Уравнение Холдейна

Таким образом, уравнение Михаэлиса —Ментена представляет собой частный случай общего уравнения Бриггса—Холдейна. [c.227]

Соотношение Холдейна весьма интересно, так как оно показывает, что кинетические параметры обратимой ферментативной реакции не являются 1П зависимыми, а их отношение ограничено величиной константы термодинамического равновесия суммарной реакции. Это равносильно утверждению, что константы скорости отдельных стадий должны быть опреде-.иенным образом связаны с суммарной константой равновесия (уравнение 1.25). [c.172]

Выведенное соотношение известно как уравнение Холдейна, которое этот ученый получил в 1930 г. [c.125]

Для определения численного значения обычно находят ту концентрацию субстрата, при которой скорость ферментативной реакции у составляет половину от максимальной т.е. если V = Д Подставляя значение V в уравнение Бриггса—Холдейна, получаем [c.137]

Это обстоятельство было учтено в уравнении, предложенном Д, Холдейном и Д. Бриггсом [c.131]

Обратимость уравнение Холдейна [10] [c.124]

Для описания зависимости x=f(S) для субстратов-ядов чаще всего пользуются уравнением Холдейна [c.363]

Аналогичные соотношения имеют место и для других механизмов. Хотя в принципе соотношения Холдейна можно использовать Для дифференциации механизмов ферментативных реакций, на практике этот подход не всегда оказывается самым лучшим, поскольку обычно измерить кинетические константы с такой точностью, чтобы дать однозначный ответ, не удается. Целесообразнее использовать уравнения Холдейна для проверки внутренней согласованности результатов, полученных другими методами. Если эксперимент позволяет рассчитать все кинетические параметры, то проверить выполнимость соотношений Холдейна не составляет труда, и каждую серию экспериментов рекомендуется всегда заканчивать именно такой проверкой. [c.129]

Уравнение (V) известно как уравнение Холдейна — Бриггса. Константа Михаэлиса соответствуе 1 той концентрации субстрата (в молях на литр), при которой скорость реакции равна половине максимальной. [c.189]

Уравнения скорости реакции и соотношения, выведенные Холдейном для отдельных ферментативных реакций [c.45]

Согласно второму закону Холдейна насыщение при взаимодействии со смесью О2 и СО есть функция р О2 +Ар СО. Второй закон следует из первого. Пусть X = О2, У = С0. Введем обозначения Ох = Х/х п Оу — /Ау. Согласно (7.21) ах = Су = о. Уравнение связи (7.13) дает [c.436]

Уравнение (8) соответствует выражению, полученному Бриггсом и Холдейном [33] для реакций, катализируемых ферментами, а уравнение (9) является более простой формой, выведенной ранее Михаэлисом и Ментеном [34]. [c.31]

Для описания всей кривой Бриггс и Холдейн модифицировали уравнение [c.64]

Уравнения скорости для ряда механизмов реакций сведены в табл. 5, в которой приведены также найденные Холдейном соотношения, рассмотренные на стр. 44. [c.53]

Здесь Кт есть уже известная нам константа Михаэлиса. Если действие ингибитора имеет обратимый, но неконкурентный характер, ингибитор способен реагировать как с ферментом, так и с ферментно-субстратным комплексом. В этом случае, как показал Холдейн, скорость ингибированной реакции выражается уравнением [c.120]

В связи с этим Бриггс и Холдейн исходя из предпосылки, что фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт, предложили следующее уравнение скорости ферментативной реакции [c.227]

Из этого выражения, впервые выведенного Холдейном в 1917 г., следует, что для больших значений (для очень отдаленных друг от друга генов) р у приближается к предельной величине 0,5 (фиг. 144). Иными словами, если между двумя генами за одно скрещивание происходит большое число перекрестов, то половина скрещиваний завершается четным, а половина — нечетным числом перекрестов. Для малых значений й у, характерных для очень тесно сцепленных локусов, уравнение (XII. 1) упрощается до р у = у. Это значит, что при среднем числе перекрестов, много меньшем единицы, почти все возникшие между двумя генами перекресты являются единичными обменами. И наконец, если два гена являются аллельными й у = 0), то р у = О, т. е. между двумя аллелями, занимающими в точности одно и то же место в хромосоме фага, не может возникнуть рекомбинации. [c.293]

Водный раствор и суспензия, по мнению Опарина и Холдейна, послужили той средой, в которой развилась жизнь — это так называемый разбавленный бульон Холдейна. Но вполне вероятно, что многие компоненты адсорбировались погруженными в воду породами и впоследствии здесь вступали в различные реакции (4,Д). Подводой вещества были защищены от разрушения постоянно льющимся ультрафиолетовым светом или электрическими разрядами. Сначала, разумеется, не было ферментов, способных катализировать реакции, и все же некоторые типы реакций могли идти довольно быстро и без ферментов [328]. Общее уравнение разных химических реакций можно выразить как [c.49]

Р- З. Однако в клетке далеко не всегда достигается равновесие между компонентами обратимой реакции, подчиняющееся уравнению Холдейна, поскольку продукт обратимой реакции, как правило, может превращаться под действием других ферментов, в том числе и таких, которые катализируют необратимые реакции. В качестве примера можно привести обратимую реакцию между 3-фосфоглицериновым альдегидом и фосфо-диоксиацетоном, равновесие в которой сильно сдвинуто в сторону образования последнего соединения, однако постоянное использование 3-фосфоглицеринового альдегида в процессах гликолитической оксидоредукции приводит к сдвигу обратимой реакции в сторону превращения фосфодиоксиацетона в З-фосфогдицериновый альдегид. [c.36]

Уравнение Холдейна не связывает константу равновесия для реакции взаимопреврашения ES и ЕР с константой равновесия процесса S Р в растворе. Константы равновесия для процессов, протекаюших с участием связанных с ферментом реагентов, часто весьма сушественно отличаются от констант равновесия реакций между теми же реагентами в растворе. Обусловлено это несколькими причинами [c.125]

Вопрос состоит в том, достаточно ли высока скорость этой реакции, чтобы объяснить наблюдаемую скорость гидролиза. На этот вопрос можно ответить, измерив ( са1Дм)5 для реакции синтеза пептида через стадию образования ацилфермента, определив для гидролиза этого пептида и затем рассчитав ( са1/ м)н для реакции гидролиза из уравнения Холдейна lKeq = = ( са1Дм)н/( са1/ См)з]. Рассчитанное значение близко к полученному экспериментально. [c.226]

Отметим еще один важный момент для термодинамически Невыгодной реакции величина ксл /Кш не может достичь определяемого диффузией предельного значения. Это следует из уравнения Холдейна (гл. 3, разд. 3), согласно которому константа равновесия для реакции в растворе дается отношением величин кса Км для прямой и обратной реакций. Ясно, что кса Км для термодинамически, невыгодной реакции не может достичь определяемого диффузией значения, поскольку в этом случае отношение ксаг/Кш для обратной реакции, являющейся термодинамически выгодной, должно было бы быть больше определяемого диффузией предела, чтобы не нарушалось уравнение Холдейна. Для невыгодной реакции верхний предел ксах/Кк равен определяемому диффузией значению, умноженному на термодинамически невыгодную константу равновесия этой реакции. [c.311]

Для более удобного графического представления экспериментальных данных Г. Лайнуивер и Д. Бэрк преобразовали уравнение Бриггса—Холдейна по методу двойных обратных величин исходя из того принципа, что если существует равенство между двумя какими-либо величинами, то и обратные величины также будут равны. В частности, если [c.138]

В число основных факторов, определяющих начальную скорость ферментативной реакции, входят концентрация фермента и субстрата, pH и температура, наличие активаторов и ингибиторов, причем концентрация субстрата является одним из наиболее важных. График зависимости между начальной скоростью и концентрацией субстрата выражается в виде ветви равнобочной гиперболы. Краеугольным камнем ферментативной кинетики является теория Михаэлиса-Ментен о механизме взаимодействия фермента и субстрата через образование про.межуточного фермент-субстратного комплекса, что является исходным моментом самых современных концепций. Теория исходила из факта, что равновесие между ферментом и субстратом достигается быстрее, чем разрушается фермент-субстратный комплекс. Однако анализ, проведенный Бригсом и Холдейном, показал, что в любой момент реакции скорости образования и распада фермент-субстратного комплекса практически равны, то есть достигается стационарное состояние, в котором концентрация промежуточного соединения постоянна. На основании этого было предложено уравнение, выполняемое для многих механизмов реакций, катализируемых ферментами, которое на- [c.203]

Некоторые из особенностей реакций, катализируемых ферментами, аналогичны тем, которые найдены для гетерогенных реакций,, например вид кинетического уравнения и действие ингибиторов [8]. Бейлис предложил [9] механизм ферментативного катализа, основанный на адсорбции субстрата на поверхности фермента, за которой следует реакция адсорбированного соединения. В настоящее время имеется много аналогичных доказательств [1, 3, 8] того, что между субстратом и ферментом протекает специфическая химическая реакция (а не простая физическая адсорбция), точно так же как между субстратом и поверхностью катализатора в гетерогенном катализе. Когда станет больше известно о структуре активных мест в молекуле фермента, тогда возникнет реальная необходимость рассмотреть геометрию поверхности молекулы фермента пока же часто оказывается достаточным рассматривать соединение субстрата S и молекулы фермента Е как единое целое. Большинство механизмов ферментативных реакций представляет собой видоизменение простой картины реакции промежуточных соединений или комплексов, описанных в гл. I. Эти видоизменения были предложены многими исследователями, однако вклады Михаэлиса и Ментена ПО] Бриггса и Холдейна [И] оказались особенно существенными. [c.111]

Значительно более ограниченные по своему характеру допущения сделали Михаэлис и Ментен [10] при выводе уравнения начальной скорости, опубликованного приблизительно на двенадцать лет раньше работы Бриггса и Холдейна [11]. Они предположили, что скорость распада промежуточного комплекса ES с образованием продукта (fesiES]) весьма мала по сравнению со скоростью распада на исходные вещества (fealES]), так что начальные прямая и обратная реакции 1 и 2 определяют концентрацию ES. Их уравнение может быть получено из уравнения (2), если пренебречь по сравнению с feo [c.119]

Здесь следует предупредить читателей относительно некоторой несогласованности в толковании константы Михаэлиса — Ментен. В настоящей книге дано практически наиболее удобное определение константы Михаэлиса — Ментен, принятое Холдейном [15], Олберти [2], а также Диксоном и Уэббом [10]. Между тем Рей-нер [29] считает такое определение неправильным и ограничивает употребление Км особым случаем, когда эта величина выражает истинную константу диссоциации фермент-субстратного комплекса. Лайдлер [22] указывает, что в уравнении Михаэлиса — Ментен j m представляет собой константу диссоциации ES [c.42]

Это соотношение впервые вывел Холдейн. Оно справедливо для реакции, выражаемой уравнением (1.6), тогда как для реакций иного типа получаются соотношения, отличные от соотношения Холдейна. Многие из них были выведены Олберти и представлены в табл. 5. [c.44]

Это уравнение называется соотношением Холдейна. Заменяя постоянное слагаемое в. знаменателе правой части уравнения ( 1.28) величхшой Кр, получаем уравнение ( 1.236). [c.172]

Введение функции Холдейна в уравнение скорости роста биомассы как основа динамического моделирования процесса ингибирования водородом метаболизма жирных кислот у гетероацетогенных бактерий обсуждалось в разделе 2.4.4. Кроме того, были созданы модели для нестационарных условий [79]. Регенеративная модель описывает регенерацию метаногенной системы, потребляющей кислоты, при ее росте на иле, содержащем до 30 токсинов различных типов и в разных концентрациях. Процесс регенерации протекает одинаково для различных токсинов и может быть описан следующим эмпирическим уравнением [c.57]

Михаэлиса — Мо1тен гравнеике — уравнение скорости ферментативной реакции. Предложено Л. Михаэлисом и М. Ментен в 1913 г. Ими создана общая теория действия ферментов и ферментативной кинетики, позднее расширенная главным образом усилиями Дж. Брргса и Дж. Холдейна. [c.114]

Как в схеме Михаэлиса и Ментен, рассматривающих первую стадию ферментативного катализа как равновесный процесс, так и в схеме ван Слейка и Куллена, считавших эту стадию необратимой, делаются малообоснованные и излишние допущения о константах скорости. Как мы видели, обе схемы приводят к одинаковым уравнениям скорости. Бриггс и Холдейн [181 проанализировали обобщенный механизм, который включает оба частных случая [c.36]

Принцип стационарности был введен Боденштейном [14] для объяснения наблюдаемых скоростей фотохимических реакций определенного типа. Как мы видели, ван Слейк и Куллен [143] при выводе уравнений скорости ферментативной реакции считали само собой разумеющимся соблюдение стационарности, а Бриггс и Холдейн применяли этот принцип в явной форме. Ни один из этих авторов не получил строгого подтверждения выполнимости условия стационарности, и, к сожалению, появилась тенденция рассматривать принцип стационарности как самоочевидный или по крайней мере как всегда выполняющийся. В действительности этот принцип не выполняется в строгом смысле для некоторых некаталитических реакций типа [c.40]

Соотношение Холдейна на самом деле является обобщением уравнения, использованного ранее фон Ойлером и Джозефсоном [52] для сопоставления кинетических параметров ферментативного гидролиза Р-метилглюкозы с константой равновесия для ферментативной реакции. Однако значение этого соотношения не было должным образом оценено до тех пор, пока Бок и Альберти [13] не применили соотношение Холдейна для анализа кинетических параметров ферментативной реакции, катализируемой фумаразой . [c.52]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология