Цитохром С оксидаза

Цитохром С оксидаза 0, + 4Н+ + 4е 2Нр ("протонный насос") [c.362]

Субъединичным состав цитохромоксидазы сильно варьирует в зависимости от источника выделения. Так, цитохром-с-оксидазы бактерий содержат 2—3 субъединицы, митохондрий дрожжей — [c.617]

Цитохром с переносит электроны к комплексу IV, цитохром с-ок-сидазе. Цитохром с-оксидаза содержит для осуществления окислительно-восстановительных реакций два медьсодержащих центра (Снд и Спв) и гемы а и а , через которые электроны, наконец, поступают к кислороду. При восстановлении О2 образуется сильный основной анион О2, который связывает два протона и переходит в воду. Поток электронов сопряжен с образованным комплексами I, III и IV протонным градиентом. [c.174]

В комплексе III гидрированный кофермент Q-Нг отдает электроны цитохрому с , и в комплексе IV с восстановленного цитохрома с электроны переходят к кислороду. В промежуточных стадиях переноса принимают участие в комплексе III цитохромы 6 и i, а в комплексе IV — медьсодержащие белки и в конечной стадии цитохром-с-оксидаза. [c.198]

Цитохром-С-оксидаза — это сложная биологическая молекула, содержащая в своей структуре два гемовых атома железа и два атома меди. Эти четыре окислительно-восстановительных [c.60]

Функциональное значение аннулярных липидов обычно интерпретируют, исходя из экспериментальных наблюдений, согласно которым большая активность белков проявляется в менее вязком липидном окружении. Это показано, например, для цитохром-с-оксидазы, встроенной в искусственные липидные мембраны разного состава, или в случае АТФаз в мембранах ауксотрофных микроорганизмов. [c.59]

На рис. 89 показаны результаты эксперимента, в котором элюцию смеси белков, включающей и цитохром-с-оксидазу, с колонки фенилсефарозы вели последовательно пятью разными детергентами. Как и следовало ожидать, цитохром-с-оксидазу снимает Тритон Х-100. Еще две зарегистрированные в опыте ферментативные активности выходят раньше, при элюции другими детергентами, а наибольшее количество сорбированного белка снимает с колонки на последнем этапе элюции ДДС-Na. Высокая эффективность ДДС-Na в качестве элюента, вероятно, связана с его относительно малой молекулярной массой. Можно предположить, что на каждый гидрофобный участок поверхности белка садится несколько молекул ДДС-Na, привнося тем самым сильно выраженную гидрофильную функцию. [c.185]

Пример Пластоцианин Азурин Engineered Азурин и SOD Цитохром С оксидаза NjO редуктаза [c.358]

Соед., подавляющие Д. (дыхат. яды), выключают энерго обеспечение организма и потому являются быстродействую щими ядами. Классич. дыхат. яды (цианиды, изоцианиды сульфиды, азиды, СО и NO) угнетают концевой фермент дыхат. цепи митохондрий цитохром-с-оксидазу). Эти же соед. угнетают транспорт Oj по организму, связываясь с гемоглобином. Др. важный класс дыхат. ядов - гидрофобные орг. в-ва, часто хиноидной природы, выступающие как антагонисты убихинона (замещенного 1,4-бензохинона), играющего ключевую роль во мн. стадиях переноса электронов по дыхат. цепи. Сильнейшие яды этого класса-токсич. антибиотики (ротенон, пирицидин, антимицин, миксотиа-зол), 2-гептил-4-гидроксихинолин-К-оксид их используют в исследованиях тканевого Д. Способность к умеренному подавлению убихинон-зависимых р-ций в дыхат. цепи свойственна мн. лек. ср-вам (напр., барбитуратам), фунгицидам и пестицидам. [c.125]

Цнтостатики 1/64 2/1156 4/220 Цитотоксичные вещества 4/1195 Цитофотометрия 5/769 Цитохимия 5/769, 770 Цитохром-с-оксидаза 5/770, 771, 772, 1054 1/558 2/241, 242, 968 3/50, 51, 517, 670 Цитохром-Ьз-редуктаза 3/50 Цитохромы 5/772, 34, 109, 345, 346, 770,771,773 1 /470,472,475 2/241, 968 3/36, 50, 51, 503, 622, 669, 670, 697 4/144, 524, 541,861 Цитраконовая и мезаконовая кислоты 5/773 3/570 [c.752]

Такою же типа ячейки можно использовать для измерения спектральных характеристик веществ, у которых гетерогенный перенос электрона протекает настолько медленно, что прямое превращение на электроде затруднительно или невозможно. В таких случаях используют переносчик электрона, способный ЕС быстрому обме(1у электронами как с электродом, так и с исследуемым субстратом, т е. проводят непрямой электролиз. Зтот метод использовали при определении формальных потенциалов н чисст электронов при восстановлении цитохрома с и цитохром с—оксидазы [174] Изменения в спектрах, наблю-дави1иеся после последовательною кулонометрического генерирования всего Б-10- экв ( ) переносчика электронов, в данном случае катион-радикала 1,Г-диметил-4,4 -бнпирпдилия, представлены на рис 3 36 Другие примеры одновременного определения числа электронов п методами кулонометрин и спектроскопии содержатся в обзоре [162]. [c.141]

Ферменты, катализирующие превращения с участием молекулярного кислорода, разделяются на три основные группы оксидазы, монооксигеназы и диоксигеназы. К оксидазам относят ферменты, катализирующие процессы, в результате которых О2 восстанавливается до Н2О2 или до двух молекул воды. Примерами таких ферментов могут служить глюкозооксидаза и цитохром с оксидаза, катализирующая о кисление ферроцитохрома с до феррицитохрома по реакции [c.133]

Цитохром с оксидаза (VIII.55) (компонент цепи переноса [c.451]

Цитохром-с-оксидаза (называемая также цитохромоксидазой, или цитохромом аох) — конечный компонент дыхательиой цепи всех аэробных организмов. Этот фермеит был открыт О. Варбургом в 20-х годах нашего столетия и был назван им дыхательным ферментом . Цитохромоксидаза играет фундаментальную роль а жизни аэробных организмов 90% потребляемого ими кислорода используется в качестве субстраха зтого фермента. [c.616]

Комплекс / - НАДН-дегидрогеназа (убихинон) К.Ф. 1.6.5.3 комплекс II - сукцинатдегидрогеназа К.Ф. 1.3.5.1 комплекс III - убихинол-цитохром с-редуктаза К.Ф. 1.10.2.2 комплекс IV - цитохром с-оксидаза К.Ф. 1.9..3.1 комплекс V - Н -транспортирующая АТФ-синтаза К.Ф. 3.6. .34. [c.173]

Иммуноглобулин А нормальной сыворотки и при миеломе Иммуноглобулин G, моноспецифиче-ский для цитохром с оксидазы КЗ Иммуноглобулин G3 из человеческой Ф сыворотки [c.289]

ЦЭТ митохондрий содержит три центра сопряжения, локализованные в первом, третьем и четвертом комплексах Грина (см. рис. 4.15 и 4.16). В первом комплексе центром сопряжения служит Fe-S белок N-2, во втором — Fe-S белок Риске , а в четвертом — цитохром-С-оксидаза. Прохождение электрона через центр сопряжения сопровождается понижением его энергии, что впоследствии используется соответствующей АТРсинтазой для синтеза АТР. Перенос одного [c.91]

Цитохром с — гемопротеид основного характера (изоэлектрич. точка при pH И), мол. в. 13 ООО. Установлено, что в процессе дыхания Ц. с окисляется и восстанавливается. В восстановленной форме Ц. с диамагнитен, магнитный момент окисленной формы соответствует одному электрону на атом железа. В чистом виде восстановленный Ц. с окисляется Н2О2 и феррпцианндом кислород окисляет Ц. с только в присутствии цитохром-с-оксидазы. Окисленный Ц. с восстанавливается гидросульфитом, цистеином, полифенолами, аскорбиновой к-той, водородом в нрнсут-ствии платины, восстановленной формой никотинамид-аденин-динуклеотида в присутствии цитохром-с-редуктазы (см. Цитохромредуктазы). [c.443]

Митохондриальная цепь переноса электронов может быть поочередно разделена на один из пяти ферментативно активных сегментов, которые могут быть в форме частиц или растворимых комплексов. Это 1) растворимый комплекс ферментов цикла трикарбоновых кислот 2) комплекс сукцинат- -редук-тазы 3) частица HAД-H2-Q-peдyктaзы 4) частица С-Нг-цито-хром с редуктазы 5) частица цитохром с-оксидазы (здесь О, обозначает убихинон или его производные). При соответствующих условиях полная цепь электронного переноса может быть составлена рекомбинацией различных сегментов. [c.300]

Весьма заманчивым является использование спектроэлектрохимической методики для контроля кулонометрического титрования, в котором электрод, генерирующий титрант, является оптически прозрачным. Для построения кривой титрования измеряют интенсивность поглощения как функцию пропущенного через ячейку количества электричества, которое пропорционально концентрации генерированного титранта. Форма кривой титрования определяется оптическими свойствами системы, величинами нормальных окислительно-восстановительных потенциалов реагирующих веществ, а также числом электронов, участвующих в аналитической реакции. Расчет окислительно-восстановительного потенциала исследуемой титруемой системы производят исходя из формы кривой титрования. Примером удачного сочетания кулонометрического титрования со спектроэлектрохимическим контролем за его ходом служит реакция катион-радикала метилвиологена (MV ) с цитохром-С-оксидазой. Катион-радикал метилвиологена как титрант был электрогенерирован из метилвиологена в спектроэлектрохимической ячейке с прозрачным электродом из двуокиси олова по схеме [c.60]

Исследование поведения сегментированного полиуретана Biomer в водных средах и в имплантированных блоках показало, что деградация полимера начинается с точечной эрозии поверхности [92]. Для этого полимера в эксперименте была показана активность ферментов при биодеструкции, когда полимер распадался в присутствии гидролаз (папаина, а-химотрипсина, трипсина, катепсина С, фицина, бромеаина) и ферментных комплексов из гомогенизата печени кролика, но был устойчив к воздействию коллагеназы, ксантиноксидазы, цитохром-С-оксидазы [93]. В то же время, образцы из этого же материала не подвергались быстрой биодеградации в агрессивной среде острой воспалительной реакции [94]. [c.283]

В табл. 22.4 приведены комплексы, содержащие белки, синтезированные в митохондриях дрожжей. АТРаза состоит из двух частей мембранного фактора, образуемого двумя или более субъединицами, кодируемых митохондриальным геномом, и растворимой АТРазы F1, состоящей примерно из пяти субъединиц, синтезируемых в цитоплазме. Цитохром-с—оксидаза также состоит из субъединиц, происходящих из обоих источников. В состав комплекса цитохромов Ьс входит один белок митохондриального происхождения, связанный с щестью субъеди- ницами цитоплазматического происхождения. Малая субъединица рибосомы включает в себя один белок (Уаг 1), кодируемый митохондриальными генами. Были получены мутации, позволяющие идентифицировать почти все митохондриальные гены. [c.284]

Липид-белковое взаимодействие в мембранах проявляется при образовании внутри мембран специфичного липидного окружения вокруг белковых молекул. Такие липиды называются связанными или аннулярными (от англ. annular — кольцеобразный). В настоящее время, однако, окончательно не решен вопрос о возможности формирования вокруг белков в жидкокристаллических мембранах (при Г > Гфп) специфического липидного окружения, характеризующегося сравнительно медленным обменом с остальными липидами. Тем не менее с помощью метода ЭНР доказано изменение подвижности и характера упаковки углеводородных цепей под влиянием белков. Более того, методами ЭНР, ЯМР, флуоресценции и другими показано, что пертурбирующее действие различных интегральных и периферических белков (цитохром-с-оксидаза, цитохром с, полилизин, миелин, родопсин, белки тилакоидных мембран и др.) распространяется вплоть до четвертого слоя липидов, окружающих молекулу белка. [c.59]

Аналогичное исследование было проведено для мультимолекуляр-ной системы цитохром-с-оксидазы - терминального компонента дыхательной цепи всех аэробных организмов [615]. Субъединичный состав этого комплекса варьирует в зависимости от источника выделения. В митохондриях сердца быка он образован 12 субъединицами. Их молекулярные массы составляют I - 57, II - 26, III - 30, IV - 17, V - 12,5 кДа, а для остальных эта величина лежит в диапазоне 5-10 кДа. Реконструкция трехмерной структуры (рис. 1.68) показывает, что по форме молекула напоминает букву Y, ее высота составляет 11 нм и она состоит из трех доменов. Два верхних (М] и М2), гю крайней мере, частично эк- [c.200]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология