Овомукоид структура

Второй гликопротеин куриного белка — овомукоид имеет молекулярный вес примерно 28 ООО и содержит около 20% углеводов, в числе которых находится манноза, галактоза, глюкозамин и небольшие количества N-ацетилнейраминовой кислоты. Считается наиболее вероятным, что овомукоид содержит три одинаковые или близкие по структуре олигосахаридные цепи , из которых для одной однозначно доказана гликопеп-тидная связь ацилгликозиламидного типа через аспарагиновую кислоту и N-ацетилглюкозамин. Высказано предположение, что другие связи могут быть О-гликозидными . Строение углеводных цепей- овомукоида еще не установлено, однако в результате протеолиза и частичного кислотного гидролиза выделено несколько гликопептидов. По имеющимся данным, углеводная цепь овомукоида содержит галактозу, маннозу и глюкозамин в соотношении 1 4 8. Распад по Смиту показывает, что концевыми остатками являются галактоза и манноза олигосахаридные цепи гликопротеина, по-видимому, сильно разветвлены . [c.576]

Овомукоид — глюкопротеид, выделенный из белка яиц, — изучен весьма тщательно. При коагуляции яичных белков в результате нагревания овомукоид остается в фильтрате из этого фильтрата он может быть осажден прибавлением этилового спирта. Углеводный компонент этого протеида, составляющий 20% всего соединения [56, 57], содержит 3 молекулы маннозы, 7 молекул ацетилглюкозамина и 1 молекулу галактозы. Таким образом, в состав этого углевода входят 11 остатков моносахаридов, и его структура, вероятно, соответствует следующей формуле [56] [c.235]

Предложена также другая несколько необычная структура для овомукоида, в которой углеводная цепь прикрепляется к пептидной в двух местах, образуя цикл . [c.576]

В настоящее время нельзя полностью исключить возможность того, что наблюдаемая гетерогенность овомукоида может быть артефактом, возникающим при выделении материала. Однако, если гетерогенность обусловлена различным содержанием сиаловой кислоты, очень маловероятно, что эта разница возникает при выделении препарата. При сравнительно мягких условиях, применявшихся для выделения овомукоида, заметного отщепления сиаловой кислоты не наблюдалось. Хотя нельзя полностью исключить некоторые изменения белка при его выделении, например изменение величины рК заряженной группы благодаря модификации третичной структуры белка, однако тот факт, что гетерогенность обнаруживается столь постоянно, делает маловероятным ее появление в результате процесса выделения. [c.27]

Из этого следует, что после равномерной адсорбции белковый слой необходимо обрабатывать сшивающим агентом не только для упрочнения и уплотнения защитного покрытия, но и для максимального изменения его нативной структуры так, чтобы внешняя поверхность представляла собой плотную гидрофильную полимерную сетку, по возможности полностью лишенную какой-либо ферментативной активности. Благодаря своему составу (в основном Ь-аминокислотному), иммобилизованные белки обладают некоторой энантиоселективностью, что может успешно использоваться для разделения оптических изомеров. В частности, в работе [42] и обзорах [43, 44] подробно обсуждаются возможности хирального разделения на неподвижных фазах, модифицированных гликопротеином, бычьим сывороточным альбумином, сывороточным альбумином человека, овомукоидами, трипсином и химотрипсином. [c.545]

Еще более трудным может оказаться выяснение структуры прочих белков. Учитывая возможное присутствие циклопептидов в белках [30], можно полагать, что потребуется разработка новых методов, с помощью которых можно будет осуществлять селективный гидролиз (разрыв) пептидной цепи или цикла. Такие процессы, повидимому, происходят при образовании плакальбумина из яичного альбумина (см. статью IV). Важное значение имеет также работа Партриджа и Девиса 116]. Авторы нашли, что при нагревании белков (например, инсулина, эдестина, яичного альбумина, желатины, овомукоида и овомуцина) с водным раствором уксусной или щавелевой кислот при 100° происходит первичный гидролиз с отщеплением одной лишь аспарагиновой кислоты. [c.256]

Однако Левин [69] ошибался, подчеркивая слишком категорично, что углеводы во всех мукопротеинах соединены с серной кислото и построены из четырех компонентов в эквимолекулярных пропорциях гексозамина, глюкуроновой, уксусной и серной кислот. Утверждения, противоречащие ранним работам, главным образом отрицание Шмидебергом присутствия серной кислоты в настоящих муцинах, были отброшены. В обобщении, не подкрепленном доказательствами, Левин [69] приписал углеводной части всех мукопротеинов, не принадлежащих к хондронротеиновому типу, общую основную структуру. Он представлял эту структуру как аналогичную структуре хондрозина с тем лишь отличием, что вместо хондрозамина в ней присутствовал хитозамин. Такой дисахарид он назвал мукозином, а соответствующий нативный углевод — мукоитинсерной кислотой. В эту группу были включены мукопротеины, содержащиеся в выделениях слизистых оболочек, пуповине, стекловидном теле, роговице, и мукоиды серомукоид и овомукоид. Только для соединения, приготовленного из муцина слизистой [c.16]

Ингибиторы сериновых протеаз весьма широкого спектра действия - овомуко-иды из яиц кур, индейки, а также улитки [2714,2778-2780]. Овомукоид японс кой улитки - трехдоменный белок (186 остатков), один из доменов которого (III домен - 56 остатков), будучи выделен, подавляет активность сериновых протеиназ животных и микроорганизмов. Известна его пространственная структура [2778]. [c.257]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология