Михаэлиса Ментен уравнени

Было найдено значительное число реакций, подчиняющихся закону Михаэлиса — Ментен [уравнение (142)], и определено большое число констант Михаэлиса, иногда даже в некотором температурном интервале. Однако на основании этого эмпирического закона нельзя установить механизм процесса, так как возможно, что в более сложных случаях можно прийти к тому же уравнению для скорости реакции, например при механизме [c.286]

Учет диффузионных факторов является одним из наиболее сложных вопросов в катализе иммобилизованными ферментами. В рамках уравнения Михаэлиса—Ментен [уравнение (1)] будет проанализировано влияние диффузионных факторов на эффективные кинетические параметры ферментативной реакции. [c.102]

Реакция 5 -> Р может протекать почти до конца и в необратимой системе Михаэлиса — Ментен (уравнение 1.1) для этого случая принимают 4 = 0. Такое приближение, однако, не является необходимым, поскольку 4 не обязательно должна быть мала. [c.43]

Уравие.1ие Михаэлиса-Ментен. Уравнение, связывающее скорость ферментативной реакции с концентрацией субстрата. [c.1020]

В соответствии со вторым законом Фика скорость диффузии субстрата в мембрану (в направлении х, перпендикулярном ее поверхности — см. рис. 16) равна D , где D — коэффициент диффузии субстрата. В стационарном состоянии системы скорости ферментативной реакции, задаваемой уравнением Михаэлиса— Ментен [уравнение (1)], и диффузии субстрата равны. Этому условию соответствует следующее равенство [c.105]

Если ингибитор I связывается с активным центром фермента и препятствует связыванию субстрата 8 и наоборот, т. е. I и 8 конкурируют за связывание с активным центром, то говорят, что I является конкурентным ингибитором. Для простого механизма Михаэлиса — Ментен [уравнение (3.4), /< м = Л 5] следует рассматривать еще одну стадию [c.119]

Михаэлиса константа, или Km о собъединенная константа (см. Михаэлиса-Ментен уравнение). В частности, когда v = Уравнение Михаэлиса — Ментен [c.113]

Если известно, что фермент состоит из нескольких субъединиц, это еще не означает, что он является аллостерическим. Многие полисубъединичные ферменты, имеющие более одного активного центра, функционируют согласно кинетике Михаэлиса — Ментен [уравнение (Ю)], не имеют эффекторов, и каждый из активных центров функционирует автономно, т. е. его действие не зависит от того, в какой степени насыщены субстратом активные центры соседних субъединиц. Функционирование аллостерическнх ферментов характеризуется более сложной кинетикой (рис. 8.10). Зависимости V от и[8] часто имеют вид сигмоидных кривых, а графики [c.270]

Модель Михаэлиса-Ментен оказала большое влияние на развитие энзимологии. Достоинство этой модели-в простоте и широкой применимости. Все же не все ферменты подчиняются кинетике Михаэлиса-Ментен. В первую очередь-это большая группа аллостерических ферментов, для которых зависимость скорости реакции V от концентрации субстрата [8] имеет сигмоидную форму, а не гиперболическую, как предсказывает уравнение Михаэлиса-Ментен [уравнение (15)]. Вспомним, что кривая связывания кислорода для миоглобина-гиперболическая, тогда как для гемоглобина-сигмоидная. Ситуация с ферментами совершенно аналогична. В аллостерических ферментах один активный центр в молекуле фермента оказывает влияние на другой активный центр в той же молекуле. В результате такого взаимодействия между субъединицами связывание субстрата становится кооперативньш , и кривая зависимости V от [c.118]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология