Белки изоэлектрическое состояни

Значение pH, соответствующее изоэлектрическому состоянию белков, принято называть изоэлектрической точкой (ИЭТ). Для большинства белков ИЭТ лежит в области кислых растворов. Так, для казеина она равна 4,6, для желатина 4,7, для глобулина 5,4. Положение ИЭТ зависит от наличия солей в растворе. Некоторые анионы, например NS , сдвигают ее в кислую сторону, а катионы, особенно многовалентные, — в щелочную. Изменение свойств растворов белков вблизи ИЭТ связано с изменением формы белковых макромолекул. Их форма имеет резко выраженную зависимость от pH среды. [c.207]

Как известно, на свойства белковых веществ оказывает влияние концентрация водородных ионов или pH среды. При низких значениях pH частицы белков заражены положительно, а при высоких — отрицательно. При определенном pH заряд частиц проходит через нуль. Это состояние называется изоэлектрической точкой. Для большинства белков изоэлектрическая точка, при которой происходит их коагуляция, наступает при pH 4,7—5,5. [c.104]

Среди высокомолекулярных соединений важное место занимают белки. Они играют основную роль во всех жизненных процессах, а продукты их переработки — в технике и производстве. Белки являются полимерными электролитами, так как их молекулы содержат ионогенные группы. Поэтому растворы белков имеют целый ряд особенностей по сравнению с растворами других полимеров. В состав молекул белков входят разнообразные а-аминокислоты, в общем виде формула их строения может быть записана в форме КНг — К — СООН. В водном растворе макромолекула представляет амфотерный ион КНз — К — СОО . Если числа диссоциированных амино- и карбоксильных групп одинаковы, то молекула белка в целом электронейтральна. Такое состояние бедка называют изоэлектрическим состоянием, а соответствующее ему значение pH раствора — изоэлектрической точкой (ИЭТ). Чаще всего белки — более сильные кислоты, чем основания, и для них ИЭТ лежит при pH < 7. При различных pH изменяется форма макромолекул в растворе. В ИЭТ макромолекулы свернуты в клубок вследствие взаимного притяжения разноименных зарядов. Б кислой и щелочной средах в макромолекуле преобладают заряды только одного знака, и вследствие их взаимного отталкивания молекулы распрямляются и существуют в растворе в виде длинных гибких цепочек. Поэтому практически все свойства растворов белков проходят через экстремальные значения в изоэлектрическом состоянии осмотическое давление и вязкость минимальны в ИЭТ и сильно возрастают в кислой и щелочной средах вследствие возрастания асимметрии молекул, минимальна также способность вещества к набуханию, оптическая плотность раствора в ИЭТ максимальна. Изучение всех этих свойств используется для определения изоэлектрической точки белков. [c.443]

Таким образом, заряд белка зависит от соотношения в его молекулах карбоксильных и аминных групп и от pH среды. Значение pH раствора белка, при котором белок становится электронейтральный, называется изоэлектрической точкой данного белка. Каждый белок имеет свое значение pH, при котором он находится в изоэлектрическом состоянии. [c.340]

Однако при каком-то pH степень диссоциации аминогрупп и степень диссоциации карбоксильных групп приобретают одинаковое значение тогда макромолекулы белка становятся электронейтральными, так как посылают в раствор равные количества ионов Н+ н ОН . Для них, как и для частиц гидрозолей, наступает изоэлектрическое состояние положительные заряды одних ионогенных групп компенсируются отрицательными зарЯ дами других групп. В изоэлектрическом состоянии свойств, белковых растворов резко меняются. [c.207]

Для высаливания или желатинирования белков целесообразно приводить их в изоэлектрическое состояние. Этого можно достигнуть, поместив белки в буферный раствор со значением pH, равным их изоэлектрической точке. В других случаях, например при электрофоретическом разделении белков, нужно, чтобы они, наоборот, имели достаточный заряд. Для этого белковую смесь помещают в буферные растворы со значением pH, отличающимся от их изоэлектрической точки. [c.188]

В водном растворе при определенной концентрации водородных ионов, отвечающей изоэлектрической точке, у всякого амфо-лита (амфотерного электролита) число ионизированных основных групп равно числу ионизированных кислотных групп. При этом число как тех, так и других групп минимально.. Молекулу белка в изоэлектрическом состоянии следует считать в целом нейтральной. хотя она и имеет еще ионизированные группы. Условно ее можно изобразить в этом состоянии следующим образом [c.469]

Очевидно, должна существовать такая концентрация ионов водорода, при которой число ионизированных основных групп равно числу ионизированных кислотных групп, т. е. суммарный заряд макромолекулы равен нулю. Такое состояние белка, при котором число ионизированных основных и кислотных групп в молекуле одинаково, называется изоэлектрическим состоянием, а значение pH, которое соответствует изоэлектрическому состоянию, называется [c.262]

Изоэлектрическая точка белка (НТВ) — это значение pH, при котором белок переходит в изоэлектрическое состояние. [c.185]

Рис. 5. Зависимосттэ растворимости бензола (за вычетом растворимости в воде) в растворах белков от концентрации белка при 20° С (изоэлектрическое состояние)

Для высаливания или желатинирования белков целесообразно приводить их в изоэлектрическое состояние. Этого можно достигнуть, поместив белки в буферный раствор со значением pH, рав [c.216]

Для различных белков изоэлектрическое состояние наступает при различных pH. В табл. 2 приведены концентрации водородных ионов среды и соответствующие им pH для изоэлектриче-ского состояния различных белков. [c.51]

Исследование кинетики гелеобразования показало, что скорость нарастания прочности гелей тем больше, чем выше концентрация белка в системе. Эта скорость для гелей желатины наибольшая, когда макромолекулы находятся в изоэлектрическом состоянии, и уменьшается при переходе в кислую и щелочную область. Образование структур из водных растворов казеина наблюдается только при высоких pH (оптимум pH 12—13), а в водных растворах яичного альбумина — при низких значениях pH (оптимум РН<3). [c.132]

Опыт показывает, что в изоэлектрическом состоянии вязкость белков наименьшая. Это связано с изменением формы макромолекул, так как макромолекулы в развернутом состоянии придают растворам более высокую вязкость, чем макромолекулы, свернутые в спираль или клубок. [c.340]

Реакция среды, от которой зависит форма макро- молекулы белка, определяет свойства белковых рас- , творов. В изоэлектрическом состоянии молекульп белка свернуты в плотный клубок и занимают не- большой объем. С увеличением или уменьшением pH молекулы распрямляются и объем клубка увели-, чивается. Чем больший объем занимает макромолеч кула, тем в большей степени она препятствует течеу нию жидкости, т. е. в большей степени увеличивает ся вязкость. По изменению вязкости раствора белка [c.263]

Значение pH, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, т. е. в состоянии, при котором число разноименных зарядов в белковой частице одинаково и ее общий заряд равен нулю, называется изоэлектрической точкой данного белка. [c.188]

При одной и той же концентрации растворов высокомолекулярных соединений, например белков, желатинирование происходит быстрее, когда молекулы белка не имеют электрического заряда и менее гидратированы, т. е. находятся в изоэлектрическом состоянии. Поэтому желатинирование лучше всего протекает при pH раствора, соответствующего изоэлектрической точке белка. [c.203]

В изоэлектрическом состоянии свойства растворов белков резко меняются при этом они имеют, например, наименьшую вязкость, плохую растворимость, что связано с изменением формы микромолекул (рис. 142). При значении pH, близком к изоэлектрической точке, разноименно заряженные группы —МН и С00 притягиваются друг к другу и нить закручивается в спираль. При смещении pH среды от изоэлектрической точки одноименно заряженные группы отталкиваются и цепь выпрямляется. Молекулы ВМС в развернутом состоянии придают растворам более высокую вязкость, чем молекулы ВМС, свернутые в спираль или клубок. [c.355]

Отсутствие заряда у дисперсной фазы соответствует изоэлектрическому состоянию. В изоэлектрическом состоянии белки обладают наименьшей устойчивостью, наименьшей вязкостью, минимальным осмотическим давлением и наименьшей способностью к набуханию. Изоэлектрическому состоянию желатина соответствует рН=4,7. [c.228]

Таким образом, как в кислой, так и в щелочНой среде молекулы белка облад кут нескомпенсированным зарядом разного знака. Регулируя pH белкового раствора, можно добиться перевода белка в изоэлектрическое состояние. [c.185]

В соответствии со своим основным характером гистоны и протамины обнаруживают ряд особых, не встречающихся у других белков свойств. Так, эти белки находятся в изоэлектрическом состоянии при щелочной реакции среды. Поскольку белки выпадают в осадок в изоэлектрической точке, то протамины и гистоны свертываются при кипячении лишь при добавлении щелочи к раствору. [c.50]

Условно молекулу белка в изоэлектрическом состоянии можно изобразить так " NHa-ii- OO". [c.185]

К раствору яичного белка во второй пробирке добавляют осторожно одну каплю 1%-ного раствора уксусной кислоты, нагревают и наблюдают вначале появление опалесценции, а при дальнейшем нагревании выпадение белого хлопьевидного осадка белка. Это объясняется тем, что белок теряет заряд и находится в изоэлектрическом состоянии. [c.42]

Вследствие высокой гидрофильности коагуляция белков протекает медленно, однако в изоэлектрическом состоянии белки можно скоагулировать полностью [107]. Значительное снижение устойчивости белков, как и многих других гидрофильных веществ, достигается уменьшением количества полярных групп путем обработки воды хлором, озоном и другими окислителями. [c.57]

Солюбилизирующей способностью обладают также и фибриллярные белки (желатина). Установлено, что солюбилизация обусловлена глобулярным состоянием желатины в растворе. Наибольшее связывание углеводорода наблюдается в изоэлектрическом состоянии. [c.396]

Наличие заряда на частице белка стабилизирует его в растворе. Изменяя концентрацию ионов водорода в среде (добавлением кислоты или щелочи), можно добиться равенства положительных и отрицательных зарядов на поверхности частицы белка, т. е. достичь изоэлектрического состояния. [c.25]

Переход из состояния золя в состояние геля, т. е. коагуляция (осаждение) белкового золя, может быть обратимым, если полученный гель способен снова перейти в золь, или необратимым, когда такой обратный переход невозможен. В последнем случае имеет место процесс денатурации белка и полученный осадок является денатурированным протеином. Белковые золи наименее стойки и наиболее легко коагулируют при изоэлектрическом состоянии белкового амфолита, т. е. при [Н+], соответствующей изоэлектрической точке данного белка. [c.148]

Метод электрофореза широко применяют в клинике для анализа белков плазмы и сыворотки крови. Концентрация белков плазмы составляет 60—80 г/л. Сыворотка крови представляет собой плазму, лишенную фибриногена. При заболеваниях может изменяться как общее количество белков плазмы, так и содержание отдельных белков или белковых фракций без изменения общего количества белка. При некоторых заболеваниях, например при воспалении почек, циррозе печени и др., наблюдается уменьшение содержания белков плазмы (за счет снижения количества альбуминов). Напротив, острые инфекционные заболевания, возникновение некоторых злокачественных новообразований сопровождаются повышенным содержанием белков в крови, чаще всего глобулиновой фракции. Поэтому анализ белков сыворотки крови имеет большое диагностическое значение и позволяет наблюдать за ходом лечения. Суммарный заряд белковой молекулы изменяется в зависимости от pH и при определенном значении pH (изоэлектриче-ская точка) равен нулю. Белок в изоэлектрическом состоянии при электрофорезе не передвигается ни к катоду, ни к аноду, наименее устойчив в растворе и при стоянии выпадает в осадок. [c.31]

Изоэлектрическая точка. Как мы видели, изоэлектрическое состояние, т. е. состояние, при котором С-потенциал равен О, для гидрофобных золей наступает в тот момент, когда число зарядов ионов-коагуляторов, проникших за плоскость скольжения в, адсорбционный слой мицеллы, становится равным числу зарядов противоположного знака потенциалобразующих ионов, причем момент этот всецело зависит от концентрации электролита-коагулятора и лишь косвенным образом связан с значением pH среды. В растворах же белков изоэлектрическое состояние всецело и непосредственно зависит от pH среды, т. е. от концентрации ионов водорода, и лишь косвенно связано с концентрацией других ионов в растворе. При этом особенно интересно и важно то, что значение pH, отвечающее нейтральному—изоэлектри-ческому—состоянию белковой макромолекулы, отнюдь не является постоянным и равным 7, а зависит от природы аминокислот, образующих белок. Даже в случае одинакового числа групп ЫНа и СООН в аминокислотах и в сложных макромолекулах белков изоэлектрическая точка обычно находится в слабокислой зоне, т. е. при рН<7. [c.177]

Что такое изоэлектричес-кая точка и изоэлектрическое состояние белка [c.36]

Практически можно подобрать такую концентрацию ионов водорода, при которой количество ионов РСОО и НЫНз будет одинаковым. Такое состояние называется изоэлектрическим. Концентрация ионол водорода, при которой белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоточкой белка. [c.192]

В ИЭТ свойства белков характеризуются минимальной набу-хаемостью и растворимостью, а также минимальной вязкостью образующихся растворов. Это связано с изменением энергетического состояния и эффективного размера макромолекулы белка. В ИЭТ разноименно заряженные звенья макромолекулы притягиваются друг к другу и сжимают ее. Вне изоэлектрического состояния в макромолекуле появляется больше одноименных зарядов, взаимное отталкивание которых распрямляет макромолекулу. Эффективный размер растворенной макромолекулы возрастает, повышая вязкость раствора. [c.220]

Наиболее полно изучены свойства растворов белков. В зависимости от pH раствора макроионы белков имеют положительный заряд (в кислой среде за счет групп — ЫНз ) или отрицательный заряд (в щелочной среде за счет групп —СОО ). Между этими состояниями белка существует состояние, при котором число ионизированных основных групп равно числу ионизированных кислотных групп. Это равнозарядное состояние называют изозлектрическим, а значение pH, отвечающее этому состоянию,— изоэлектрической точкой (ИЭТ). [c.468]

Изоэлектрическим состоянием белка называется состояние белковой молекулы, при котором ее положительные и отрицательные заряды взаимно скомпенсированы. Мвлекулу белка в изоэлектрическом состояний моэкто считать нейтральной, хотя в ней имеются ионизированных группы. [c.185]

Исследователей, изучавших поверхностные свойства белков, всегда интересовало поведение молекул белка при различных pH среды. Однако имеющиеся в литературе данные весьма противоречивы. При изучении поверхностного натяжения белковых растворов Булл и Нейрат [142] обнаружили минимальное значение поверхностного натяжения в изоэлектрическом состоянии и существование максимальных значений в кислой и щелочной областях. ГаузериСвирингеп [143], изучая поверхпостпое патяжеппе 0,005%-ного водного раствора яичного альбумина на границе с воздухом, нашли минимальное значение поверхностного натяжения в изоэлектрической точке и увеличение поверхностного натяжения при отклонениях от нее. После старения слоя эти закономерности становятся более четко выраженными. [c.208]

Заряд белковых частиц обусловлен диссоциацией ионогенных групп или адсорбцией ионов, находящихся в растворе. В изоэлектрической точке большинство белков находится в недиссоци-ировапном состоянии, а количества анионов и катионов, адсорбированных из раствора, равны. Поскольку изоэлектрическое состояние большинства белков отвечает значениям pH < 7, в природных водах они заряжены отрицательно. Впрочем, как и для обычных коллоидов, на величину pH изоэлекгрической точки белков сильное влияние оказывает солевой состав воды. [c.57]

Концентрация ионов водорода, при которой белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектри-ческой точкой белка и выражается водородным показателем (pH). Изоэлектрическая точка характеризует химическую природу каждого белка. При pH, близком к изоэлектриче-ской точке, растворимость, набухание и вязкость белка становятся минимальными и, наоборот, осаждаемость и агглютинация максимальными. [c.26]

Такое состояние носит название изоэлектрического состояния и для каждого белка в зависимости от его химических свойств наблюдается при определенной концентрации водородных ионов, которая поэтому называется изоэлектрической точкой данного белкового амфолита. При любой другой [Н+] белок уже не будет электронёйтральным. В средах с концентрацией водородных ионов большей, чем изоэлектрическая точка данного протеина, его молекулы находятся в состоянии белковых катионов [c.153]

Протеазы и пептидазы обнаружены не только в составе пищеварительных соков, но и во многих животных и некоторых растительных тканях. Протеаза животных тканей — катепсин ускоряет гидролиз белков, находящихся в изоэлектрическом или близком к изоэлектрическому состояниях. Оптимум активности катепсина лежит при 4—5 при рН 7,0 он неактивен. Поэтому действие катепсина становится особенно заметным при посмертном автолизе тканей, когда [Н+] тканей повыщается. Катепсин активируется соединениями, содержащими сульфгидрильные группы. Катепсин гидролизует белки с образованием альбумоз и пептонов. В тканях катепсин находится, обычно, вместе с пептидазами и дипептидазами. Он найден во многих животных тканях, но особенно богаты им ткани печени, почек и селезенки. По некоторым данным катепсин встречается также в составе желудочного сока. [c.187]

Если прибавить к раствору белка слабую кислоту, то диссоциация карбоксильных групп на поверхности белковых молекул будет подавляться, и в конечном итоге в молекулах белка установится равенство положительных и отрицательных зарядов. При этом количество заряженных белковых молекул станет минимальным, а электронентральных молекул — максимальным. В зависимости от числа и природы основных и кислых групп в белке такое состояние достигается при разных концентрациях водородных ионов. Кислотность раствора, при которой в белках наблюдается равенство положительных и отрицательных зарядов, получила название изоэлетрической точки. Определения изоэлектрических точек различных очищенных белков показали, что ИЭТ большинства растительных белков находятся в слабокислой среде. Значения pH, соответствующие изоэлектрическим точкам некоторых белков, приводятся ниже [c.214]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология