Электрофорез в больших масштабах

Препаративный электрофорез в больших масштабах 243 Блок-электрофорез 243 [c.577]

Кроме описанного в тексте применения для анализа смесей коллоидов, электрокинетические явления получили ряд других практических применений. Электроосмос применяется в производственных масштабах для очистки воды от электролитов и других примесей. Вода, получающаяся при этом, не отличается от дестиллированной [И. И. Жуков, Успехи химии, 12, -265 (1943) . Другая техническая задача, которая может быть решена при помощи электрокинетических процессов, это обезвоживание различных коллоидных систем, которые другими способами обезвоживаются с большим трудом. Так, посредством электрофореза латекса осаждают сырой каучук на ткани для выделения каучука или для получения прорезиненной ткани. При дублении кожи коллоидный дубитель с помощью электрофореза вводится в поры кожи. Применяют электрофорез и для очистки разных коллоидов (например, клеев) от примесей электролитов. Этот способ применяется в больших масштабах также в химической и фармацевтической промышленности для очистки каолина от примесей [В. Г. Хомяков, В. П. Машовец, Л. Л. Кузьмин, Технология электрохимических производств, Госхимиздат, М.— Л 1949, стр. 170—183]. [c.720]

Препаративный электрофорез в больших масштабах [c.243]

Соединения (2) иДЗ) удалось различить только с помощью хроматографии на тонком слое окиси алюминия в системе вгор-бутанол/3%-ный аммиак (100 44), а также путем электрофореза на носителе при pH 2,1 или 9,1. Разделение этих соединений в препаративном масштабе было достигнуто хроматографией на нейтральной окиси алюминия в системе метанол/2 н. водный аммиак (I I). Строение октапептида (3) установлено его расщеплением трипсином, в результате которого образовалась смесь гексапептида (4) и дипептида (5), а структура последнего в свою очередь доказана сравнением с синтетическим образцом H-Asp-p-Arg-OH. До сих пор не установлено, в какой степени процесс транспептидации сопровождается рацемизацией. А5р -р-Уа1 -Ангиотензин II оказался на 50% активнее УаР-ан-гиотензина II в тесте на повышение кровяного давления у крыс с удаленными почками (ср. [10876]). Гросс [868] высказал предположение, что повышенная активность и пролонгированное действие А8р -р-Уа1 -ангиотензина II объясняются его большей устойчивостью к инактивации, которая вызывается не только эндопептидазами и карбоксипептидазами, но и аминопептида-зами. Точно таким же образом можно объяснить более высокую [c.65]

В заключение следует отметить, что в данном кратком обзоре не ставилась задача рассмотреть все существующие варианты прерывного и непрерывного электрофореза. Эти варианты чрезвычайно многочисленны и определяются в большой мере индивидуальным вкусом исследователя и стоящей перед ним задачей, например разделение двух веществ с большой или незначительной разницей в подвижностях ионов, разделение многокомпонентных смесей, разделение в препаративном масштабе, определение знака заряда или подвижности, изучение комплексообразования и др. Эти задачи можно успешно решить, воспользовавшись одним из методов и аппаратов, кратко описанных в настоящем обзоре. Следует, однако, подчеркнуть, что зачастую альтернативой высоковольтного электрофореза для разделения элементов с очень близкими подвижностями в растворах простых солей является применение подходящих комплексообразующих веществ, дающих с изучаемыми элементами комплексы с неодинаковой устойчивостью. Последний способ, возможно, более длителен, однако его преимущество в том, что появляется возможность одновременно рассчитать состав и константы устойчивости образующихся комплексов (см. гл. 4). [c.77]

Качественный и количественный микроанализ смесей нейтральных цолисахаридов можно провести с помощью электрофореза этих веществ в боратном буфере [1, 2]. Электрофоретическое разделение можно применять также в большом масштабе для получения индивидуальных полисахаридов из смеси [3] при этом используют колонку, аналогичную описанной Поратом [4]. Выходы при таких разделениях вполне удовлетворительны и в препаративных методах достигают 90% [5]. [c.295]

При проведении гель-фильтрации в препаративном масштабе, например при очистке ферментов и антител, часто приходится идти на компромисс, выбирая между высокой степенью разрешения и большой скоростью потока. Таким образом, хорошее разделение в какой-то мере приносится в жертву при использовании более крупных частиц геля, позволяющих быстрее пропускать через колонку нужный объем жидкости. Пористость частиц должна быть подобрана (часто эмпирически) так, чтобы можно было разделить как можно больше компонентов и чтобы на кривой элюирования нужный компонент располагался между Уо и Уо+У1. Для этого успешно применяется либо только одна гель-фильтрация, либо гель-фильтрация в сочетании с другими способами разделения. Молекулярную массу растворимых белков можно определять с помощью гель-фильтрации на сефа-дексах 0-75 и 0-100 [30, 50]. Для этого строят график линейной зависимости отношения Ух1Уо, где Ух — объем пика неизвестного компонент-э, а Ко — свободный объем, от логарифма молекулярной массы ряда ферментов и белков с известными молекулярными массами. Молекулярную массу неизвестного компонента находят по графику. Этот очень полезный метод в основном вытеснен сейчас другим, более быстрым и удобным методом диск-электрофореза в геле (разд. 16.5.1). [c.225]