Белки стромы

Сердечная мышца по содержанию ряда химических соединений занимает промежуточное положение между скелетной мускулатурой и гладкими мышцами. Так, общее содержание белкового азота в скелетных мышцах кролика составляет 30—31 мг/г, а в гладкой мускулатуре (миометрий)—до 20,3 мг/г. В сердечной мышце и особенно в гладких мышцах значительно меньше миофибриллярных белков, чем в скелетной мышце. Общее содержание миофибриллярных белков в гладкой мышечной ткани желудка примерно в 2 раза ниже, чем в скелетных мышцах. Концентрация белков стромы в гладких мышцах и миокарде выше, чем в скелетной мускулатуре. Известно, что миозин, тропомиозин и тропонин сердечной мышцы и гладкой мускулатуры заметно отличаются по своим физико-химическим свойствам от соответствующих белков скелетной мускулатуры. Отмечены определенные особенности и во фракциях саркоплазматических белков. Саркоплазма гладкой мускулатуры и миокарда в процентном отношении содержит больше миоальбумина, чем саркоплазма скелетной мускулатуры. [c.652]

А.Я. Данилевский впервые разделил экстрагируемые из мышц белки на 3 класса растворимые в воде, экстрагируемые 8—12 % раствором хлорида аммония и белки, извлекаемые разбавленными растворами кислот и щелочей. В настоящее время белки мышечной ткани делят на три основные группы саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы. На долю первых приходится около 35%, вторых—45% и третьих—20% от всего количества мышечного белка. Эти группы белков резко отличаются друг от друга по растворимости в воде и солевых средах с различной ионной силой. [c.648]

Более глубоко вопрос о состоянии хлорофилла в растении изучил советский физиолог Владимир Николаевич Любименко (1873—1937). Опираясь на обстоятельные экспериментальные доказательства, он выдвинул представление о наличии тесной связи, возможно даже химического порядка, между молекулами хлорофилла и белка стромы хлоропластов растений. [c.182]

Хлоропласты содержат белки двух видов. Одни из них представляют собой составные элементы ламелл хлоропластов или тилакоидов, а другие — это растворимые белки стромы. [c.239]

Белки стромы в поперечно-полосатой мускулатуре представлены в основном коллагеном и эластином. Известно, что строма скелетных мышц, остающаяся после исчерпывающей экстракции мышечной кашицы солевыми растворами с высокой ионной силой, состоит в значительной мере из соединительнотканных элементов стенок сосудов и нервов, а также сарколеммы и некоторых других структур. [c.650]

Белки эритроцитов представлены гемоглобином и небольшим количеством белков стромы. В мембране эритроцитов есть два основных типа белков поверхностные и интегральные. Поверхностные белки локализованы на внутренней цитоплазматической поверхности мембраны. К ним относятся глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназа, актин, спектрин. Цепи спектрина образуют разветвленную волокнистую сеть. Спектрин стабилизирует и регулирует вместе с актином форму мембраны эритроцитов, которая изменяется при прохождении клеток через капилляры. Интегральные белки расположены внутри мембраны. Их можно отделить от нее только с помощью детергентов или органических растворителей. В мембране имеется анионный канал, делающий ее проницаемой для НСО3 и СГ. В формировании канала участвует димерный белок, составляющий 1/4 от общего количества белка в мембране. Этот канал необходим для транспорта СО2 эритроцитами. [c.432]

Эмбриональная мышечная ткань по своему химическому составу значительно отличается от скелетной мускулатуры взрослых особей. В мышцах эмбрионов больше воды, чем в функционально зрелой мускулатуре. Соответственно общее содержание белка в мышечной ткани эмбрионов в пересчете на сырую ткань оказывается более низким, чем в мышцах животных того же вида в постнатальном периоде развития. По сравнению с мышцами взрослого организма в функционально незрелой мышце ниже содержание миофибриллярных белков (миозина и актомиозина) и выше—белков стромы, миоальбумина, а также глобулинов. По мере развития плода количество миофибриллярных белков увеличивается и возрастает АТФазная активность в мышечных экстрактах. [c.653]

Содержание АТФ и креатинфосфата в клетке резко снижается в результате нарушения окислительного фосфорилирования в митохондриях. Одно из первых проявлений этого состояния—нарушение мембранной проницаемости. Нарушение целостности мембран способствует выходу из клетки ионов, в том числе ионов К, а также ферментов. Дефицит энергетических ресурсов и нарушение ионного состава, существенные изменения различных мембранных резервуаров , обеспечивающих контроль за уровнем внутриклеточного кальция, обусловливают торможение функциональной активности мышечных клеток и их постепенную гибель. В этот же период выявляются изменения состава белков миокарда (резкое снижение содержания миофибриллярных белков и накопление белков стромы). Нарушение обмена углеводов, белков и липидов (свободные жирные кислоты не окисляются, а преимущественно включаются в триглицериды) при инфаркте миокарда находит отражение в жировой инфильтрации сердечной мышцы. [c.660]

Содержание основных аминокислот в белках стромы и клеток Высчитано на 16.0- о азота [c.73]

Белки стромы. Эти белки были подробно изучены только одной группой исследователей [55, 213]. Авторы нашли, что состав этих белков изменяется в зависимости от того, получены ли препараты из здорового или больного животного. [c.74]

Белки- стромы. Белки стромы различных животных, повидимому, не отличаются друг от друга по содержанию серы и цистина. Это является противоположностью тому, что найдено в глобинах. [c.227]

Белки стромы, нерастворимые ни в воде, ни в растворах КС1....... [c.415]

Характерным является также относительно высокое содержание в тонических мышцах так называемого миоальбумина и нерастворимых белков стромы. [c.424]

Наиболее характерные для хлоропластов ферменты катализируют фотосинтетическую фиксацию двуокиси углерода — это так называемый цикл Кальвина. Ферментом карбоксилиро-вания является рибулозобисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа. Этот фермент обладает многими весьма примечательными свойствами [26], в частности очень слабой энзиматической активностью по сравнению с активностями других ферментов цикла Кальвина. Кинетическое равновесие устанавливается очень высоким содержанием рибулозобисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы, которая может составлять 80 % общего количества белков стромы. [c.242]

БЕЛКИ КРОВИ Серусодержащие аминокислоты в белках стромы [c.226]

V. В солевом экстракте мышцы открыть присутствие белка (миозина или актомиозина). Установить границы высаливан я миозина (см. работу 148), осаждаемость миозина при диализе солевого экстракта и при разведении его водой, установить границы высаливания хлористым натром. Проделать с раствором миозина цветные реакции на белковые аминокислоты. Остаток ткани после извлечения солевым раствором содержит белки стромы мышечного волокна и белки соединительной ткани. [c.237]

Особенно характерным в этих случаях является резкое снижение содержания в мышцах миозина и актомиозина, возрастание количества белков стромы и некоторых саркоплазматических белков, в том числе миоальбумина. Степень этих изменений соответствует тяжести клинической картины заболевания. Помимо изменения фракционного состава белков мышц, при указанных патологических состояниях наблюдается снижение концентрации в мышечной ткани АТФ и фосфокреатина, снижение АТФ-азной активности контрактильных белков, снижение содержания дипептидов—карнозина и ансерина и т. д. [c.455]

Искусственно полученные хлорофилл-белковые комплексы (хлорофилл на глиадине) приближаются к свойствам хлорофилла in vivo лучше защищены от выцветания, дают сдвиг в положении максимума поглощения в щелочном растворе с 6566 до 6710 А, но не флуоресцируют. Белки стромы и гранул не тождественны между собой (ДЛИ СССР, 57, 4, 371, 1947 1, 67, 105, 1949 вовая серия, 74, 5, 1950). Прим. ред.). [c.374]

Водные экстракты мышц содержат следующие белковые фракции миоген, миозин, глобулин X и белки стромы. Из перечисленных белков миоген обладает наибольшей растворимостью. Миозин выпадает в осадок при разбавлении экстрактов водой, когда концентрация КС1 в растворе падает до 0,03 Ai (0,22%). При дальнейшем разбавлении экстрактов водой (до концентрации 0,005 М K I) выпадает в осадок глобулин X [86]. Миозин составляет приблизительно 40% всех белков мыщц остальные 60% белков распределяются приблизительно поровну между миогепом, глобулином X и белками стромы [86]. [c.186]

Среди белков мышечной ткани выделяют три основные группы саркоплаз-матические белки, на долю которых приходится около 35 %, миофибрил-лярные белки, составляюш,ие около 45 %, и белки стромы, количество которых достигает 20 %. [c.296]

Эти две стадии составляют вместе легко обратимую окисли-тельно-восстаиовительиую реакцию, которая отличается от реакции гликолиза лишь тем, что коферментом в ней служит NADP+, а не (NAD+. При гликолизе окислеиие представляет собой сопряженное с субстратом фосфорилирование, на которое в целом затрачивается 8,2 ккал, причем 7 ккал из них сохраняется в виде АТР. При фотосинтезе восстановление ФГК до триозофосфата становится энергетически возможным благодаря использованию АТР. Тем ие меиее термодинамически невыгодное-пололсение равновесия первой стадии приводит к тому, что реакция легко идет в обратную сторону в присутствии ADP. Как показали опыты с реконструированной системой хлоропластов, ФГК-зависимое выделение кислорода быстро подавляется в результате добавления небольшого количества ADP (рис, 8.17), Реконструированная система хлоропластов состоит из хлоропластов, подвергнутых осмотическому шоку, к которым после этой обработки добавляют коферменты и белки стромы. Хлоропласты в такой системе лишены интактных оболочек, и поэтому ничто не препятствует свободному поступлению соединеиий внутрь хлоропластов и выходу из них. Во многих отношениях такую систему молено рассматривать как один большой хлоропласт, ограниченный стенками реакционного сосуда. Как мы уже. отмечали, реконструированная система с ФГК в качестве субстрата будет выделять кислород до тех пор, пока к ней не добавят ADP. Однако фотофосфорилирование (мы пока, еш.е не знаем, является ли оно циклическим, псевдоциклическим или к тем и другим) продолжается и после того, как прекращается, выделение кислорода. По мере превращеиия ADP в АТР временное ингибирование снимается. Аналогичное подавление могут вызывать Р5Ф и другие соединения использующие энергию АТР [c.275]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология