Арсенолиз

Многие фосфорилазы ведут себя довольно загадочно. Например, мышечная гликогенфосфорилаза, катализирующая превращение гликогена (расщепление а-гликозидных связей) в а-О-глюкозо-1-фосфат, не обнаруживает ни способности катализировать парциальные реакции обмена, ни инверсии конфигурации, как этого можно было бы ожидать в случае реакции одноактного нуклеофильного замещения. Аналогичным образом при инкубировании фермента с глюкозо-1-фосфатом и арсенатом не происходит арсенолиза [18]. Возможно, это объясняется тем, что фермент не проявляет активности, пока не будут связаны оба субстрата. А это значит, что для функционирования активного центра фермента необходимо, чтобы между конформацией фермента и структурой двух субстратов установилось строгое соответствие, т. е. что активная конформация ферментного белка стабилизируется в присутствии субстратов. [c.100]

Бесцв. монокл. крист. 120 130. рК 2,25 6,77 11,53. Раств-сть р. HjO м.р. ЕЮН. При 10 М разобщает окислительное фосфорилирование на субстратном уровне разобщение возрастает с увел, времени действия и не является полным. Вместо фосфоролиза происходит арсенолиз. [c.257]

Специфичность фермента по отношению к глюкозо-1-фосфату абсолютна. Фосфат может быть заменен арсенатом. Происходящий при этом арсенолиз приводит к образованию из крахмала свободной глюкозы, по-видимому вследствие нестойкости глюкозо-1-арсената. [c.161]

Субстратное фосфорилирование можно приостановить, добавив арсенат. Полагают, что это обусловлено образованием макроэрги-ческого соединения арсената, которое значительно менее устойчиво, чем соответствующее соединение фосфата. Так, например, если при окислении 3-фосфоглицеринового альдегида заменить фосфат арсенатом, то арсенолиз в реакции (5.6) приведет к образованию карбо-ниларсенатной группы (— СО — ОАзОд ), которая гидролизуется с образованием 3-фосфоглицериновой кислоты. Поэтому в присутствии арсената окисление 3-фосфоглицеринового альдегида в 3-фосфоглицериновую кислоту и восстановление НАД не сопровождается синтезом АТФ. 2,4-Динитрофенол (ДНФ), который разобщает фосфорилирование в дыхательной цепи, не влияет на субстратное фосфорилирование. [c.242]

В глутамат и аммиак в присутствии арсената, Mg++ (или Мп++) и аденозиндифосфата [561]. Экспериментальные данные свидетельствуют о том, что реакции синтеза переноса и арсенолиза катализируются одним и тем же ферментом. С этим выводом согласуется тот факт, что в ходе очистки фермента наблюдается параллельное повышение его активности в указанных трех реакциях и что при ультрацентрифугировании препаратов эти реакции оказываются связанными с одной и той же монодис-персной фракцией. Кроме того, оказалось, что эти реакции нуждаются примерно в одних и тех же нуклеотидах и ионах металлов. Описаны некоторые различия в действии ионов металлов, активаторов (например, р-меркаптоэтанола, цистеина) и ингибиторов (например, фторида) на реакции синтеза и переноса, но это не может служить доказательством различия ферментов. [c.271]

Токсическое действие мышьяка на живые организь1ы обусловлен тремя процессами 1) разобщение процессов окислительного фосфс рилирования путем арсенолиза 2) связывание ферментов, содержащи группу —5Н 3) осаждение белков протоплазмы клеток. Ввиду тог что подобные процессы могут проходить во всех живых организма избирательность действия соединений мышьяка невелика. [c.196]

Таким образом, при арсенолизе окисление 3-фосфоглицеринового альдегида в 3-фосфоглицериновую кислоту и восстановление НАДФ не сопровождается синтезом АТФ. [c.197]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология