Адениловая кислота, дезаминирование

Гидролитическое дезаминирование адениловой кислоты (реакция 3) в условиях, имеющихся в мышцах, необратимо. Установлено, что образование адениловой кислоты из инозиновой в мышцах происходит в аэробных условиях, и что при этом используется аминогруппа аспарагиновой кислоты. [c.549]

Не только мононуклеотиды (например, адениловая кислота), но также и соответствующие нуклеозиды могут подвергаться дезаминированию. Так, под влиянием аденозиыдезаминазы от аденозина отщепляется аммиак и образуется гипоксантозин (инозин) [c.362]

КФ 3.5.4.6) катализирует дезаминирование адениловой кислоты по следующей схеме [c.38]

Аденозин-5 -моно- аденозин-5 -ди- и аденозин-5 -трифосфорные кислоты. Из мышечного экстракта была выделена (Г. Эмбден, 1927 г.) аденозинфосфорная кислота, изомерная и отличаюш,аяся от так называемой дрожжевой адениловой кислоты (аденозин-З -фосфорной кислоты), полученной гидролизом нуклеиновых кислот. Эта мышечная адениловая кислота (выделенная впоследствии из многих других животных и растительных материалов и универсально распространенная) может быть превращена ферментативным дефосфорилированием в аденозин. Кроме того, мышечная адениловая кислота превращается в результате дезаминирования азотистой кислотой или ферментом адениловой дезаминазой) в инозиновую кислоту (изомер приведенной выше инозин-З -фосфорной кислоты). Инозиновая кислота известна уже давно она была выделена из мясного экстракта Либихом. Инозиновая кислота дает нри кислотном гидролизе гипоксантин и В-рибозо-5 -фосфорную кислоту, строение которой было установлено синтезом (Левен, 1911, 1929 гг.). Тем самым место остатка фосфорной кислоты в положении 5 рибозного остатка оказывается точно установленным, и, таким образом, мышечная адениловая кислота представляет собой аденозин-Ъ -фосфорную кислоту со следующим строением [c.780]

Дезаминирование адениловой кислоты является, таким образом, процессом, направленным на устранение избытка этого вещества в мышечной ткани, и, по-видимому, прямо не связано с актом сокращения мышечного волокна. [c.430]

Распад производных аденина протекает у млекопитающих и птиц через дезаминирование аденозина и адениловой кислоты с последующим превра- [c.473]

Распад пуриновых нуклеотидов в печени и тканях молсет, как упомянуто, происходить несколько иным путем. В этом случае нуклеотиды сначала подвергаются дезаминированию с образованием соответствующих ксантозинфосфорных или гипоксантозинфосфорных кислот, которые уже дальше, путем гидролиза и фосфоролиза, расщепляются на ксантин или гипоксантин, углевод и фосфорную кислоту. Адениловая кислота в результате такого дезаминирования превращается, например, в инозиновую кислоту (гипоксантозинфосфорную) [c.383]

При дезаминировании адениловая кислота превращается в инозиновую кислоту следующего строения [c.332]

Особенно активна дезаминаза адениловой кислоты в скелетных мышцах. Источником аммиака в мышцах при их работе является подвергающаяся там дезаминированию адениловая кислота [c.184]

В нервной ткани, особенно в головном мозге, имеет место превращение азотистых веществ. В ней имеются ферменты переаминирования и дезаминирования аминокислот, дезаминазы адениловой кислоты и глютаминовой кислоты, декарбоксилаза глютаминовой кислоты и др. [c.564]

Оптимум pH. Максимальные величины скорости реакции дезаминирования адениловой кислоты наблюдались при pH 6,5 [c.44]

Возбуждение нервной системы сопровождается освобождением аммиака в нервной ткани. Это наблюдается при раздражении как периферических нервов, так и мозга. Имеется указание, что образование аммиака в данном случае происходит путем дезаминирования адениловой кислоты. Количество аммиака в мозгу животных уменьшается в период спячки и увеличивается при пробуждении в связи с повышением деятельности мозга. Аммиак обычно нельзя открыть в спинномозговой жидкости, и только в условиях резкого раздражения мозга, особенно при судорогах, он появляется в ней в заметных количествах. Необходимо напомнить, что аммиак является весьма ядовитым веществом, особенно для нервной системы, поэтсму сколько-нибудь значительное повышение его концентрации может оказаться роковым. Для обезвреживания аммиака в мозговой ткани имеется важнейший биохимический механизм, котором устраняет аммиак, связывая его в виде глютамина — безвредного для организма вещества. Кора головного мозга при достаточном содержании глютаминовой кислоты может таким путем связать большие количества аммиака. [c.408]

Образование аммиака может происходить и при других реакциях обмена, помимо дезампиирования аминокислот. В частности, аммиак образуется ири гидролитическохМ дезаминировании гуанина, адениловой кислоты, цитидина и других пуриновых и пиримидиновых производных, а также при окислении аминов аминоксидазами (стр. 192). Образование аммиака прсщс- [c.172]

В противоположность относительно высокому содержанию аммиака в крови воротной вены содержание его в периферической крови в других жидкостях тела и тканях млекопитающих очень низко. У человека нормальное содержание аммиака в венозной крови крайне низко или равно нулю [58]. Определение количества аммиака в крови затрудняется быстрым приростом аммиака в выпущенной крови, что связано, очевидно, с дезаминированием адениловой кислоты и, возможно, какого-то соединения, содержащего карбамидную группу [59, 60]. В связи с этим интересно отметить, что быстрое образование аммиака в свеже-выпушенной крови обусловлено присутствием эритроцитов. Содержание аммиака в крови повышено при некоторых патологических состояниях (см. гл. V). Определение содержания его в тканях и жидкостях тела при различных экспериментальных условиях представляет довольно сложную задачу как ввиду трудностей технического порядка, связанных с измерением очень малых количеств этого соединения, так и вследствие того, что в тканях и жидкостях тела после извлечения их из интактного организма может происходить быстрое образование аммиака. Эти вопросы подробно рассмотрены в обзоре Бесмана [58]. [c.173]

Аспартат является донором аминогруппы при превращении цитруллина в аргинин, который необходим для амидирования 5-амино-4-карбоксиимидазолриботида и превращения его Б 5-амино-4-карбоксамипоимидазолриботид — промежуточное соединение при биосинтезе пуринов — и для аминирования инозиновой кислоты при синтезе адениловой кислоты. Фумарат, образующийся при дезаминировании аспартата, вновь превращается в аспартат, как показано на фиг. 55. [c.121]

В течение многих лет считалось, что при щелочном гидролизе рибонуклеиновых кислот в мягких условиях образуется смесь только З -фосфатов аденозина, цитидина, гуанозина и уридина. Это ошибочное представление существовало главным образом из-за несовершенства методов классической органической химии применительно к идентификации и характеристике нуклеотидов. Многое в ранних работах Левина и его сотрудников, касающихся определения положения фосфорного остатка, противоречиво, вероятно, вследствие того, что нуклеотиды, с которыми они работали, представляли собой смеси 2 - и 3 -изомеров. Кроме того, они выделяли оптически неактивный рибнтфосфат в результате восстановления рибозофосфата, полученного из гуаниловой кислоты (через продукт дезаминирования — ксантиловую кислоту). Однако при использовании условий, в которых проходит миграция фосфорного остатка, такое выделение не имеет никакого смысла. Тем не менее уже это исследование показало, что именно 2 - или З -гидроксильная группа сахара в таких нуклеозидах этерифицирована фосфатом. Так, дезаминирование адениловой кислоты приводило к инозиновой кислоте, дающей при гидролизе гипоксантин и рибозофосфат, который не был рибозо-5-фосфатом [40]. Фосфорилирование 5 -0-три-тилуридина приводит к уридиловой кислоте, которая оказалась [c.126]

Инозиновая кислота отличается от адениловой только тем, что в ней вместо аденина содержится гипоксантин. Дезаминирование аденина в адениловой кислоте производится ( зерментом пуринамидазой (дезаминаза адениловой кислоты). Образование инозиновой кислоты при дезаминировании адениловой кислоты происходит в мышечной ткани. [c.332]

Миокипаза специфически катализирует перенос крайних остатков фос-форной кислоты с одной молекулы АДФ на другую молекулу АДФ так, что образуется АТФ и АФ (АМФ). Возникшая молекула АТФ может быть исполь- ювана обычным образом, но молекула АФ (АМФ), т. е. адениловая кислота, становится объектом специфического фермента, аденилдезаминазы, которая катализирует гидролитическое дезаминирование аденинового радикала, образуя инозиновую кислоту. Свободная адениловая кислота очень токсична. Инозиновая кислота имеет такое строение, как и адениловая, только в ней вместо группы—ННа находится группа—ОН. [c.378]

К дезак[иназам относятся ферменты, катализирующие гидролитическое отщепление аммиака от пуриновых оснований (аденина и гуанина) как свободных, так и входящих в состав более сложных веществ (нуклеозидов и нуклеотидов). Одна из дезаминаз, катализирующая дезаминирование аденина,— аденаза, редко встречается в тканях животных и не обнаружена в растениях. Другая — гуаназа, катализирующая дезаминирование гуанина, встречается чаще, а третья — дезаминаза адениловой кислоты — очень часто. [c.184]

Окислительное дезаминирование аминокислот относится к числу медленно протекающих ферментативных процессов, и оно происходит отнюдь не во всех органах, а в печени, почках и в некоторой степени в головном мозге. Наряду с этим, медленно протекающим процессом образования аммиака, во всех тканях и органах имеется также и иной источник образования аммиака — это гидролитическое дезаминирование адениловой кислоты, возникающей при дефосфорилировании аденозинтрифосфорной кислоты. Образование аммиака происходит в мьпицах при их работе, при возбуждении коры головного мозга, раздражении спинного мозга и периферических нервов и т.д. Травматическое повреждение мышц, головного мозга, других частей центральной и периферической нервной системы, печени, почек и т. д. сопровождается интенсивным образованием аммиака за счет дезаминирования адениловой кислоты и возможно еще некоторых других азотистых соединений. [c.411]

Наряду с аденазой и гуаназой, в тканях животных установлено наличие дезаминаз, субстратами для которых являются мононуклеотиды — адениловая и гуаниловая кислота — и нуклеозиды — аденозин и гуанозин. Особенно активна в тканях дезаминаза адениловой кислоты. Таким образом, дезаминирование аденина и гуанина может происходить до отщепления их от нуклеотидов и нуклеозидов. [c.438]

Источниками образования аммиака в почках могут быть адениловая кислота, аминокислоты и глютамин. В почках содержится дезаминаза, катализирующая гидролитическое дезаминирование адениловой кислоты. Однако дезаминирование адениловой кислоты не играет существенной роли в аммиакообразовании в почках, так как содержание ее, а также аденозинтрифосфорной кислоты, из которой она образуется, в почках невелико. С кровью же адениловая кислота, надо полагать, к почкам не доставляется. [c.493]

Адениловая кислота подвергается дезаминированию. В мышцах содержится активная дезаминаза, катализирующая гидролитическое отщепление аммиака от адениловой кислоты. Часть этой дезаминазы находится в мышцах в растворимом виде (в водорастворимой фракции белков), другая же часть — в миозиновой фракции белков, являясь одним из ее компонентов. Дезаминаза адениловой кислоты образует комплекс с миозином (Д. Л. Фердман и 3. Ю. Нечипоренко) и при соответствующей обработке может быть отделена от миозина. [c.549]

В кювету объемом 20 мл вносят 2 мл взвеси митохондрий, 3,9 мл 0,45 М раствора КС1 и 0,1 мл 60 мМ раствора АМФ. Смесь быстро перемешивают и начинают измерения и запись pH. Учитывая измене ние pH среды,-время реакции и буферную емкость инкубационной смеси, рассчитывают скорость реакции и удельную активность фермента. На рис. 3 приведен пример записи реакции дезаминирования адениловой кислоты (АМФ) митохондриями печени крысы. 1 ельная активность аденилатдезаминазы. рассчитанная по кривой за первые 15 мин реакции, равна 1,8 нмоля NHg на мг белка в 1 мин. Активность, измеренная в этой же пробе путем определения аммиака методом Конвея, составила 1,6 нмоля NHs на мг белка в I мин. При сравнении результатов потенциометрического метода со спектрографическим (Kalkar, 1947) было получено полное совпадение. [c.41]

В тканях, а также в некоторых нуклеиновых кислотах найден также продукт дезаминирования адениловой кислоты — инознновая кислота (9-р-5 -фосфо-в-рибозилгипоксантнн) [c.213]

Однако в настоящее время этой реакции отводят не энергетическую, а регуляторную роль. Это связано с тем, что АМФ является мощным активатором ферментов распада углеводов - фосфорилазы и фосфофруктокиназы, участвующих как в анаэробном расщеплении гликогена и глюкозы до молочной кислоты, так и в их аэробном окислении до воды и углекислого газа. Оказалось также, что превращение АМФ в инозиновую кислоту имеет положительное значение для мышечной деятельности. Образующийся в результате дезаминирования аммиак может нейтрализовать молочную кислоту и тем самым преду1феждать наступление изменений в миоцитах, связанных с ее накоплением (сдвиг pH, изменение конформации белков, снижение активности ферментов и др.). При этом общее содержание адениловых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ) в клетках не изменяется, так как инозиновая кислота при взаимодействии с одной из аминокислот - аспарагиновой кислотой снова превращается в АМФ. [c.149]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология