаминовую кислоты, аланин, пролин, фенилаланин, метионин, валин и аспарагин, а также в отдельных органах растений гистидин, глицин, серии, лейцин, изолейцин, аргинин, треонин. Определение содержания свободных аминокислот и аминокислот белка у пяти видов рода копеечник в разные фазы вегетации позволило выявить их изменения в процессе индивидуального развития растения. Общим для всех видов является максимальное содержание [c.56]

Для репродуктивных органов исследуемых видов характерно снижение содержания небелкового азота и свободных аминокислот от бутонов к цветкам и далее к плодам. Количество аспарагина, а для копеечника Гмелина также глутамина и глицина возрастает в течение вегетационного периода. Содержание общего, белкового азота и аминокислот, входящих в состав белка, уменьшается от бутонов к цветкам. С момента появления плодов количество этих соединений увеличивается, достигая максимума в зрелых плодах. [c.60]

Дополнительные замечания. Следует ожидать, что количество амидного азота, найденное с помощью этого метода, должно быть близким к теоретически вычисленному. При анализе аспарагина и других трудно гидролизуемых амидов, экспериментально найденное количество азота всегда более занижено по сравнению с теоретически вычисленным чем при анализе глутамина, ацетамида, а также других малоустойчивых веществ. Имеются указания, что это относится также к анализу белков. Если анализируемый образец содержит большое количество мочевины, желательно предварительно выделить ее из раствора или ввести в результат анализа соответствующую поправку, которую вычисляют, определяя аммиак, образующийся в контрольном растворе, имеющем приблизительно такую же концентрацию мочевины. Вероятно, мочевину следует разлагать с помощью уреазы и удалять аммиак из раствора, пропуская через него пузырьки воздуха. Перед гидролизом раствор должен быть сделан щелочным путем добавления буры. Если в анализируемом образце содержится аммиак в виде ионов аммония, следует определить содержание азота аммиака и вычесть это количество из результата определения амидного азота. Кроме того, от аммиака, содержащегося в растворе в виде аммонийных солей, можно освободиться, добавляя к раствору щелочь и пропуская через него перед гидролизом струю воздуха. При этом следует иметь в виду, что при длительном нахождении амида в щелочной среде может иметь место также и его гидролиз, поэтому эту операцию следует проводить как можно быстрее и избегать избытка щелочи. [c.211]

ЛИТЬ спектрофотометрическими методами. Глутамин и аспарагин превращаются в соответствующие дикарбоновые кислоты однако амиды могут быть определены после исчерпывающего гидролиза протеолитическими ферментами или непосредственно при установлении аминокислотной последовательности. Содержание цистеина и цистина в белках трудно оценивать количественно при исследовании гидролизатов обычными методами, поскольку эти остатки частично разрушаются при кислотном гидролизе, плохо разделяются в ходе ионообменной хроматографии и слабо окрашиваются нингидрином. Суммарное содержание цистеина и цистина можно точно определить двумя методами. Ниже приведены соответствующие схемы реакций [c.167]

В опытах Т. Поссингема с томатами при цинковой недостаточности отмечено снижение содержания белка и значительное накопление аминокислот и особенно амидов. Весьма характерным было повышение содержания в растениях экстрагируемых глутамина и аспарагина и появление значительных количеств р-аланина, который отсутствует в растениях с нормальной обеспеченностью цинком. В растениях с цинковой недостаточностью не было также цитруллина и этаноламина, присут- [c.240]

Обычно при определении аминскис ютного состава белка ограничиваются анализом суммарного содержания глутамина и глутаминовой кислоты, аспарагина н аспа- [c.34]

Аспарагин был выделен из сока спаржи и других молодых растений (мотыльковых, злаковых) во время роста. В зародышах люпина (Lupinus luteus), растущих в темноте, содержание аспарагина достигает 25% от общего веса сухого растения на долю аспарагина приходится 80% азота белков, содержащихся в семенах. В растениях других ботанических семейств (хвойных) содержится больше глутамина. В соке молодых растений находятся также и другие свободные аминокислоты (были идентифицированы валин, лейцин, лизин, фенилаланин и тирозин), которые наряду с аспарагином и глутамином, безусловно, служат для построения белков растения. [c.396]

С. Р. Мардашевым в 1947 г. была выделена культура бактерий, обладающая специфической способностью декарбоксилировать аспарагиновую кислоту (С. Р. Мардашев, Микробиология, 16, 469, 1947). Из этой культуры удалось приготовить сухие препараты, которые дают возможность количественно определить содержание /-аспарагиновой кислоты в гидролизатах белков (С. Р. Мардашев и В. Н. Гладкова, Биохимия, 13, 315, 1948). В дальнейших исследованиях С. Р. Мардашеву и В. В. Мамаевой (С. Р. Мардашев я В. В. Мамаева, Биохимия, 15, 465, 1950) удалось разработать метод, позволяющий при помощи ферментативного декарбоксилирования определять аспарагиновую кислоту и аспарагин при одновременном их присутствии в растворе. — Прим. ред. [c.34]

В работе с. Р. Мардашева и В. В. Мамаевой (С. Р. Мардашев и В. В. Мамаева, Биохимия, 15, 465, 1950) описан метод количественного определения аспарагина, который, по данным авторов, позволяет достаточно точно определять содержание аспарагина в различных животных объектах. В экстрактах печени, освобожденных от белков, авторы нашли 3,6 мг% аспарагина по отношению к весу свежего органа в почках же содержание аспарагина равно 7,3 мг%. Определение аспарагина в ферментном гидролизате казеина показало, что около половины аспарагиновой кислоты, входящей в состав этого белка, находится в молекуле в виде аспарагина. — Прим. ред. [c.37]

Изучение индивидуальных аминокислот позволило выявить характер их накопления в растении. Так, для всех видов преобладающими свободными аминокислотами являются пролин, аланин и аспарагин, на которые, приходится 40—60% от всей суммы свободных аминокислот. Кроме того, каждый вид имеет свои особенности в содержании тех или иных аминокислот. Например, у копеечника забытого метионин, валин, фенилаланин составляют 10—15%, у к. Гмелина, к. родственного, к. южносибирского глутаминовая и аспарагиновая кислоты достигают 15—20% от общего количества свободных аминокислот. Из аминокислот белка в значительных количествах, как и в свободном состоянии, содержатся аспарагиновая и глутаминовая кислоты, пролин, фенилаланин, аланин, метионин, валин. При этом у копеечника забытого и к. южносибирского выявлено большое количество глутаминовой кислоты и фенилаланина—до 25% от всей суммы аминокислот белка, у к. родственного, к. Гмелина и к. ферганского— до 23% пролина и глутаминовой кислоты. [c.55]

Содержание растворимых белков во многих фруктовых соках очень невелико (в яблочных соках — 10-250 ppm (частей на миллион), не превышая, как правило, 100 ррш). В яблочных соках 89% растворимых азотсодержащих соединений составляют свободные аминокислоты, 79% из которых — это аспарагин [16]. В свежеотжатых яблочных соках следующими по степени значимости азотсодержащими соединениями являются глютаминовая и аспарагиновая кислоты, причем тирозин, триптофан и цистеин не обнаружены. Считается, что в яблочных соках из десертных сортов яблок содержится больше аминокислот, чем в соках, полученных из яблок для производства сидра [32], а в соках из яблок, снятых с молодых яблонь, аминокислот больше, чем в соках из яблок со старых деревьев. В ходе хранения содержание аминокислот в соках снижается из-за реакции Майяра (реакции неферментативного потемнения), дополняющей реакции ферментативного потемнения, в ходе которых окислительное действие фенолоксидазы катализирует соединение содержащихся в плодах фенолов с полифенолами. [c.38]

Задача определения азота, входящего в состав амидов, содержащихся в физиологических жидкостях (и тканях), отличается от задачи определения содержания амидного азота в молекуле белка. В физиологических жидкостях, вследствие присутствия мочевины, а также других соединений, содержащих азот, метод полного гидролиза исследуемых соединений использован быть не может. Поэтому анализируемый образец подвергают гидролизу в мягких условиях, в результате которого только амиды, входящие в состав образца, превращаются в аммиак. При анализе некоторых жидкостей, например мочи, серьезной помехой является аммиак, поскольку он присутствует в количествах, значительно превосходящих количество амидов, и определяется с помощью любого метода, который может быть использован для определения аммиака, образующегося в результате гидролиза амидов. Борсук и Дубноф [5] в общих чертах описали ультрамикрометод определения амидов. Однако они не привели никаких данных относительно пределов применения этого метода, его надежности, а также воспроизводимости получаемых с его помощью результатов. Исследования этого метода в лаборатории автора показали, что при анализе таких веществ, как аспарагин, глутамин и ацетамид, он дает несколько заниженные и плохо воспроизводимые результаты. [c.209]

У белков семян (см. табл. 25) присутствие -больших количеств амидных групп (особенно в глиадине и зеине), повидимому, указывает на важную роль глутамина и аспарагина в азотистом обмене прорастающего семени. Можно предположить, что в начале прорастания ферментативная система, ответственная за выработку этих амидов — аспарагина и глутамина,—либо отсутствует, либо не очень активна. Интересно отметить наблюдавшийся [766] факт понижения проницаемости некоторых клеточных оболочек для двухвалентных ионов по сравнению с проницаемостью для одновалентных амидов. Значительные вариации в составе гистонов печени и тимуса (аланин, глицин, валин, лейцин, изолейцин, треонин и глутаминовая кислота) не позволяют оценить те различия, которые обнаруживаются при сравнении аминокислотного состава этих гистонов с гистоном саркомы. Во многих отношениях гистон саркомы обнаруживает большое сходство с аминокислотным составом нор1мальных гистонов в частности, это справедливо по отношению к содержанию изолейцина в гистоне тимуса теленка и саркомы крысы. Из всех белков (40 или более), сгруппированных в табл. 14—25, только два содержат более 10%, а 32 — меньше чем 5% изолейцина. С другой стороны, в гистонах тимуса и саркомы содержится 20,5 и 17,9% изолейцина соответственно. [c.231]

Тот взгляд, что остатки глютамина и аспарагина находятся в белках, основанный, вероятно, на их нахождении в природе в свободном состоянии, частично подтверждался количественным соответствием между содержанием ЫНз и дикарбоновых аминокислот в гидролизатах некоторых белков. Более прямое доказательство этого получено теперь при изоляции аспарагина и глютамина из продукта ферментативного переваривания соответственно эдестина и глиадина [72, 73] и при изолировании -ау-дшминомасляной кислоты из кислых гидролизатов 1лиадина, подвергнутого гофмановскому расщеплению [74], [c.52]

Исследования, проведенные в конце прошлого, и, главным образом, в первой четверти нашего столетия Д. Н. Прянишниковым, выявили путь обезвреживания в растениях ионов аммония как поступающих извне, так и образующихся в результате процесса обмена веществ. Установлено, что ионы аммония в растениях устраняются путем синтеза амидов — аспарагина и глютамина (стр. 377). Аспарагин и глютамин обнаруживаются в различных растениях, причем в случаях усиленного аммиакообразования (например, в этиолированных проростках люпина и других растений при распаде белков), а также при поступлении ионов аммония через корневую систему, содержание аспарагина и глютамина в них резко возрастает. [c.411]

В тканях животных обнаружен еще один ферментативный механизм обезвреживания аммиака — связывание его путем амидирования карбоксильных групп белков тканей (Д. Л. Фердман и С. Ф. Эпштейн). Белки содержат некоторое количество так называемого амидного азота. Этот азот сравнительно легко отщепляется при гидролизе белков он принадлежит амидным группам остатков глютамина и аспарагина, имеющихся в белковых молекулах. Установлено, что при введении в организм аммиачной соли содержание амидного азота в белках мышечной ткани увеличивается, а затем возвращается к норме. [c.413]

О нарушении в азотном объеме в отсутствие молибдена свидетельствуют также другие показатели. Уменьшение синтеза белка в растениях, лишенных молибдена, как правило, сопровождается падением содержания аминокислот — аланина, аспарагиновой, глутаминовой, а также пролина и аргинина. Одновременно падает количество аспарагина и глутамина. [c.105]

Некоторые ферменты находят применение в медицине как лекарственные препараты. Например, при желудочных заболеваниях, сопровождающихся снижением содержания пепсина в желудочном соке, для улучшения пищеварения назначают препараты пепсина (заместительная терапия). Разные протеолитические ферменты применяются для обработки ран гидролизуя белки разрушенных ьлеток, ферменты способствуют очищению раны и уменьшению воспалительных явлений. Для лечения вирусного конъюнктивита успешно применяют глазные капли, содержащие фермент ДНКазу, он разрушает ДНК вируса и тем самым излечивает болезнь. Аспарагиназу применяют для лечения некоторых форм лейкозов (рак белой крови). Лечение основано на том, что аспарагин (аминокислота, необходимая для синтеза белков) в лейкозных клетках не синтезируется и клетки получают его из плазмы крови. Если ввести в кровь боль- [c.123]

Серии и треонин в 12 н. соляной кислоте при 37° в течение 10 дней разлагаются незначительно, так что в виде аммиака освобождается меньше 0,1% общего азота. В тех же условиях из аспарагина освобождается 99% амидного азота. Этот метод, следовательно, дает возможность определять содержание амидного азота в белках, не содержащих сиаловых кислот или гексозаминов. [c.129]

Аспарагин превращается количественно в 2,3-диамшюпропионовую кислоту, а глутамин В 2,4-диаминомасляную кислоту. Эти кислоты обычно н отделяются от лизина на аминокислотном анализаторе, поэтому содержание ам1глов в белке определяется дифференциальным методом, т. е. находят содержание Asp и Ghi в образцах без обработки белка БТИ и после такой обработки. Некоторые аминокислоты ( ys, His, Lys, Met и Thr) затрагиваются при реакции с БТИ. [c.257]

У гликофорина (основного гликопротеида мембраны эритроцита) сахариды присоединены к одному остатку аспарагина, семи остаткам серииа и восьми остаткам треонина (рис. 2.16), причем каждый их этих сахаридов имеет сложную структуру (рис. 4.6). На долю всех этих сахаров приходится примерно 60% массы гликофорина. Еще один гликопротеид с высоким содержанием сахара выделен из антарктических рыб. У этого белка есть замечательное свойство — он понижает температуру замерзания воды значительно сильнее, чем можно было бы ожидать, исходя из обычных коллигативных свойств растворов. Единицей, повторяющейся 31 раз, является трипептидная последовательность Thr—Ala—Ala. К каждому остатку треонина присоединен дисахарид raaaKT03a-/3(l-3) N-ацетилгалактозамин. [c.204]

В прорастающем семени, особенно у содержащих много запасных белков бобовых растений, накапливается большое количество аспарагина (неполный амид аспарагиновой или амн-ноянтарной кислоты)—СО(МН2)СН2СН(ЫН2)СООН, который и связывает аммиак. В результате распада белка содержание аспарагина, накапливающегося в проростках, может составлять [c.359]

Из содержащихся в свекле азотистых веществ в жоме остается общего азота 50%, белкового — 80, растворимого—30%. Амидный и аммиачный азот полностью переходят в диффузионный сок. К растворимому азоту относится азот аминокислотный, бетаина, пуриновых оснований и нитратный. Находящийся в жоме протеин представлен альбуминами и глобулинами. Кроме простых белков, в жоме содержится незначительное количество протеидов, главным образом в виде нуклеопро-теидов. В нуклеиновых кислотах этих соединений имеются азотистые структурные элементы, пурин, пиримидин, рибоза (пентоза) и фосфорная кислота. В сыром жоме общее содержание аминокислот колеблется в пределах 0,3—0,5%. В состав аминокислот входят аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая, глютаминовая кислоты, лизин, аргинин, фенилаланин, тирозин, пролин и триптофан. Амидный азот обнаруживается преимущественно в глютамине и аспарагине. Амиды в свекле и жоме содержатся в сравнительно небольшом количестве. Кроме аминокислот и амидов, жом содержит бетаин— растительное основание , включающее ряд азотистых соединений. [c.19]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология