Полипептидные формы

Для белков характерно огромное разнообразие форм, а структура и (или) ферментативная активность каждого белка обусловлены его первичной аминокислотной последовательностью. Иными словами, определяя аминокислотную последовательность каждого белка, гены содержат в себе всю информацию, необходимую для построения активной полипептидной цепи. Таким способом элементарная структурная единица-ген может выражать себя в бесчисленных полипептидных формах. [c.57]

Таким образом, и механизм каталитического действия, и специфичность к субстрату ферментов можно объяснить свертыванием их полипептидной цепи и положением на ней радикалов. Характер свертывания белковой цепи в трипсине показан на рис. 21-20. Этот фермент построен из одной непрерывной полипептидной цепи, включающей 223 аминокислоты. (В нумерацию аминокислот на рисунке внесены изменения-пропуски и вставки, чтобы привести ее в соответствие с нумерацией в химотрипсине и эластазе.) Молекула трипсина имеет приблизительно сферическую форму диаметром 45 А и чашевидное углубление с одной стороны для активного центра. На рис. 21-20 атомы аспарагиновой кислоты, гистидина и серина в активном центре изображены черными кружками. Подлежащая разрыву белковая цепь изображена цветными кружками с черными ободками, а стрелка указывает положение разрываемой связи. Жирные штриховые синие линии с двух концов субстрата указывают, что его цепь растягивается на значительную длину в обоих направлениях. Карман специфичности для радикала R изображен точечными синими линиями в правой нижней части рисунка, и поскольку иллюстрируемой молекулой является трипсин, в карман вставлена аргининовая боковая цепь, притягиваемая отрицательным зарядом аспарагиновой кислоты 189 в нижней части кармана. [c.323]

Вторичная структура белковой молекулы - это конформация участков полипептидной цепи. Линейный полимер, первичная структура которого включает много шарнирных фупп и взаимодействие между боковыми радикалами в котором не очень велико, образует статистический клубок. Он не обладает определенной трехмерной структурой или формой, так как она постоянно изменяется под действием микроброуновского движения. Однако вследствие взаимодействия боковых заместителей аминокислотных звеньев макромолекулы белка способны свертываться в более плотный, чем статистический, клубок, в результате чего возникает компактная глобулярная структура белковой макромолекулы. [c.344]

Ответ. В твердом состоянии фиброин имеет преимущественно упорядоченную структуру, которая характеризуется упаковкой полипептидных цепей в малоподвижные ленточные р-структуры. Очевидно, что подвижность макромолекул в таких фиксированных структурных образованиях существенно ограничена. Поэтому изменение формы материала при смятии (образовании складок) [c.377]

Даже Фрэнсис чувствовал себя задетым. Он уже работал в Кавендишской лаборатории, когда Брэгг попробовал установить, как сворачивается полипептидная цепь. Более того. Крик был участником обсуждения, во время которого совершили главную ошибку, касавшуюся формы пептидной группы. Тут бы ему и оценить выводы из экспериментальных наблюдений с обычной своей критичностью, но он не сказал ничего дельного, хотя вообще-то никогда не уклонялся от того, чтобы высказать критические замечания в адрес окружающих. В других случаях он с раздражающим откровением указывал, что тут-то и тут-то Перутц и Брэгг ошиблись в выводах, толкуя свои результаты по гемоглобину. Несомненно, эта открытая критика была одной из причин, вызвавших недавнюю гневную вспышку сэра Лоуренса. С точки зрения Брэгга, Крик только и делал, что совал палки в колеса всей лаборатории. [c.51]

Важно отметить, что цианамид NHj— = N, таутомерная форма карбодиимида HN = = NH, мог бы играть роль примитивного конденсирующего агента в первых реакциях полипептидного синтеза. В высшей степени вероятно, что на первобытной Земле для реакций конденсации необходимы были высокореакционноспособные соединения. [c.186]

В самом широком смысле фермент — это белок, обладающий каталитической активностью. Более точно его можно определить как полипептидную цепь или совокупность полипептидных цепей, обладающих в нативной форме каталитической активностью. Это сложный сополимер, состоящий из мономеров — аминокислот, находящихся в одинаковой конфигурации. Катализ происходит в специфической области фермента, которую называют каталитическим центром или каталитической щелью. Активный центр состоит из остатков аминокислот, которые участвуют в узнавании и связывании субстрата, а в каталитический центр входят только остатки аминокислот, прямо участвующих в процессе катализа. Согласно существующему представлению об активном центре, лишь некоторые группы в составе ферментов вызывают его высокую каталитическую активность, очень часто комплементарным [c.201]

Вторичная структура — форма полипептидной цепи в пространстве (чаще всего спираль). Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей). [c.258]

В длинных полипептидных цепях, связывающих остатки аминокислот типа —Кх—СО—ЫН—Кг—, сближение разделенных групп обусловлено характерной формой спирали, т. е. вторичной [c.166]

По форме молекул все белки делят на две большие группы волокнистые (или фибриллярные) и глобулярные. Первые представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. [c.425]

В глобулярных белках одно или большее число полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической или глобулярной формы. К белкам данного типа относятся почти все ферменты, транспортные белки крови, антитела, а также пищевые белки. [c.425]

По форме молекул белки делят на две большие группы — фибриллярные и глобулярные. Полипептидные цепи фибриллярных белков соединяются друг с другом посредством водородной связи, что приводит к образованию сложных спиралевидных структур, называемых вторичной структурой белка. [c.432]

Связи между полипептидными цепями, возникающие в результате взаимодействия различных функциональных групп ответвлений, обусловливают вытягивание этих цепей или скручивание их вследствие этого белковые молекулы приобретают форму нитей или клубков. Взаимодействие же групп внутри цепей придает последним большую или меньшую складчатость. [c.293]

Таким образом, белковые молекулы представляют собой сложно построенные агрегаты, в которых полипептидные цепи образуют лишь остов, имеющий разнообразную форму и несущий на себе множество дополнительных групп и образований. [c.293]

Другой упорядоченной конформацией является -структура, в которой полипептидные цепи располагаются параллельно в вытянутой зигзагообразной форме и также закрепляются водородными связями, образующимися теперь уже между аминокислотными остатками из разных цепей. Белки могут принимать также неупорядоченную, случайную конформацию. Этому особенно способствуют растворители, которые разрывают водородные связи. [c.344]

Полипептидная цепь, имеющая ту или иную вторичную структуру (т. е. форму а-спирали, -структуры или неупорядоченную конформацию), может приобретать еще одну форму упорядочения — третичную структуру. Именно она и определяет в значительной степени специфические биологические свойства каждого конкретного белка. Так называемая денатурация — утрата специ- [c.344]

Основной структурной единицей полипептидной цепи является пептидная связь — звено типа вторичных амидов. Для пептидного звена рентгенографическим методом определены валентные углы и межатомные расстояния, показанные на рис. 64. Исследование дипольных моментов и других свойств показало, что пептидная группа, как правило, имеет в белках трансоидную конформацию. Исключением являются соединения, в которых группировка —СО—МН— входит в состав цикла с небольшим числом звеньев и поэтому может существовать только в 1(ис-форме. [c.636]

Другой упорядоченной конформацией является р-структура (р-спираль), в которой полипептидные цепи располагаются параллельно в вытянутой зигзагообразной форме и также за- [c.636]

Полипептидная цепь, имеющая ту или иную вторичную структуру (т. е. форму а-спирали, 3-форму или иную конформацию), может приобретать еще одну форму упорядочения — третичную структуру. Именно третичная структура и определяет в значительной степени биологические свойства каждого конкретного белка. Так называемая денатурация— утрата специфических свойств природного белка — связана прежде всего с изменениями третичной (а также вторичной) структуры. [c.334]

Явления обратимой денатурации белков протекают и в живом организме возможно, что с этими процессами Рис. 92. Изменение формы полипептидной связано взаимное превраще-цепи при переходе белка из нативного нце активных и неактивных (а) состояния через промежуточное (б) форм ферментов И соответ-к денатурированной форме (в) вующих гормонов, а так- [c.212]

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

Под вторичной структурой белка понимают форму полипептидной цепи в пространстве. С помощью рентгеноструктурного анализа и других физических методов исследования установлено, что полипептидные цепи [c.420]

При анализе белковых веществ правомочна постановка задачи по определению не только элементарного, но и аминокислотного состава, а также последовательности сочетания отдельных аминокислотных остатков в полипептидных цепях. Вторая и третья задачи являются более актуальными для химии пептидов нащих дней, и сама их постановка и успешное решение отражают более глубокий уровень проникновения научного познания в структуру белковых тел. Не лишне отметить, что успехи координационной химии, накопление информации о формах и константах образования комплексных соединений в растворах делают современной задачу определения уже не только ионного (элементного), но и надмолекулярного состава растворов (образование. сольватов, молекулярных комплексов и т. п.). [c.18]

В молекуле гемоглобина гем-группы расположены далеко друг от друга (3000 пм), поэтому прямого взаимодействия между ними недостаточно, чтобы объяснить это явление. Однако было найдено, что присоединение кислорода или другого лиганда изменяет форму свернутой полипептидной цепи и благодаря взаимодействию между соседними цепями этот эффект передается. [c.442]

Изменение конформации полипептидных цепей гемоглобина при связывании кислорода — пример так называемой аллостерии. Известны аллостерические формы и у других белков, преимущественно у фермен- [c.443]

Грамицидин С является одним из важных и широко изученных антибиотиков полипептидной формы. Антибиотик был выделен в 1942 г. Г. Ф. Гаузе и М. Г. Бражниковой из штамма бактерии Ba illus brevis, найденного в почве окрестностей Москвы. [c.478]

Структура полипептидной цепи моле1сулы белка в форме спирали (основной скелет без боковых цепей). [c.212]

Белки состоят в основном из /.-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]в. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —ЫН—СНК—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, К — боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее щироко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л->л и /г—>-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. На рис. 24 приведены спектры ДОВ и КД модельных полипептидов в конформациях статистического клубка, [c.45]

Взаимное упорядочение полипептидных цепей (кристаллизация) происходит не только по мере уменьшения содержания воды в системе (при высушивании белкового субстрата), но и при нагревании в инертной среде. Максимальная скорость кристаллизационных процессов достигается для обоих белковых компонентов натурального шелка - фиброина и серицина - в области 180-200 °С. Аморфный серицин легко растворяется в воде при 20 °С при pH 7,0 ( 0,1), в то время как кристаллическая форма его оказывается практически нерастворимой. Температуры стеклования Гс фиброина и серицина близки и находятся в области 173-175 °С и 169-172 °С соответственно. Оба фибриллярных белка, составляющих 97-98% массы коконной нити, хараетеризуются примерно одинаковым сродством к воде теплоты гидратации фиброина и серицина составляют соответственно 50,9 и 52,1 кДж/моль. [c.376]

А фиброин шелка и р-форма кератина принадлежит к группе фибриллярных белков, у которых почти полностью развернугьте полипептидные цепи организованы в складчатую структуру. [c.271]

Некоторые из таких белков могут растягиваться, причем нерастянутая а-форма молекулы переходит в растянутую р-форму. Этот процесс может быть прослежен методами рентгеновского анализа и, по-видимому, отвечает переходу спиральной формы полипептидной цепи (а-спираль, стр. 382) в растянутую (складчатая цепь, стр. 383). Миозин мыщечной ткани, по растворимости относящийся к альбуминам, в известном отношении близок к таким нитевидным молекулам. Соединяясь с другим мышечным белком, актином, который может существовать и в нитевидной и в глобулярной формах, миозин образует актомиозин, обладающий высокой е1Язкостью в растворах. [c.397]

Не менее поучительно сопоставление сорбционных функций а-химотрипсина и другой сериновой протеазы — трипсина. Размеры и форма субстратсвязывающего (сорбционного) участка в активных центрах обоих ферментов примерно одинаковы [3]. Единственное различие в первичной структуре полипептидных фрагментов, образующих гидрофобный карман , состоит в том, что в а-химотрипсине остаток 189 — это серин (см. рис. 9), а в трипсине в соответствующем положении находится отрицательно заряженная аспарагиновая кислота. Это приводит к тому, что в отличие от а-химотрипсина трипсин обнаруживает специфичность к гидролизу пептидных связей, образованных положительно заряженной аминокислотой (Lys, Arg). Сорбция положительно заряженного субстрата на ферменте (вблизи каталитически активного нуклеофила активного центра) происходит в данном случае за счет электростатических взаимодействий (рис. И, б). [c.35]

Лизоцим белка куриных яиц — мономерный белок с молекулярной массой 14 500, его полипептидная цепь состоит из 129 аминокислотных остатков, связанных поперечно четырьмя дисульфид-ными связями. Молекула лизоцима имеет примерно эллипсоидную форму с размерами 45x30x30 А [2]. [c.154]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

Агрегаты со специфическими свойствами возникают в этой схеме без участия белков. Но полипептидные цепи сами образуются на поверхности агрегатов первичной РНК, которая начинает выполнять функции катализатора (отчасти их выполняют, как мы уже указывали, и частицы глин). Чем быстрее окутывается агрегат полипептидной оболочкой, тем он в общем устойчивей. В аг-ресатах могут возникать сочетания первичных форм матричной— м-РНК и транспортной — т-РНК. [c.385]

Дальнейшее скручивание вторичной структуры определяет внешнюю форму молекулы белка, которая называется третичной структурой. Она стабилизируется за счет взаимодействия тех функциональных групп, которые не участвуют в образовашта полипептидной цепи первичной структуры белка. [c.432]

Пасынский, Бреслер, Талмуд, Афанасьев и другие), макромолекула белка в водном растворе свернута в той или иной степени в глобулу—полярными группами и полипептидной цепью наружу, а неполярными — преимущественно внутрь глобулы. Такая молекула является как бы элементарным микрорецептором, отвечающим вариацией формы на воздействие со стороны среды. Действительно, изменения состава, pH и других факторов изменяют взаимодействие со средой на отдельных участках, а следовательно, и форму макромолекулы. [c.110]

Согласно представлениям глобулярной теории белков, развитой главным образом трудами советских исследователей (Пасынский, Бреслер, Талмуд, Афанасьев и другие), макромолекула белка в водном растворе свернута в тон или иной степени в глобулу- полярными группами и полипептидной цепью наружу, а неполярными — преимуществеипо внутрь глобулы. Такая молекула является как бы элементарным микрорецептором, отвечающим вариацией формы на воздействие со стороны среды. Действительно, изменения состава, pH и других факторов изменяют взаимодействие со средой на отдельных участках и, следовательно, форму макромолекулы. [c.102]

Взаимосвязь между генами и молекулами белка можно проследить на примере разных форм гемоглобина, обнаруженных в эритроцитах человека. В 1949 г. было установлено, что у некоторых людей, страдающих серповидноклеточной анемией, эритроцит содержит форму гемоглобина (гемоглобин S), которая отличается от гемоглобина эритроцитов большинства людей (гемоглобин А). Различие этих форм невелико две а-цепи молекулы гемоглобина S идентичны а-цепям молекулы гемоглобина А, а -цепи различаются одним аминокислотным остатком. -Цепь гемоглобина А имеет в шестом положении, считая от ЫНа-конца полипептидной цепи, остаток глутаминовой кислоты, в то время как -цепь гемоглобина S имеет в этом положении остаток валина все другие остатки аминокислот те же, что и в гемоглобине А. [c.453]

В 1902 г. английский врач А. Е. Гаррод (1857—1936) исследовал вольных, у которых моча темнела при стоянии на воздухе, и обнаружил, что изменение цвета вызвано присутствием в моче гомогентизино-вой кислоты, или 2,5-диоксифенилуксусной кислоты. Он описал это явление как врожденную ошибку обмена веществ . Позднее было установлено, что это результат генетической мутации фермент, который превращает гомогентизиновую кислоту в теле здорового человека в другие вещества, у больных или не синтезируется совсем или, возможно, синтезируется в измененной форме, не обладающей каталитической активностью. В 1949 г. была открыта причина другой генетической болезни— серповидноклеточной анемии, которая обусловлена присутствием в организме мутантного гена, детерминирующего синтез аномальной полипептидной цепи гемоглобина. В -цепи молекулы гемоглобина у больных серповидноклеточной анемией происходит замена одного аминокислотного остатка глутаминовой кислоты на валин, что уже было описано в разд. 15.6. Поскольку появление аномальных молекул гемоглобина влечет за собой болезнь, серповидноклеточная анемия была названа молекулярной болезнью. С 1949 г. обнаружены сотни молекулярных болезней. Для многих из них установлена природа генной мутации и соответствующее изменение в структуре молекулы белка, зависимого от мутировавшего гена. Для ряда таких болезней обнаружение нарушения на молекулярном уровне позволило практически полностью объяснить симптомы заболевания. [c.467]

ИЗОФЕРМЕНТЫ, разные формы одного и того же фермента, отличающиеся структурой полипептидной цепи или составом субъединиц. Присутствуют в организмах одного вида или в одной клетке различны по каталитич. активности. Наличие И.— один из способов регуляции ферментативной активности. Использ. для диагностики нек-рых заболеваний. [c.215]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология