Энергия внутреннего вращения полипептидной цепи

Рассмотрим теперь зависимости энергий полипептидной цепи от углов внутреннего вращения и 1)5 — так на- [c.90]

Рассмотрим зависимости энергии полипептидной цепи от углов внутреннего вращения ф и - р, образующие так называемые стерические карты [2, 4, 9]. [c.183]

Определение конформационной энергии. Определение конформационной энергии больших участков белковых структур весьма сложно, оно связано с учетом всех взаимодействий и будет обсуждаться в последующих разделах. Здесь будут рассмотрены лишь отдельные участки полипептидной цепи. Важно отметить что потенциалы заторможенного внутреннего вращения Ед вокруг единичных связей, примыкающих к атому С аминокислотного остатка, весьма малы ( 42 кДж/моль) [c.202]

Конформационная энергия нолинентидной цени определяется всеми видами объемных взаимодействий и зависит от энергии внутреннего вращения боковых цепей аминокислотных остатков вокруг единичных связей. Общее строение полипептидной цепи представлено на рис. 8.4. Как кажется на первый взгляд, вращение боковых групп может происходить вокруг всех единичных связей N, - , на угол ф,, С ,С,, на [c.91]

Первое краткое сообщение о результатах исследования Полингом и Кори пространственной структуры полипептидов и белков появилось в ноябре 1950 г. [57]. В апреле следующего года в одном номере журнала было опубликовано сразу восемь работ Полинга и Кори с подробным изложением полученных результатов, а вскоре появились еще четыре их работы [58—65]. Они сразу же обратили на себя внимание научной общественности, вызвали огромный резонанс и оказали сильное влияние на последующее развитие молекулярной биологии и прежде всего исследований пространственной структуры пептидов и белков. В связи с чем вполне обоснованно разделить исследования, проводимые в этой области, на работы до 1951 г. и последующего периода. Читая какой-либо труд, посвященный структуре пептидов, можно, не зная даты публикации, почти наверняка определить, написан ли он до или после появления в печати работ этих ученых. Исследования Полинга и Кори (1951 г.) имеют теоретический характер. Сделанные авторами предсказания возможных структур полипептидной цепи основаны на следующих постулатах 1) приняты одинаковые значения для длин связей и валентных углов всех пептидных групп полипептидной цепи. В литературе они получили название геометрических параметров Полинга— Кори 2) пептидная группа считалась плоской. Возможны две плоские конфигурации группы, отличающиеся взаимным расположением связей N—Н и С=0, цис- и трамс-переход между ними связан с преодолением высокого потенциального барьера (-20 ккал/моль). При построении моделей Полинг и Кори отдали предпочтение транс-конфигурации пептидной группы. По оценке Р. Кори и Дж. Донахью, отклонение от плоского строения группы на 10° вызывает повышение энергии приблизительно на 1,5, а на 30° — на 6 ккал/моль [66] 3) предполагалась полная насыщенность полипептидной цепи водородными связями. Для водородной связи N—Н...О = С были приняты следующие геометрические и энергетические оценки расстояние N...0 считалось равным 2,8 А, максимальное отклонение от линейности N—Н...0 не должно превышать 30° и энергия связи — 8,0 ккал/моль 4) при построении моделей пептидной цепи выбирались наиболее благоприятные ориентации пептидных групп, разделенных атомом С , с учетом потенциалов внутреннего вращения вокруг связей С —N и С —С и ван-дер-ваальсовых контактов между атомами 5) конформационные состояния всех звеньев пептидной цепи считались эквивалентными. [c.21]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология