Инсулин разных видов животных

Избыточная секреция инсулина гиперин-сулинизм. При некоторых видах злокачественных опухолей поджелудочной железы происходит избыточный синтез инсулина В-клетками. У больных при этом наблюдаются следующие симптомы дрожь, слабость и утомляемость, потливость и постоянное чувство голода. Если болезнь затягивается, может происходить нарушение мозговой деятельности. Как влияет избыточная секреция инсулина на обмен углеводов, аминокислот и липидов в печени Почему развиваются описанные симптомы Объясните, почему с течением времени это состояние приводит к нарушениям мозговой деятельности. Термогенез, обусловленный тиреоидными гормонами. Гормоны щитовидной железы участвуют в регуляции скорости основного обмена (базального метаболизма). При введении избытка тироксина в печень животного возрастают скорость потребления О2 и выработка тепла (термогенез), но концентрация АТР в ткани остается на уровне нормы. Были предложены разные объяснения термогенного действия тироксина. Одно из них состоит в том, что избыток тиреоидного гормона вызывает разобщение окислительного фосфорилирования в митохондриях. Каким образом, исходя из этого объяснения, можно понять приведенные выше наблюдения Согласно другому объяснению, термогенез обусловлен повышением скорости использования АТР в стимулируемых тироксином тканях. Считаете ли вы такое объяснение правильным Почему [c.810]

Полиморфизм белков в филогенезе — существование гомологичных белков у разных видов. У этих белков консервативными (неизменяемыми) остаются участки первичной структуры, отвечающие за их функцию. Для замещения утраченных белков в организме человека используют гомологичные белки животных, в первичной структуре которых имеются минимальные различия (инсулин быка, свиньи, кашалота). [c.34]

В соответствии с той изменчивостью, которая наблюдается, как мы это показали, среди людей, среди животных также существует большая межвидовая и внутривидовая изменчивость в отношении продукции инсулина. В табл. 14 приведены данные о содержании сахара в крови животных разных видов при прекращении образования инсулина в организме в связи с удалением поджелудочной железы [17]. [c.120]

Согласно современным представлениям, биосинтез инсулина осуществляется в 3-клетках панкреатических островков из своего предшественника проинсулина, впервые выделенного Д. Стайнером в 1966 г. В настоящее время не только выяснена первичная структура проинсулина, но и осуществлен его химический сгштез (см. рис. 1.14). Проинсулин представлен одной полипептидной цепью, содержащей 84 аминокислотных остатка он лишен биологической, т.е. гормональной, активности. Местом синтеза проинсулина считается фракция микросом 3-клеток панкреатических островков превращение неактивного проинсулина в активный инсулин (наиболее существенная часть синтеза) происходит при перемещен проинсулина от рибосом к секреторным гранулам путем частичного протеолиза (отщепление с С-конца полипептидной цепи пептида, содержащего 33 аминокислотных остатка и получившего наименование соединяющего пептида, или С-пепти-да). Длина и первичная структура С-пептида подвержена большим изменениям у разных видов животных, чем последовательность цепей А и В инсулина. Установлено, что исходным предшественником инсулина является препроинсулин, содержащий, помимо проинсулина, его так называемую лидерную, или сигнальную, последовательность на N-конце, состоящую из 23 остатков аминокислот при образовании молекулы проинсулина этот сигнальный пептид отщепляется специальной пептидазой. Далее молекула проинсулина также подвергается частичному протеолизу, и под действием трипсиноподобной протеиназы отщепляются по две основные аминокислоты с N- и С-конца пептида С—соответственно дипептиды Apr—Apr и Лиз— —Apr (см. рис. 1.14). Однако природа ферментов и тонкие механизмы этого важного биологического процесса—образование активной молекулы инсулина окончательно не выяснены. [c.268]

Интересно отметить, что строение цепи В в молекулах инсулина, полученного от разных видов животных (рогатый скот, свинья и овца), одинаково, тогда как цепь А в инсулине свиньи отличается от цепи А , представленной на фиг. 2, на-личир остатка треонина в положении 8 и остатка изолейцина в положении 10. В инсулине овцы в положении 9 вместо серина находится глицин. [c.27]

В молекуле инсулина есть вн5 ицепочная ди-сульфидная связь, целостность которой необходима для сохранения активности инсулина. Инсулины, полученные от разных видов животных и человека, незначительно отличаются аминокислотной последовательностью. Наиболе близок по аминокнслотшзму составу к инсулину человека инсулин из поджелудочной железы свиньи, отличающийся всего одной аминокислотой в В-цепи, где вместо треонина в 30-м положении находится аланин. [c.275]

Соединенные пептидной связью аминокислоты образуют поли-пептидную цепь. Чередование аминокислот в этой цепи является важнейшим фактором, определяющим биологическую функцию белка и его специфичность для того или другого вида животных. Длина таких цепочек и, следовательно, число входящих в них аминокислот, по-видимому, постоянно для разных белков. Так, в инсулин входят две цепочки из 30 и 21 аминокислоты, в рибону-клеазу — одна цепочка из 124 аминокислот и т. п. [c.199]

Биохимия животных одного класса практически одинакова так, например, все млекопитающие имеют гемоглобин, однако существуют некоторые различия в аминокислотном составе для разных видов (например, в случпе инсулина см.2 ). Более того, может с щегтвовать небольшое различие (например, в отдельных аминокислотных остатках) для отдельных индивидуумов одного вида, вызванное индивидуальным генетическим кодом. Наконец, у данной особи могут быть два или больше типа слегка различных белковых молекул. Эти различия не сказываются сколько-нибудь существенным образом на большинстве физико-химических свойств, поэтому обычно нет необходн- [c.19]

Далее образовавшийся проинсулин транспортируется в аппарат Гольджи, где начинается протеолиз соединительного пептида. Формирование инсулина из проинсулина (неактивного гормона) продолжается в секреторных гранулах. В проинсулинах животных разных видов С-нентиды имеют общие структурные особенности. Так, во всех изученных к настоящему времени проинсулинах связующий пептид содержит Arg-Arg на N-конце и Lys-Arg на С-конце. Гидролиз полипептидной цепи по этим положительно заряженным остаткам осущест-вляетсяпротеолитическимферментом, сходным с трипсином. Секреция инсулина, накопленного в созревших секреторных гранулах, осуществляется при слиянии мембран гранул с плазматической мембраной клетки. [c.292]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология