Пептиды взаимодействие с ароматическими соединениями

Совершенно не ясно, каким образом вообще осуществляется взаимодействие между набухающими в воде гелями и ароматическими соединениями. Этот эффект можно подавить, вводя в элюент различные добавки. Создавая в элюенте высокую концентрацию роданида или мочевины, удается почти полностью нормализовать элюирование пикриновой кислоты и триптофана [52]. На сефадексе 0-25 в водно-спиртовой среде полифенолы ведут себя в соответствии с их молекулярным весом, ВТО время как в чистой воде они сильно задерживаются гелем [53]. Возможные активные центры геля не удается насытить путем добавления к элюенту ароматических соединений (например, 0,2 н. салицилата натрия) [42], однако в 1 М пиридине ди-нитрофенильные производные аминокислот появляются в элюате раньше, чем свободные аминокислоты. По-видимому, при хроматографировании в системе фенол — уксусная кислота — вода (1 1 1) гель уже не имеет сродства к ароматическим соединениям [54], Карнеги [55], работая на сефадексе 0-25 в этой системе (которая позволяет избежать побочных эффектов), сумел на ряде пептидов подтвердить обычную зависимость между объемами выхода и молекулярным весом (табл. 26). Он предполагает, что при молекулярном весе выше 400 имеет место собственно гель-хроматография, поскольку здесь уже не должен действовать эффект распределения [63]. Однако до сих пор все же не доказано, одинаков ли состав растворителя в гранулах геля и между гранулами. [c.130]

Источниками ароматических соединений при синтезе гуминовых веществ в природных условиях могут быть соединения типа фенолов. Полифенолы, окисляясь до хинонов, затем взаимодействуют с аминокислотами и пептидами. Эти процессы легко осуществляются при участии окислительных ферментов — фенолоксидазы, выделяемых многими группами микроорганизмов. При этом образуются темноокрашенные продукты, как это установлено многими авторами [7—11]. [c.277]

В 20—40-е годы было синтезировано большое число самых разнообразных антигенов, представляющих собой белки, конъюгированные с разнообразными ароматическими соединениями, гетероциклами, включая пуриновые и пиримидиновые основания, аминокислотами и олиго-пептид ами,-Моно- и олигосахаридами, органическими кис-лотами, стероидами. Все перечисленные вещества в составе антигена способны индуцировать образование взаимодействующих с ними антител. Обширный фактический материал, в накоплении которого особенно значителен вклад К- Ландштейнера и его сотрудников, открыл исключительные возможности для понимания принципов распознавания антигенных детерминант антителами. [c.25]

Например, феиилуксусмая и фенилпропионовая кислоты содержат карбоксильную группу и ароматическое кольцо на расстоянии, близком к расстоянию этих же групп в остатках ароматических аминокислот, поэтому они могут взаимодействовать со связывающим (контактным) участком фермента карбоксипептидазы (см. стр. 262). Они не цодвергаются каталитическому превращению, так как не содержат пептидных связей, ио конкури1)уют с пептидами за контактный участок фермента и тормозят каталитическую реакцию отщепления С-концевого аминокислотного остатка. Такие соединения получили название ингибиторов ферментов. [c.268]

Интересные примеры систем, для которых выполняется уравнение (1.94) и другие аналогичные этому уравнения, представляют собой процессы связывания фенола и мочевины с модельным пептидом A (iNH H2 O)4OEt [287], а также процессы, сопровождающие взаимодействие одного пуринового или пиримидинового основания с другим соединением того же ряда [345] или с полициклическим ароматическим углеводородом [352]. [c.86]

Выведение общих правил на основании данных, приведенных в табл. 15.4, представляется несколько опасным. Частично это объясняется заметной величиной поправок на существование множественных путей реакции, а кроме того, известным фактом влияния таких переменных, как ионная сила, на кинетические параметры для пептидов. Тем не менее можно отметить некоторые закономерности. Увеличение субстрата в определенных пределах уменьшает величину Кш, что указывает на усиление взаимодействия с ферментом (ср. ацетилфенилаланин, БГФ и БГГФ). Изучение эффекта заместителей для ряда пептидов на основе аланина подтверждает это общее заключение [31]. Аномальная кинетика чаще наблюдается для малых субстратов. Например, ацилирование трипептидов упрощает кинетические закономерности [31, 76]. Кроме того, аномалии обычно связаны с присутствием ароматических остатков в защитных группах [2]. Из сравнения изостерических соединений ГФЛ и БГФ ранее был сделан вывод о том, что эфиры связываются ферментом значительно прочнее соответствующих пептидов. Однако для других субстратов это правило не всегда сохраняется. Если малая величина Ки для эфиров типа ГФЛ и [c.532]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология