Ферменты, образование соединений включения

Железо может быть введено в протопорфирин IX без участия ферментов путем нагревания с солью железа(II) в уксусной кислоте или в пиридине. При физиологических значениях pH, однако, неферментативное включение железа осуществляется довольно медленно. Железо вообще не включается в порфириногены, конформация пиррольных колец которых не столь идеально соответствует образованию комплекса, как планарная сопряженная кольцевая система порфирина. В то же время цинк способен связываться с порфириногенами и порфиринами как ферментативным путем, так и без участия ферментов нежелательное образование комплексных соединений с цинком затрудняет изучение железопорфиринов. [c.658]

Соединения включения заслуживают особого рассмотрения в качестве моделей ферментов . Эти образования моделируют главным образом действие белковой части фермента, т. е. не каталитическое действие фермента, а стереоспецифическую адсорбцию, благодаря чему разделение рацематов осуществляется без реакции. [c.193]

Важные данные о механизме синтеза АТР были получены при изучении реакций изотопного обмена. Этот метод позволяет следить за образованием очень небольших количеств продуктов, таких, например, как связанные с ферментом промежуточные соединения. Наибольшую информацию дает обмен между Нг 0 и Pi. Включение нескольких (до четырех) атомов из Нг 0 в молекулу Pj, которая образуется при гидролизе АТР, указывает на существование динамического равновесия синтеза — гидролиза АТР в активном центре АТР-синтетазы. Этот обмен позволяет следить за процессом синтеза АТР независимо от стадии освобождения связанного АТР в раствор (рис. 7.7). Он подавляется олигомицином и происходит лишь в присутствии ADP, но не требует Ацн+- Итак, обратимый синтез АТР в [c.157]

Нарушения, вызванные внесением избыточных количеств экзогенных субстратов, могут быть очень глубокими, так как нормальная биологическая система очень строго регулируется сложными механизмами обратной связи. В основном эти нарушения связаны с возможностью включения меченого соединения в циклы метаболизма, не реализующиеся в обычных условиях. Это происходит либо потому, что уже имеющийся фермент действует на этот субстрат только при достаточно высокой концентрации последнего, либо вследствие образования в системе нового фермента, вызванного введением такого субстрата. Точно так же избыток меченого соединения может ингибировать синтез и(или) промо-тировать конкурентные пути выведения эндогенного субстрата с помощью обычных регуляторных механизмов. Эффекты такого рода заслуживают особого изучения. В случае хорошо известных биологических систем их можно учитывать и даже выгодно использовать, но в общем случае они являются скорее источником серьезных ошибок. Их можно свести к минимуму посредством тщательного планирования эксперимента, в частности добавляя предшественник (и выделяя продукт превращения) в самые оптимальные моменты, а при необходимости вводя предшественник не в один прием, а постепенно в течение всего эксперимента. [c.468]

Включение различных ксенобиотиков в почвенное или осадочное органическое вещество происходит аналогично синтезу гуминовых веществ из низкомолекулярных органических соединений. Образование гуминовых веществ может катализироваться ферментами и неорганическими компонентами почвы или донных осадков. В частности, в почве возможна полимеризация замещенных фенола, гидрохинона, пирокатехина, пирогаллола и других соединений, ускоряемая (до 1,6 раз) присутствием монтмориллонита, вермикуллита, иллита и каолинита. В результате полимеризации образующиеся гуминовые макромолекулы откладываются в межслойном пространстве минералов глины. В качестве катализаторов могут выступать и оксиды Мп(П1/1У) и Ре(Ш). Полимеризация в присутствии оксидов Мп вызывает потемнение цвета фенолов, причем чем выше степень потемнения, тем выше выход гуминовых веществ. Активность оксидов Мп проявляется при типичном для почв pH 4-8. В этом процессе бирнессит (З-МпОг), по всей вероятности, из-за более высокой удельной поверхности активнее, чем пиролюзит (Р-МпОг). Бирнессит также катализирует образование азотсодержащих полимеров в гидрохинон-глициновой и пирогаллол-глициновой системах. Каталитический эффект оксидов железа в этих реакциях менее выражен, однако поскольку содержание оксидов железа в почве относительно высоко, их роль в абиотическом образовании и трансформации гуминовых веществ может быть существенной. [c.304]

Так как по характеру своего действия ферменты являются катализаторами, то при их участии осуществляются только термодинамически возможные реакции, причем роль фермента (катализатора) заключается в очень значительном повышении скорости реакции, которая при обычных температурах в отсутствии фермента ничтожно мала или практически равна нулю. Это ускорение реакции при участии фермента достигается как путем образования промежуточного соединения фермента с субстратом (реагирующим веществом), так и благодаря включению промежуточных процессов, вследствие чего достигается снижение энергии активации катализируемой реакции. Таким образом, скорость ферментативной реакции пропорциональна количеству [c.35]

Показано, что региоспецифичное пара-замещение можно осуществить путем размещения молекулы субстрата в полости так, что только пара-положение выступает из нее. Хлорировав ние анизола проводили в растворах, содержащих циклодекстрин (циклогексаамилозу) — молекулу, которая почти полностью заключает в себя анизол (аналогично образованию соединений включения, обсуждавшемуся в т. 1, разд. 3.3). При достаточно высокой концентрации циклодекстрина соотношение пара- и орго-продуктов достигает 21,6 [50] (в отсутствие циклодекстрина это соотношение равно 1,48). Эта реакция может служить моделью региоселективности, обнаруживаемой при действии ферментов. [c.320]

Циклодекстрины непосредственно влияют на асимметричные реакции [20] веществ, с которыми образуются соединения включения.. При добавлении синильной кислоты к 2- и 4-хлорбензальдегиду в присутствии а-циклодекстрина получаются оптические активные а-оксинитрилы, которые после омыления дают оптически активные миндальные кислоты. Образование соединения включения Р-циклодекстрина с рацематом этилового эфира 2-хлорминдальной кислоты приводит к стереоспецифическому омылению сложного эфира, в результате чего образуется оптически активная 2-хлорминдальная кислота. Установлено, что эфир, оставшийся после 50%-ного омыления, тоже оптически активен таким образом, происходит некоторое обогащение одним из энантиоморфных веществ. Крамер и Дитч [20] указали на сходство между соединениями включения циклодекстринов и некоторыми ферментными системами, что дало возможность использовать циклодекстрины в качестве моделей для изучения механизма действия ферментов. [c.558]

Соединение включения с циклодекстрином, моделируя большей частью некаталитические свойства фермента, в ряде случаев может проявлять себя и как микрогетерогенный катализатор (асимметрический циангндриновый синтез, окисление бензоинов, омыление эфиров ). Циклодекстрин, как и ферменты, обнаруживает ярко выраженную стереоспецифичность, реагируя на тонкие различия в строении вещества. Как и ферменты, циклодекстриь при образовании соединений включения действует лишь в узки ( пределах pH, близких к условиям протекания физиологически процессов. Комплексообразующее соединение не связываете химически с субстратом и способно, как и ферменты, раздепит на антиподы большое количество вещества. [c.193]

По-видимому, такие образования могут играть большую роль в жизненЕю важных процессах, поскольку соединения включения в ряде случаев являются моделями ферментов. В этой связи следует также отметить возможную роль в качестве асимметризую-щего агента воды, образующей спиральные структуры, которые могут сохраняться вплоть до 40° С. У льда обнаружены пьезоэлектрические свойства, что также характеризует его диссимметрическую структуру. Учитывая чрезвычайно большую роль воды во всех жизненных процессах, эти ее свойства представляются исключительно важными [115, 116]. [c.21]

Схема работы Са -АТФазы может быть представлена следуюш им образом. На первом этапе происходит связывание Са и АТФ. Эти соединения связываются с разными центрами на внешней поверхности мембранного пузырька. Константа связывания Са составляет порядка 10 М . На втором этапе АТФ гидролизуется с образованием фосфорилированного фермента. Образование фермент-фосфатного комплекса можно обнаружить по включению в белок радиоактивного изотопа р из АТФ, меченной по фосфату. 0бразуюш аяся фосфорилированная форма фермента Р конформационно неустойчива и претерпевает изменение пространственной структуры так, что ион-связываюш ие участки оказываются отделенными от внешней среды. Изменение конформации Са -АТФазы проявляется в изменении сигнала ЭПР спиновой метки, присоединенной к белку, в связи с изменением подвижности метки. [c.157]

Что определяет характер включения сахарных единиц в полисахариды Некоторые гомополисахариды, такие, как, например, целлюлоза и линейная форма крахмала (амилоза), содержат только один моноса-харидный компонент и только в одном типе связи. Для образования таких цепей один фермент может добавлять одну единицу активированного сахара ко второй со стороны растущего конца. В отличие от этого для сборки молекулы гликогена необходимы по крайней мере два фермента. Одним из них является синтетаза, катализирующая перенос активированных глюкозильных единиц от иОР-глюкозы к растущему концу полимера, а другим — трансгликозилаза, выполняющая функцию ветвящего фермента. После того как длина концов цепи достигнет приблизительно десяти единиц, ветвящий фермент атакует гликозидную связь в каком-нибудь месте цепи. Действуя аналогично гидролазе, он образует, по-видимому, промежуточное соединение, которое представляет собой гликозилфермент или стабилизированный карбоний-ион. В любом случае фермент не освобождает оторванный фрагмент цепи (как это имеет место в случае а-амилазы гл. 7, разд. В,6), а переносит его к другому, близко расположенному активному участку молекулы гликогена. Здесь фермент снова присоединяет связанную с ним цепь к свободной 6-гидроксильной группе гликогена, создавая таким образом новую ветвь, присоединенную при помощи а-1,6-связи. [c.493]

Нуклеофильность молекулы воды повышается за счет включения ее в систему переноса, заряда. Гидроксидион при этом атакует карбонильный атом углерода ацильной группы с образованием промежуточного тетраэдрического соединения (на схеме оно не приводится) и последующим отщеплением ацильного продукта и освобождением фермента. [c.348]

К моноксигеназам относят ферменты, катализирующие окисление органических соединений, приводящее к включению одного из атомов кислорода молекулы О2 в молекулы этих соединений, и восстановление второго атома кислорода до воды. Для большого числа реакций, катализируемых оксигеназами, характерно участие двух доноров, один из которых включает в свой состав атом кислорода, а второй является донором водорода при образовании молекулы воды. Природа второго вспомогательного донора может быть различной. Большое число моно-оксигеназ используют в качестве донора NADPH. В этом случае суммарное уравнение реакции можно записать в виде [c.133]

Токсическое действие. Выраженные наркотические свойства С.Э. связывают с действием целой молекулы. В организме под влиянием ферментов (различных эстераз) С.Э. гидролизуются, поэтому характер их токсического действия в значительной степени зависит от образующихся в процессе гидролиза кислот, в меньшей степени — от спирта. Характер, место и сила действия зависят от скорости гидролиза. Эфиры, при гидролизе которых образуются сильные кислоты (они гидролизуются быстро и освобождают большое количество ионов водорода), раздражают преимущественно слизистые оболочки дыхательных путей. Типичным примером служат С.Э. галогензамещенных кислот (хлорму-равьиной или хлоругольной, галогенуксусных). Некоторые из этих соединений обладают и высокой общей токсичностью, обусловленной токсичностью продуктов распада. С другой стороны, С.Э. жирных кислот обладают лишь слабыми раздражающими свойствами. Вследствие высокого коэффициента распределения паров накопление в организме до высоких концентраций при вдыхании С.Э. происходит довольно медленно, что и обусловливает слабый наркотический эффект. Поэтому опасность внезапных острьк отравлений не так велика, как при вдыхании углеводородов. С.Э. кислот и непредельных спиртов обладают более выраженньши раздражающими свойствами винилацетат более выраженным, чем этилацетат. Еще сильнее становится раздражающий эффект при включении в спиртовую часть молекул С.Э. галогенов. Наличие двойной связи в кислотном радикале, по-видимому, меньше влияет на усиление раздражающих свойств. Особой токсичностью обладают С.Э. муравьиной кислоты и метиловые эфиры. Особенностью С.Э. этиленгликоля является образование в процессе метаболизма в организме щавелевой кислоты. С.Э. ароматических кислот сравнительно менее опасны в связи с низкой летучестью. [c.643]

I Регуляция связывания азота. У многих бактерий нитрогеназа обра- зуется только тогда, когда она необходима, т. е, в отсутствие подходя- щего источника связанного азота. Ионы аммония подавляют синтез нитрогеназы. У пурпурных и зеленых бактерий под влиянием этих ионов уменьшается также активность уже синтезированного фермента. В регуляции образования нитрогеназы большую роль, очевидно, играет глу-таминсинтетаза. Глутаминсинтетаза и глутаматсинтаза нужны бактериям для включения ионов аммония в органические соединения в том случае, если эти ионы присутствуют лишь в низкой концентрации. Эта система обладает высоким сродством к ионам аммония и поддерживает их концентрацию в клетке на низком уровне. Повышение концентрации ионов аммония в окружении клетки (а тем самым и внутри клетки) подавляет образование глутаминсинтетазы, а в результате-и нитрогеназы. 3 [c.402]

Лаббе и Хуббард описали фермент из печени крыс, катализирующий включение железа в протопорфирин при образовании гемов. Механизм может иметь универсальное значение, отвечая также и за синтез хлорофилла, при условии, что Ре2+-протопор-фирин является предшественником магнийпорфириновых соединений. Токсичность металлов, в том числе и марганца, может быть результатом конкурентных взаимоотношений между металлом и Fe2+ в этом соединении. [c.244]

Удивителен тот факт, что в некоторых тяжелых цепях имеются аминокислоты, находящиеся в соответствующих районах, но не относящиеся ни к одному из известных В-сегментов. Для объяснения этого факта были выдвинуты две гипотезы. Возможно, что новые В-сегменты образуются в соматических клетках в результате В—В-рекомбинации. Эта рекомбинация может контролироваться иным механизмом, чем тот, который обеспечивает соединение V—В—I. Другая гипотеза предполагает, что в процессе рекомбинации в места стыковок V—В или В—I могут внедряться дополнительные нуклеотиды. Эта версия основана на том, что включение новых нуклеотидов происходит благодаря активности фермента дезоксинуклеозидтрансферазы (известно, что этот фермент активен в лимфоцитах), который использует образующиеся при этом свободные З -концы. Во всех случаях существование новых последовательностей указывает на наличие особого механизма образования разнообразия. [c.509]

Хотя во сех приведенных примерах нуклеофильного и общего основного катализа речь идет о промежуточном образовании ацил-фермента, возможно, что при ферментативном, катализе могут образовываться и тетраэдрические промежуточ1ные соединения [230]. Легкость гидролиза бензилового эфира модельного пептида аспарагил-серина, защищенного с обоих концов пептидными связями (раздел IV, В) [267], дала основание предположить, что этот гидролиз протекает через образование тетраэдрического промежуточного соединения XXXIX, возникающего из гидроксильной группы серина и атома азота серина, включенного в пептидную связь с остатком аспарагиновой кислоты. [c.167]

Белл [Bell, 1981] считает, что возрастание активности пероксидазы в клеточной стенке предшествует некрозу и существует прямая связь между процессом образования некрозов и активностью связанных со стенкой изоэнзимов. В этом отношении интересны данные по размножению вируса в протопластах. В протопластах, выделенных как из устойчивых, так и из неустойчивых растений табака, размножение ВТМ идет одинаково [Журавлёв, 1979]. Что же происходит с клеткой устойчивого хозяина, когда ее лишают оболочки и она превращается в протопласт Чтобы получить протопласты, надо растворить с помощью специальных ферментов клеточную оболочку. В таком случае есть все основания предполагать, что соединения, удаляемые с оболочкой, ответственны за включение реакций, обеспечивающих локализацию вируса. При этом в качестве индуктора могут выступать соединения, которые в обычных условиях метаболизма выполняют совершенно другую функцию. [c.95]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты, образование соединений включения: [c.556] [c.554] [c.331] [c.346] [c.59] [c.594] [c.549] [c.640] [c.641] [c.675] [c.98] [c.277] [c.250] [c.191] [c.418] [c.439] [c.172] [c.272] [c.290] [c.311] [c.311]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология