Дипольный момент белков

В отсутствие флуктуаций (1/2) = иу и — и). Допустим, что белок содержит п основных групп с зарядами е. Обозначив дипольный момент молекулы субстрата через р, расстояние между -й группой активного центра и субстратом через Кг, угол между р и Р через yi и диэлектрическую проницаемость через е, получим [c.395]

Электростатическое взаимодействие между белком и ионитом определяется количеством заряженных групп белка, его суммарным зарядом, дипольным моментом, ориентацией макромолекулы на поверхности сорбента, зарядом сорбента и другими факторами. Так как эти факторы для отдельных белков различны, то у них разная сорбируемость, на чем и основано их разделение. Сорбируемость белков наибольшая в бессолевой среде или в разбавленных буферных растворах. В присутствии солей сорбируемость снижается, ионы соли вытесняют ион белка или, взаимодействуя с ним, изменяют его электрический заряд. Интервал концентрации нейтральной соли, например ЫаС), в котором сорбируемость данного белка изменяется от минимальной до максимальной, называется интервалом перехода. Каждый белок [c.124]

Электрофорез широко применяется для разделения смесей белков и их детального анализа. О природе диссоциирующих функциональных групп позволяет судить электрометрическое титрование белковых растворов. Во время электрофореза белки движутся в кислых растворах к катоду, а в щелочных — к аноду. Существует, однако, для каждого из них такое значение pH, при котором никакого движения не происходит. Его называют изо-электрической точкой. Белок при изоэлектрическом состоянии содержит положительно и отрицательно заряженные группы в одинаковом количестве. Его суммарный свободный заряд равен нулю. Обычно считают, что в изоэлектрической точке белки являются многовалентными цвиттерионами и содержат большое количество анионных и катионных групп, заряды которых как бы уравновешивают друг друга. Белки обладают дипольным моментом, который в растворах выражается величиной от 100 до 1000 ед. Дебая. Диэлектрическая проницаемость белковых растворов всегда выше, чем растворителей. [c.29]

TOB перехода электронов в группе СО—NH. Если белок или полипептид находится в состоянии беспорядочного клубка, то пептидные группы расположены беспорядочно относительно друг друга. Дипольные моменты перехода электронов в них никак не коррелированы, и их взаимодействие компенсируется. В а-спирали пептидные группы и дипольные моменты перехода в соседних витках почти параллельны друг другу. В результате между ними возникают электростатические взаимодействия, которые приводят к изменению дипольного момента и [c.106]

Физическая причина гинохромного эффекта заключается в следующем (Тиноко). Интенсивность поглощения зависит, как известно, от динольного момента перехода. Когда полипептид или белок не имеет вторичной структуры, то дипольные моменты перехода, ориентация которых жестко связана с пространственной ориентацией самих пептидных групп, никак не коррелированы. Поэтому их взаимодействие компенсируется. Когда полипептидная цепь образует а-спираль Полинга—Кори (или Р-структуру), то дипольные моменты перехода оказываются ориентированными [c.64]