Фосфотрансацетилаза

Ацетилфосфат под влиянием фермента фосфотрансацетилазы, содержащей кофермент А, превращается в ацетилкос рмент А и неорганический фосфат [c.564]

Старая идея о статической системе со структурным соответствием, идея ключ — замок (Фишер) объясняла специфичность фермента не гибкостью, а жесткостью его структуры, обусловливающей притяжение определенной молекулы субстрата, и стерическое отталкивание незначительно отличающегося аналога. Ряд фактов противоречит этой простой модели. Так, вода и другие малые молекулы, содержащие гидроксил, не участвуют в реакциях переноса гидроксила, катализируемых фосфорилазами и киназами. Напротив, гидроксилсодержащие молекулы большого размера являются в этих случаях субстратами. Зачастую у хорошо сорбируемых активным центром лигандов реакционная способность отсутствует, несмотря на то, что весьма сходные соединения обладают ею. Вместе с тем известны случаи, когда малые молекулы не сорбируются, а их аналоги большего размера хорошо сорбируются активным центром. Фосфотрансацетилаза действует на ацетат, пропионат, бутират, но не на формиат, а р-глюкозидаза действует на глюкозиды, но не на 2-дезоксиглюкозиды. Аналогичные данные приведены в [64, 69]. [c.388]

В отсутствие щавелевоуксусной кислоты, которая соединяется с ацетил-КоА, окисление пировиноградной кислоты митохондриями крайне незначительно. Однако требуемый промежуточный продукт цикла Кребса можно заменить препаратом фосфотрансацетилазы [231, которая переносит ацетильную группу на неорганический фосфат и освобождает КоА, необходимый для дальнейшего образования ацетил-КоА. [c.193]

При использовании ацетаткиназЫ [реакция (3)] бактерии получают дополнительный АТР. Ацетилфосфат образуется из ацетил-СоА и неорганического фосфата с помощью фосфотрансацетилазы [c.264]

Этанол, образуемый энтеробактериями, является продуктом восстановления ацетил-СоА. У этих бактерий нет пируватдекарбоксилазы, декарбоксилирующей пируват с образованием ацетальдегида. Часть образующегося ацетил-СоА выделяется в виде ацетата высокоэнергетическая связь может при этом сохраняться благодаря реакциям, осуществляемым фосфотрансацетилазой и ацетаткиназой. [c.288]

У бактерий может протекать еще одна реакция (XI.186), представляющая собой вариант реакции (XI.18а). В ней принимает участие кофермент А. Поскольку ацетил-ЗКоА (ацилированный тиоэфир) имеет большую отрицательную величину AG° гидролиза (—7,7 ккал/молъ), он может быть связан с системой синтеза АТФ в реакциях (XI.19) и (XI.20), катализируемых фосфотрансацетилазой и ацетаткиназой [c.293]

Сильное влияние на образование ацетильного производного кофермента А из ацетилфосфата, происходящее под действием фосфотрансацетилазы, оказывает неорганический фосфат. Это обстоятельство указывает, что реакция действительно протекает по приведенному выше (см. стр. 272) уравнению. При добавлении все увеличивающихся количеств фосфата выход ацетильного производного снижается до 55%. Это происходит не вследствие ингибирования действия фермента, а благодаря сдвигу равновесия. Если к системе, находящейся в равновесии, добавить фосфат, то концентрация ацетильного производного кофермента А уменьшается [c.273]

Активирование уксусной кислоты происходит под действием ацетокиназы и фосфотрансацетилазы, в результате чего образуется ацетил-КоА. [c.352]

Процесс катализируется пируватдегидроге-назным ферментным комплексом и практически необратим. В результате образуется аце-тил-КоА — соединение с высокоэнергетической тиоэфирной связью. Ацетильная группа затем с помощью фосфотрансацетилазы переносится на неорганический фосфат, что приводит к образованию ацетилфосфата и регенерированию кофермента А [c.197]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология