Никотинамидная группа, заряд

Никотинамидное кольцо НАД-Нг и изоаллоксазиновое кольцо ФАД расположены в параллельных плоскостях, так что атом азота никотинамида лежит против 2-го атома углерода рибофлавина. Неорганический фосфат соединен с двумя коферментами водородной связью, идущей к МНг-группе никотинамидного кольца. Атом водорода переносится от 4-го атома углерода никотинамидного кольца к атому азота ФАД, занимающему 10-е положение. Одновременный перенос электрона от атома азота никотинамида к С = 0-группе ФАД придает атому азота никотинамида положительный заряд, а С = О-группе ФАД — повышенную электронную плотность. Благодаря положительному заряду атом азота никотинамида притягивается к отрицательно заряженному кислородному атому фосфатного иона с образованием электростатической связи I. Электрон, перенесенный к С = 0-группе, стремится образовать связь 11. В результате возникновения этих двух связей образуется ФАД-Нг Ф. Фосфорилированный ФАД-На представляет собой макроэргическое соединение, которое может фосфорилировать АДФ либо непосредственно, либо в ходе последующего окисления. Согласно изложенной теории, разобщение фосфорилирования и дыхания, а также индуцирование АТФ-азы динитрофенолом обусловлены конкуренцией между ДНФ и 0 неорганического фосфата за четвертичный азот никотинамидного кольца. Эта конкуренция препятствует образованию ФАД-Нг- Ф. Теория Грабе дает удовлетворительное объяснение для структурных потребностей фосфорилирования в дыхательной цепи. Однако, взятая в совокупности со всем механизмом 2-го типа, эта теория не согласуется с данными о том, что способные к восстановлению компоненты дыхательной цепи, по-видимому, не являются промежуточными продуктами в реакциях фосфорилирования. [c.253]

Переходное состояние прн атаке тиоэфира ортофосфатом может стабилизироваться за счет образования водородных связей между атакующим фосфатом и гидроксильными группами остатков 8ег-148, ТЬг-150 и гидроксилом при С-2-атоме субстрата, а также между атомами азота амидных групп ys-149 и ТЬг-150. Наличие специфического центра связывания фосфата объясняет тот факт, что тиоэфир фосфорилируется быстрее, нежели гидролизуется. Атом серы полуацеталя находится достаточно близко к С-атому никотинамидного кольца ЫАО+, чтобы поляризоваться под действием его положительного заряда. Возможно, с этим связана активация реакции переноса ацила при связывании ЫАО+. [c.359]

В качестве примера можно привести обратимую дегидрогенизацию этилового спирта в ацетальдегид ферментом алкогольдегидрогеназой (Веннесланд и Весткеймер, 1954). Коферментом этого белка является НАД, который содержит никотинамидную группировку, осуществляющую обратимую окислительно-восстановительную функцию фермента положительный заряд на атоме азота кольца уравновешивается отрицательным зарядом одной из двух фосфатных групп. Когда фермент реагирует с дейтерированным этиловым спиртом СНзСОгОН, атом дей- [c.726]

Из данных ЯМР энергия образования внутримолекулярного комплекса НАД оценивается в 1,0 ккал/моль [56]. Из-за стерических препятствий возможный вклад водородной связи между карбоксамидной группой никотинамидного кольца и атомами азота гетероцикла, аминогруппой аденинового кольца, а также пирофосфатной группой в свернутой конформации НАД представляется незначительным. Взаимодействие гетероциклических оснований скорее всего заключается в образовании комплекса с переносом заряда (ШЗ). [c.28]

Рассмотрение молекулы НАД (рис. 3) позволяет оценить возможные точки, по которым происходит связывание с белком, и определить наиболее целесообразный путь поиска функциональных групп, ответственных за связывание и катализ. Остаток пирофосфорной кислоты обладает сильным анионным характером. Комплементарный ему положительно заряженный участок НАД-связывающей области скорее всего представлен аминогруппой лизина или гуанидиновой группой аргинина. Положительно заряженный атом азота пиридиниевого цикла связывается с соответствующим участком, в качестве которого могут выступать карбоксильные группы остатков дикарбоновых кислот адеркаптидная группа цистеина. На первой стадии связывания НАД в активном центре дегидрогеназ важную роль играют, по-видимому, именно силы электростатического взаимодействия, как наиболее дальнодействующие и прочные. Следует также учитывать перенос заряда с индольного кольца o taткa триптофана на никотинамидную компоненту НАД при рассмотрении механизма действия конкретных дегидрогеназ, [c.30]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология