Соотношение Холдейна

Для рассмотренной выше бимолекулярной реакции справедливы два следующих соотношения Холдейна > [c.21]

Соотношение Холдейна весьма интересно, так как оно показывает, что кинетические параметры обратимой ферментативной реакции не являются 1П зависимыми, а их отношение ограничено величиной константы термодинамического равновесия суммарной реакции. Это равносильно утверждению, что константы скорости отдельных стадий должны быть опреде-.иенным образом связаны с суммарной константой равновесия (уравнение 1.25). [c.172]

БОЛЕЕ ОБЩЕЕ РЕШЕНИЕ СООТНОШЕНИЕ ХОЛДЕЙНА [c.51]

Кр/А р)(Р) = О, где черта над символом обозначает равновесные концентрации. Вводя константу равновесия получаем соотношение Холдейна [c.51]

Одной из наиболее ценных особенностей соотношения Холдейна является то, что если/Г . известна, то оно дает способ проверки внутренней согласованности четырех экспериментально определенных стационарных параметров. [c.51]

После этой работы проверка выполнимости соотношения Холдейна для получаемых результатов стала обычной процедурой, позволяющей избежать ошибок при интерпретации кинетического механизма если, конечно, удается наблюдать как за прямой, так и за обратной реакцией). [c.53]

Второе соотношение Холдейна можно получить путем преобразований выражений для кинетических параметров, приве- [c.128]

Аналогичные соотношения имеют место и для других механизмов. Хотя в принципе соотношения Холдейна можно использовать Для дифференциации механизмов ферментативных реакций, на практике этот подход не всегда оказывается самым лучшим, поскольку обычно измерить кинетические константы с такой точностью, чтобы дать однозначный ответ, не удается. Целесообразнее использовать уравнения Холдейна для проверки внутренней согласованности результатов, полученных другими методами. Если эксперимент позволяет рассчитать все кинетические параметры, то проверить выполнимость соотношений Холдейна не составляет труда, и каждую серию экспериментов рекомендуется всегда заканчивать именно такой проверкой. [c.129]

В отличие от соотношений Холдейна выполнимость неравенств [c.130]

АТФазной реакции обычно касаются изменений скоростей, измеренных в оптимальных для данного направления условиях, т. е. величин, близких, но не идентичных Ушах- К сожалению, нам не известно ни одной работы, где влияние одностороннего ингибитора на оптимальную активность сопровождалось бы анализом его эффектов на три другие параметра, входящие в соотношение Холдейна [83]. [c.44]

Как и для любой химической реакции, константы скорости прямой и< обратной реакций н константа равновесия обратимого ферментативного процесса связаны определенным соотношением. Его очень просто вывести, если учесть, что в равновесии скорости прямой н обратной реакций равны (ui = ur). Для ферментатнв ной системы, состоящей из одного-субстрата и одного продукта, справедливо соотношение Холдейна ) [c.18]

Это соотношение впервые вывел Холдейн. Оно справедливо для реакции, выражаемой уравнением (1.6), тогда как для реакций иного типа получаются соотношения, отличные от соотношения Холдейна. Многие из них были выведены Олберти и представлены в табл. 5. [c.44]

Это уравнение называется соотношением Холдейна. Заменяя постоянное слагаемое в. знаменателе правой части уравнения ( 1.28) величхшой Кр, получаем уравнение ( 1.236). [c.172]

В заключение необходимо упомянуть об использовании соотношения Холдейна для различения разновидностей механизма с тройным комплексом. В выражение для суммарной константы равновесия любой обратимой ферментативной реакции входят не только максимальные скорости прямой и обратной реакции, но и значения констант Михаэлиса. Для простой односубстратной реакции соотношение Холдейна имеет вид [c.144]

Соотношение Холдейна на самом деле является обобщением уравнения, использованного ранее фон Ойлером и Джозефсоном [52] для сопоставления кинетических параметров ферментативного гидролиза Р-метилглюкозы с константой равновесия для ферментативной реакции. Однако значение этого соотношения не было должным образом оценено до тех пор, пока Бок и Альберти [13] не применили соотношение Холдейна для анализа кинетических параметров ферментативной реакции, катализируемой фумаразой . [c.52]

Как и в случае односубстратных-однопродуктных реакций (разд.2.6), кинетические константы для прямого и обратного направлений мультисубстратной реакции связаны с константой равновесия /С соотношениями Холдейна. Для любого механизма скорость реакции в равновесии должна быть равна нулю на практике это означает, что должен быть равен нулю числитель в выражении для скорости реакции. Поэтому для уравнения (5.2) имеем [c.128]

Допустим теперь, что при солюбилизации р1 или при получении субмитохондриальных фрагментов происходит незначительное изменение структуры фермента, прийодяшее к тому, что вместо специфической изомеризации комплекса фермент-продукт (реакции 3) происходит диссоциация комплекса в соответствии с последовательностью реакций 5 и 6. Суммарная АТФазная реакция в этом случае катализируется циклической последовательностью реакций 1, 2, 5 к 6, а если одна из новых стадий, например 5, необратима, невозможно обращение и всей последовательности реакций. При таком рассмотрении АТФазная и АТФ-синтетазная реакции протекают по различным механизмам. Для необратимой последовательности реакций 1, 2, 5 к 6 соотношение Холдейна не имеет смысла. В том случае, если обе последовательности 1—4 и 1, 2, 5, 6 обратимы, то для каждой из них существуют два соотношения, связывающие кинетические параметры с константой равновесия, каждое из которых однозначно. Очевидно, что константа Михаэлиса для АТФ и значения максимальных скоростей гидролиза, протекающего по различным механизмам, могут существенно различаться это в полной мере справедливо и для обратных реакций. При таком рассмотрении существование односторонних ингибиторов фермента не только возможно, но и прямо следует из схемы <[28]. Действительно, ингибитор, действие которого направлено, например, на стадию 5, не окажет влияния на реакцию фосфорилирования, но будет сильно влиять на реакцию гидролиза АТФ. [c.45]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология