Складчатый слой

На рис. 15.15 приведена структура протеолитического фермента карбоксипептидазы А. Полипептидная цепь этого фермента образована 307 аминокислотными остатками и содержит один ион цинка. В цепи имеется несколько а-спиральных участков, а также несколько искривленных участков складчатого слоя (около центра молекулы). Каталитически активный центр фермента расположен рядом с атомом цинка. Пространственная структура части молекулы лизоцима (этот фермент, обнаруженный в слезах и яичном белке, защищает организм от инфекций, гидролизуя полисахариды клеточных стенок бактерий) вместе с [c.445]

Фиброин (белок щелка, вырабатываемый тутовым шелкопрядом и пауком) имеет структуру типа складчатого слоя с антипараллельным расположением цепей. Установленная экспериментально длина амино- [c.433]

Рис. 15.4. Пространственная модель складчатого слоя с антипараллельным расположением полипептидных цепей.

Р-Структура отвечает растянутым участкам полипептидной цепи и характерна для структуры плоских складчатых слоев бел- [c.344]

Подобраны условия выращивания кристаллов трех полиморфных модификаций глицина, различающихся системами межмолекулярных водородных связей и характером упаковки цвиттер-ионов в кристаллической структуре (спиральные цепи, одинарные складчатые слои, центросимметричные сдвоенные складчатые слои). Уточнены кристаллические структуры полученных модификаций. Исследовано полиморфное превращение Р-модификации в а-модификацию методом монокристальной рентгеновской дифракции, показано, что структура исходного кристалла нарушается в ходе фазового перехода не полностью, выявлены ориентационные соответствия между кристаллографическими осями двух фаз. Предложена модель превращения, основанная на учете роли водородных связей. [c.41]

Первичная структура белка, т. е. последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях, уже обсуждалась в разд. 14.3. Термин вторичная структура используют для обозначения тех простейших способов, при помощи которых полипептидные цепи скручиваются или складываются в молекулах белков. Наиболее важные вторичные структуры —а-спираль и два вида структуры, которую называют структурой типа складчатого слоя. (Третичная структура включает вторичные структуры и те фрагменты полипептидной цепи, которые соединяют один участок вторичной структурой с другим четвертичная струк- [c.428]

Представление о а-спирали и структурах типа складчатого слоя возникло не как вывод из прямых экспериментальных данных, полученных на белках, а скорее как теоретическое обобщение, основанное на изучении молекул более простых веществ. В аминокислотах один из атомов углерода, называемый а-атомом углерода (С ), расположен между амино- и карбокси-группами. Когда аминокислоты соединяются между собой (с выделением воды) в пептиды или полипептиды, группы атомов, заключенные между двумя а-атомами углерода, располагаются [c.429]

Кератин - основной компонент волос, шерсти, ногтей, перьев, рогов и копыт. Одна из форм кератина содержит только спиральные структуры (а-кератин), другая - только складчатые слои (Р-кератин). Возможен переход а-формы в (3-форму. Поскольку первая форма более растяжима и в ней легко разрываются водородные связи, полипептидные цепи приобретают более устойчивую (3-конформацию. Эти особенности кератинов позволяют изменять форму волос и шерсти при тепловой и механической обработке. [c.26]

Рис. 15.3. Схематичное изображение антипараллельного (слева) и параллельного (справа) расположения полипептидных цепей в структуре типа складчатого слоя.

В этом случае при образовании складчатого слоя все боковые группы серина и аланина оказываются по одну сторону слоя, а в другую обращены лишь атомы водорода глицина. В результате слои прилегают друг к другу более тесно — боковые цепи аланина и серина одного слоя встраиваются в промен<утки менаду боковыми цепями аланина и серина соседнего слоя [19]. [c.92]

Как видно из рис. 15.3, в структурах типа складчатого слоя водородные связи, соединяющие соседние полипептидные цепи, расположены в одном слое. На этом рисунке цепи выглядят так, как будто их можно полностью вытянуть с сохранением расположения амидных групп в плоскости слоя. Однако путем расчета и построения модели было показано, что длины связей и их углы не допускают образования таких плоских слоев. Структуры, удовлетворяющие пространственным требованиям, можно получить при изгибании цепей у а-атома углерода, как это показано на рис. 15.4 и 15.5. Структуры типа складчатого слоя обнаружены в белках шелка, растянутых волосах и в глобулярных белках. [c.431]

При разрушении части дисульфидных связей волосы можно растянуть более, чем в два раза по сравнению с первоначальной длиной. Рентгенограмма таких волос показывает, что цепи кератина в них имеют структуру типа складчатого слоя. По-видимому, в этом случае соседние полипептидные цепи в слое параллельны, т. е. направлены в одну сторону (на аминокислотный остаток вдоль оси приходится 325 пм, в 2,17 раза больше, чем в а-спирали), а не антипараллельны (длина остатка 350 пм в 2,33. раза больше, чем в а-спирали). [c.433]

В разд. 14.3 уже было отмечено, что причина, по которой все белки построены из ь-аминокислот, а не из смеси ь-и о-аминокислот, неизвестна. Тем не менее строение складчатого слоя и а-спирали, которые являются основными вторичными структурами белков, позволяет, по-видимому, понять это явление. Оба типа складчатого слоя имеют такую структуру, что одна из двух связей, соединяющих а-атом углерода с боковыми группами, направлена вовне почти под прямым углом к плоскости слоя и обеспечивает достаточное пространство для боковой цепи, между тем как другая связь лежит почти в плоскости слоя, где есть место лишь для атома водорода. В а-спирали, построенной целиком из ь - (или целиком из о -) аминокислотных остатков, боковые группы (при первых атомах углерода) расположены на расстоянии более 500 пм, тогда как в цепях, построенных из ь- и о-остатков, это расстояние составляет только 350 пм. Соответственно в первом случае структуры более устойчивы, так как для размещения больших боковых групп имеется больше места, чем в случае смешанных ь,о -цепей. Организмы, построенные исключительно из ь - (или о-) аминокислот (а также соответствующих углеводов и других веществ), к тому же несравненно проще, чем построенные на основе одновременно и ь- и в -форм. Дело в том, что ферменты, как правило, стереоспецифичны фермент, катализирующий реакцию с участием субстрата ь-ряда, не может катализировать ту же реакцию с участием субстрата о-ряда. Из этого следует, что существующим организмам достаточно только половины того числа ферментов, которое бы им потребовалось, если бы они были построены изь- и о-изомеров. Отбор же и-, а не в-аминокислот был, по-видимому, случайным. [c.435]

Рентгеноструктурный анализ кристаллов позволил установить полную пространственную структуру ряда глобулярных белков. Было показано, что вторичная структура этих белков представлена главным образом а-спиралью и двумя типами складчатого слоя. При помощи рентгеноструктурного анализа можно установить и положение каталитически активного центра в молекуле фермента, соединенного с ингибитором. [c.443]

Как внутренняя структура белков, так и их размеры и форма могут сильно различаться. Некоторое представление об имеющихся здесь возможностях дает рис. 2-12, на котором показано несколько способов укладки полипептидной цепи из 300 аминокислотных остатков. В полностью вытянутой конформации цепь растягивается до 100 нм. Если ее сложить 13 раз, то образовавшийся складчатый слой будет иметь форму квадрата со стороной 7 нм и толщиной около 0,5 нм. Из той же полипептидной цепи можно получить тонкий а-спиральный стержень длиной 45 нм и толщиной 1,1 нм. Вместе с двумя другими такими же цепями (при наличии соответствующего аминокислотного состава) эта [c.102]

Объясните, почему структуры типа складчатого слоя могут быть построены только из L- или только из D-аминокислотных остатков, ио е из смеси тех и других [c.469]

Параллельный складчатый слой —119° + 113° [c.90]

Результаты кристаллографических исследований свидетельствуют о близком сходстве складчатых структур, формируемых во всех доменах. Семь вытянутых участков цепи образуют два складчатых слоя с преимущественно антипа-раллельным расположением цепей в промежутках между слоями упакованы гидрофобные боковые цепи. Общие размеры структурной единицы — 4,0Х2,5Х2,5 нм. В центре каждого домена имеется 5—5-мостик, связывающий два слоя друг с другом. [c.383]

Вторичная структура белка изучается специальными физико-химическими методами. Показано, что полипептидная цепь может образовать или правовращающую а-спираль или (3-складчатый слой (лист). Обе эти структуры стабилизируются водородными связями, причем боковые цепи направлены наружу от оси а-спирали или от складок (3-листа. Складчатые структуры могут быть параллельными или антипараллельными. [c.25]

Рис.16. Кристаллическая структура а Н 2Мо04. Бесконечные двумерные складчатые слои из зигзагообразных цепей состава М0О4, связанных гантелями

Другой тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках, получил название 3-структуры. В этом случае две или более линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно или, чаще, антипараллельно, прочно связываются межцепочечными водородными связями между NH-и СО-группами соседних цепей, образуя структуру типа складчатого слоя (рис. 1.18). [c.62]

Структура а-сггарали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т.д.). [c.271]

По-аидимому, в природе наиболее часто встречаются двр конформации полипептидов 1 -спираль и складчатый слой антипараллельно наирал.тепиых пептидных цепе . Возможность их существования теоретически предсказали Полинг и Кори, исходя 13 рассмотренных выше свойств пептндиой связи. [c.382]

В антипараллельном складчатом слое точно так же осуществлена транс-конформация пептидных связей (рис. 16). Полипептидные цепи расположены параллельно друг другу, причем соседние цепи имеют противоположное направление. Л1ежмолекулярные водородные мостики перпендикулярны направлению пептидных цепей. Образующийся сетчатый слой пересечен поперечными складками, плиссирован . На его сгибах располагаются а-углеродные атомы, от которых вверх и вниз попеременно отходят боковые [c.383]

Вторая упор51Доченная конформация, в которую могут укладываться полипептидные цепи, известна под названием Р-структуры. Такого рода складчатые слои образуются из нескольких участков растянутых (не- [c.11]

Рис. 7.3. Пространственное изобра1Жбние ча Сти кристаллической решетки мышьяка. Каждый атом в складчатом слое связан одинарными связями с тремя другими атомами.

Свойства красного и черного фосфора можно объяснить на ооно-вании их структуры. Оба вещества являются полимерами они состоят из гигантских молекул, простирающихся по всему кристаллу. Чтобы такой кристалл расплавился или растворился в каком-либо растворителе, должна произойти химическая реакция. Этой химической реакцией является разрыв некоторых Р—Р-шязей и образование новых связей. Этот процесс идет крайне медленно. Строение красного фосфора в деталях не установлено черный фосфор имеет складчатые слои, несколько напоминающие слои мышьяка, показанные на рис. 7.3, однако складчатость молекулы фосфора носит несколько иной характер. [c.177]

Первая - это спираль (правая или левая), которую можно представить в виде пептидной цепи, закрученной вокруг некоего цилиндра. Вторая возможная структура - это складчатый слой, когда полипептидные цепи (в виде зигзага) лежат параллельно друг другу и соединяются межмолекулярными водородньши связями (р-структура белков) [c.271]

РИС. 2-10. Схематическое изображение двух доменов в молекуле глицеральдегпдфос-фатдегидрогеназы (из мышц омара). А. МАО+-связывающий домен. Цифры указывают номера аминокислотных остатков в последовательности аВ, аС и т. д., рЛ, рВ н т. д. обозначают соответственно а-спнрали н цепи складчатого р-слоя. Б. Каталитический домен, ориентированный так, чтобы был лучше виден складчатый слой в области контакта между субъединицами [27]. [c.98]

Геометрические параметры пептидной связи обеспечивают постоянство расстояний между альтернирующими (1 и 3, 4 и 6) аминокислотными остатками. Это расстояние, называемое периодом идентичности, составляет около 0,7 нм. В р-форме полипептидные цепи расположены в плоскости и слегка изогнуты, напоминая формой периода идентичности очертания буквы Р при этом несколько цепей образуют своеобразный "слой", изгибы которого похожи на складю ткани или бумаги. Изгибы полипептидных цепочек позволяют боковым функциональным группам свободно разместиться в пространстве между основными цепями эти группы направлены перпендикулярно плоскости складчатого слоя и расположены выше и ниже слоя. Соседствующие цепи ориентированы антипарал- [c.68]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология