Фишера стереоспецифичные

Стереоспецифичность механизма действия фермента была впервые отмечена Фишером (1894), который сказал Иначе говоря, я могу сказать, что фермент и субстрат должны подходить друг к другу как ключ к замку . В современной терминологии эта концепция выражается в виде идеи о промежуточных активных комплексах между ферментом и субстратом. [c.727]

Ферментативный гидролиз гликозидов. Этот наиболее старый метод определения конфигурации гликозидов, использованный впервые Э. Фишером, основан на том, что природные ферменты, выделяемые часто, как и соответствуюш,ие гликозиды, из растительных объектов, обладают строгой стереоспецифичностью. В частности, ферменты, расщепляющие гликозидные связи (гликозидазы), разделяются на а-глико-зидазы, расщепляющие только а-гликозиды, и р-гликозидазы, расщепляющие р-гликозиды. Наиболее употребительными среди первых является а-мальтаза, среди вторых — эмульсин. Для установления кон- фигурации у гликозидного атома исследуемый гликоз.ид подвергают гидролизу тем или иным ферментом и, в зависимости от того, а- или Р-гликозидаза вызовет гидролиз, относят гликозид к тому или иному типу. [c.45]

Специфичность действия. Еще в конце XIX и в начале XX столетия было установлено, что способность того или иного фермента катализировать превращение определенного вещества (субстрата) зависит от природы как фермента, так и субстрата. Высокая избирательная способность взаимодействия фермента с компонентами биологической реакции особенно наглядно проявляется при оценке стереохимических превращений. Э. Фишер одним из первых показал высокую стереоспецифичность ряда ферментов и постулировал, что это обусловлено комплементарным присоединением субстрата к ферменту в процессе каталитической реакции. Это особенно ярко проявляется в процессе реакций, характерных для ь- или о-форм субстрата. Например, фермент лак-татдегидрогеназа катализирует превращение только ь-формы молочной кислоты и полностью инертен в отношении ее в-формы. ь-Аспарагиназа, катализирующая реакцию превращения аспарагина, действует только на его Ь-форму [c.60]

Можно сказать,, что стереоспецифичность была открыта Пастером, когда последний нашел, что некоторые плесневые грибки вызывают брожение D-тартрата аммония и не сбраживают его L-изомера однако явление это было впервые систематически изучено Эмилем Фишером и его учениками, начиная с 1894 года. Это было логическим продолжением работ Фишера по строению сахаров и пептидов. Естественно было поставить вопрос, обладают ли новые описанные им сахара, такие, как талоза, гулоза, глюко-гептозы и глюкооктозы, характерным биологическим свойством-способностью сбраживаться под действием дрожжей,—типичным для встречающихся в природе гексоз—D-глюкозы, D-маннозы, D-фруктозы и D-галактозы. Исследования Фишера и Тир-фельдера (Fis her, Thierfelder, 1894) дали отрицательный ответ на этот вопрос. Названные авторы предположили, что причиной этого является присутствие в клетках дрожжей каталитических агентов, которые соответствуют по своей конфигурации гексозам, способным к брожению, но не остальным сахарам. [c.647]

Фишеру принадлежит образное выражение, что фермент и субстрат находятся друг с другом во взаимоотношении ключа и замка. Это образное выражение Фишера в свете современных представлений приобретает неожиданно почти буквальный смысл Согласно мультиплетной теории катализа Балан-дина , между катализатором и веществом, подвергающимся превращению, должно существовать определенное структурное соответствие. Атомы или группы атомов в реагирующей молекуле должны быть расположены в пространстве строго определенным образом, чтобы произошло наложение на активные центры катализатора с образованием промежуточного адсорбционного комплекса. Поскольку ферменты являются веществами белковой природы и построены асимметрично из оптически активных аминокислот, условия наложения правых и левых антиподов субстрата оказываются отличными, что и приводит к наблюдаемой стереоспецифичности ферментативных процессов. [c.585]

Специфичность связывания зависит от строго определенного расположения атомов в активном центре. Субстрат входит в активный центр, только если он соответствует ему по форме. В 1890 г. Эмиль Фишер (Е. Fis her) использовал сравнение с ключом и замком (рис. 6.10), которое оказалось по существу правильным и исключительно плодотворным представлением о стереоспецифичности катализа. Однако, как показывают работы последних лет, активные центры некоторых ферментов не являются жесткой структурой, их форма модифицируется при связывании субстратов. В этих ферментах форма активного центра становится комплементарной форме субстрата [c.110]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология