Дезаминаза адениловой кислоты

Особенно активна дезаминаза адениловой кислоты в скелетных мышцах. Источником аммиака в мышцах при их работе является подвергающаяся там дезаминированию адениловая кислота [c.184]

В нервной ткани, особенно в головном мозге, имеет место превращение азотистых веществ. В ней имеются ферменты переаминирования и дезаминирования аминокислот, дезаминазы адениловой кислоты и глютаминовой кислоты, декарбоксилаза глютаминовой кислоты и др. [c.564]

Инозиновая кислота отличается от адениловой только тем, что в ней вместо аденина содержится гипоксантин. Дезаминирование аденина в адениловой кислоте производится ( зерментом пуринамидазой (дезаминаза адениловой кислоты). Образование инозиновой кислоты при дезаминировании адениловой кислоты происходит в мышечной ткани. [c.332]

Альдолаза Пиридиннуклеотидтрансгидрогеназа Дезаминаза -адениловой кислоты (из мышцы) Лактатдегидрогеназа (цитохром Оксидаза Ь-аминокислот Бутирил СоА-дегидрогеназа Фосфофруктокиназа 4,2-103 3-103 2,5-103 2,9-103 2-103 2-103 1,4-103 103 [c.60]

К дезак[иназам относятся ферменты, катализирующие гидролитическое отщепление аммиака от пуриновых оснований (аденина и гуанина) как свободных, так и входящих в состав более сложных веществ (нуклеозидов и нуклеотидов). Одна из дезаминаз, катализирующая дезаминирование аденина,— аденаза, редко встречается в тканях животных и не обнаружена в растениях. Другая — гуаназа, катализирующая дезаминирование гуанина, встречается чаще, а третья — дезаминаза адениловой кислоты — очень часто. [c.184]

Наряду с аденазой и гуаназой, в тканях животных установлено наличие дезаминаз, субстратами для которых являются мононуклеотиды — адениловая и гуаниловая кислота — и нуклеозиды — аденозин и гуанозин. Особенно активна в тканях дезаминаза адениловой кислоты. Таким образом, дезаминирование аденина и гуанина может происходить до отщепления их от нуклеотидов и нуклеозидов. [c.438]

Адениловая кислота подвергается дезаминированию. В мышцах содержится активная дезаминаза, катализирующая гидролитическое отщепление аммиака от адениловой кислоты. Часть этой дезаминазы находится в мышцах в растворимом виде (в водорастворимой фракции белков), другая же часть — в миозиновой фракции белков, являясь одним из ее компонентов. Дезаминаза адениловой кислоты образует комплекс с миозином (Д. Л. Фердман и 3. Ю. Нечипоренко) и при соответствующей обработке может быть отделена от миозина. [c.549]

В результате последовательного действия АТФ-азы, миокиназы и дезаминазы адениловой кислоты происходит распад аденозинтрифосфорной кислоты с образованием инозиновой кислоты, аммиака и фосфорной кислоты. [c.549]

Аденозин-5 -моно- аденозин-5 -ди- и аденозин-5 -трифосфорные кислоты. Из мышечного экстракта была выделена (Г. Эмбден, 1927 г.) аденозинфосфорная кислота, изомерная и отличаюш,аяся от так называемой дрожжевой адениловой кислоты (аденозин-З -фосфорной кислоты), полученной гидролизом нуклеиновых кислот. Эта мышечная адениловая кислота (выделенная впоследствии из многих других животных и растительных материалов и универсально распространенная) может быть превращена ферментативным дефосфорилированием в аденозин. Кроме того, мышечная адениловая кислота превращается в результате дезаминирования азотистой кислотой или ферментом адениловой дезаминазой) в инозиновую кислоту (изомер приведенной выше инозин-З -фосфорной кислоты). Инозиновая кислота известна уже давно она была выделена из мясного экстракта Либихом. Инозиновая кислота дает нри кислотном гидролизе гипоксантин и В-рибозо-5 -фосфорную кислоту, строение которой было установлено синтезом (Левен, 1911, 1929 гг.). Тем самым место остатка фосфорной кислоты в положении 5 рибозного остатка оказывается точно установленным, и, таким образом, мышечная адениловая кислота представляет собой аденозин-Ъ -фосфорную кислоту со следующим строением [c.780]

Условия, прн которых остаток гипоксантина в молекуле инозиновой кислоты превращается в другие пуриновые производные, выяснены. В частности, это относится к образованию аде 1иловой кислоты из инозиновой. Адениловая кислота в тканях легко дезаминируется гидролитическим путем с выделением инозиновой кислоты и аммиака. Эта реакция катализируется специфической дезаминазой, и действие ее в условиях, имеющихся в тканях, необратимо. Многочисленные исследования, направленные к выяснению условий, при которых происходит аминирование инозиновой кислоты в тканях животных, привели к окончательным результатам. Установлено, что при введении в организм животных аммонийной со ш, меченной тяжелым изотопом азота, изотоп азота быстро включается в a шнoгpyнпy в иоложе- [c.448]

Источниками образования аммиака в почках могут быть адениловая кислота, аминокислоты и глютамин. В почках содержится дезаминаза, катализирующая гидролитическое дезаминирование адениловой кислоты. Однако дезаминирование адениловой кислоты не играет существенной роли в аммиакообразовании в почках, так как содержание ее, а также аденозинтрифосфорной кислоты, из которой она образуется, в почках невелико. С кровью же адениловая кислота, надо полагать, к почкам не доставляется. [c.493]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология