Субстраты, активная форма

Комбинируя уравнение материального баланса и соотношение (6.66), можно показать, что концентрация активной формы фермента зависит от начальной концентрации субстрата [c.138]

Окисление органических веществ. В результате поглощения СО2 и дальнейших его преобразований в ходе фотосинтеза образуется молекула углевода, которая служит углеродным скелетом для построения всех органических соединений в клетке. Органические вещества, возникшие в процессе фотосинтеза, характеризуются высоким запасом внутренней энергии. Но энергия, аккумулированная в конечных продуктах фотосинтеза — углеводах, жирах, белках,— недоступна для непосредственного использования ее в химических реакциях. Перевод этой потенциальной энергии в активную форму осуществляется в процессе дыхания. Дыхание включает механизмы активации атомоп водорода органического субстрата, освобождения и мобилизации энергии в виде АТФ и генерации различных углеродных скелетов. В процессе дыхания углевод, жиры и белки в реакциях биологического окисления и постепенной перестройки органического скелета отдают спои атомы водорода с образованием восстановленных форм. Последние при окислении в дыхательной цепи освобождают энергию, которая аккумулируется в активной форме в сопряженных реакциях синтеза АТФ. Таким образом, фотосинтез и дыхание — это разли ные, но тесно связанные стороны общего энергообмена. [c.609]

Химическая реакция, в ходе которой генерируются активные промежуточные частицы, может вызвать протекание другой сопряженной реакции, на которую частично расходуются эти частицы (химическая индукция). С помощью химической индукции можно получить сверхравновесные концентрации продуктов во второй реакции при условии, что увеличение ЛО в этой реакции перекрывается уменьшением ДО за счет первой. Химический процесс в некоторых случаях можно ускорить введением в реакционную смесь специальных добавок — катализаторов, которые переводят в активную форму один или несколько компонентов реакции (субстратов) и регенерируются после завершения превращения. Такое ускорение называют катализом. С помощью катализаторов можно ускорить приближение к положению равновесня реакции, но нельзя сместить это положение равновесия. [c.309]

О-фенантролин, 8-гидроксихинолин), конкурентные ингибиторы (вытесняются из молекулы фермента субстратом) для К. типа А и В-соотв. фенилпропионовая и е-амино-капроновая к-та. К. типа А и В продуцируются в виде проферментов поджелудочной железой человека и животных. В двенадцатиперстной кишке под действием трипсина проферменты образуют активные формы К. [c.322]

Основной принцип действия каждого катализатора заключается в том, что, участвуя в реакции в незначительных количествах, он образует с субстратом промежуточную активную форму, в виде которой происходит химическое превращение, причем в конце реакции катализатор регенерируется в неизменном состоянии. [c.12]

Реакции взаимных превращений различных активных форм кофермента фолиевой кислоты предшествуют, сопровождают или заключают реакции субстратов, связанные с транспортом формильной, оксиметильной или метильной групп. [c.497]

Необходимо отметить, что многое в реакциях превращений активного формальдегида и его участии в ферментативных реакциях субстратов неясно и требует дальнейших уточнений. Проблема активного формальдегида изучалась на упрощенных моделях активных форм кофермента 12981. [c.497]

Витамин В и его активные формы ФМН и ФАД являются ростовыми факторами. ФМН и ФАД — коферменты около 30 ферментов, осуществляющих перенос водорода на различные субстраты. Имеется несколько типов таких реакций [c.111]

Простейший случай активирования наблюдается, когда каталитическая реакция протекает при условиях, в которых катализатор находится только частично в активной форме в виде соединения, способного реагировать с субстратом. Внесение веш,ества, способного увеличить долю активной формы катализатора, приводит к повышению скорости, т. е. к активированию реакции. [c.16]

Активатор может действовать не только на катализатор, но и на субстрат и таким образом влиять на каталитический процесс в целом. Примеры можно найти в реакциях, субстрат которых существует в нескольких равновесных формах, и только одна из них может участвовать в данной реакции. Соединения, стабилизирующие активную форму субстрата, например енольную форму кетона, фактически повышают ее концентрацию в системе и таким образом существенно ускоряют процесс, т. е. действуют как активаторы. Примеры такого рода активирования рассмотрены в гл. III. [c.21]

В этой главе будут рассмотрены активаторы, ускоряющие ту стадию каталитической реакции, на которой происходит непосредственное химическое взаимодействие между субстратом и катализатором. В зависимости от тех свойств реагентов и катализатора, на которые главным образом влияет активатор, причины ускорения данной стадии могут быть самыми разнообразными. В одних случаях могут происходить изменения эффективных зарядов атомов и электронной структуры катализатора и в результате возрастает его поляризующее действие на субстрат. В других случаях активатор может смещать равновесие в сторону образования определенных форм катализатора или субстрата, активных в условиях реакции. В некоторых случаях активатор играет роль матрицы, обеспечивающей взаимную ориентацию катализатора и субстрата, что приводит к снижению энергии активации их взаимодействия. [c.99]

Второй важный подход к выяснению метаболических путей связан с изучением мутантных организмов, не способных синтезировать данный фермент в активной форме. Такой дефект, если только он не является летальным, может проявиться в том, что у мутанта будет накапливаться и выводиться из организма субстрат дефектного фермента. Некоторые этапы обмена аминокислот удалось, например, выяснить, исследуя у людей в ю-жденные нарущения обмена, при которых в организме не вырабатывается определенный фермент (рис. 13-18). У человека такие генетические нарущения встречаются сравнительно редко и вследствие этого не могут служить объектом систематического изучения. Однако у микроорганизмов их можно вызвать искусственно, воздействуя на клетки различными мутагенными агентами (рентгеновскими лучами или определенными химическими соединениями), способными изменять структуру определенных генов в их ДНК. Полученные таким путем мутантные микроорганизмы, утратив-пше способность синтезировать тот или иной фермент, могут служить прекрасным орудием для изучения метаболизма. [c.392]

В основу обеих моделей положено представление о том, что ферменты могут существовать в различных формах-в активной форм (с высоким сродством к субстрату) и в неактивной (с малым сродством к субстрату), В каком соотношении между собой будут находиться разные формы фермента, зависит от наличия и концентрации лигандов (молекул субстрата, активаторов и ингибиторов). Разница между гипотезами касается того, как происходит конформационное изменение. [c.488]

Рис. 9. Строение активного центра а-химотрипсина по Блоу с сотр. [29]. [Боковая группа субстрата — Ы-формил-А-триптофан (выделен жирно) расположена в гидрофобной полости активного центра]

Очевидно, что уравнения (10.7) и (10.8) описывают симметричную колоколообразную кривую рН-завиоимости скорости ферментативной реакции (при небольшой концентрации субстрата в случае 10.8). Однако на практике иногда наблюдаются колоколообразные кривые зависимости скорости ферментативной реакции от pH. Для их описания необходимо учитывать возможность нескольких ступеней ионизации активной формы фермента в кислую или щелочную сторону. Например, схеме (10.9) соответствует уравнение (10.10) скорости ферментативной реакции, согласно которому график в координатах (1одАкат/рН) или (log /гкат//Ст(каж), pH) имеет вид соединенных плавными переходами отрезков с тангенсами угла наклона - -2, +1, О, —1, так что общий график рН-зави-симости имеет вид несимметричной колоколообразной кривой, левая ветвь которой круче правой [c.221]

Катализатор ускоряет образование активной формы субстрата. Например, кетоны существуют в кетонной и енольной формах. Галоген (Вг или 1г) реагирует только с енольной формой. Кислота способствует образованию енола и тем самым ускоряет галогени-рование кетона. [c.169]

Фосфофруктокиназа — один из ключевых ферментов, регулирующих процесс гликолиза в целом. Активной формой фермента является тетрамер, состоящий из 4 субъединиц с молекулярной массой 83 000 Да каждая. В зависимости от условий тетрамеры могут превращаться в высокополимерные агрегаты или диссоциировать на неактивные димеры и мономеры. Фосфофруктокиназа является аллостерическим ферментом. К числу аллостерических эффекторов относятся субстраты (АТФ, фруктозо-6-фосфат) и продукты реакции (АДФ, фруктозо-1,6-дифосфат), а также такие метаболиты, как АМФ, цАМФ, цитрат, фруктозо-2,6-дифосфат, фосфокреатин, 3-фосфоглицерат, 2-фосфо-глицерат, фосфоенолпируват, ионы МН4+, К+, неорганический фосфат и др. [c.238]

Обнаруженный факт не противоречит высказанному в начале главы утверждению о том, что энантиомеры имеют идентичные спектры, поскольку две оптически активные формы растворителя— (-j-)SOL или (—)SOL — могут образовывать диа-стереомерные комплексы d-X/(+)S0L и l-X/(+)SOL или D-X/(—)SOL и L-X/(—)S0L [комплексы за счет межмолекулярного взаимодействия между растворителем (SOL) и растворен-БЫм веществом d, l-X], которые дают различные спектры. Величина расщепления зависит от асимметрии, или хиральности, растворителя, а также от степени ассоциации между субстратом и растворителем, а следовательно, от температуры. Так, для /-кокаина (128) различие резонансных частот для протона На составляет 0,14 м. д., если спектры измеряют при 20 °С в 30 %-ных (по объему) растворах (- -)- и (—)-1-фенилэтанола в сероуглероде. При —40 °С наблюдаемая разность составляет [c.216]

Находящийся в клетке ингибитор связывается с конформером А и при достаточно высокой концентрации переводит весь фермент в неактивную форму А. Фермент оказывается выключенным или по крайней мере обладает очень низкой активностью. Прн высоких же концентрациях активатора фермент будет включен за счет стабилизации конформации В. Доля молекул фермента, находящихся в активной форме В, определяется концентрацией ингибитора, активатора и субстрата в клетке в данный момент времени. Подобное соотношение между ингибированием и активацией лежит в основе многих явлени11 регуляции клеточного метаболизма (гл. 1, разд. Е). [c.36]

Например, в кристаллах миоглобина и гемоглобина их от 5 до ю лизоцима - всего 5. Дж. Рапли, детально изучивший этот вопрос, в своем обзоре пишет "...кристалл глобулярного белка можно рассматривать как упорядоченный и открытый ансамбль компактных молекул, имеющих почти что минимальный контакт с областью, не занятой твердым веществом. Эта область составляет около половины объема кристалла-она непрерывна, заполнена растворителем, аналогичным основной массе жидкости, и состоит из каналов, способных вместить молекулы соединений с молекулярной массой более 4000 [354. С. 257]. Полностью исключить возможность отклонения структуры белка в кристалле от структуры в растворе тем не менее нельзя. Но несомненно и то, что в большинстве случаев изменения могут коснуться только положений некоторых боковых цепей в областях контактов на периферии глобулы. Вероятность, что конформационные нарушения произойдут, и произойдут именно в активном центре, невелика, конечно, в том случае, когда кристаллизация осуществляется в условиях, близких к тем, при которых фермент или другой белок проявляет активность. При идентичности структур фермента в кристалле и растворе различия в эффективности катализа могут быть обусловлены лишь разными условиями диффузии субстрата и продуктов реакции и стерическими затруднениями для конформационных перестроек активного центра. Дж. Рапли по этому поводу замечает "...кристаллический белок обладает ферментативной активностью, и, хотя его свойства несколько отличаются от свойств растворенного белка, сам факт каталитического действия кристаллического фермента служит достаточно убедительным аргументом против предположения о большом изменении конформации в процессе кристаллизации [354. С, 271]. Таким образом, можно заключить, что рентгеноструктурные данные почти всегда правильно отражают укладку основной цепи белка и, как правило, буквально воспроизводят биологически активную конформацию. Поэтому все, что говорится Меклером и Идлис о "жидком" и "твердом белке, по моему мнению, представляется глубоко ошибочным и выглядит не более, чем попыткой спасти идею стереохимического кода. Неудачно также отождествление жидкого" белка с "расплавленной глобулой". Трудно предположить, что короткоживущее промежуточное состояние, которое возникает на последней стадии свертывания полипептидной цепи и о котором пока имеется лишь туманное предствление, является активной формой белка, способной функционировать длительное время. [c.538]

Фермент, к которому применима модель индуцированного соответствия [686, 687], существует почти исключительно в неактивном состоянии Е. Только небольшая доля молекул имеет активную конформацию Е. Согласно предположению Дженкса [631], отношение [/ ]/[/ ] можно определить непосредственно по скоростям фосфорили-рования Н2О и специфичного субстрата. Для аденилаткиназы величина [Е]1[Е в отсутствие субстрата должна быть равна 10 . Присоединение специфичного субстрата вызывает изменение конформации активного центра, переводя таким образом фермент в активную форму Е (рис. 10.5). [c.262]

В основе механизма каталитического действия ТДФ в реакциях простого и окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты и других а-кетокислот в соответствии с теорией Бреслау (380—3831 лежит способность ТДФ легко диссоциировать в нейтральных водных растворах с отщеплением протона при атоме углерода положения 2 тиазолиевого цикла, в результате чего ТДФ приобретает структуру биполярного иона (с). Ион ТДФ является каталитически активной формой, которая непосредственно взаимодействует с молекулой субстрата, обеспечивая тем самым осуществление ферментативной реакции. Механизм каталитического действия ТДФ принципиально одинаков во всех катализируемых им реакциях. [c.422]

Если исходным энергетическим субстратом служит глюкоза, первое превращение, которому она подвергается, — фосфорилирование. В результате образуется глюкозо-6-фосфат — метаболически активная форма глюкозы. Если исходный энергетический субстрат — лактоза, первым шагом на пути метаболизирования является ферментативное расщепление лактозы с помощью р-га-лактозидазы на /)-галактозу и D-глюкозу. 1)-галактоза затем подвергается фосфорилированию, приводящему к образованию i)-ra-лактозо-1-фосфата. Последний подвергается серии ферментативных превращений с участием УТФ в качестве кофермента, в результате которых превращается в глюкозо-1-фосфат. [c.210]

Автолизины (ферменты, расщепляющие клеточную стенку) существуют в клетке в латентной и активной форме. Активная возникает в результате процессингового протеолиза. В латентной форме автолизины рассеяны в области ЦПМ, активируясь, они приобретают сродство к субстрату и перемещаются в материал клеточной стенки. У пролиферирующих клеток бактерий местом локализации активных форм автолизинов является район образования септы, у дрожжей - почки, у апикально растущих микроорганизмов - конец гифы. Именно поэтому при индукции автолиза первичные повреждения клеточных стенок наблюдаются в местах образования перегородок, перетяжек. Автолизины в активной форме перемещаются от одного участка клеточной стенки к другому в продольном (от ЦПМ наружу) и поперечном (от экватора к полюсам) направлениях, невидимому, вследствие образования новых слоев и наращивания новых поперечных участков в местах деления клетки. [c.82]

На субстрат-ферментную специфичность, определяющую кинетику ферментативных реакций, влияют не только количество активной формы фермента, но и структура субстрата. На этом уровне каталитическая активность автолизинов регулируется функциональностью тейхоевых (ТК) и липотейхоевых кислот (ЛТК). [c.83]

В термодинамическом отношении восстановление сульфата чрезвычайно невыгодно, и активная форма сульфата (З -фосфоаденозин-5 -фосфосульфат), вероятно, служит субстратом для восстановления, сопряженного с НАДФ-Нг . [c.420]

Рис. 9-19. Схематическая модель взаимодействия между субъединицами аллостерического фермента. У многих аллостерических ферментов центр связывания субстрата и центр связывания модулятора расположены в разных субъединицах-соответственно каталитической (С) и регуляторной (К). Сообщение о присоединении положительного модулятора М к его специфическому центру в регуляторной субъединице передастся посредством конформационных изменений каталитической субъединице, которая становится активной и ее сродство к связывающемуся с ней субстрату 8 новыщается. После отделения модулятора М от регуляторной субъединицы фермент вновь переходит в неактивную или менее активную форму.

В последовательной модели предполагается, что фермент приобретает каталитически активную конформацию только в результате взаимодействия с субстратом (рис. 16.10). Если фермент состоит из нескольких субъединиц, то конформационное изменение одной из них, вызванное субстратом, последовательно передается другим субъединицам и облегчает им связывание добавочных молекул субстрата. Возможно образование несимметричных олигомеров (на рис. 16.10 это тетрамеры) с субъединицами, имеющими разную конформацию. Присутствие активаторов способствует переходу в активную форму, а отрицательные эффекторы его затрудняют. [c.489]

Назимок и сотрудники на основе исследований комплексооб-разования солей кобальта и марганца с бромистым натрием в 98%-ной уксусной кислоте, а также спектральных исследований Со—Мп—Вг-катализатора в процессе окисления л-ксилола предположили, что активной формой катализатора, проявляющей максимальный синергетический эффект в изученных условиях, является биядерный комплекс. Последний содержит кобальт, марганец и бром, а в качестве лигандов исходные, промежуточные и конечные продукты реакции. В случае окисления алкилбензолов с заместителями в орго-положении конечные продукты окисления являются основными лигандами [9, 118]. Наиболее активные комплексы формируются в реакционной среде при соотношении Е)[М +] [М.2+], равном 0,4—0,8 и общем содержании кобальта в 2—8 раз больше марганца. Лимитирующей стадией в цикле валентных превращений Со—Мп—Вг-катализатора являются реакции взаимодействия биядерных комплексов с альдегидами, активность которых зависит не только от состава и строения субстрата, но и от того, с каким металлом и в какой валентной форме связан бром в комплексе. [c.42]

М. Пирас и В. Нокс [59] показали, что молекула апофермента имеет два участка один — каталитический, а другой — для связывания гематина. Они также установили, что некоторые гомологи триптофана, как и сам триптофан, способствуют реакции связывания апофермента с нростети-ческой группой. Более того, аналоги, способствующие этой реакции, оказались эффективными индукторами этого фермента у крыс с удаленными надпочечниками независимо от того, было у этих аналогов сродство к каталитическому участку или нет. Авторы попытались объяснить полученные результаты с помощью модели [60], предложенной ими за двадцать лет до создания модели оперона. Согласно этой модели, считается, что фермент находится в динамическом равновесии со своим предшественником. Субстрат или жестко связанный кофермент, соединяясь с белком, могут повышать его устойчивость к распаду и тем самым увеличивать количество активного фермента. Соответственно равновесие будет смещаться в сторону образования активной формы фермента, потому что синтез фермента продолжается, а распад — нет. В рассматриваемой [c.76]

Из разных клеток были выделены и очищены альдолазы неско.льких различных типов и свойства их были изучены. Наиболее тщательно исследована альдолаза из скелетных мышц кролика. Активная форма фермента представляет собой тример, состоящий из трех полипептидных цепей. Известно, что этот фермент в отсутствие альдотриозы катализирует обмен водорода в НгС — ОН-группе диоксиацетонфосфата и проявляет стереоспецифичность, противоположную стереоспецифичности триозофосфатизомеразы, которая обладает такой же стереоспецифичностыо и таким же механизмом действия, как и глюкозофосфатизомераза (реакция XI.4). Специфичность альдолазы из скелетных мышц кролика в отношении возможных субстратов свидетельствует о том, что диоксиацетонфосфат (и соответствующая часть молекулы гексозы) взаимодействует с ферментом высокоизбирательным [c.287]

В гл. 6 мы рассматривали каталазу как хороший пример больших изменений в скорости одной и той же реакции в присутствии и в отсутствие белка. Каталитическая активность в реакции разложения Н2О2 при pH 7 меняется при переходе от простых гидратированных ионов Ре(П1) к эквимолярным растворам Ре(1П)-порфи-рина и каталазы в отношении 1 10 10 [35]. Можно предположить, что первый скачок каталитической активности определяется стабилизацией Ре(1И) в растворе порфирииовым лигандом, а второй обусловлен, по крайней мере частично, способностью белка стабилизировать НО . Другими словами, порфирин и белок обеспечивают при pH 7 существование катализатора и субстрата в формах, которые в отсутствие белка возможны лишь при существенно других экстремальных значениях pH. [c.228]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология