Карнозин содержание в тканях

I. Классификация, распределение и количественное содержание карнозина и родственных соединений в тканях животных [c.24]

При проявлении на хроматограмме карнозина и гистидина диазореактивом ее опрыскивают из пульверизатора диазотированной сульфаниловой кислотой, затем слегка влажную хроматограмму опрыскивают 20%-ным раствором ЫагСОз. Пятна карнозина приобретают интенсивно оранжевую окраску. Окрашенные участки хроматограммы вырезают и элюируют 1%-ным раствором соды. Колориметрируют при 500 нм. Пользуясь стандартным раствором карнозина, строят калибровочный график и рассчитывают содержание дипептида в микромолях на грамм ткани. [c.193]

Для эмбриональной мышечной ткани характерно высокое содержание нуклеопротеинов, а также РНК и ДНК. По мере развития эмбриона количество нуклеопротеинов и нуклеиновых кислот в мышечной ткани быстро уменьшается. Высокоэнергетических соединений (АТФ и креатинфосфат) в функционально незрелой мышце значительно меньше, чем в мышцах зрелых особей. Имидазолсодержащие дипептиды (ансерин и карнозин) появляются в мышечной ткани в строго определенный период онтогенеза. Время появления этих дипептидов тесно связано с мышечной функцией и совпадает с формированием рефлекторной дуги, обеспечивающей возможность двигательного рефлекса, появлением Са -чувстви-тельности актомиозина и началом работы ионных насосов. Имеются также характерные особенности в ферментных и изоферментных спектрах эмбриональной мышечной ткани. Так, установлено, что в ходе онтогенеза изменяется изоферментный спектр ЛДГ. В экстрактах из скелетных мышц [c.653]

Особенно характерным в этих случаях является резкое снижение содержания в мышцах миозина и актомиозина, возрастание количества белков стромы и некоторых саркоплазматических белков, в том числе миоальбумина. Степень этих изменений соответствует тяжести клинической картины заболевания. Помимо изменения фракционного состава белков мышц, при указанных патологических состояниях наблюдается снижение концентрации в мышечной ткани АТФ и фосфокреатина, снижение АТФ-азной активности контрактильных белков, снижение содержания дипептидов—карнозина и ансерина и т. д. [c.455]

Глубокий распад аминокислот, их диссимиляция, имеет место не только при нормальном питании, когда они образуются в результате переваривания белков. Распад аминокислот, правда в меньшем объеме, происходит также при низком содержании и даже при отсутствии белков в пище. Известно, что при безбелковом питании из организма с мочою выделяют конечные продукты азотистого обмена, освобождающиеся в результате превращений аминокислот. Следует также учесть, что часть аминокислот, образующаяся при распаде тканевых белков, используется для синтеза ряда азотистых соединений, входящих в состав тканей. Так, например, для синтеза креатина (стр. 403) используются глицин, аргинин и метионин (последние две аминокислоты относятся к числу незаменимых аминокислот) карнозин и ансерин синтезируются (стр. 409) из незаменимой аминокислоты гистидина. Аминокислоты используются также для синтеза гормонов белковой природы (инсулина, глюкагона, гормонов гипофиза и др.). Адреналин и тироксин синтезируются из незаменимой аминокислоты фенилаланина. Следовательно, некоторая часть аминокислот, образующаяся в результате распада белков тканей в организме при недостатке или отсутствии белков в пище, расходуется на синтез различных биологически важных веществ Часть незаменимых аминокислот постоянно расходуется как при нормаль ном питании, так и при белковом голодании. В последнем случае, т. е при белковом голодании (само собой разумеется, что и при полном голо Дании) должен ощущаться недостаток в незаменимых аминокислотах Между тем для синтеза подвергающихся распаду тканевых белков, необхо димо наличие полного набора всех аминокислот в соответствующих количе-ствах. При недостатке, а тем более при отсутствии тех или иных незаменимых аминокислот, синтез белков тканей уменьшается или вовсе прекращается. Следовательно, аминокислоты, образующиеся в процессе распада тканевых белков при голодании, если не полностью, то в значительной мере, не могут быть использованы для синтеза белков и подвергаются распаду с освобождением конечных продуктов аммиака, углекислого газа и воды. При наличии белков в пигце избыточное количество аминокислот, всасывающееся [c.343]

В ткань почек и энтероциты кишечника карнозин и р-аланин поступают при участии мембранных переносчиков, которые отличают один субстрат от другого и оба субстрата от других дипептидов. Способность переносчиков отличать Р-аланин от карнозина используется при диагностике болезни Хартцу-па—наследственного нарушения транспорта некоторых нейтральных а-аминокислот (см. гл. 31). У па-Щ1ентов с болезнью Хартнупа содержание в крови гистидина соответствует норме после приема с пищей карнозина, но оказывается ниже нормы после приема Ь-гистидина [c.346]

Карнозин и родственные соединения в скелетных мышцах. В исследованиях С.Е. Северина и соавт. был проведен систематический анализ распределения карнозина и анзерина в разных тканях (Severin, 1964), в результате чего было показано, что эти соединения обнаруживаются в скелетной мускулатуре позвоночных в исключительно высоких количествах, причем их содержание тем выше, чем значительнее осущест- [c.26]

Распространение ГСД не ограничивается скелетной и сердечной мускулатурой, оно захватывает также нервную ткань, причем в некоторых отделах мозга их содержание не уступает тому, что обнаруживается в мышечной ткани, илидаже превышает его. Так, содержание карнозина в мозгу человека описывается следующими цифрами (мМ) лобные доли - 0,29 мозжечок - 0,63 черное ядро - 0,88 зубчатое ядро - 1,55 (Kish et al., 1979). В головном мозгу грызунов среднее содержание карнозина составляет 0,5- [c.31]

В отношении связывания супероксид-аниона карнозин в 2 раза эффективнее, чем аскорбатили а-токоферол, хотя значительно уступает СОД. Однако следует принять во внимание, что в мышечной ткани содержание карнозина существенно выше, чем таковое для витаминов С и Е, что существенно повышает его важность для мышц как антирадикального соединения. [c.40]

IV. 1. Прогрессивная мышечная дистрофия. Как показано Степановой и Гринио (1968), при этом заболевании у детей содержание карнозина в мышцах снижается по мере их атрофии. Относительно контроля уровень падает в 1,8 - 2,4 раза, причем интенсивность снижения соответствует глубине мышечной атрофии. Другие заболевания, сопровождающиеся атрофией мышечной ткани (спастический тетрапарез), также протекают на фоне снижения уровня карнозина. По мнению авторов, вероятным объяснением этого факта является дефицит системы синтеза карнозина в мышцах (Степанова, Г ринио, 1968), [c.56]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология