Гемоглобин, внутренние молекулы воды

Детальный анализ структуры этих белков приводит к важным выводам [ПО—ИЗ]. Внутренность молекулы миоглобина заполнена плотно упакованными неполярными боковыми цепями аминокислотных остатков. То же справедливо для каждой из четырех цепей гемоглобина [114]. Число внутренних остатков равно 36 и включает два Гис, связанных с гемом. С учетом Гли, но не Про, общее число неполярных остатков в цепях гемоглобина лошади равно 72 (в каждой из двух а-цепей) и 78 (в каждой из двух р-цепей). Многие остатки Гли и Ала, будучи слабо гидрофобными, располагаются на поверхности молекулы. Объемистые неполярные боковые цепи, не находящиеся внутри глобулы, спрятаны в выемке вблизи поверхности, что сводит до минимума контакты с водой. Все боковые цепи, ионизуемые при нейтральном pH, находятся на поверхности глобулы. То же справедливо для других полярных боковых цепей, за исключением связанных с гемом Гис и Тре С4, которые соединены водородной связью [ПО]. В целом в миоглобине из 77 полярных групп (включая Три) только 5—6 расположено внутри глобулы, а остальные находятся на ее поверхности [П4]. Изучение гемоглобинов различных видов позвоночных (приматы, лошадь, свинья, кролик, лама, карп, минога) и миоглобинов кашалота и человека показало, что при замещениях 33 внутренних остатков в подавляющем большинстве случаев сохраняется их неполярный характер (табл. 4.12) [П1]. Эти остатки не контактируют с водой. Напротив, на поверхности глобулы имеется 10 инвариантно неполярных остатков. [c.232]

В гемоглобине [32] внутренние молекулы воды имеются на поверхности раздела между субъединицами — примерно 15 на поверхности а1Р1 и 4 на поверхности а Р2- Они создают водородные связи, которые, очевидно, стабилизуют связи между субъединицами. [c.89]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

О плазматической мембране эритроцитов человека (рис. 6-22) известно гораздо больше, чем о любой другой мембране эукариотической клетки. Такая ситуация сложилась вследствие ряда причин. 1) Эритроциты можно ползгчать в большом количестве (например, из банков крови). При этом они практически не загрязнены клетками других типов. 2) Поскольку эритроциты не имеют ядра и внутренних органелл, их плазматическая мембрана - это единственная мембрана данных клеток и ее можно выделить в чистом виде, без примеси внутренних мембран. Между тем при получении плазматической мембраны из клеток других типов, в которых она обычно составляет менее 5% от массы всех мембран (см. табл. 8-2), это представляет серьезную проблему. 3) Мембраны эритроцитов, ши тени (пустые оболочки), легко получить, поместив клетки в гипотетический солевой раствор. Концентрация соли в таком растворе ниже, чем в клетке, поэтому вода устремляется внутрь эритроцитов, заставляя их разбухать и лопаться (лизис), высвобождая гемоглобин (главный немембранный белок). 4) Мембранные тени можно изучать как в поврежденном виде (в этом случае реагенты взаимодействуют с молекулами на обеих сторонах мембраны), так и после самопроизвольного восстановления их целостности, когда водорастворимые реагенты не могут проникать во внутреннее пространство. Кроме того, из теней эритроцитов можно получить замкнутые, вывернутые наизнанку пузырьки (рис. 6-23), это дает возможность изучать независимо друг от друга внешнюю и внутреннюю (цитоплазматическую) стороны мембраны. Использование теней эритроцитов с разрывами и без разрывов впервые п вoлилo установить, что некоторые мембранные белки пронизывают липидный бислой (см. ниже), и что состав липидов на двух сторонах бислоя различен. Как и в большинстве основных принципов, первоначально установленных при изучении мембран эритроцитов, эти факты постепенно были подтверждены и при изучении мембран ядерных клеток. [c.363]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология