РНК комплементарная форма

Чужие белки часто включаются в тело как часть болезнетворных агентов -вирусов, бактерий, грибков, паразитов. Химия тела так сильно зависит от наличия нужных белков в определенном месте, в определенное время и в нужном количестве, что при появлении чужого белка сразу вырабатывается сигнал для нейтрализации возможной опасности. Стратегия защиты организма иммунной системой заключается в синтезе белков, окружающих часть молекулы чужого белка. Опять биохимическое взаимодействие становится возможным из-за соответствия формы молекул антител и антигенов (свойство комплементарности). Если молекула захватчика будет окружена, она не сможет причинить вреда. [c.486]

Конечно, по мере того как новые основания сближаются с матричной цепью, они должны вступать в реакцию полимеризации, давая комплементарную цепь. Для этого две мономерные единицы образуют между собой 3, 5 -фосфодиэфирную связь. Ферментом, который катализирует такую реакцию полимеризации, является ДНК-полимераза. Как и в случае образования пептидной связи, для образования фосфодиэфирной связи затрачивается определенная энергия. Следовательно, мономерные единицы нельзя последовательно присоединять в форме монофосфатов, но следует сначала активировать, превратив в трифосфаты. Для обеспечения правильной последовательной полимеризации ферменту необходимо присутствие родительской цепи в качестве матрицы. Помимо этого для фермента необходимо присутствие затравки ДНК, с которой начинается синтез новой цепи. Следовательно, имеет место не синтез совершенно новой цепи, а удли- [c.148]

В самом широком смысле фермент — это белок, обладающий каталитической активностью. Более точно его можно определить как полипептидную цепь или совокупность полипептидных цепей, обладающих в нативной форме каталитической активностью. Это сложный сополимер, состоящий из мономеров — аминокислот, находящихся в одинаковой конфигурации. Катализ происходит в специфической области фермента, которую называют каталитическим центром или каталитической щелью. Активный центр состоит из остатков аминокислот, которые участвуют в узнавании и связывании субстрата, а в каталитический центр входят только остатки аминокислот, прямо участвующих в процессе катализа. Согласно существующему представлению об активном центре, лишь некоторые группы в составе ферментов вызывают его высокую каталитическую активность, очень часто комплементарным [c.201]

После этого образуется цепь (возможно, в форме отдельных фрагментов), комплементарная одноцепочечному хвосту . При полном обороте кольца получается цепь вирусной ДНК в два раза длиннее обычной. Процесс репликации завершается ее расщеплением при помощи соответствующей эндонуклеазы и сшиванием комплементарных нитей в кольцо лигазой. [c.278]

Л. с. могут оказывать местное действие (на месте нанесения препарата) или резорбтивное (после всасывания, поступления в общий кровоток и ткани). В обоих случаях они действуют либо в месте контакта с тканями, либо на рецепторные структуры (рефлекторное действие). В-ва, возбуждающие рецепторы, наз. агонистами, в-ва, уменьшающие или устраняющие действие агонистов,-антагонистами. Взаимод. агонистов и антагонистов с рецепторами осуществляется в результате хим. или межмол. связей (ковалентной, ионной, водородной и др.) в зависимости от прочности зтих связей различают обратимое и необратимое действие Л. с. Препараты, действующие только на один тип рецептора, считаются избирательными. На избирательность Л.С. влияют сродство (аффинитет) к рецептору, прочность образуемой с ним связи, а также форма и размер молекулы Л. с., его пространств, соответствие рецептору (комплементарность), расстояние между функционально активными группировками и др. св-ва. [c.585]

Другой тип кооперативности в молекуле белка обнаруживается при обратимом конформационном переходе между а-спиралью и беспорядочным клубком. Если создать условия, при которых более устойчивой является спиральная конформация, то все молекулы, которые находятся в состоянии беспорядочного клубка, быстро примут форму спирали. Аналогичным образом в условиях, при которых более устойчивой конформацией является беспорядочный клубок, все спирали расплетутся и произойдет полное их превращение в клубки. Плавление ДНК (гл. 2, разд. 10), как и любого кристалла, происходит кооперативно [21]. Формирование новой полинуклеотидной цепи на комплементарной матрице, приводящее к возникновению стэкинг-взаимодействий, также может быть кооперативным процессом. Так, например, формирование цепи полиадениловой кислоты на двух цепях полиуридиловой кислоты приводит к кооперативному образованию комплекса, представляющего собой тройную спираль (гл. 2, разд. Г.6). Наличие стэкинг-взаимодействия делает рост спирали энергетически более выгодным, чем инициацию новых спиральных участков [22]. Проблеме кооперативности посвящена обширная литература, в частности работы [23—25]. [c.263]

В реакциях окисления-восстановления скорость процесса определяется природой взаимодействующих частиц и прежде всего механизмом переноса электрона. Быстро проходят те реакции, в которых окисленная и восстановленная формы отличаются только числом электронов. Прн этом если в каждой из окислительно-восстановительных пар переносится одинаковое число электронов, то реакцию называют комплементарной [c.91]

При неминуемом появлении в статистическом клубке устойчивых необратимых флуктуаций одни участки примут стабильные формы, а другие, промежуточные, останутся подвижными, хотя и их конформационная свобода за счет межостаточных взаимодействий значительно ограничится. Переход клубка в первое промежуточное состояние - результат действия бифуркаций на локальных участках. Их образование - поворотный момент, который определяет направленность процесса сборки и характер его дальнейшего развития. Впоследствии, также за счет случайно возникших флуктуаций, в специфические взаимодействия вовлекаются удаленные по цепи аминокислотные остатки из разных участков, и белок переходит во второе промежуточное состояние. Структурирование, вызванное новым набором согласованных необратимых флуктуаций, осуществляется за счет сближенности комплементарных и избирательно взаимодействующих конформационно жестких и лабильных фрагментов. Последние при этом обретают определенную форму. Появление в течение разумно короткого времени на завершающем этапе сборки необратимых флуктуаций на значительно больших, но уже частично структурированных участках также неизбежно. Увеличение количества взаимодействующих между собой остатков сопровождается уменьшением конформационных степеней свободы. Так что и здесь возможно выявление за короткое время необратимых флуктуаций при беспорядочно-поисковом механизме. [c.98]

Основные положения предложенной мною конформационной теории белков были сформулированы в общем виде и имели вначале чисто эвристический характер [40, 41]. Создание расчетного метода требовало их детализации и тщательной проверки. Достоинство теории даже в ее первоначальной, быть мо жет, несовершенной форме заключалось в том, что она позволяла всю необходимую работу с первой и до завершающей стадии заранее представить в виде строго последовательного ряда логически связанных между собой шагов, где каждое продвижение вперед опиралось на результаты предшествующих исследований и предваряло последующее. Иными словами, теория, отражавшая вначале чисто субъективное представление автора о структурной организации белка, в то же время представляла собой достаточно четко ориентированную рабочую программу исследования. Одно из положений теории, а именно предположение о согласованности в белковой глобуле всех внутри- и межостаточных взаимодействий, давало возможность разделить задачу на три большие взаимосвязанные части. Цель первой заключалась в кон-формационном анализе свободных остатков стандартных аминокислот, т.е. в оценке ближних взаимодействий валентно-несвязанных атомов. Идеальными моделями для изучения ближних взаимодействий явились молекулы метиламидов М-ацетил-а-аминокислот (СНз-СОМН-С НК-СОЫН-СНз). Вторая часть общей задачи состояла в выяснении влияния средних взаимодействий, т.е. взаимодействий между соседними по цепи остатками. Объектами исследования здесь могли служить любые природные олигопептиды. Цель третьей, завершающей части - изучение роли контактов между удаленными по цепи, но пространственно сближенными в глобуле остатками и априорный расчет трехмерной структуры белка. В дефинициях нелинейной неравновесной термодинамики эти цели могут быть сформулированы следующим образом. Во-первых, определение возможных конформационных флуктуаций у свободных аминокислотных остатков и выявление энергетически наиболее предпочтительных. Во-вторых, нахождение возможных конформационных флуктуаций локальных участков полипептидной цепи и установление среди них бифуркационных флуктуаций, ведущих к структурированию фрагментов за счет средних невалентных взаимодействий. В-третьих, анализ возможных флуктуаций лабильных по средним взаимодействиям участков полипептидной цепи и идентификация бифуркационных флуктуаций, обусловливающих комплементарные взаимодействия конформационно жестких нуклеаций, стабилизацию лабильных участков и, в конечном счете, образование нативной трехмерной структуры молекулы белка. [c.109]

Открытие ДНК-зависимой РНК-полимеразы совпало во времени с возникновением концепции о существовании информационной РНК, условно обозначаемой т-РНК. В то время как существование РНК-полимеразы было установлено в опытах in vitro с бес-клеточными системами, гипотеза об т-РНК основывалась на результатах изучения in vivo бактериальных клеток, зараженных и незараженных бактериофагом. Информационная РНК представляет собой комплементарную форму РНК (или Д-РНК), образующуюся под влиянием ДНК-зависимой РНК-иолимеразы. Ей посвящены многочисленные обзоры [9, 76—86]. [c.240]

Первичным продуктом репликативного синтеза РНК являются комплементарные копии всех сегментов геномной РНК вируса гриппа [27]. Эти позитивные геномные копии отличаются от позитивных транскриптов (мРНК) структурой концевых последовательностей. В отличие от мРНК они не содержат кэпированных и метилированных затравочных последовательностей, и оба их конца строго комплементарны концам РНК-матриц этим они отличаются от укороченных и полиаденилированных транскриптов (рис. 24.7). Следовательно, позитивный одноцепочечный антигеном, синтезированный на первых стадиях репликации, содержит в комплементарной форме всю генетическую информацию, записанную в каждом сегменте геномной РНК. Эти антигеном-ные сегменты РНК служат в свою очередь матрицами для синте- [c.466]

Специфичность связывания зависит от строго определенного расположения атомов в активном центре. Субстрат входит в активный центр, только если он соответствует ему по форме. В 1890 г. Эмиль Фишер (Е. Fis her) использовал сравнение с ключом и замком (рис. 6.10), которое оказалось по существу правильным и исключительно плодотворным представлением о стереоспецифичности катализа. Однако, как показывают работы последних лет, активные центры некоторых ферментов не являются жесткой структурой, их форма модифицируется при связывании субстратов. В этих ферментах форма активного центра становится комплементарной форме субстрата [c.110]

Эта гипотеза не была новой. В кругах генетиков теоретического склада, ломавших голову над удвоением гена, она была в ходу уже лет тридцать. Суть ее состояла в том, что для удвоения гена требуется образование комплементарной (негативной) копии его, форма которой относится к исходной (позитивной) поверхности, как ключ к замку. Затем эта комплементарная (негативная) копия должна была служить формой (матрицей) для синтеза новой позитивной копии. Однако нескольким генетикам идея комплементарного копирования не импонировала. Ведущим среди них был Г. И. Мёллер, находившийся под влиянием нескольких известных физиков-теоретиков, особенно Паскуаля Иордана, которые считали, что существуют силы притяжения подобного к подобному. Однако Полингу этот прямой механизм внушал отвращение его особенно возмущало предположение, будто эта идея находит подтверждение в квантовой механике. Перед самой войной он предложил Дельбрюку, от которого узнал про работы Иордана, написать совместно с ним для журнала Сайенс статью с категорическим утверждением, что, согласно квантовой механике, механизм удвоения гена связан с синтезом комплементарных копий. [c.75]

Днем к нам впервые заглянул Брэгг. Последние дни он лежал дома с гриппом и, находясь еще в постели, услышал, что мы с Криком придумали остроумную структуру ДНК, которая может оказаться очень важной для биологии. Вернувшись в лабораторию, он в первую же свободную минуту отправился к нам, чтобы убедиться в этом своими глазами. Он сразу же заметил комплементарность обеих цепей и понял, что соответствие числа пар аденина с тимином и гуанина с цитозином логически вытекает из регулярно повторяющейся формы сахаро-фосфатного остова. Так как он ничего не знал о правилах Чаргаффа, я сообщил ему экспериментальные данные, касающиеся соотношения оснований, и заметил, что на него произвела большое впечатление мысль о возможной их роли в репликации генов. Когда дело дошло до рентгеноструктурных результатов, он понял, почему мы еще не уведомили об открытии группу из Кингз-колледжа. Его, однако, встревожило, что мы до сих пор не спросили мнения Тодда. Хотя мы и сказали, что с органической химией у нас все в порядке, это его не успокоило. Бесспорно, перепутать химические формулы мы вряд ли могли, но Фрэнсис говорил так быстро, что Брэгг сомневался, способен ли он вообще остановиться, чтобы можно было усвоить нужные факты. Поэтому мы обещали пригласить Тодда сразу же, как получим координаты атомов. [c.117]

Окончательное уточнение координат было закончено на следующий вечер. Не располагая точными рентгеноструктурными данными, мы не были уверены, что избранная нами конфигурация абсолютно правильна. Но это нас не беспокоило, так как мы хотели лишь установить, что хотя бы одна данная двухцепочечная комплементарная спираль стереохимически возможна. Иначе нам могли возразить, что хотя наша идея и изящна, но форма сахаро-фосфатного остова этого не допускает. К счастью, теперь мы знали, что это не так, и отправились обедать, уверяя друг друга, что такая изящная структура просто должна существовать. [c.117]

Для объяснения этих фактов активный центр химотрипсина представляют обычно (в развитие идей школы Нимэнна [55, 64]) состоящим из участков, комплементарных по отношению к отдельным фрагментам молекулы специфического субстрата [7, 59, 65]. Движущая сила сорбции фрагмента К на ферменте — это гидрофобное взаимодействие. Фактически образование комплекса фермент — субстрат обусловлено тем, что боковая гидрофобная субстратная группа подвергается термодинамически выгодной экстракции из воды в органическую среду белка (см. 4—6 этой главы). Молекулярная модель активного центра была предложена Блоу с сотр. [66] на основании результатов рентгеноструктурного анализа кристаллического химотрипсина (см. рис. 9). Размеры гидрофобной полости в районе активного центра составляют (10—12) х(5,5—6,5)Х(3,5—4) А. Эти размеры достаточны, чтобы вместить боковую цепь триптофана или тирозина, но вместе с тем форма полости делает возможной только лишь одну, строго определенную ориентацию плоскости ароматического кольца. [c.134]

Эти процессы можно классифицировать на две подгруппы 1) реакции, при протекании которых природа и число ближайших к иону частиц, т. е. состав внутренней координационной сферы, не изменяются при образовании переходного состояния стадии переноса электрона (внешнесферные реакции электронного переноса) к таким реакциям относится взаимодействие между ферри- и ферроцианид-анионами, когда группы СЫ остаются расположенными симметрично вокруг Ре + или Ре +, а также реакция между ионами Мп04 и МпОГ 2) реакции, в переходном состоянии которых один или несколько лигандов одновременно входят в состав внутренней координационной сферы окисленной или восстановленной форм (внутрисферные реакции электронного переноса). При комплементарных реакциях электронного переноса окислитель и восстановитель изменяют свои степени окисления на одну и ту же величину. Возможны более сложные процессы типа [c.89]

Как уже отмечалось, образование комплементарных пар оснований (А-Т- и G- -nap) было впервые постулировано Дж. Уотсоном и Ф. Криком прн созданнн модели двойной спирали ДНК. Строение этих пар показано на рис. 12. Обе пары близки по форме и имеют одинаковые размеры. Они связаны осью симметрии второго порядка, но при этом псевдосимметричны прн повороте на 180 вокруг оси, лежащей в плоскости рисунка (с выходо.м оснований из его плоскости), совпадают только С1 -атомы. [c.24]

Макромолекулы большинства природных РНК построены из одной полирибонуклеотидной цепи. Основной элемент их вторичной структуры — сравнительно короткие двойные спирали, образованные комплементарными участками одной и той же цепи и перемежающиеся ее однотяжевыми сегментами. Полирибонуклеотидные цепи в таких двуспиральных структурах антипараллельны, а сами двойные спирали, находящиеся в А-форме, не идеальны в них имеются дефекты в виде неспаренных нуклеотидных остатков или не вписывающихся в двойную спираль однотяжевых петель (рис. 21 и 22). Наряду с классическими уотсон-криковскими парами (А-и и О-С) в двутяжевых участках РНК часто встречается пара О-и. Таким образом, стабильность двутяжевых районов поддерживается комплементарными и межплоскостными взаимодействиями оснований. В однотяжевых участках наблюдаются сильные стэкинг-взаимодействия оснований, вследствие чего они стремятся принять конформацию однотяжевой спирали. [c.37]

ДНК Поли.меразы проверяют комплементарность каждого нуклеотида матрице дважды один раз перед включением его в состав растущей цепи и второй раз перед тем, как включить следующий нуклеотид. Очередная фосфодиэфирная связь образуется лишь в том случае, если последний (З -концевой) нуклеотид затравки комплементарен матрице. Если же на предыдущей стадии полимеризации произошла ошибка (например, из-за того, что нуклеотид в момент полимеризации находился в необычной таутомерной форме), то репликация останавливается до тех пор, пока неправильный нуклеотид не будет удален. Некоторые ДНК-полимеразы обладают не только полимеризующей, но и 3 -экэонуклеазной активностью, которая отщепляет не спаренный с матрицей нуклеотид затравки, после чего полимеризация восстанавливается, от механизм, коррекция, заметно увеличивает точность работы ДНК-полимераз. Мутации, нарушающие З -экзонуклеазную активность ДНК-полимеразы, существенно повышают частоту возникновения прочих мутаций. Напротив, мутации, приводящие к усилению экзонуклеазной активности относительно поли.меризующей, снижают темп мутирования Генетического материала. [c.47]

Как уже было сказано, ряд фагов (фХ174, 04, М13 и др.) имеют однонитевой кольцевой геном. Вскоре после попадания такого генома в клетку он превращается в кольцевой ковалентно-непрерывный дуплекс (или, как говорят, в репликативную форму). Эго превращение включает ряд стадий 1) образование затравки 2) элонгацию комплементарной цепи, осуществляе.мую клеточной ДНК-полнмеразой П1 3) удаление РНК-затравки, которое производится, по-видимому, за счет 5 -экзонуклеазной активности клеточной ДНК-полимеразы I 4) достраивание комплементарной цепи 5) лигирование концов комплементарной цепи ДНК-лигазой и 6) внесение сверхспиральных витков в ковалентно-непрерывный дуплекс прн помощи гиразы. Обратим внимание, что все Арменты, обеспечивающие перевод родительского генома в репликативную форму, имеют клеточное происхождение. [c.272]

Схема Кэрнса, однако, не является основным способом репликации ДНК фага Я. Очень быстро (может быть уже после первого раунда) 0-молекулы превращаются в а-молекулы, т. е. приобретают форму, характерную для участников репликации по схеме разматывающегося рулона. Тем не менее между а-молекулами репликационных систем, использующих классический механизм разматывающегося рулона (например, у фага фХ174), и а-молекулами, образующимися на поздней стадии репликации ДНК фага Я, есть существенные различия. В первом случае 5 -конец хвостовой части молекулы имеет совершенно определенную структуру, так как он возникает в результате внесения разрыва в уникальное место кольцевого дуплекса. В случае же ДНК фага Я а-молекулы могут иметь самые разнообразные концы. При классическом разматывающемся рулоне из дуплекса вытесняется всегда определенная цепь 1(-Ь)цепь у фХ1741, что опять-таки связано с уникальностью разрыва, вносимого в дуплекс. В случае а-молекул ДНК фага Я из дуплекса может вытесняться любая из двух комплементарных цепей. Наконец, ферментативное обеспечение репликации по схеме разматывающегося рулона имеет свои особенности (например, в случае фага фХ174 — потребность в хеликазе Rep), которые не обнаруживаются при поздней репликации генома фага Я (где используется тот же набор ферментов, >гго и на ранней стадии). [c.275]

Таким образом, один из З -концов вновь возникших дуплексов должен находиться в однонитевой форме. Поскольку молекула ДНК фага Т7 имеет прямой концевой повтор, однонитевые 3 -конць[ двух сестринских молекул должны быть взаимно комплемеЕнарны. Поэтому эти молекулы могут объединиться в дн.мер, мономерные составляющие части которого на первых порах удерживаются за счет взаимодействия между комплементарными последовательностями, а затем скрепляются ковалентно. Сходным образом репликация димерной молекулы может привести к возникновению тетрамера и т. д. [c.278]

Удобно расчленить раунд репликации ДНК на три стадии 1) переход родительского генома в репликативную форму 2) собственно репликация репликативной формы и 3) переход репликативной формы в зрелый дочерний геном. Рассмотрим несколько вирусных систем, у которых синтез ДНК осуществляется при участии двухнитевых кольцевых молекул (рнс, 148), Такие кольца — репликативные формы — могут возникать несколькими способа.ми путем синтеза комплементарной цепи на однонитевой кольцевой матрице (фаг с( Х174), в результате спаривания липких концов, (фаги Р2, Р4), в результате сайт-специфической (фаг Р1) илн общей (фаг Р22) внутримолекулярной peкo.vlбинaцни. между концевыми повторами и т. д. Наконец, в форме двухнитевого кольца [c.280]

ДНК, входящая в состав частиц вируса генатита В,— это молекула, построенная из двух линейных компонентов полноразмерной (—)ни-ти ( 3,2 т. п. н.) с белком, ковалентно присоединенным к 5 -концу, а также сегмента (+)нити (1,7—2,8 т. п. н.). от сегмент содержит участки, комплементарные обоим концам (—)нити, и поэтому удерживает вирионную ДНК в кольцевой форме (рис. 163, а). В вирионе имеется вирус-специфическая ДНК-полимераза, способная достраивать (+)нить до размера полного генома. Геном вируса мозаики цветной капусты крупнее и содержит около 8 т. п. н. это двухнитевая кольцевая молекула, обе цепи которой не непрерывны (рис. 163, б). [c.315]

Связь между активными (вариабельными) участками антитела и гаптеном или гаптеновой группой антигена не является ковалентной связью, а представляет собой результат ряда слабых взаимодействий — электронного вандерваальсова взаимодействия, образования водородных связей, притяжения между группами, несущими различный электрический заряд. Эти типы слабых взаимодействий в совокупности обеспечивают достаточно сильное притяжение, способное противостоять разрыву, вызываемому тепловым движением. С увеличением расстояния между взаимодействующими группами силы, обеспечивающие связывание, быстро ослабевают. Поэтому для эффективного взаимодействия связывающий участок антитела должен быть строго комплементарен по форме, размеру и положению соответствующим группам гаптена (на рис. 15.19 показана комплементарность гаптена — иона п-азосук-цинаннлата — и антитела). [c.449]

Специфичность процесса кристаллизации объясняется комплемен-тарностью структур каждой участвующей в построении кристалла молекулы (или иона) и растущими поверхностями. Можно представить себе, что один тартрат-ион удален из кристалла. Образовавшаяся полость будет иметь как раз такие размеры и форму, какие необходимы, чтобы тартрат-ион мог заполнить ее. Кроме того, в кристалле находятся положительно заряженные ионы, расположенные рядом с местами, где локализуются отрицательные заряды тартрат-иона, а также комплементарные группы, образующие водородные связи. [c.451]

Последовательность примерно 75 нуклеотидных остатков была определена для многих молекул различных тРНК. У всех у них обнаружены четыре одинаковых участка, образованных комплементарными парами А = и или 0 = С, как показано на рис. 15.25. Существование этих участков позволило сделать вывод, что молекула имеет форму листа клевера, приведенную на рис. 15.25. Эта структура была подтверждена рентгеноструктурным анализом кристаллов дрожжевой фе-нилаланиновой тРНК (рис. 15.26). [c.463]

Репликация одноцепочечного фага должна протекать в две стадии. Сначала на содержащейся в фаговой частице плюс-цепн образуется. комплементарная минус-цепь. Для инициации этой стадии необходимы еще один бактериальный белок, а именно фактор HF , и GTP. Образующиеся минус-цепи не остаются связанными с плюс-цепями. Они, по-внди-мому, освобождаются от репликазы в одноцепочечной форме и складываются, образуя высокоупорядоченные молекулы с большим числом шпилек. (Как и в случае плюс-цепей РНК фага MS2, показанных на рис. 15 19.) Далее минус-цепи копируются (фактор ИР для этого не нужен), образуя большое число новых плюс-цепей, которые включаются в готовые фаговые частицы. [c.245]

Репликаза фага Q способна in vitro синтезировать цепи, полностью комплементарные как плюс-, так и минус-молекулам вирусной РНК. Система, однако, специфична для вирусной РНК и не может копировать никаких других полинуклеотидов. Возможно, что для инициации процесса репликации нужно, чтобы на З -конце имелись определенные последовательности. В пробирке репликация протекает с ошибками, такими, в частности, как преждевременная терминация цепи и неправильное спаривание оснований. В результате происходит образование мутантных форм РНК, что дает возможность получать молекулы РНК, размеры которой будут значительно меньше, чем у вирусной РНК, и которые будут при этом легко реплицироваться репликазной системой фага Q . Была установлена нуклеотидная последовательность одного из таких фрагментов, включающего всего лишь 114 нуклеотидов . [c.245]

Известно, что для инициации процесса репликации ДНК фага ФХ необходимо наличие в геноме фага специфического гена А. Недавно было показано, что этот ген детерминирует синтез белка с мол. весом 56 000 — специфической эндонуклеазы надрезающей вирусную цепь RF-формы, что необходимо для начала процесса репликации [209]. По-видимому, после появления такого разрыва стимулируется синтез небольшого участка РНК-затравки. Репликация ДНК протекает в большинстве случаев в двух направлениях (разд. Д,2), однако репликативная форма Ф X образуется, вероятно, только в одном направлении по механизму разматывающегося рулона (rolling ir le) [210]. В соответствии с этим механизмом [уравнение (15-9)], по мере того как вновь образующаяся цепь вирусной ДНК синтезируется вдоль комплементарной (минус) цепи-матрицы, исходная вирусная ДНК (плюс-цепь) вытеснется в виде одноцепочечного хвоста . [c.278]

Шггалька-двутяжевая спиральная структура, образующаяся в результате комплементарного спаривания оснований (А с и и О с С). Шпильки и соединяющие их однотяжевые участки РНК укладываются в компактную третичную структуру. Для тРНК вторичная структура имеет характерную форму, к-рую наз. клеверным листом . [c.298]

Динамическая структура белковых макромолекул ферментов, постулированная Р. Ламри, К.Х. Линдерштром-Лангом и Д.Е. Кошландом, проявляется в локальной тепловой подвижности отдельных участков и в способности к индуцированным конформационным переходам. Ограниченная внутримолекулярная подвижность белков И1рает первостепенную роль в реализации таких функционально важных свойств ферментов, как динамическая адаптация формы фермента к структуре каталитических и субстратных групп, меняющаяся в процессе химической реакции, аллостерическое взаимодействие между пространственно разобщенными центрами, реализация принципа комплементарности свободных энергий и индуцированного соответствия. [c.552]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология