Химическая модификация, исследование третичной структуры

ВОДИЛИСЬ, для детального изучения химизма протекающих при модификации белков процессов. Как следствие этого мы обнаруживаем пробел в науке о белке, т. е. пока не имеется детальных и всесторонних знаний о белке с точки зрения органической химии, хотя известно, что белки вступают в большое число разнообразнейших реакций. Эта область исследования белков — очень плодотворное поле деятельности для исследователя, обладающего смелостью, неослабным терпением и большой изобретательностью, который к тому же способен скрупулезно вникать в детали и непоколебимо верить в имеющуюся в конечном счете возможность разрешить сложную задачу установления точного строения и реакционноспособ-ности этого важнейшего класса очень сложных природных полимеров. В настоящее время, когда достигнуты большие успехи в выяснении последовательности аминокислот во многих белках и в определении вторичной и третичной структуры этих полимеров, химики-органики имеют в своем распоряжении доступные материалы, которые могут быть использованы в качестве удобных моделей для изучения специфических химических и биологических модификаций, механизма этих процессов и других аспектов структуры и реакционноспособности белков. В течение последнего десятилетия наметились большие успехи в этой области, основу для которых предоставили уже исследованные вещества, использованные в качестве моделей. [c.331]

Синтез в больших количествах специфических полипептидов позволил не только получить важные для клиники белки, но и исследовать их структуру и функции. Трехмерная структура и, следовательно, биологическая активность каждого белка зависят от его аминокислотной последовательности. Как показали химические исследования, модификация боковых групп отдельных аминокислот существенно влияет на способность белковой молекулы к образованию специфической вторичной, третичной или четвертичной структуры, а следовательно, на актив- [c.359]

Исследование структурных и конформационных свойств индивидуальной полипептидной субъединицы обычно ведется по трем аспектам рассматриваются первичная, вторичная и третичная структуры, как это было предложено Линдерстрем-Лангом [И]. Организмы используют для синтеза белков основной набор из 20 аминокислот (см. гл. 23.2). Необычные аминокислоты, которые эпизодически встречаются в белковых структурах, часто являются результатом химической модификации простетической группы гема (остатки 70—80) они остались неизменными в процессе эволюции, тогда как другие части молекулы играют, по-видимому, меньшую роль для спецификаций, особенно остатки, не участвующие в агре- [c.222]

Еще на ранней стадии исследования белков было обнаружено, что при некоторых видах их химической модификации, не приводящих к изменениям молекулярного веса, происходит значительное увеличение вязкости растворов белков. Это явление объясняется тем, что полипептидная цепь немодифицирован-ного белка заснирализована и свернута, в результате чего она принимает глобулярную форму. Пример способа сворачивания приведен на рис. 40.5, на котором схематически представлена третичная структура миоглобина, имеющего протяженные спиральные участки, чередующиеся с неспиральной, нерегулярной вторичной структурой именно на этих участках происходит сворачивание и изгибание. Как было предсказано, а затем подтверждено рентгеноструктурным анализом, пролин вследствие своей циклической структуры образует пептидные связи с углами, исключающими спиральную структуру. Этот эффект схематически показан на рис. 40.1 (пролин помещен в правом верхнем углу). [c.380]

Знание нуклеотидных последовательностей создает необходимые предпосылки для использования многих экспериментальных методов. Эти данные нужны для успешного применения метода химической модификации с целью исследования классов доступных и недоступных для реакции звеньев (см. обсуждение третичной структуры тРНК ниже в этой главе). Информация о последовательности необходима для анализа данных, получаемых с помощью различных химических или физических зондов, которые позволяют оценивать расстояние между определенными звеньями, участвующими, например, в образовании внутримолекулярных сшивок. Она может использоваться также в сочетании со спектроскопическими или другими физическими данными для того, чтобы попытаться установить, какие из предполагаемых спиральных участков присутствуют в нативной молекуле. Эти методы рассмотрены подробно в гл. 24. [c.162]

Изучение антигенной структуры белков осуществляют с помощью нескольких методов 1) исследованием продуктов ограниченного протеолиза, 2) химической модификацией различных боковых аминокислотных остатков с последующим анализом антигенного строения образующегося продукта, 3) разрушением присущей данному белку вторичной и третичной структуры. Каждый из перечисленных методов имеет свои ограничения, в силу чего достаточно полная информация о строении детерминантных групп белков может быть получена лищь при сочетании ряда методов. [c.27]