Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Пероксид-дисмутаза

    Иммуноглобулины, антигены трансплантации и пероксид-дисмутаза [c.219]

    Характерный участок свернутой цепи приблизительно из 100 остатков, присутствующий в совершенно различных белках, был назван Ig-свертыванием [540—543], поскольку впервые его обнаружили в иммуноглобулине [75, 292, 544, 545]. Ig-свертывание используется в качестве конструкционного элемента только в иммуноглобулинах, в цптозолиевой пероксид-дисмутазе [546] и, по-виднмому, также в антигенах трансплантации (HL-A-белки) [86—88, 547]. Свойства этих белков представлены на рис. 4.2 и в табл. 9.5. Гомологичность последовательностей легкой цепи HL-A и С-домена у иммуноглобулинов настолько значительна (при генетическом расстоянии 217 РАМ [541]), что представляется совершенно очевидным их общее эволюционное начало, а также подобие укладки цепи. Для последовательностей V- и С-доменов иммуноглобулинов гомологичность весьма незначительна, однако наблюдается очень большое подобие характера свертывания цепей. Среднеквадратичное отклонение расстояний между соответствующими Сд-атомами Vl- [c.219]


    Обратимся теперь к функциям этих трех типов белков. Известно, что иммуноглобулины и HL-A-белки препятствуют вторжению в организм чужеродного белка. Пероксид-дисмутаза выполняет ту же функцию по отношению к небольшим радикалам О а- Необходимость в такой функции должна была возникнуть с появлением кислорода в атмосфере Земли. Поскольку все три рассмотренных типа белков выполняют защитную функцию, они представляют такой случай дифференциации, при котором функции изменяются значительно, но не полностью. [c.219]

    Эволюционная конвергенция различных структур к общей функции встречается довольно часто. Поскольку функция может осуществляться различными способами, разные белки могут приобрести способность к выполнению близких функций их эволюционные пути конвергируют в отношении функции белка. Примером служит обратимое присоединение Ог к гемоглобину, гемеритрину и гемоцианину. Молекула О2 всегда присоединяется к железу пли меди, ионы которых входят в состав совершенно различных белковых структур [594]. Аналогичные случаи конвергенции разных структур к общей функции отмечены для пероксид-дисмутаз, содержащих Мп + и пероксид-дисмутаз, содержащих — 2п + [546, 595]. [c.232]

    Стандартная значимость была определена также для топологий Р-структур иммуноглобулина и пероксид-дисмутазы [548]. Ее величина, равная 30 ООО (по расчету авторов 3000, X 10 в связи с учетом ограничения группы сравниваемых белков, как в случае дегидрогеназ), явно указывает на эволюционное родство. Хотя сравнения топологий (3-структур возможны лишь в ограниченном числе структур, тем не менее они показывают, каким способом можно выполнять сопоставление и количественно оценивать по свертыванию цепи очень отдаленное родство белков. [c.241]

    Архитектура иммуноглобулина может служить основой для синтеза in vitro пептидов с заданными связывающими свойствами. Для теоретических и практических исследований может оказаться крайне полезным синтез in vitro полипептидной цепи с определенной специфичностью и сродством к данному соединению. Один из возможных путей может начаться с природной или синтетической области VlIVh без гипервариабельных петель в качестве остова. Путем включения подходящих последовательностей на место гипервариабельных сегментов можно затем сформировать специфичный центр связывания рассматриваемого лиганда без нарушения процесса свертывания и стабильности остова [498]. Пример Си —Zn -содержащей пероксид-дисмутазы [286] можно рассматривать как. природный прецедент этого метода пептидной инженерии. В этом случае геометрия координации атомов металла в активных центрах имеет очень много общего с соответствующими фрагментами кристаллических структур медь-имидазольных и цинк-имидазольных. комплексов [661]. Таким образом, обе основные особенности этогО фермента, структура иммуноглобулина и комплекс металла, могуг быть воспроизведены химиками-органиками. [c.246]


    У растений имеются несколько изоформ су-пероксид-дисмутазы. Си/2п-супероксид-дис- [c.403]

    Все митохондриальные ферменты, о которых говорилось выше, локализованы в матриксе митохондрий, в межмембранном пространстве этой органеллы ферментов относительно мало. Однако здесь находится особый изофермент креатинкиназа (КФ 2.7.3.2), отличающийся по своим свойствам от цитоплазматической формы [4142]. В матриксе креатинкиназы нет. С другой стороны, пероксид-дисмутаза (КФ 1.15.1.1) присутствует во всех трех компартментах фермент, содержащийся в матриксе, отличается от межмембранной и цитоплазматической форм, не различающихся между собой и представляющих другой тип изофермента [4830]. [c.114]

    Небольшие модификации фермента, такие, например, которые способствуют началу деградации, не всегда приводят к потере активности. О постепенном появлении новых изоферментов уже упоминалось в этой главе. Имеются данные о том, что скорость деградации ферментов увеличивается по мере достижения животным зрелости, а дальнейшее увеличение скорости ТОГО процесса, возможно, связано со старением. Однако это ни в коей мере не означает, что старые ткаыи всегда содержат дополнительные изоферменты с меньшей каталитической активностью. Гершон и др., исследуя ферменты у стареющих нематод [5289], установили, что, хотя удельная активность некоторых ферментов у более старых особей ниже, общее количество материала, дающего перекрестную иммунологическую реакцию, меняется мало и что старые ферменты состоят из смеси полностью активных и полностью неактивных молекул. При исследовании пероксид-дисмутазы из печени крысы оказалось, что тканях старых животных содержится фермент с более низкой удельной активностью в данном случае уменьшение удельной активности было связано с заменой активного фермента на несколько измененный фермент с другой чувствительностью к температуре [3887]. Гершон высказал предположение. [c.117]

    Четвертичная структура нескольких белков, состоящих из субъединиц, в настоящее время хорошо известна благодаря рентгеноструктурным исследованиям. Сложность таких белков варьирует в широких пределах — начиная со столь простых белков, как пероксид-дисмутаза (состоящая из двух идентичных субъединиц), и вплоть до таких сложных молекул, как аспартат—карбамоилтрансфераза (субъединичная стехиометрия которой описывается формулой r g). [c.20]

    В опытах по изучению действия гидростатического давления на микроорганизмы из сосудов, в которых они находятся, удаляют воздух или другие газы. Кислород воздуха сразу убивает анаэробные организмы, и даже аэробные или факультативные организмы могут существовать лищь при определенной концентрации кислорода. Кислород служит важным и часто необходимым субстратом дыхания, а в эукариотических клетках он требуется для таких, например, процессов, как синтез моноиенасы-щенных жирных кислот. Однако кислород может оказывать и летальное воздействие появление механизмов для разложения токсичных свободных радикалов и перекисей, возникающих при метаболизме кислорода, явилось необходимым условием эволюции жизни на Земле в далекие времена от первичных анаэробных форм к первым аэробным организмам. Главным объектом проводимых в настоящее время исследований реакций детоксикации слулшт пероксид-дисмутаза — фермент, катализирующий превращение перекисных радикалов в перекись водорода, которая может быть затем, разрушена каталазами или пероксидаза- [c.166]


Смотреть страницы где упоминается термин Пероксид-дисмутаза: [c.108]    [c.119]    [c.219]    [c.221]    [c.108]    [c.119]    [c.219]    [c.221]    [c.499]    [c.499]    [c.97]    [c.112]    [c.167]   
Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.62 , c.108 , c.219 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.62 , c.108 , c.219 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.15 ]

Жизнь микробов в экстремальных условиях (1981) -- [ c.166 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Пероксиды



© 2024 chem21.info Реклама на сайте