Михаэлиса—Ментен уравнение ограничения

Наиболее прост для анализа тот случай, когда носитель не накладывает ограничения на диффузию субстрата и характер ингибирования целиком определяется распределением субстрата и ингибитора между матрицей и раствором. Если ингибитор и полимерный носитель одноименно заряжены, то степень ингибирования снижается (по сравнению с ситуацией в гомогенном растворе), а если они несут на себе заряды противоположного знака, то степень ингибирования возрастает. Если в последнем случае субстрат имеет одинаковый заряд с носителем, то степень ингибирования еще более увеличивается. В данном изложении не будут рассмотрены конкретные примеры случаи конкурентного и неконкурентного ингибирования, ингибирования продуктом реакции и т. п. Читатель может это проделать сам в качестве упражнения и вывести соответствующие математические выражения. Анализ этих систем показывает, что во всех случаях кинетика действия иммобилизованных ферментов, осложненная ингибированием, описывается уравнением Михаэлиса — Ментен. [c.113]

Следует отметить некоторые ограничения применения уравнения Михаэлиса—Ментен, обусловленные множественными формами ферментов и аллостерической природой фермента. В этом случае график зависимости начальной скорости реакции от концентрации субстрата (кинетическая [c.138]

Если мы измеряем начальную скорость реакции как функцию концентрации только одного из субстратов, например а (этот субстрат называют в таком случае вариабельным), то полученные данные описываются уравнением Михаэлиса — Ментен [(VI.13), (VI.17) и (VI.18)] при условии соблюдения ограничений, указанных на стр. 1(37 и 168, и постоянства концентрации второго субстрата, в нашем случае Ь (который называют при этом фиксированным), т. е. при условии, что > ед. Если провести подобную серию измерений при какой-либо другой концентрации то и тогда [c.176]

Особенностью транспортных процессов в отличие от физической диффузии является их стереоспецифичность, в этом случае близкие по химической структуре вещества конкурируют при транспорте за общий переносчик. Ограниченное количество молекул переносчика в мембране приводит к тому, что зависимость начальной скорости транспортного процесса от концентрации субстрата описывается уравнением ферментативной кинетики Михаэлиса—Ментен с аналогичными параметрами Кт и Ктах), а графически выражается гиперболой (рис. 3.5, 2) [c.53]

ОГРАНИЧЕНИЯ, ПРИСУЩИЕ УРАВНЕНИЮ МИХАЭЛИСА — МЕНТЕН [c.87]

Ограничения, присущие уравнению Михаэлиса—Ментен 87 [c.376]

Для практического определения кинетических параметров этот график неудобен, к тому же требует использования концентраций субстрата, насыщающих фермент, что не всегда достижимо при ограниченной растворимости субстрата. Поэтому обычно стремятся преобразовать уравнение Михаэлиса—Ментен в такую форму, чтобы графически оно изображалось прямой линией. Чаще [c.33]

Особенностью транспортных процессов, в отличие от диффу зии, является также их стереоспецифичность, в результате которой близкие по химической структуре вещества конкурируют при транспорте за общий переносчик (канал). Ограниченное количество молекул переносчика в мембране приводит к тому, что зависимость начальной скорости транспорта от концентрации субстрата описывается уравнением гиперболы, формально сходным с уравнением Михаэлиса—Ментен, описывающим ферментативную кинетику с аналогичными параметрами (К и V ) (см. гл. 4) [c.101]

Следует особо подчеркнуть, что совпадение уравнений (5) и (16) не указывает на то, что механизм действия. ферментов соответствует тому механизму, для которого выведено уравнение (16). С этой точки зрения поучительно заметить, что уравнение точно того же вида может быть получено для механизмов, подчиняющихся ограничениям, которые постулировали Анри и Михаэлис и Ментен или Ван-Слайк и Каллен. Отличие будет состоять лишь в том, что смысл констант будет иным при этом очевидно, что константы, выведенные для стационарного механизма (например, Кт= k- + k+2) k+ ), могут найти наиболее широкое применение. Совпадение уравнений (5) и (16) действительно указывает лишь на одно — что принятый нами механизм, быть может, верно описывает ферментативный катализ. Для того чтобы подтвердить большую достоверность данного механизма по сравнению с другими, необходимо найти какие-то иные методы анализа. [c.51]

Значительно более ограниченные по своему характеру допущения сделали Михаэлис и Ментен [10] при выводе уравнения начальной скорости, опубликованного приблизительно на двенадцать лет раньше работы Бриггса и Холдейна [11]. Они предположили, что скорость распада промежуточного комплекса ES с образованием продукта (fesiES]) весьма мала по сравнению со скоростью распада на исходные вещества (fealES]), так что начальные прямая и обратная реакции 1 и 2 определяют концентрацию ES. Их уравнение может быть получено из уравнения (2), если пренебречь по сравнению с feo [c.119]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология