Альфа-спираль белка

Рис. 24.2. Схематическое представление двух возможных форм альфа-спирали о — левая спираль, б — правая спираль. Правая спираль полипептидных цепей обнаружена во многих белках. Во всех случаях аминокислотные остатки имеют Ь-конфигурацию. К — боковые цепи различных остатков.

В период 1946—1960 гг. английскому ученому Дж. Д. Кендру и его сотрудникам удалось точно установить структуру глобулярного белка миоглобина. Миоглобин, обнаруженный в тканях мышц, представляет собой белок, очень похожий на гемоглобин, но имеющий только одну полипептидиую цепь в молекуле (молекулярный вес 17 ООО). Как показал рентгеноструктурный анализ кристаллов миоглобина, молекула этого белка содержит полипептидиую цепь, которая не вся является единой спиралью, а содержит восемь коротких сегментов, имеющих конформацию альфа-спирали, связанных неспиральными участками. Такая особенность трехмерной структуры полипептидной цепи — расположение в пространстве участков с правильной (повторяющейся) структурой (вторичной структурой) — называется третичной структурой белка. Третичная структура, как и вторичная, определяется последовательностью аминокислот (первичной структурой). [c.683]

Примером такого строения может служить строение винтовой лестницы. Первая ступенька переходит во вторую, перемещаясь вверх по оси лестницы и одновременна вращаясь вокруг ее оси. То же самое происходит при образовании второй ступеньки, третьей, четвертой и т.д. Когда стали искать форму спирали, при которой каждая из амидных групп полипептидной цепи была бы связана водородными связями с двумя соседними группами, то обнаружили две такие возможные формы. Одна из этих форм в белках, по всей вероятности, не встречается. Другая, так называемая альфа-спираль, по-видимому, имеется во многих белках. [c.86]

Рентгенограммы конского волоса не дают, конечно, достаточно сведений для того, чтобы можно было выяснить детали строения альфа-кератина. Однако почти окончательно установлено, что волос и подобные ему белки состоят из полипептидных цепей, имеющих форму альфа-спиралей, и что эти цепи перекручены одна вокруг другой. Вполне возможно, что цепи скручены вместе так, как это представлено на схеме однако вполне возможно и то, что они располагаются по-другому. [c.89]

Изучение структуры пептидов привело к расшифровке Полингом, Кори и Брэнсоном в 1950 г. структурного элемента керотина (одного из белков, входящих в состав волос). Примененный ими метод заключался в подборе молекулярной модели, которая могла бы отвечать соответствующей рентгенограмме. Эта модель —< альфа-спираль послужила Уотсону и Крику одной из основных предпосылок для расшифровки структуры дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), представляющей две спирали, идушре в противоположном направлении и закрученные одна вокруг другой. Второй из предпосылок для решения проблемы строения ДНК было чисто техническое усовершенствование, позволившее повысить качество рентгенографии. (Оказывается, расшифровка структуры ДНК может служить сюжетом увлекательной повести [83].) В 1960 г. Кендрю и сотрудники сообщили о получении трехмерной картины распределения электронной плотности в миоглобине, что позволило построить молекулярную модель этого белка. Вскоре была расшифрована структура другого белка — гемоглобина (Перутц и сотр., 1962), а в 1964 г. структура третьего белка —< лизоцима. Лизоцим —< это первый фермент, структуру которого удалось определить. [c.247]

Между рентгенограммами синтетических полипептидов и конского волоса имеется сходство. Это говорит в пользу того, что альфа-спирали имеются, по-видимому, и в волосе и в синтетических полипептидах однако сходство это не настолько велико, чтобы считать его достоверным. Убедительные доказательства были получены М. Перутцом. Он указал на то, что вещества, состоящие из альфа-спиралей, должны давать интенсивную диффракционную картину, соответствующую расстоянию между двумя ступеньками в 1,5 ангстрема. Расположение аминокислотных остатков на расстоянии 1,5 ангстрема вдоль оси спирали будет благоприятствовать созданию интенсивной диффракционной картины. Перутц получил рентгенограммы синтетических полипептидов и многих белков, волокна которых он располагал под соответствующим углом к направлению пучка рентгеновых лучей. Он обнаружил, что выщеуказанная диф-фракционная картина действительно наблюдалась в синтетических полипептидах, в волосе, роге, ногтях, эпидермисе и в других белках, дающих рентгенограммы типа альфа-кератина. [c.88]

Альфа-спираль Полинга — Корея, таким образом, дала решение вопроса о вторичной структуре белковых молекул. Но необходимо отметить, что это были чисто расчетные построения точных, прямых экспериментальных доказательств, несмотря на всю убедительность теоретической базы, в течение некоторого времени получено не было. В пользу этой теории говорили только опыты с синтетическими полиаминокислотами, проведенные Бамфор-дом с сотрудниками, в которых была доказана а-спиральная структура у нескольких синтетических полипептидов (см. [34]). Кроме этого, сторонники а-спиральных конфигураций белковых молекул обладали лишь косвенными рентгеноструктурными данными, свидетельствующими в пользу а-спирали, полученными на фибриллярных белках (например, из игл дикобраза). Но несмотря на это, гипотеза стремительно раопространялаеь и находила все большее и большее число сторонников из-за того, что она позволила объяснить и систематизировать многочисленные факты, связей между которыми раньше установить не удавалось, например денатурация белков и др. При помощи определенных методов дейтеро-водородного обмена получены многочисленные качественные характеристики числа водородных связей в спиралях, термодинамических переходов, происходящих при деспира-лизации полипептидной цепи и некоторые другие данные. Все они очень хорошо укладывались в рамки теории Полинга — Корея. И все же это были лишь косвенные доказательства, но несмотря на это, представление об а-спирали, как основной конфигурации полипептидных цепей, общей для всех белков, получило повсеместное признание. Переломным годом в распространении признания наличия а-спиралей в белках необходимо считать 1952 г. Д. Кендрью на Конференции по структуре белка в Пасадене в 1953 г. сказал Нельзя сказать, что в мае 1952 г. спираль была основой наших представлений о структуре белка. В самом деле, тогда имелись серьезные разногласия по вопросу о существовании спиральных цепей. Конференция в Пасадене показала, что спиральная структура вступила в свои права... Из обсуждения, имевшего место на Конференции, можно было заключить, что а-спираль является основной конфигурацией цепи, имеющейся в а-полипептидах (см. [150]). [c.147]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология