Изоаллоксазиновый компонент рибофлавина

Никотинамидное кольцо НАД-Нг и изоаллоксазиновое кольцо ФАД расположены в параллельных плоскостях, так что атом азота никотинамида лежит против 2-го атома углерода рибофлавина. Неорганический фосфат соединен с двумя коферментами водородной связью, идущей к МНг-группе никотинамидного кольца. Атом водорода переносится от 4-го атома углерода никотинамидного кольца к атому азота ФАД, занимающему 10-е положение. Одновременный перенос электрона от атома азота никотинамида к С = 0-группе ФАД придает атому азота никотинамида положительный заряд, а С = О-группе ФАД — повышенную электронную плотность. Благодаря положительному заряду атом азота никотинамида притягивается к отрицательно заряженному кислородному атому фосфатного иона с образованием электростатической связи I. Электрон, перенесенный к С = 0-группе, стремится образовать связь 11. В результате возникновения этих двух связей образуется ФАД-Нг Ф. Фосфорилированный ФАД-На представляет собой макроэргическое соединение, которое может фосфорилировать АДФ либо непосредственно, либо в ходе последующего окисления. Согласно изложенной теории, разобщение фосфорилирования и дыхания, а также индуцирование АТФ-азы динитрофенолом обусловлены конкуренцией между ДНФ и 0 неорганического фосфата за четвертичный азот никотинамидного кольца. Эта конкуренция препятствует образованию ФАД-Нг- Ф. Теория Грабе дает удовлетворительное объяснение для структурных потребностей фосфорилирования в дыхательной цепи. Однако, взятая в совокупности со всем механизмом 2-го типа, эта теория не согласуется с данными о том, что способные к восстановлению компоненты дыхательной цепи, по-видимому, не являются промежуточными продуктами в реакциях фосфорилирования. [c.253]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

В центре промышленного синтеза рибофлавина находится построение изоаллоксазиновой системы конденсацией ароматического компонента с атомами азота в о-положении и барбитуровой кислотой или ее производными. [c.567]