Ферменты катализирующие превращение

Повышение производительности и скорости брожения в концевых аппаратах представляет собой пока нерешенную проблему снятия ингибирующего действия продуктов метаболизма (спирта) на синтез дрожжами отдельных ферментов, катализирующих превращение моносахаридов в этанол. [c.244]

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. [c.142]

Фенилкетонурия-заболевание, вызываемое недостаточным количеством в организме фермента фенилаланингидроксилазы. Этот фермент катализирует превращение фенилаланина в тирозин (оба эти соединения являются аминокислотами). Указанное заболевание может приводить к серьезной задержке умственного развития, а) Напишите сокращенные структурные формулы фенилаланина и тирозина б) вь[-скажите предположение относительно происхождения названия указанного фермента. [c.469]

Наиболее широко распространенным механизмом регуляции ферментов в клетках является, по-видимому, аллостерическая активация или ингибирование, которые вкратце рассмотрены выше (разд. Б, 6). Метаболические пути контролируются аллостерическими механизмами самых разных типов наиболее распространенными из них являются следующие два механизма. Первый может быть назван активация предшественником. Метаболит, действующий как аллостерический эффектор, включает фермент, катализирующий превращение либо этого же метаболита, либо продукта, находящегося немного далее в цепи превращений. Например, на рис. 6-15 метаболит С (предшественник) активирует фермент, который катализирует практически необратимое превращение соединения D. В других случаях активация является менее прямой. Вк,тюченный фермент может участвовать в образовании второго [c.69]

Пиридоксальфосфат (фосфорилированное производное альдегидной формы витамина В ) является коферментом множества ферментов, катализирующих превращения аминокислот. Во всех реакциях, катализируемых ПФ-зависимым ферментом, между аминокислотой и карбонильным атомом пиридоксальфосфата образуется ковалентный комплекс (шиффово основание), в котором ПФ действует как электрофильный катализатор, стабилизируя [c.386]

Концентрацию киназы фосфорилазы следует подобрать так, чтобы не более 20% добавленной фосфорилазы Ь превращалось в фосфорилазу й за 5 мин. Одна единица активности — это количество фермента, катализирующего превращение 1 мкмоль фосфорилазы Ь в фосфорилазу а в 1 мин при 30° С, pH 8,2. Для расчета учитывают молекулярную массу субъединицы фосфорилазы, равную 97 400 Да удельную активность фосфорилазы а в отсутствие АМФ принимают за 70% от активности фосфорилазы Ь, измеренной в присутствии АМФ. [c.224]

Первичные порфирии относятся к энзимопатиям, т е. это наследственные заболевания, при которых нарушен синтез ферментов, катализирующих превращения этих пигментов. Это может приводить к избыточному образованию предшественников гема и вьщелению с мочой большого количества 5-аминолевулиновой кислоты, порфобилиногена, порфиринов. [c.422]

Окончательным доказательством справедливости этой схемы послужило выделение из листьев табака двух ферментов, катализирующих превращение путресцина (11) в соединение (33) и далее диамина (33) в соединение (12) [43]. [c.548]

Этот тип неконкурентного ингибирования чаще всего наблюдается у ферментов, катализирующих превращения более одного субстрата, когда связывание ингибитора не блокирует связывание субстрата с активным центром. Ингибитор при этом соединяется как со свободным ферментом, так и с Е8-комплексом. [c.151]

Наглядно это можно представить в том случае, если принять, что тип асимметрии фермента аналогичен асимметрии правой руки. Используя эту аналогию, допустим, что фермент катализирует превращение изомера меченой лимонной кислоты, изображенного проекционной формулой ЬУШ, в сс-кетоглутаровую кислоту, захватывая сначала центральную карбоксильную группу (которая должна быть отщеплена) своими пальцами таким образом, чтобы большой палец фермента оказался расположенным вдоль связи [c.535]

Изомераза. Фермент, катализирующий превращение соединения в его структурный изомер. [c.1011]

Этот же фермент катализирует превращение цис-аконитовой кислоты в изолимонную кислоту [c.168]

Было показано, что действие фермента фосфорилазы обратимо и что из глюкозо-1-монофосфорного эфира можно в присутствии этого фермента получить гликоген. Это наблюдение проливает свет и на механизм синтеза гликогена в печени и мышцах из глюкозы крови. Надо, однако, заметить, что гликоген принадлежит к числу сильно разветвленных полисахаридов, в которых, помимо кислородных мостиков, переброшенных между первыми и четвертыми С-атомами соседних остатков глюкозы, имеются мостики и между первыми и шестыми С-атомами (стр. 83). Таким образом, в биосинтезе гликогена из глюкозы принимает участие, как это было недавно показано (А. Н. Петрова), не только фосфорилаза, но и особый фермент, катализирующий превращение 1,4 связей в 1,6 связи и тем способствующий разветвлению молекулы синтезированного полисахарида. [c.252]

Данные о механизме действия АКТГ на синтез стероидных гормонов свидетельствуют о сугцественной роли аденилатциклазной системы. Предполагают, что АКТГ вступает во взаимодействие со специфическими рецепторами на внешней поверхности клеточной мембраны (рецепторы представлены белками в комплексе с другими молекулами, в частности с сиаловой кислотой). Сигнал затем передается на фермент аденилатцикла-зу, расположенную на внутренней поверхности клеточной мембраны, которая катализирует распад АТФ и образование цАМФ. Последний активирует протеинкиназу, которая в свою очередь с участием АТФ осуществляет фосфорилирование холинэстеразы, превращающей эфиры холестерина в свободный холестерин, который поступает в митохондрии надпочечников, где содержатся все ферменты, катализирующие превращение холестерина в кортикостероиды. [c.259]

По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты обладают значительно большей специфичностью действия. Некоторые ферменты катализируют превращение практически только одного какого-либо вещества. Например, фермент глюкозооксида-за, получаемый из плесневых грибов различных видов, специфически окисляет -D-глюкозу до глюконовой кислоты и почти не действует на другие моносахариды. Многие ферменты действуют только на определенный вид химической связи. Например, фермент пепсин гидролизует пептидные связи в молекулах белка, образованные только ароматическими аминокислотами. Наименьшую специфичность обнаруживают ферменты, которые катализируют опреде- ленные группы реакций. Так, например, ферменты, [c.111]

Глутатион (П1)-К. нек-рых ферментов, катализирующих превращение а-диальдегидов в а-гидроксикислоты, изомеризацию производных малеиновой к-ты в производные фумаровой к-ты (малеинат-цис-трапс-нзомераза) и енолизацию ароматич. а-кетокислот (фенилпируваттаутоме-раза). [c.488]

П и р и докса Л ь-5 -фосф ат (VI)-коферментная форма витамина В . Входит в состав мн. ферментов, катализирующих превращения а-аминокислот, в т.ч. их рацемизацию, персами-нирование, декарбоксилирование, элиминирование или замещение у р- и у-атомов углерода. Осн. стадия в механизме этих р-ций-образование основания Шиффа в результате взаимод. а-аминогруппы к-ты и карбонильной группы К. (см., напр., Аспартатамииотрапсфераза, Изомеразы). [c.489]

Тиаминдифосфат (тнаминпирофосфат, кокарбоксила-за, ТДФ, VII)-коферментная форма витамина тиамина. К. мн. ферментов, катализирующих превращения а-кетокислот [c.489]

ТОПОИЗОМЕРАЗЫ (ДНК-топоизомеразы), ферменты, катализирующие превращение одного топологич. изомера ДНК в другой путем образования или удаления узлов и зацеплений, уменьшения или увеличения степени сверх-спирализации в молекуле. [c.611]

Этот фермент катализирует превращение АТР в циклический АМР (циклический аденозинмонофосфат, или сАМР). Химические аспекты этой реакции обсуждаются в гл. 7, разд. Д, 8. Циклический АМР иногда называют вторым посредником ( se ond messenger ), поскольку он переносит сообщение (message), доставленное клетке первым посредником (гормоном). Циклический АМР быстро гидролизуется до АМР фосфодиэстеразой (стадия б на схеме см. также гл. 7, разд. Д, 8). Однако пока сАМР существует, он действует как аллостерический эффектор по отношению к протеинкиназам (стадия в на схеме), которые катализируют такие реакции модификации, как фосфорилирование гликогенсинтетазы (см. предыдущий раздел, а также гл. 11, разд. Е, 3). [c.70]

Фактически пиридоксин является только исходным для биосинтеза витамина Ве. В организме из пиридоксина образуется пиридоксал-5-фосфат, который с некоторыми белками образует пиридоксалевые ферменты, катализирующие превращения аминокислот. [c.694]

Первыми природными объектами рассмотрения будут брадикининпоген-цирующие пептиды (БПП). Речь пока пойдет только об их конформационных возможностях вопросы связи между структурой и биологическими свойствами, т.е. структурно-функциональной организации олигопептидов, обсуждаются в следующем томе. Отметим лишь, что молекулы БПП усиливают и пролонгируют депрессорный эффект брадикинина на кровяное давление, ингибируют ферменты, расщепляющие кинин, а также являются эффективными ингибиторами пептидил-дипептидазы - фермента, катализирующего превращение ангиотензина I в повышающий кровяное давление ангиотензин II. Самыми эффективными представителями этой группы являются природные пента-, нона- и декабрадикининпо-тенцирующие пептиды, структурная организация которых вместе с некоторыми их синтетическими аналогами рассматривается ниже [1,2]. [c.256]

В 50-х гг XIX столетия Л. Пастер показал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы — ферментами. Ошибка Пастера заключалась в том, что он считал ферменты неотделимыми от живых клеток (в данном случае — дрожжевых), однако это ошибочное представление разделялось многими учеными, его современниками. Поэтому открытие Э. Бухнера, который первым показал, что в водных экстрактах дрожжевых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт, является, по сути дела, началом формирования науки — энзимологии. В 20-х гг XX в. Р. Вильштеттер впервые получил ряд ферментов в высо-коочищенном состоянии. Однако химическую природу ферментов он не идентифицировал из-за ошибочного исходного представления о том, что ферменты — особый класс низкомолекулярных веществ, сорбированных на белках. В 1926 г Дж. Самнер впервые получил растительную уреазу в виде белковых кристаллов. Четыре года спустя Дж. Нортроп и М. Кунитц представили данные о получении кристаллов трипсина и пепсина, доказав их исключительно белковую природу. Успехи прикладной энзимологии во второй половине XX столетия позволили получить более 2000 ферментов в более или менее очищенном состоянии. [c.59]

Чтобы создать бактерию, синтезирующую 2-кето-Е-гулоно-вую кислоту, непосредственного предщественника витамина С в промышленном производстве этого витамина, Андерсон и др. выделили из oryneba terium ген фермента, катализирующего превращение 2,5-дикето-В-глюко-новой кислоты в 2-кето-Е-гуло-новую кислоту, и ввели этот ген в клетки Erwinia sp. — бактерии, синтезирующей 2,5-дикето-В-глюконовую кислоту из D-глюкозы. Выделение этого гена осложнялось тем, что сам фермент практически не был изучен. Та- [c.265]

Дезоксигексозы. Ферменты, катализирующие превращение НДФ-глюкозы в HДФ-L-paмнoзy (из растений выделен фермент, специфичный для УДФ-глюкозы, из микроорганизмов— фермент, специфичный для ТДФ-глюкозы), требуют присутствия НАДФ-На- Предложен следующий механизм этой реакции [c.390]

Ферменты, катализирующие превращения с участием молекулярного кислорода, разделяются на три основные группы оксидазы, монооксигеназы и диоксигеназы. К оксидазам относят ферменты, катализирующие процессы, в результате которых О2 восстанавливается до Н2О2 или до двух молекул воды. Примерами таких ферментов могут служить глюкозооксидаза и цитохром с оксидаза, катализирующая о кисление ферроцитохрома с до феррицитохрома по реакции [c.133]

Синтез разветвленной молекулы амилопектина, имеющей 1,6-связи, впервые осуществлен в 1944 г. при помощи так называемого Р-фермента, выделенного из картофеля. Этот фермент катализирует превращение амилозы в амилопектин. Впоследствии он стал называться а-глюкан-ветвящей глико-зилтрансферазой. Если в среде имеется смесь фосфорилазы, Р-фермента, глюкозо-1-фосфата и затравки , то сразу синтезируется амилопектин, минуя стадию образования амилозы. [c.146]

В качестве примера реакции, катализируемой лиазой, приводящей к образованию цикла, можно привести аденилат циклазу — фермент, катализирующий превращение АТФ в циклический аденозин-З, 5 -циклофосфат (77) (АТФ-пирофос- фатлиаза циклизующая) — соединение, участвующее в регуляции большого числа биохимических процессов (см. 10.2) [c.147]

Однако лишь в конце 50-х годов удалось точно воспроизвести строение молекулы натурального каучука в лабораторных условиях, а затем наладить его производство в промышленных масштабах. И до сих пор это единственная природная гигантская молекула, которую человеку удалось получить искусственно и наладить крупномасштабное производство. Секрет успеха — стереоспецифи-ческий контроль. Природа при всех происходящих в ней превращениях молекул проявляет абсолютную точность в пространственной ориентации атомов образующейся молекулы. Это в первую очередь обусловлено стереоспецифичностью действия ферментов, катализирующих превращения молекул, происходящие в природе. В системах, создаваемых искусственно, столь строгий стереохимический контроль трудно осуществить. [c.87]

Специфичность действия. Еще в конце XIX и в начале XX столетия было установлено, что способность того или иного фермента катализировать превращение определенного вещества (субстрата) зависит от природы как фермента, так и субстрата. Высокая избирательная способность взаимодействия фермента с компонентами биологической реакции особенно наглядно проявляется при оценке стереохимических превращений. Э. Фишер одним из первых показал высокую стереоспецифичность ряда ферментов и постулировал, что это обусловлено комплементарным присоединением субстрата к ферменту в процессе каталитической реакции. Это особенно ярко проявляется в процессе реакций, характерных для ь- или о-форм субстрата. Например, фермент лак-татдегидрогеназа катализирует превращение только ь-формы молочной кислоты и полностью инертен в отношении ее в-формы. ь-Аспарагиназа, катализирующая реакцию превращения аспарагина, действует только на его Ь-форму [c.60]

Местом синтеза витамина С являются микросомы печени, причем у человека, морской свинки и других животных витамин С не образуется из-за отсутствия ь-гулонооксидазы — фермента, катализирующего превращение гулоно-вой кислоты в аскорбиновую. [c.128]

Фермент, катализирующий превращение ИМФ в аденилосукци-нат, ингибируется в присутствии АМФ. [c.423]

На рис. 15.9 показано, что фермент, катализирующий превращение А в В, имеет две изоформы. Активность различных изоформ -изозимов - может регулироваться по-разному. Например, одна форма регулируется по типу отрицательной обратной связи (верхняя стрелка), а другая - путем фосфорилирования (нижняя стрелка). [c.463]

Бактериальный фермент, катализирующий связывание азота, представляет собой сложную белковую молекулу и носит название ншпрогеназы. У симбиотических форм Rhizobium этот фермент катализирует превращение атмосферного азота в аммиак, который переходит в цитоплазму клеток растения-хозяина, где превращается в глутамин, глутаминовую кислоту и далее в остальные амииокислоты. Генетический анализ показал, что успешное осуществление симбиотической азотфиксации требует координированной экспрессии большого числа различных бактериальных генов и многих генов растения-хозяина. У Rhizobium большая часть генов, имеющих отношение к азотфиксации,-так называемых генов m/-сгруппирована в плазмиде, имеющейся у этой бактерии. [c.179]

Q-Фермент катализирует превращение амилозы в амилопектин. Он является трансгликозилазой, превращающей в части амилоз-ной цепочки а-1,4-связи в а-1,6-связи. Восстанавливающая группа перенесенной цепочки образует гликозидную связь с первичной [c.162]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология