Реакция односубстратные

Легко показать, что для односубстратной реакции, протекающей по схеме [c.179]

Простейшая односубстратная реакция описывается обычно схемой Михаэлиса — Ментен [c.111]

При достаточно больших концентрациях обоих субстратов достигается значение максимальной скорости равное, как и в случае односубстратной реакции, [c.212]

Многие ферменты специфически активируются ионами металлов.-Зачастую ион металла рассматривается как второй субстрат, которым должен связаться с первым субстратом, чтобы осуществился каталитический процесс. В других случаях комплекс молекулы органического, соединения с ионом металла считается истинным субстратом . Так многие ферментативные реакции идут с участием комплекса АТР с оном магаия (гл. 3, разд. Б, 5), и ферменты могут рассматриваться либо как двухсубстратные (требующие Mg + и АТР ), ли)бо как односубстратные (связывающиеся с MgATP ). [c.31]

В последнее время некоторые закономерности биохимической кинетики стали использоваться применительно к математическому описанию процессов биологического окисления сложным биоценозом ила. В основу развития биохимической шпютики положена классическая теория Михаэлиса — Меитена, которая построена на строгом математическом обосновании гипотезы об образовании фермент-субстратного комплекса. Е результате рассмотрения односубстратной ферментативной реакции авторами было получено хорошо известное уравнение [c.179]

Простейшая односубстратная ферментативная реакция представлена на схеме (1). Сделав предположение о стационарности концентрации комплексов Е—8 и Е—Р, мы можем вывести выражение (2) для общей скорости реакции (подробности см. в книге Диксона и Уэбба [10]). [c.453]

Рассмотрим простую односубстратную реакцию (рис. 12.3). В отсутствие фермента (левая часть рис. 12.3) концентрацию субстрата в основном состоянии отражает высота столбца So, а концентрацию частиц в переходном состоянии S , находящихся в равновесии с S, отражает высота столбца So= . Скорость реакции пропорциональна концентрации Sq. В каталитическом процессе субстрат может находиться в связанной форме (в основном состоянии) в виде частиц E-S, где Е — либо фермент, либо спасобный к комплексообразованию катализатор. Концентрация E-S зависит от величины константы связывания Kes. Если эта константа достаточно велика, то достаточно высокой будет и равновесная концентрация E-S, а концентрация свободного субстрата (S) заметно понизится. Следовательно, ключе- [c.301]

Рассмотрим теперь односубстратную реакцию при наличии модификатора — вещества, взаимодействующего с компонентами реакции и вызывающего заметное изменение скорости выделения продукта. Если модификатор уменьшает скорость, то он называется ингибитором. [c.365]

Температура является существенным фактором, влияющим на скорость ферментативной реакции. Для большинства ферментов, вовлеченных в односубстратную каталитическую реакцию, зависимость ее скорости от температуры описывается колоколообразной кривой (рис. 6.8). [c.75]

Примерами реакций, протекающих по такому механизму, являются реакции фруктозы с а-глюкозо-1-фосфатом и соответствующий обмен фосфата с а-глюкозо-1-фосфатом в присутствии сахарозо-трансглюкозилазы (см. стр. ИЗ —114). Все простые односубстратные реакции можно рассматривать как частные случаи этой схемы при условии, что в кинетике бимолекулярных реакций /ез[Т] при- [c.126]

Примерами односубстратных реакций являются [c.33]

Представляют интерес также ферментативные реакции с участием воды (имеется в виду стехиометрически реагирующая вода). В разнообразных реакциях ферментативного гидролиза и дегидратации (как в приведенных выше примерах действия холинэстеразы и фумаратгидратазы) вода служит одним из субстратов действия ферментов и, следовательно, такие реакции надо рассматривать по сути дела не как односубстратные, а как двухсубстратные. Однако, ввиду того, что все ферментативные реакции протекают в разбавленных водных растворах, где концентрация воды превышает на несколько порядков концентрацию остальных партнеров реакции, кинетически гидролиз и дегидратация могут быть описаны без учета изменения концентрации воды, т. е. формально как односубстратные реакции. [c.35]

Многие односубстратные ферментативные реакции, в результате которых образуется один продукт, являются двухсторонними, т. е. протекают как слева направо, тяк и в обратном направлении [c.60]

Можно заметить, что в результате этой реакции слева направо образуется не один, а два продукта, а при обратной реакции участвуют два субстрата. В обоих случаях вторым участником является вода. Однако по соображениям, обсуждавшимся ранее (см. стр. 16), кинетически такие реакции могут быть отнесены к односубстратным с образованием одного продукта. [c.60]

Скорость простейшей односубстратной реакции, как уже было показано, подчиняется закону Михаэлиса [c.100]

Это и есть уравнение Михаэлиса-Ментен, т.е. уравнение скорости односубстратной ферментативной реакции. Оно выражает количественное соотношение между начальной скоростью реакции VQ, максимальной скоростью реакции Кщах и исходной концентрацией субстрата, связанных между собой через константу Михаэлиса-Ментен Км-В специальном случае, когда начальная скорость реакции в точности [c.235]

Основное достоинство книги Уэстли — последовательное изложение теории и методов ферментативной кинетики, начиная от простых односубстратных реакций и кончая сложными полиферментными системами. Автор, имеющий немалый опыт собственных кинетических [c.5]

Установлено, что для некоторых ферментативных реакций, в которых участвуют два субстрата, вполне можно пользоваться моделью односубстратной реакции. Выведенные для этой модели уравнения можно применять и в более сложных случаях, если, скажем, поддерживать концентрацию одного из субстратов постоянной. Кинетика двухсубстратных реакций рассматривается в гл. IX. [c.43]

Поскольку начальная скорость односубстратной реакции определяется тремя компонентами, для ингибирующего или активирующего вещества в такой системе возможны только три точки атаки (фиг. 7). Для удобства обсуждения рассмотрим их сначала по отдельности, а затем совместно. [c.68]

В односубстратных реакциях вслед за образованием комплекса наступает стадия, характеризующаяся константой скорости +2. Например, это может быть разрыв какой-то связи в молекуле субстрата. Если в перераспределении электронов субстрата, необходимом для разрыва связи, участвует какая-то иная группировка активного центра, помимо группировки, осуществляющей связывание субстрата, то эта вторая группировка также должна быть строго ориентирована относительно связанного субстрата. В противном случае смещение электронов будет не эффективным, что приведет к понижению к+2. Таким образом, этот эффект сказывается на величине V, а также на величине Кт (в той степени, настолько к+2 влияет на Кт)- [c.93]

Выводы, к которым мы пришли Б гл. II— IV, по большей части строго приложимы только к односубстратным реакциям. Для таких реакций формальные стороны механизма (т. е. последовательность реакций, изображаемая, скажем, так, как на стр. 43) вполне ясны и легко поддаются анализу. Но, к сожалению, почти во всех ферментативных реакциях участвуют по меньшей мере два субстрата Ч До недавнего времени это препятствовало однозначному кинетическому анализу механизма ферментативных реакций. Однако предложение Кошланда классифицировать трансферазные реакции на основе представления об однотактном и двухтактном замещении (аналогично ЗМг и ЗЫг-механизмам органических реакций) дало возможность начать плодотворное обсуждение формальных [c.119]

Хотя метод Кинга и Альтмана — это, несомненно, наилучший метод вывода уравнений скорости реакции для новых механизмов, мы не будем рассматривать его подробно по двум причинам а) подробную сводку уравнений скорости для всех широко распространенных механизмов можно найти в литературе [1—7] и в отличном обзоре Клеланда [10], где систематизированы различные способы обозначения, применяемые большинством авторов б) нам кажется более важным раскрыть смысл этих уравнений, показав их связь с уравнениями односубстратных реакций, приведенными в первой части книги. [c.130]

В заключение необходимо упомянуть об использовании соотношения Холдейна для различения разновидностей механизма с тройным комплексом. В выражение для суммарной константы равновесия любой обратимой ферментативной реакции входят не только максимальные скорости прямой и обратной реакции, но и значения констант Михаэлиса. Для простой односубстратной реакции соотношение Холдейна имеет вид [c.144]

За исключением случая ингибирования субстратом, когда, как и в односубстратных реакциях, с субстратом могут связываться две формы фермента. [c.130]

Эти выражения для Кт имеют более сложный вид, чем в случае рассмотренной выше односубстратной реакции, но они имеют аналогичное функциональное значение например, Кт означает концентрацию субстрата А, при которой скорость реакции равна половине мак- [c.134]

Приведенный вывод, помимо того, что он подтверждает справедливость уравнения (34), показывает, что уравнение скорости двухсубстратной реакции можно получить совершенно таким же лутем, как и уравнение для односубстратной реакции. Лишь выкладки становятся значительно более громоздкими. [c.135]

Рассмотрим случай, когда роль модификатора Q играет второй субстрат В. На фиг. 18,/ показана схема упорядоченного механизма реакции (т. е. механизма с обязательной последовательностью присоединения субстратов), при котором образование продукта реакции и регенерация свободного фермента происходят при распаде тройного комплекса фермента с обоими субстратами. В терминах механизма односубстратной реакции это означает, что константа скорости распада (ЕА) с образованием продукта реакции и свободного фермента равна нулю и максимальная скорость определяется другими мономолекулярными стадиями. Здесь очевидна формальная аналогия со случаем неконкурентного ингибирования односубстратной реакции с той лишь разницей, что в данном случае реакция (ЕА) с В ускоряет, а не ингибирует образование продуктов. Помимо этого, рассматриваемый механизм отличается от механизма с замещением фермента тем, что реакции 1 и 2 в данном случае не разобщены в результате процесса освобождения продукта. Таким образом, как [c.135]

Моралес [7] показал, что простое неконкурентное поведение модификатора в односубстратной системе может объясняться либо равновесными условиями, либо пространственным блоком одного из двух путей образования тройного комплекса фермент—субстрат — модификатор (гл. IV). Для реакции, протекающей по схеме один субстрат -> один продукт, эффект увеличения V, не сопровождающийся изменением Кт, он рассматривал как доказательство того, что в отсутствие активатора Кт Кз. Аналогичным образом влияние pH на V в отсутствие соответствующих изменений Кт Моралес считал свидетельством соблюдения равновесных условий в ферментативной реакции, поскольку [c.167]

Относительно такой интерпретации неконкурентного поведения необходимо сделать следующие четыре замечания. Во-первых, следует подчеркнуть, что обнаружение неконкурентного эффекта одного-единственного модификатора еще не может служить твердой основой для того, чтобы предполагать равновесное состояние, даже в случае односубстратной реакции, не осложненной возможными изменениями конформации фермента вследствие агрегации — дезагрегации или других причин. В этом случае может возникнуть и другое предположение (если нет доказательств обратного) — что изменение к+2 не сказывается на величине Кт просто потому, что оно сбалансировано примерно таким же изменением й+1 под влиянием модификатора. Для того чтобы предположение о равновесии выглядело более обоснованным, нужно показать, что не один, а несколько модификаторов, притом различного химического строения, обнаруживают неконкурентный эффект. [c.168]

Прежде чем рассматривать методы исследования предстационарной кинетики, необходимо остановиться на деталях хода ферментативной реакции во времени. Ранее было выведено дифференциальное уравнение, описывающее стационарное состояние односубстратной реакции. Интегрирование этого уравнения дает возможность построить кривые, описывающие временной ход реакции в стационарных условиях. [c.178]

Таким образом, переходная стадия ферментативной реакции вполне поддается строгому теоретическому анализу (конечно, если исследуется односубстратная модельная система или некоторые другие системы, рассмотренные Лейдлером [3] и Гутфрейндом [1]). В некоторых отношениях такой подход оказывается более простым и более прямым, чем методы стационарной кинетики. [c.182]

Широкое распространение этих способов графического представления рН-функций и готовых правил их интерпретации привело к тому, что в ряде случаев исследования проводятся некорректно. Некоторые из них свидетельствуют просто о нерадивости их авторов,. которые поленились либо оценить истинные значения начальных стационарных скоростей, либо провести необходимые кинетические эксперименты при всех значениях pH. В большинстве случаев, однако, эти работы страдают более серьезным недостатком — в них для анализа двухсубстратных реакций некритически используются уравнения, выведенные для простой односубстратной [c.215]

Приведенные данные относятся к взаимодействию липоата с S замещенной роданезой в соответствии с механизмом, изображенным на фиг. 19. В классическом механизме односубстратной ферментативной реакции величинам, отложенным на осях ординат, соответствуют (сверху вниз) log /, рЛт [c.216]

Рассмотрите кинетическое поведение системы для следующего простейшего случая ошибочной ориентации субстрата в активном центре фермента фермент Е катализирует односубстратную реакцию, в которой нормальный субстрат РР связывается на ферменте в центре Р, что позволяет осуществить перенос группы р к центру Р фермента. Самопроизвольное отщепление Р от Q регенерирует свободный фермент. Поскольку Р имеет сродство лишь с Р, ошибочная ориентация исключается. Если же субстрат имеет строение. КР, ситуация изменяется. Хотя группировка К имеет то же сродство к Р, как и Р, она способна связываться отчасти и с Q, в результате чего НР иногда образует с ферментом комплекс с обратной ориентацией, не способный к расщеплению. В обоих случаях субстрат связывается с ферментом обратимо, причем в каждый момент времени одна молекула фермента может связывать лишь одну молекулу субстрата. [c.257]

Энзимолог исследует реакцию, одним из субстратов которой во всем интервале pH является двухвалентный катион Д2+. Энзимолога беспокоит возможность обратимого образования ионных пар, поскольку ионные пары А , вероятно, не активны как субстраты. Каковы будут кинетические следствия образования ионных пар в случае односубстратного механизма Как можно было бы отличить этот механизм от других случаев подобного поведения, например некоторых случаев ингибирования фермента [c.257]

Покажите, как можно найти значения к+х и к- из данных о влиянии концентрации модификатора на Кт в случае односубстратного механизма, если модификатор действует лишь на скорость превращения фермент-субстратного комплекса в свободный фермент и конечные продукты реакции. [c.258]

Ферменты, как правило, катализируют реакции с участием двух субстратов. Односубстратные реакции в большинстве случаев являются частным случаем двухсубстратных, протекающих в режиме большого избытка одного из компонентов реакции. Например, гидролитические реакции протекают при большом постоянном избытке воды, и в силу этого реакции имеют кажущийся односубстратный характер. Известны случаи, когда механизм каталитического действия включает взаимные реакции большого числа субстратов. Так, первая реакция образования простагландинов под действием эндопероксидпростагландинсинтетазы из ненасыщенных тетраеновых кислот представляет собой двойное окисление с внедрением двух молекул кислорода, сопровождающееся последующим восстановлением перекисной группы в 15-м положении. [c.52]

Иногда в односубстратной реакции наблюдается прохождение скорости реакции через максимум. Это явление может быть объяснено как самоингибирование (ингибитором является субстрат). Этот процесс можно описать, если в уравнении (47) для односубстратной реакции положить Kss = Ks и, следовательно, а=1, р = 0. Так как Wi при этом равно Wq уравнение (47) переходит в уравнение [c.519]

Таким образом, прохождение кривой зависимости скорости односубстратной реакции от концентрации субстрата через максимум указывает на неконкурентное самоингибирование. [c.519]

Графическим путем, строя прямую эфф = согласно уравнению (18) по отрезку, отсекаемому на оси ординат, находят значение ks , а по тангенсу угла наклона прямой —к, зная которую можно найти Таким образом, кинетический анализ двухсубстратных реакций оказывается более полным, чем односубстратных, где определение 2 и к методом стационарного приближения невозможно. [c.515]

Для выяснения роли ионов металлов в ферментативном катализе было изучено изменение начальных скоростей реакции как функции концентрации субстрата и иона металла. Хотя Малмстрём и Розенберг [3] показали, что реакции образования комплексов Е — М + — субстрат и Е — субстрат — М + для односубстратных систем имеют сходные кинетические уравнения, в случае многосубстратных систем можно определить порядок присоединения иона металла и субстрата по методу Клеланда [59, 60] с введением соответствующих поправок на взаимодействие металл — субстрат. Некоторые примеры с использованием этого подхода будут обсуждаться в следующих разделах (см. также гл. 18). В этой связи необходимо заметить, что часто неудовлетворительной является практика поддержания постоянной и насыщающей концентрации иона металла в ходе изучения кинетики при выяснении влияния порядка присоединения субстрата и (или) отщепления продуктов. Во многих системах незакомплексованный М + действует как активатор или как ингибитор реакции. Более того, в случае слабых комплексов, например MgAДф-, относительная концентрация промежуточных соединений является функцией общей концентрации обоих компонентов комплекса [16]. [c.450]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология