Полиаминокислоты

Установление химического типа белков (и только белков ) является для чисто химических методов принципиально неразрешимой задачей, так как белки не являются классическими объектами органической химии. Они обладают практически неограниченной химической потенцией, и их исключительность состоит не в особой склонности к тем или иным, вполне определенным и характерным только для них химическим реакциям, а, напротив, в их универсальности. Химическое поведение белков характеризуется необозримо широким спектром действия, несопоставимым по своему функциональному многообразию с действиями любого другого класса молекул живой и неживой природы или соединений, синтезированных человеком. Именно благодаря универсальным биохимическим свойствам белков назначение генетического аппарата любого живого организма сведено только к их синтезу. В органической химии аналитические методы основаны на эмпирическом тестировании реакций, на выявлении тех химических особенностей, которые присущи лишь данному типу молекул или атомных групп. Со времени Бутлерова считалось незыблемым, что такому условию удовлетворяют все синтезируемые соединения. Не явились исключением здесь и жиры, углеводы и нуклеиновые кислоты. Поэтому определение типов их молекулярного строения на чисто химической основе не встретило непреодолимых осложнений. Подчеркнем, что сказанное относится ко всем природным и синтетическим полимерам, в том числе и к ближайшим искусственным аналогам белков -полиаминокислотам. Таким образом, предпринятые после Фишера попытки решить с помощью органической химии структурную задачу белков не достигли и не могли достичь цели. История химии белка данного периода скорее свидетельствует об обратном - имевшее место увеличение количества химических данных о белках сопровождалось ростом неопределенности в понимании их химического строения. Изучение на такой основе белков не приближало, а, напротив, уводило в сторону от решения этой типичной по своей постановке для синтетической органической химии задачи. [c.65]

Аминофосфоновые кислоты, особенно ди- и полиаминокислоты, обла-, дают чрезвычайно сильными комплексообразующими свойствами по отношению к катионам любых металлов, кроме щелочных. Они образуют внутрикомплексные соли высокой прочности и способны связывать ( маскировать ) даже следы тяжелых металлов, если их присутствие нежелательно. В качестве примера приведен фосфицин [c.571]

Белки - это полиаминокислоты. Если вы посмотрите на рис. IV.9, то увидите, что аминокислоты-мономеры связаны так, что аминогруппа одной аминокислоты присоединяется к карбоксильной группе другой [c.261]

Имеются, впрочем, отдельные исключения из этих положений. Например, образование полиаминокислот из К-карбоксиангидридов аминокислот [c.352]

Полифосфаты, комплексы с полиаминокислотами играют важную роль при устранении жесткости воды. [c.15]

В сер. бО-х гг. 20 в. было предложено создавать фадиент pH с помощью амфолитов - смесей алифатич. полиаминокислот. Под влиянием электрич. поля амфолиты распределяются в соответствии со своими изоэлектрич. точками и тем самым образуют фадиент pH. Применение амфолитов позволяет [c.437]

Синтез полиаминокислот и регулярных полипептидов [c.208]

Полиаминокислоты и регулярные полипептиды — это синтетические полипептиды, которые получаются при поликонденсации аминокислот или коротких пептидных последовательностей. В противоположность систематически построенным пептидам они представляют собой не отдельные соединения, а смесь гомологов макромолекул. Использование различных номенклатур вызывает затруднения при названии этих веществ. Комиссия ШРАС—ШВ по биохимической номенклатуре предложила правила [512], которые и применяются при последующем изложении. Приравнивание таких синтетических полипептидов к полимеризованным аминокислотам или фрагментам находится в противоречии с обозначением, используемым в макромолекулярной химии. Для процесса многократного присоединения аминокислот или пептидных фрагментов вместо термина полимеризация следует применять термин поликонденсация . [c.208]

Полиаминокислоты и регулярные полипептиды имеют большое значение в качестве моделей белков для физических, химических и биологических исследований. Хотя такие соединения не встречаются в природе, они тем не менее очень интересны для исследования влияния различных воздействий на строение и свойства пептидных цепей. Столь же высок биохимиче- [c.208]

Поли ( -глутаминовая кислота) подобно другим полиаминокислотам, имеющим ионизуемые боковые группы, легко растворима в воде и при значениях pH, достаточно низких, чтобы подавить -ионизацию, принимает конформацию а-спирали. Дополнительная спирализация, образующаяся за счет сетки связанных водородными связями 7-карбоксильных групп, еще больше стабилизует структуру. Такой сверхспирализации способствует добавление к раствору диоксана или гидроксилсодержащих растворителей. [c.430]

Конформации полипептидных цепей, стабилизованные водородными связями, устойчивы лишь в определенных условиях. Изменения температуры, растворителя, pH среды приводят к переходам порядок — беспорядок, к превращению регулярной конформации цепи в статистический клубок. Эти процессы удобно изучать на модельных гомополимерах — синтетических полиаминокислотах. [c.99]

При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи —ЫН—СО—. На одном конце цепи находится —СОО -группа (С-конец), на другом — группа —Ы Нз (Ы-конец). Молекулярные веса белков варьируют в широких пределах — от нескольких десятков тысяч (рибонуклеазы) до нескольких миллионов (гемоцианины). Характерные молекулярные веса отдельных полипептидных цепей, входящих в состав молекулы белка, порядка 20 000, что соответствует примерно 150—180 аминокислотным остаткам (средний молекулярный вес аминокислотного остатка равен 117). По установившейся терминологии молекулы, содержащие менее 100 аминокислотных остатков, называют не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны, например инсулин, адренокортикотропин (см. стр. 74). Полипептидами часто называют также синтетические полиаминокислоты и их производные. [c.68]

Вторичные структуры — а-спирали и р-формы реализуются в чистом виде у полиаминокислот, не являющихся информационными макромолекулами. Соответственно эти структуры имеют монотонное периодическое строение. [c.219]

Зависимость гипохромного эффекта от длины цепи была изучена в [72], зависимость от ионной силы — в [73]. В табл. 5.2 приведены данные, характеризующие гипохромизм полиаминокислот [51]. [c.288]

ДОВ для полиаминокислот в состоянии клубка хорошо описывается формулой (5,113) с Ха = 2680 А. Для а-спирали Моф-фит вывел теоретическую формулу, совпадающую с (5,114) [106] и хорошо согласующуюся с опытом. Перепишем ее в виде [c.305]

В общем пребиотическая конденсация небольших молекул, таких, как К Н,, Н2О, НСЫ, НСНО и НС = С—СК, приводила к образованию строительных блоков для синтеза полиаминокислот, или белков, а также полинуклеотидов, или нуклеиновых кислот. Оргел считает, что современное состоянис живых о паниз-мов определено непрерывностью процесса синтеза блоков, который проходил на первобытной Земле. Ему удалось показать, что полифосфаты, необходимые для синтеза полинуклеотидов, могут образоваться ири простом нагревании ортофосфатов с мочевиной и ионами аммония [44]. С помощью современных радиотелескопов большинство этих небольших молекул обнаружено также в межзвездных облаках, что делает такне предположения более вероятными. [c.185]

Как и в реакциях предыдущего типа, не принципиально, происходит ли при этом включение всего мономера в полимерную цепь, или от мономера отщепляется низкомолекулярный фрагмент. Например, по тому же типу протекает образование полиаминокислот из N-кapбoк иaнгидpидoв аминокислот [c.419]

Для фибриллярных белков характерна спиральная структура с периодом идентич- ности примерно 7а (фиброин). Белки со кскладчатой структурой (кератин) состоят, по-видимому, из вытянутых цепей, связанных друг с другом межмолекулярными водородными связями. Глобулярные белки часто содержат участки, в которых остатки аминокислот частично входят в спиральную конформацию и частично — в неспирализованные сегменты. Измерение содержания спиральных участков на основании изменения вращательной способности при денатурации было применено впервые для полиаминокислот (см. 31,35) и позднее перенесено на белки. Второй метод основан на скорости изотопного обмена вторичного амидного водорода на дейтерий. Обмен в спирализованной ча-сти. молекулы идет медленнее, чем в беспорядочно свернутых сегментах (Блу, 1953—1961 Линдерштрем-Ланг, 1955). [c.710]

Полиаминокислоты. — Данный раздел посвящен главным образом синтетическим полипептидам, полученным полимеризацией производных отдельных аминокислот (гомополимеры) или в некоторых случаях двух или более компонентов. Эфиры глицина и аланина были полимеризованы, но в настоящее время предпочитают использовать в качестве мономеров N-кapбoк иaнгидpиды, известные также КЗ К ангидриды Лейяса IV. Лейхс (1906) лолучил соединения этого типа взаимодействием аминокислоты I с метиловым эфиром хлоругольной кислоты. При этом образуется Ы-карбметоксиаминокислота П, из которой после превращения в хлорангидрид III при перегонке в вакууме образуется Ы-карбоксиангидрид IV и элиминируется молекула хлористого метила [c.711]

В работе [91] сообщается об олигомеризации глицина до пентаглицина под влиянием периодической тепловой обработки суспензии гидратированного глинистого материала и глицина. Полиаминокислоты образуются путем термической конденсации при J05 °С без катализаторов [92]. [c.48]

Оксазолидиндионы (Ы-карбоксиангидриды, называемые по имени их открывателя также ангидридами Лейкса) получаются отщеплением бензил-хлорида от хлорангидридов Ы-бензилоксикарбониламинокислот или, проще, из аминокислоты и фосгена. Они очень реакционноспособны и применяются прежде всего для получения полиаминокислот и пептидов (разд. 2.2.5.2.3). [c.74]

Лучшими свойствами для поликонденсацни пептидных фрагментов обладают, без сомнения, активированные эфиры, из которых чаще всего применяются 4-нитрофениловые и пентахлорфениловые эфиры. Для конденсации — это касается и уже обсужденных синтезов полиаминокислот — должны применяться только очень чистые мономеры, лишь тогда могут достигаться высокие степени полимеризации. Высокие требования предъявляются также к стерической однородности исходных продуктов. Поликонденсация активированных эфиров обычно проводится в растворе хорошие результаты были получены и в суспензии [519, 520], причем продукты поликонденсацни были более высокомолекулярными. Эфиры днпептидов не очень удобны для поликондеисацин из-за конкурирующей [c.210]

Неупорядоченные белковые конформации появляются при процессах денатурации, при переходах спираль — клубок, у синтетических полиаминокислот и др. Кинетические и теоретические проблемы переходов спираль — клубок осчещены в обзорных работах [157, 158]. [c.381]

Птицын рассмотрел влияние гидрофобных взаимодействий на степень спиральности полипептидной цепи [101]. Имеется ряд данных, свидетельствующих об этом влиянии на структуру синтетических полиаминокислот. Фасман проанализировал стабильность таких полимеров по отношению к действию дихлор- и дифторук-сусной кислот и показал, что стабильность поли-Ь-метионина, поли-Ь-аланина и поли-Ь-лейцина значительно выше, чем у поли-Ь-карбобензокси-Ь-лизина (— (СНа) 4—NH—СОО—СНг— eHs) и поли- -бензил-Ь-глутамата (—(СНг) г—СОО—СНг— eHs) [115]. Включение неполярных боковых групп в водорастворимые полипептиды увеличивает стабильность их спиральных конформаций. Это подтверждается данными для ряда других синтетических полипептидов [116—120]. [c.233]

Химия распозгагает мегадами синтеза пептидной связи, т. е. линейной сшивки аминокислот (см. [20]). Эти методы, не имеющие ничего общего со способом синтеза белка в живой клетке (см. ниже гл. 9), обычно применяются для получения полиаминокислот — гомополимеров аминокислот, сходных с белками. Однако если первичная структура белка известна, то осуществим его химический синтез in vitro. Так были синтезированы белковые гормоны кортикотропин и инсулин. Меррифилд автоматизировал метод синтеза и впервые получил настоящий искусственный белок, обладающий ферментативной функцией,— рибонуклеазу [21]. [c.78]

Как и в случае полиаминокислот (см. 4.5), переход спираль— клубок может рассматриваться как плавление спирали. Простейшая модель для изучения этих процессов — синтетический гомополинуклеотид, содержащий комплементарные пары только одного сорта, например Поли-А — Поли-У. Такая двойная спираль плавится при 65 °С в 0,15 М растворе ЫаС1 при pH 7,0. Интенсивность полос поглощения при 2600 А увеличивается на 34%, а удельное вращение [а]в убывает на 275°. [c.507]

Многие полиаминокислоты, в частности полиглутаминовая кислота (ПГК) и ее производное — поли-у-бензилглутамат (ПБГ) [c.208]

Если полипептидная цепь не гомогенна, но содержит и кислотные и основные группы, то деспирализация цепи может происходить и при кислотных и при щелочных pH. Рассмотрим простейшую модель сополимера, в котором на каждые три неионизуемые единицы приходится одна ионизуемая, причем кислотные и основные аминокислотные остатки (а и к) закономерно чередуются. Такой сополимер, очевидно, лучше моделирует белок, чем однородная полиаминокислота. Расчет статистической суммы для этой модели дает кривую зависимости степени спиральности 0 от pH куполообразной формы [68]. При полной кооперативности, т. е. при ст = О купол превращается в прямоугольник, причем ось симметрии пересекает абсциссу в точке pH = /г (рКа + рКк). Ширина прямоугольника или соответственно колокола сильно зависит от 5 и, тем самым, от температуры. [c.217]

Жардецкий и другие исследователи эффективно применили эти методы к решению ряда задач (см. [228—230]). Изучение химических сдвигов позволило установить детали взаимодействия фармакологических веществ (сульфамидов и антибиотиков) с белками [231]. В химических сдвигах протонных резонансов полиаминокислот отчетливо проявляются переходы спираль-клубок [232]. ЯМР дает информацию о взаимодействиях гаптен — антитело [233]. [c.340]

Обратимся теперь к плавлению двуспирального гетерополимера. Такое плавление в принципе может происходить с образованием петель или без их образования [85]. Общая теория плавления для моноспирального гетерополимера (скажем, полиаминокислоты) дана в работах [95—97] (см. 4.5). Теория для двойной спирали исходит из беспорядочного распределения пар А — Т и Г — Ц. Указанная на стр. 507 линейная зависимость Гпл от содержания пар Г — Ц согласуется с этим предположением. [c.511]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.711 , c.712 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.209 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.428 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.3 , c.24 , c.28 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.3 , c.24 , c.28 ]

Итоги науки химические науки химия и технология синтетических высокомолекулярных соединений том 7 (1961) -- [ c.0 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.695 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.173 ]

Анионная полимеризация (1971) -- [ c.453 , c.605 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.243 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.243 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология